Ферменты протеины

На основании вышеизложенного можно сделать вывод, что все ферменты по своей химической природе делятся на две группы 1) однокомпонентные ферменты — протеины, представляющие собой простые кристаллические белки к ним относится большинство гидролитических ферментов 2) двухкомпонентные ферменты — протеиды, состоящие из активной группы и специфического коллоидного носителя к этой группе принадлежат в основном ферменты, катализирующие окислительно-восстано-вительные процессы. [c.520]

I. Ферменты протеины построены из аминокислот, связанных между собой главными валентностями. Сюда относятся, например, пепсин, трипсин, папайи, карбоксипептидаза,, уреаза. [c.340]

Большой интерес к названной группе антибиотиков связан с тем, что циклоспорины обладают специфическим иммуносу-прессорным действием. Циклоспорин А — это первый представитель нового поколения иммуномодуляторов. Указанное свойство циклоспоринов сделало возможным широкое применение их в медицинской практике при трансплантации отдельных органов и тканей, а также при лечении ряда аутоиммунных заболеваний (псориаз, ревматоидный артрит, пузырчатка, рассеянный склероз и др.). Это позволило глубже познать механизм различных иммунных реакций. Установлено, что циклоспорин в Т-лим-фоцитах связывается с Са -зависимым белком (кальмодулином), в результате чего тормозится взаимодействие фермента протеин-киназы с ионами кальция. [c.387]

По строению молекулы ферменты подразделяются на одно- и двухкомпонентные. Первые представляют собой простые белки — протеины. На отдельных участках мО лекулы ферментов-протеинов в результате определенного пространственного расположения остатков амино-I кислот создаются так называемые активные центры, в, которых протекают каталитические реакции. Активные [c.53]

Различают ферменты - простые белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты. Ферменты-протеины используются в качестве лекарственных и диагностических средств (пепсин, трипсин, папаин, уреаза). Сложные ферменты, как правило, имеют простетическую группу (кофермент) небелковой природы, связанную с белком фермента связью различной степени прочности. Роль коферментов в общем механизме биокатализа настолько важна, что их можно рассматривать как отдельную группу биологически активных веществ с разными механизмами действия. [c.204]

Многие ферменты (протеины-катализаторы) нормально функционируют только в присутствии липидов [6]. Это подтверждается деактивацией и активацией удаления и замещения фосфолипидов. Взаимодействия протеинов с липидами охватывает область от ковалентных связей до ионных и гидрофобных взаимодействий. Можно предположить, что растворимость влияет на стабильность некоторых конформаций, которые, в свою очередь, обусловливают повышенную активность ферментов. [c.327]

Кроме активных групп (ферменты — протеиды) или активных центров (ферменты — протеины) биокатализаторы имеют субстратный центр — участок ответственный за присоединение субстрата к ферменту и аллостерический центр, при присоединении к которому изменяется третичная структура белковой молекулы. Это присоединение приводит к изменению конфигурации активного центра и, как следствие, к увеличению или уменьшен лиго каталитической активности фермента. [c.40]

Из имеющихся гипотез, по нашему мнению, наибольший интерес представляет гипотеза Уэйна, которая допускает возможность как химического взаимодействия с различными ферментами, протеинами и другими молекулами, так и пространственного блокирования различных процессов. [c.384]

Ферменты протеины. Оказалось невозможным разложить ферменты протеины на активную группу и белок. Поэтому полагают, что активными группами в них являются или сочетание аминокислот между собой, или те или иные аминокислоты, или, наконец, отдельные группы в аминокислотах, как, например, гидроксильная группа тирозина в пепсине, который особенно богат этой аминокислотой. [c.340]

По строению молекулы ферменты подразделяются на одно- и двухкомпонентные. Первые представляют собой простые белки — протеины. На отдельных участках молекулы ферментов-протеинов в результате определенного пространственного расположения остат- [c.51]

Этот вопрос изучался во многих крупнейших современных лабораториях. В результате многочисленных и весьма трудоемких и кропотливых работ было установлено, что большинство гидролитических ферментов от-гюсится к классу простых белков — протеинов. Действительно, при гидролизе этих ферментов, как и при гидролизе белков (стр. 24), ничего, кроме аминокислот, получить не удается. К такого рода ферментам — протеинам, близким по своим физико-химическим свойствам к глобулинам, относятся, в частности, пепсиноген, пепсин, трипсиноген, трипсин, папаин, уреаза и ряд других. С другой стороны, ферменты, катализирующие окислительновосстановительные процессы, обычно принадлежат к числу сложных белков, т. е. протеидов. В состав молекулы этих ферментов, помимо белковой части, входят различные термостабильные соединения, например нуклеотиды, порфириновые циклы, атомы железа, меди и т. д. Эти небелковые группы, как и небелковые компоненты других протеидов, называются простетическими группами. [c.128]

Пример трудностей, связанных с дифференциальной емкостью, представлен Майерсом и Остеръянгом [31]. На рнс. 6.20, а показаны дифференциальные импульсные кривые 1 М НС1 в присутствии и в отсутствие 20 мкг/л As . На рис. 6.20,6 представлены полярограммы растворов, содержащих дополнительно поверхностно-активное вещество Тритон Х-100 (0,001%). As восстанавливается необратимо, поэтому на высоту пика может сильно влиять адсорбция поверхностно-активного вещества. Тритон Х-ЮО изменяет и дифференциальную е.мкость и вследствие этого ток заряжения. Если фоновая кривая изменяется неизвестным и непредсказуемым образом, то использование градуировочной кривой для определения вещества является конечно сомнительным. Влияние поверхностно-активных веществ на ток фона, кроме того, иллюстрируется рис. 6.21. Растворы пептона готовят из обработанных ферментом протеинов, они представляют довольно упрощенную модель аналитического образца со сложной матрицей поверхностно-активных соединений. Изменение тока заряжения должно серьезно мешать многим определениям. [c.412]

Таким образом, какой-либо трансгенный сорт растения отличается от исходного только тем, что в его генетическом материале к 25 — 30 тысячам существующих генов добавлен относительно небольшой фрагмент ДНК, в котором записана информация об одном-двух новых генах и их регуляторных элементах. Активность тих добавленных генов в организме выражается в биосинтезе одного-двух новых для организма протеинов (ферментов или структурных белков). Поскольку генетическая инженерия может оперировать любыми генами, существующими в природе, а не только генами от организмов, состоящих в эволюционном родстве с отдельными видами культурных растений, как это делается в традиционной селекции, то продукты привнесенных генов (ферменты, протеины) могут выглядеть в генетически модифицированном организме как необычные, несвойственные, чужеродные для данного вида, которые в природе у него не встречаются. Соответственно именно продукты трансгенов являются наиболее существенными, осязаемыми факторами рисков, связанных с генно-инженерными организмами. [c.63]

В процессе поспрансляционной модификации остатки глутаминовой кислоты в N-концевых участках молекул факторов II, VII, IX, X превращаются в у-карбоксиглутаминовую кислоту. Фермент протеин-карбоксилаза, который карбоксилирует остатки глу- [c.321]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология