Диффузия иммобилизации

В процессе иммобилизации возможна денатурация фермента. Однако даже если найден удачный способ иммобилизации фермента, кинетические характеристики ферментативного процесса все равно могут изменяться под воздействием следующих факторов (а) изменения микросреды в непосредственной близости от активного центра фермента (б) пространственных взаимодействий между ферментом, субстратом и носителем (в) фактора диффузии (г) последствий химической модификации молекулы фермента. [c.336]

Важным моментом в этих исследованиях является то, что при увеличении концентраций пропиленгликоля, ПЭО-400 и ПЭО-1500 после иммобилизации липидов в мембране происходит резкое увеличение текучести по мере повышения концентрации растворителя. Это может привести к увеличению диффузии лекарственного вещества через мембрану, а следовательно, и увеличить его биодоступность. [c.567]

Сам факт иммобилизации лиганда, а также ограничения, обусловленные наличием постоянной пленки на поверхности и внутри пор носителя, приводят к тому, что на кинетику реакции в целом влияют процессы диффузии. Диффузионное лимитирование, налагаемое природой и механизмом хроматографических процессов, можно разделить на три типа [19] [c.83]

ВЯЗКОСТИ ограничивает подвижность полимерного радикала как целого, уменьшая также подвижность его концов. С другой стороны, коэффициент диффузии мономера даже при значительном возрастании макроскопической вязкости существенно не меняется. Вследствие же этого не меняется скорость реакции инициирования независимо от того, каким путем образуются свободные радикалы—термическим или фотохимическим. Скорость реакции роста цепи также остается постоянной, ибо молекулы мономера могут легко ди ун-дировать к концу иммобилизованного полимерного радикала. В то же время иммобилизация полимерных радикалов затрудняет их взаимодействие друг с другом. До настоящего времени еще нет достаточных сведений для утверждения, что уменьшение значений А, в этом случае обусловлено повышением энергии активации. Молекулярный вес, естественно, не может возрастать неограниченно в связи с тем, что, как будет показано ниже, реакции передачи цепи ограничивают его максимальное значение. [c.27]

Статический способ (рис. 3, а) наиболее прост и состоит в том, что носитель вносят в водный раствор фермента и полученную смесь оставляют на некоторое время без перемешивания. Иммобилизация достигается за счет самопроизвольной диффузии фермента к поверхности носителя с последующей адсорбцией. Недостатком метода является то, что для получения препарата с высоким содержанием адсорбированного фермента и равномерного заполнения поверхности носителя последний приходится выдерживать в контакте с раствором фермента в течение длительного времени (несколько суток). [c.47]

Температура. Повыщение температуры оказывает двоякое воздействие на процесс адсорбционной иммобилизации. С одной стороны, сильное нагревание приводит к потере ферментативной активности вследствие тепловой денатурации белковой глобулы. С другой стороны, рост температуры обычно обеспечивает ускорение процесса благодаря повыщению скорости диффузии молекул фермента в порах носителя. Следовательно, должна существовать некоторая оптимальная температура для проведения адсорбционной иммобилизации. Точное значение оптимальной температуры зависит от природы адсорбируемого фермента и поверхности носителя. [c.51]

Основным недостатком этого метода является то, что полимерная матрица создает значительные препятствия для диффузии субстрата к ферменту, снижая каталитическую эффективность иммобилизованного препарата. Если в роли субстрата выступает высокомолекулярное соединение, то этот способ иммобилизации вообще неприменим. [c.67]

В настоящее время имеется определенная информация о поведении ферментов и белков на поверхности ртутного электрода. При адсорбции на поверхности ртути происходят существенные конформационные изменения белков. Молекулы биополимеров расплющиваются и растекаются по поверхности ртути, образуя монослой толщиной в одну полипептидную цепь. Возникающая структура содержит большое число пор, допускающих диффузию низкомолекулярных реагентов к поверхности электрода. При адсорбции ферментов на твердых поверхностях они, как правило, сохраняют свою структуру и проявляют каталитическую активность. На этом основан способ адсорбционной иммобилизации ферментов. [c.72]

Помимо того, что один реагент неподвижен, а поведение другого контролируется диффузией, существует основное различие между процессом иммобилизации (хемосорбции) и бимолекулярной реакцией в гомогенной фазе. В последнем случае реакционная способность реагирующих веществ остается постоянной независимо от степени протекания реакции, пока один из реагентов не сталет ее лимитировать. Реакция, таким образом, протекает с одинаковой кинетикой при 4 = О и i > О (рис. 7.8-4,а). При иммобилизации же отдельные адсорбционные места нельзя рассматривать как не зависящие одно от другого адсорбция по одному из мест может значительно влиять на реакционную способность соседних мест (рис. 7.8-4,б), так что кинетика реакции изменяется во времени. [c.522]

Т. о., характерная черта радикальной Г. п.— практически полная иммобилизация макрорадикалов в цо-лимерной фазе при сохранении ими 0т1 0сительн0й доступности по отношению к молекулам мономера в результате действия чисто физич. факторов, таких, как растворимость и диффузия реагирующих частиц. С этой точки зрепия проявлением граничного случая Г. п. можно считать гель-эффект, к-рый наблюдается в тех случаях, когда мономер является плохим растворителем для полимера. Хотя при этом полимер и 1 е выделяется в отдельную фазу, но его макромолекулы сильно свернуты, т. е. происходит своеобразное микро- [c.302]

Совершенно новым подходом является применение сорбентов типа Ц,еллосорб, синтезированных в ИВС АН СССР. Этот сорбент представляет собой микродисперсные формы ионита, иммобилизованные в инертном пористом материале. Создание таких композиций дает возможность работать с частицами ионитов диаметром 5—10 мкм без ухудшения гидродинамических характеристик колонок, причем скорость ионного обмена возрастает и уменьшается время установления равновесия. Для иммобилизации используются такие пористые материалы, в которых коэффициенты диффузии ряда органических ионов приближаются по величине к коэффициентам диффузии этих ионов в жидкостях, а среднее время сорбции в частицах ионита микрометровых размеров мало даже при небольших коэффициентах диффузии (внутренней диффузии) в этом ионите. [c.191]

Оказалось, что в исследованной серии образцов увеличение кристал-ичности происходит путем образования меньщего числа более крупных ристаллитов, а не как следствие возрастания их количества. Более рупные кристаллиты занимают сравнительно меньщую суммарную лощадь поверхности. При этом извилистость пути диффузанта практи-ески не изменяется, но фактор иммобилизации цепей, входящий уравнение (2), заметно уменьшается, и именно это приводит к уве-ичению коэффициента диффузии в более плотных образцах, облада-)щих большей степенью кристалличности. [c.259]

В растворах мылообразных ПАВ при концентрациях выше ККМ (см. V. 5) в системе могут возникать рыхлые структуры, которые захватывают значительные объемы дисперсионной среды. В результате может произойти иммобилизация (уменьшение подвижности) растворителя. В таких системах имеет место структурная вязкость, которая значительно превышает вязкость чистых жидкостей и малоконцентрированных растворов и сильно зависит от приложенных извне сдвиговых напряжений. Концентрация ПАВ в поверхностном слое может быть весьма высокой уже при сравнительно малых концентрациях того же вещества в объеме раствора. Поэтому наряду с диффузией ПАВ из объема к поверхности большую роль в формировании адсорбционного слоя могут [c.199]

В двух рассмотренных примерах диффузия белков и липидов ограничивалась специализированными доменами, расположенными на непрерывной плазматической мембране. У клеток есть и более сильные способы иммобилизации определенных мембранных белков. Это хорошо видно на примере пурпурных мембран Haloba terium. В данном случае молекулы бактериородоисина собраны в большие двумерные кристаллы, в которых отдельные белковые молекулы фиксированы по отпошепию друг к другу. Крупные агрегаты такого типа диффундируют очень медленно. В более общем случае ограничение латеральной подвижности специфических мембранных белков связано с их взаимодействием с макромолекулярными образованиями, находящимися снаружи или внутри клеток Мы уже говорили о том, что некоторые мембранные белки эритроцитов тесно связаны с внутренним цитоскелетом В клетках других типов белки плазматической мембраны могут быть также связаны с цитоскелетом или внеклеточным матриксом, либо и с тем и с другим. Четыре известных способа иммобилизации специфических мембранных белков показаны на рис. 6-38. [c.376]

Состояние агрегации иммунных комплексов не должно препятствовать фиксации на Рс-фрагменте компонентов комтемента и, следовательно, их диффузии в преципитате. Изучение структуры специфического преципитата антител с антигенами бьпо проведено с помощью спиновых меток (Григорян и др., 1969). Для мочения белка исполь овали нитроксильный радикал, синтезированный на базе малеинимида. Он ковалентно реагировал с SH-группами кроличьих антител после восстановления 2-мсркаптоэтанолом межцепочечных дисульфидных связей. При этом активность антител сохранялась. В результате преципитации спин-меченых антител яичным альбумином метка продолжала вращаться свободно, не испытывая стерических препятствии. С другой стороны, неспецифическое осаждение спин-меченых антител сульфатом аммония приводило к сильной иммобилизации метки. Эти данные указывают на решетчатую, рыхлую структуру преципитата, образованного иммунными комплексами. [c.32]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология