Фенилаланин недостаток

В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

Первоначально в качестве носителя был использован силикагель [58, 591. Его основной недостаток — нежелательная адсорбция, вызывающая размазывание веществ по колонке и значительные потери. Аналогичное явление наблюдают иногда и при хроматографировании на бумаге. О путях преодоления этих недостатков будет сказано ниже. Теперь же рассмотрим случаи, когда адсорбция, наоборот, способствует разделению веществ. На столбике крахмала с закрепленной на нем водой при использовании бутанола в качестве подвижной фазы аланин хорошо отделяется от глицина. Судя по коэффициентам распределения этих веществ, рассматриваемый случай относится к категории распределительной хроматографии. Однако оказалось, что аланин также хорошо отделяется от глицина при промывании колонки не бутанолом, а водой (рис. 412, а) [16]. Аналогичное явление было обнаружено и в случае другой пары веществ — лейцина и фенилаланина (рис. 412, б) [16]. Даже замена воды 0,1 н. соляной кислотой не ухудшала разделения. Таким образом, в данном случае разделительная способность столбика крахмала в значительной степени обусловлена адсорбцией. [c.449]

Известны также нарушения обмена отдельных аминокислот. Многие из этих нарушений имеют врожденный или наследственный характер (см. главу 12). Примером может служить фенилкетонурия. Причина заболевания - наследственно обусловленный недостаток фенилаланин-4-моноокси-геназы в печени, вследствие чего метаболическое превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин блокировано. Результат такого блокирования -накопление в организме фенилаланина и его кетопроизводных и появление их в большом количестве в моче. Обнаружить фенилкетонурию очень просто с помощью хлорида железа спустя 2-3 мин после добавления в мочу нескольких капель раствора хлорида железа появляется оливковозеленая окраска. [c.620]

Известно, что в природные белки входит 20 аминокислот, из которых восемь не могут синтезироваться в организме животных. К незаменимым аминокислотам относятся фенилаланин, изо лейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Недостаток даже одной из незаменимых аминокислот в пище человека и в кормах сельскохозяйственных животных может привести к серьезному нарушению обмена веществ в организме, к замедлению его роста и развития. [c.359]

Растения и большинство микроорганизмов способны синтезировать все входящие в их состав аминокислоты из простых веществ — углекислоты, воды и минеральных солей, тогда как в организме человека и животных некоторые аминокислоты не могут синтезироваться и должны поступать в организм в готовом виде как компоненты пищи. Такие аминокислоты принято называть незаменимыми, к ним относятся валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты приводит к тяжелым заболеваниям человека, а недостаток их в кормах снижает продуктивность сельскохозяйственных животных. [c.256]

Производству аминокислот в СССР после кормового белка уделяется наибольшее внимание. Это обусловлено прежде всего высокой питательной ценностью получаемых на их основе кормов и отдельных продуктов питания. Недостаток в рационе (дефицит) отдельных аминокислот, особенно незаменимых, которые не синтезируются в достаточном количестве и с необходимой скоростью в организме животного или человека, отрицательно сказывается на росте и развитии, может привести к различного рода заболеваниям. (К незаменимым аминокислотам относятся валин, аргинин, гистидин, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.) Добавка к рациону животных несколько десятых долей процента дефицитной аминокислоты может повысить кормовую ценность белка более чем в 2 раза. [c.10]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Следует особо подчеркнуть, что недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных было показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично компенсированы заменимой аминокислотой тирозином, потребности в метионине — гомоцисте-ином с добавлением необходимого количества доноров метильных групп. Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине. Необходимо учитывать и видовые различия при определении незаменимости отдельных аминокислот. Для цыплят, например, глицин оказался незаменимым фактором роста. [c.415]

Гидролиз ДНФ-белка дает ДНФ-производные тех аминокислот, которые представляли собой Ы-концевые группы белка. Таким образом, в гидролизате ДНФ-инсулина Сенгер обнаружил ДНФ-глицин и ДНФ-фенилаланин, что указывало на наличие двух полипептидных цепей — глициловой и фенилаланиловой. Наиболее серьезный недостаток этого метода заключается в разрушении ДНФ-нроизводных Ы-концевых аминокислот во время кислотного гидролиза. В некоторых случаях для гидролиза ДНФ-белков можно использовать ферменты. Ы-концевой пролин лучше всего определять фенилизотиоцианатным методом (см. стр. 30). [c.29]

Недостаток специального фермента гидроксилазы фенилаланина, окисляющего фенилалМинТтирозин, лежит в" основе этой наследственной болезни. [c.395]

Все вышеописанные эксперименты имеют тот недостаток, что при окислении нитробензолом получаются только 7 из 9 атомов углерода предполагаемого мономера лигнина, поэтому приведенная схема недостаточно полна. При использовании других методов разложения лигнина эти факты подтверждаются. Фрейденберг [34] вводил радиоактивный фенилаланин в ель и затем подвергал древесину этанолизу. Из реакционной смеси выделили радиоактивные фенилпропаноидные кетоны типа П1—(Н = Н или ОСНз) [35]. Аналогичные результаты получили с меченой феруловой кислотой [36]. Впоследствии Браун и Нейш [37] повторили свои работы и в основном подтвердили сделанные ранее наблюдения, но уже с использованием гидрогенолиза — другого метода разложения. Они получили фенилпропаноидные продукты типа VI (К = Н или ОСНз). [c.291]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит в определенной степени от возраста, пола, профессии человека и других причин. Например, по мнению экспертов ФАО и ВОЗ. для взрослого мужчины оптимальным считается содержание в 1 г пищевого белка следующего количества 8 незаменимых аминокислот (в мг) изолейцина - 40, лейцина - 70, лизина -55, метионина в сумме с цистином (метионин у взрослого человека может в организме заменяться цистином) — 35, фенилаланина в сумме с тирозином (фенилаланин также может заменяться тирозином) — 60, триптофана — 10, треонина -40, валина - 50 [8]. Для грудных детей дополнительно считаются незаменимыми гистидин и цистин [23]. Аргинин и гистидин не являются незаменимыми аминокислотами для взрослого человека, но недостаток аргинина сказьюается на сперматогенезе, а недостаток гистидина приводит к развитию экземы и ряду других отрицательных явлений [б]. [c.9]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология