Аминокислоты свободные, в животном организм

Это определение не охватывает аминокислоты — пролин и оксипролин, которые содержат не амино-, а иминогруппу, к тому же еще замкнутую в цикл (см. табл. 20, стр. 236). Вместе с тем оба упомянутых соединения относят неизменно к аминокислотам и поступают таким образом потому, что в организме животных и человека пролин и оксипролин, с одной стороны, легко превращаются в истинные аминокислоты, обладающие свободной аминогруппой, а с другой, — образуются в организме из аминокислот, полностью соответствующих приведенному выше определению. [c.232]

До недавнего времени аминокислоты, приведенные в табл. 2, настолько доминировали в изученных природных соединениях, что все другие аминокислоты рассматривались исследователями как неприродные , редкие или случайные . В дальнейшем было обнаружено, что белки некоторых бактерий, а также ряд природных физиологически активных веществ содержат и другие аминокислоты. Некоторые другие аминокислоты были найдены и в свободном состоянии в растениях и в животных организмах (см. табл. 3). Они отличаются гораздо более широким ассортиментом функциональных групп, многие из них относятся к О-ряду. Вероятно, номенклатура аминокислот, входящих в состав белков, вряд ли подвергнется серьезному изменению, что же касается списка аминокислот, найденных в физиологически активных [c.438]

В растениях и в животных организмах распространены многочисленные производные двухатомных фенолов (диоксибензолов) [об-ш,ая формула N4 (0Н)21. Это различные их эфиры, гликозиды, аминокислоты, гормоны, галогенопроизводные и т. п. В растениях встречаются и в свободном состоянии. [c.187]

Первые природные аминокислоты были открыты в начале XIX века. К настоящему времени выделено более 80 аминокислот, из них в белках встречаются в ооповном 22 разновидности — главные (основные) аминокислоты, около десятка аминокислот встречаются редко, остальные входят в состав других физиологически активных соединений (антибиотиков, гормонов, пептидов и т. д.) или же находятся в растениях и в животных организмах в свободном состоянии. [c.9]

Приведем несколько примеров. Доказано, что у всех населяющих Землю форм живых существ в создании белковой молекулы участвуют 20 аминокислот. Свойственная же отдельным органическим формам белковая специфичность определяется количественным отношением входящих в их состав аминокислот, а также порядком расположения последних в белковой молекуле. Те же закономерности установлены и в отношении нуклеиновых кислот, разнообразие и специфика которых также обусловлены в основном характером чередования нуклеотидов, причем число последних в 5 раз меньше, чем число протеиногенных аминокислот. Установлено, что организмы, принадлежащие к различным семействам, родам и видам животных, растений и микробов, используют в процессе жизнедеятельности один и тот же вид энергии — свободную, или химическую, энергию. Энергию эту они получают от общего для всех живых существ биологического горючего , роль которого выполняют особые соединения, содержащие богатые энергией фосфатные или тиоловые связи (подробнее этот вопрос освещен в главе Дыхание ). Лишь зеленые растения и небольшая группа бактерий способны наряду с этим использовать энергию кванта света, которую они запасают в форме тех же специфических макроэргических соединений. Выявлена близость, но не идентичность строения биологических мембран, ограничивающих поверхность протоплазмы и каждого из содержащихся в ней органоидов у всех представителей живого мира. Доказано, что многие органеллы протоплазмы имеют строго упорядоченную, ламеллярную (пластинчатую) структуру. [c.12]

ПЕПТИДЫ (полипептиды) — сложные органические вещества, состоящие из двух или более остатков аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями —СО—N1 — (см. Пептидная связь). П.— промежуточные продукты разлом. ения белка животных и растительных организмов. Под действием ферментов (пептидаз) пептидная связь в пептидах разрывается и образуются свободные аминокислоты. [c.188]

Сера весьма распространена в природе как в свободном, так и в связанном состоянии в животных и растительных организмах присутствует в виде неорганических и органических соединений и играет большую роль в биосинтезе. Много серы содержат аминокислоты (цистеин, цистин, метионин), состав- [c.85]

Уже давно известно, что животные могут находиться в состоянии азотистого равновесия в условиях, когда имеет место потеря углерода организмом. Установлено также, что углеводы и жиры оказывают по отношению к белку сберегающее влияние, по-видимому выполняя роль источников углеродных цепей для синтеза некоторых заменимых аминокислот. Исследования Роуза и его сотрудников, посвященные потребности человека в аминокислотах, показали, что для сохранения азотистого равновесия у людей, получающих смесь аминокислот, необходима доставка относительно большого количества калорий. На трех испытуемых было установлено, что в том случае, когда источником азота в питании служил казеин, сохранение азотистого равновесия обеспечивалось рационом, доставляющим 35 кал на 1 кг веса тела. При использовании же эквивалентной казеину смеси аминокислот для сохранения азотистого равновесия требовалось 45,5 кал на 1 кг. В настоящее время эти данные объяснить довольно трудно. Превосходство казеина в сравнении с эквивалентной смесью аминокислот, быть может, зависит от темпов всасывания аминокислот. Очевидно, свободные аминокислоты смесей всасываются быстрее, чем аминокислоты белка, а быстрая доставка аминокислот, возможно, менее благоприятна для [c.128]

Водные экстракты животных и растительных организмов, соки, извлеченные прессованием, гомогенаты и жидкости организма содержат в большинстве случаев наряду со свободными аминокислотами растворенные в воде или эмульгированные пептиды , белки, углеводы, мочевину, соли и липоиды. [c.396]

Ферментативный гидролиз белков. Организм животного ассимилирует только свободные аминокислоты, но не белки или пептиды. При пищеварении происходит полный гидролиз белков до аминокислот. [c.425]

Входящие в состав белка аминокислоты усваиваются лучше, чем свободные аминокислоты, добавляемые в корм, следует также иметь в виду, что лизин может довольно легко взаимодействовать с различными органическими соединениями по е-аминогруппе и становиться недоступным организму животного. Таким образом, неверно говорить о нехватке белка вообще без учета как содержания белка в продукте, так и качества белка. Для повышения белковой ценности кормовых и пищевых продуктов из злаков к ним целесообразно добавлять биомассу микроорганизмов, содержащую много белка и лизина. [c.552]

ВАЛИН (а-аминоизовалсриановая кислота) (СНз)2СН—СН (NHJ—СООН — одна из наиболее распространенных природных аминокислот, входит в состав почти всех белков, некоторых антибиотиков, встречается в свободном виде в животных и растительных организмах. [c.52]

Организм животного воспринимает, или ассимилирует, только свободные аминокислоты, а не белки или пептиды. Преподаватель обращает на это внимание учащихся. Возникает законный вопрос каким же образом это происходит Ведь животные потребляют обычно белко- [c.147]

Т)-Глюкоза ( крахмальный сахар , виноградный сахар или кукурузный сахар ) в свободном виде присутствует в зеленых частях растений, ягодах, фруктах, меде, в крови человека и животных (от 0,07 до 0,11 %). Как наиболее распространенный углевод животных глюкоза играет роль связующего звена между пластическими и энергетическими функциями углеводов, так как используется в организмах для синтеза всех других моносахаридов и наоборот — для превращения разных моносахаридов в глюкозу. Кроме того, глюкоза может синтезироваться в организме из аминокислот, а также из глицерина, входящего в состав триацилглицеринов. Глюкоза входит в состав большого числа полисахаридов, гликозидов. Она находит широкое применение в пищевой и текстильной (как восстановитель при крашении и печатании) промышленности, а также в медицине. [c.239]

Одним из проявлений биологической функции селена в животном организме служит его участие в обмене серосодержащих аминокислот. Этот элемент предохраняет от окисления SH-группы белков мембран эритроцитов и митохондрий, а также противодействует набуханию митохондрий, вызываемому тяжелыми металлами. Селеноаминокислоты, образовавшиеся в результате метаболизма селена, обладают радиопротектор-ными свойствами, ингибируя образование свободных радикалов и способствуют детоксикации таких вредных отходов производства, как метил-ртуть и соли кадмия а также висмута, таллия и серебра [c.18]

Акцептор (от лат. a eptor — получатель) — атом (ион) или группа атомов, принимающая электроны и образующая химическую связь за счет свободной орбитали и иеподеленной пары электронов донора. См. Донорно-акцепторная связь а-Алаиин (а-аминопропионовая кислота) СНз— H(NH2)—СООН — аминокислота, составная часть большинства белков. Синтезируется в организме человека и Животных. [c.10]

Многие вещества, встречающиеся в растительных или животных организмах, способны существовать более чем в одной стерео изомерной форме однако обычно эти формы могут встречаться раздельно, а некоторые из них могут вообще не еуществовать в природных продуктах. Сохранение одной какой-либо стереО изомерной конфигурации в процессе многочисленных превращений, непрерывно протекающих в результате обмена веществ в клетках, связано с селективным действием энзимов. В современных теориях энзиматического действия делается предположение, что энзим образует с соединением, на которое он действует (т. е. с его субстратом), комплекс энзим-субстрат, который затем распадается на свободный энзим и продукты энзиматической реакции. Способность энзима различать стереоизомеры означает наличие согласующейся стереоизомерии в точках присоединения, или активных центрах, поверхности энзима. Эта мысль становится вполне приемлемой, если мы вспомним, что.энзимы во своей химической природе являются белками и, следовательно,.построены в значительной мере из аминокислот, обладающих Д.-конфигурацией. [c.611]

Глюкоз а— одна из наиболее распространенных соедннетн в животном организме. Особенно велика ее роль в нервной ткани, так как она является НС только основным энергетическим источником, но н предшественником ряда важнейших метаболитов головного мозга (аминокислот, ацетил-КоА и др.). Молекула глюкозы может иметь открытую форму — альдегидную л замкнутую— циклическую в виде ииранозного или фуранозного кольца. В пг-стоящее время установлено, что ациклические формы глюкозы характеризуются наибольшей реакционной способностью. Свободная глюкоза во внекле точных пространствах характеризуется также высокой обновляемостью. [c.261]

Аминокислоты, пептиды, белки и ферменты образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит исключительная роль во многих жизненно важных процессах [1, 2]. Биогенная связь этих веществ подтверждается полным гидролизом белков и пептидов, которые распадаются на а-аминокарбоновые кислоты (HjN- HR- OOH). Все аминокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусной кислоты. К настоящему времени из гидролизатов белков выделено более 20 аминокислот, которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к 1-стерическому ряду, отличаясь друг от друга в основном остатками заместителей [3-5]. а-Аминокислоты, имеющие цвиттерионную природу, являются наиболее важными и многочисленными среди всех аминокислот, встречающихся в природе. Общее число а-аминокислот, идентифицированных в свободном или связанном виде из живых организмов, исчисляется сотнями, и число их увеличивается [1,2]. Все а-аминокислоты, обнаруженные в белках, за исключением глицина, хиральны [3, 6]. Больщинство других а-аминокислот, обнаруженных в природе, также имеют -конфигурацию а-углеродного атома, однако известны многие природные а-аминокислоты D-ряда [7]. D-ами-нокислоты выделены из микроорганизмов [8, 9], растений [7, 10, 11], грибов [12], насекомых [13] и морских беспозвоночных [14, 15]. Также эти кислоты найдены в белках животных [16] и в пептидах, выделенных из раковых новообразований [17]. Природные галогенированные а-аминокислоты и пептиды редко встречаются в природе, и их можно отнести к новой группе соединений [18-20]. [c.289]

Спасательный путь синтеза фосфатидилхолина необходим многим животным, так как их способность синтезировать это соединение de novo ограниченна. Это обусловлено тем, что метильные группы в форме S-аденозилме-тионина, необходимые для такого синтеза, образуются из незаменимой аминокислоты метионина. При недостаточном содержании метионина в пище возможность метилирования фосфатидилэтаноламина и других акцепторов метильных групп становится ограниченной. В этих условиях организм старается спасти и повторно использовать уже метилированный свободный холин. Фактически при недостатке метионина в рационе животных его можно хотя бы частично компенсировать за счет содержащегося в пище холина. Таким Образом, в неко- [c.641]

Свободные аминокислоты могут претерпевать в организме человека и животных различные превращения часть их используется для синтеза белков органов и тканей, часть затрачивается на синтез различных других веществ гормонов, ферментов, простетической группы гемоглобина и т. д. (стр. 345 и далее), часть, подвергаясь распаду, используется в качестве энергетического материала. [c.325]

После введения крысам в течение трех дней пролина, меченного Ы и дейтерием, среди выделенных из тушки аминокислот наиболее интенсивно меченным оказался оксипролин (если не считать самого пролина). Отношение М В в выделенном окси-пролине показывало, что превращение пролина в оксипролин сопровождалось потерей примерно половины дейтерия, связанного с атомами углерода в молекуле пролина [357]. Эти данные указывают на прямое превращение пролина в оксипролин, но не исключают возможности существования других путей биосинтеза оксипролина. Когда крысам скармливали рацемический Ы 5-оксипролин, лишь около 0,1% оксипролина, выделенного из тушки, имело метку [375]. Эти результаты согласуются с малой скоростью обновления коллагена (стр. 274) однако при вве-. дении крысам меченого пролина в оксипролин тушки включалось значительно больше изотопа, чем при скармливании меченого оксипролина. Меченый азот оксипролина, введенный с пищей, переходил во многие аминокислоты тела, в особенности в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. Эти данные указывают на быстрый распад оксипролина в организме крысы. На основании этих результатов Стеттен [375] предполагает, что большая часть оксипролина в тканях животного образуется, вероятно, из пролина, входящего в состав пептидных цепей, а не из свободного оксипролина. [c.350]

В свободном виде в органах животных и растений обнаружено свыше 80 аминокислот. Однако в состав белковой молекулы обычно входит 22—23 аминокислоты, из них особенно необходимы так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, фенилаланин, метионин, лизин, валин, изолейцин, треонин и триптофан. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в животном и человеческом организме и должны быть доставлены человеку и животному в готовом виде с пищей. Незал енимые аминокислоты образуются только в растениях. Молекула белка представляет собой обычно одну длинную полипептидную цепь, состоящую из последовательно расположенных аминокислотных остатков, число которых может достигать нескольких сот единиц. [c.15]

Чтобы определить современное отношение к этому перечню, необходимо, кроме того, различать две группы аминокислот, а именно< аминокислоты, обычно встречающиеся в белках, аминокислоты, встречающиеся только случайно (иногда) либо в свободном состоянии в организмах высших животных, либо в бактериальных белках. В первом случае метод хроматографии на бумаге позволил определить полный состав большого числа белковых гадролизатов, причем присутствие в таких гидролизатах еще неизвестной до сих пор аминокислоты становится все менее вероятным. Основная задача, следовательно, состоит не в расширении перечня обычно. встречающихся аминокислот, а в том, чтобы снова критически проанализировать те аминокислоты, которые уже включены в этот список. В 1931 г. Викери и Шмидт [1] насчитывали двадцать две аминокислоты. Эти авторы не приняли во внимание цистеина, который действительно содержится в целом ряде белков, но включили в список дииодтирозин и тироксин, идентифицированные до сих пор только в тироглобулине. Необходимо, следовательно, уменьшить число аминокислот, первоначально приведенное Викери, до двадцати одного. Два года спустя Шмидт увеличил эту цифру до двадцати двух, предложив добавить к списку норлейцин [2]. Затем была, невидимому, окончательно отвергнута -оксиглутаминовая кислота Дэкина, а существование в белках норлейцина стало весьма сомнительным [3]. Поэтому мы должны ограничить перечень двадцатью обычно встречающимися аминокислотами, причем эта цифра никогда, вероятно, не будет значительно изменена. В число 20 аминокислот не включены аспарагин и глутамин, так как они не встречаются в химических белковых гидролизатах. Этот специальный случай будет рассмотрен на стр. 108. [c.102]

Около 10—15% всей РНК клетки составляет низкомолекулярная РНК (мол. в. 25 ООО—30 ООО, степень полимеризации около 80, константа седиментации 4S) Эта РНК растворима в клеточном соке, где она присутствует в свободном состоянии, не связанная с белками. Эту РНК называют растворимой , а также транспортной, адапторной или РНК-пере-носчиком, что обусловлено ее функцией специфического связывания и переноса аминокислот в клетке. Сокращенное обозначение тРНК (также sPHK). В данной книге используется термин тРНК. Транспортная РНК присутствует в животных, бактериях, растениях, дрожжах, грибах, простейших организмах, т. е. является почти универсальной по своему распространению (исключение составляют вирусы). [c.425]

Из организмов человека и млекопитающих животных выделяется в виде конечного продукта обмена белков и других азотистых веществ мочевииа. Данные о механизме образования мочевины изложены на стр. 413, здесь же укажем, что в синтезе мочевины участвуют глютаминовая и аспарагиновая кислоты. Один из двух атомов азота, входящих в состав молекулы мочевины — С0(ЫНа)2, доставляется аспарагиновой кислотой, которая в свою очередь образуется путем перенесения аминогруппы от глютаминовой кислоты на щавелевоуксусную кислоту. При синтезе мочевины аминогруппа аспарагиновой кислоты используется без промежуточного выделения аммиака. Это обстоятельство дает основание предполагать, что при синтезе мочевины в определенном объеме (до бО/о) используется не свободный аммиак, а аминогруппа глютаминовой кислоты. В этом процессе снова проявляется значение реакций переаминирования аминокислот. [c.355]

Фонд свободных аминокислот в клетках живых организмов имеет эволюционную, органную и тканевую специфичность. Например, аминокислотный состав мозга существенно отличается от состава других органов и тканей присутствием избыточного количества дикарбоновых кислот и их амидов они составляют две трети от общего количества аминокислот в мозге всех видов животных. Глутамин, аспарагин и их остатки в составе пептидов в организме неферментативно гидролизуются до соответствующих дикарбоновых кислот. В связи с этим важно отметить, что белки молодых клеток характеризуются более высокой степенью амидированности, чем белки стареющих клеток (Пушкина, 1977). [c.25]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология