Латентная активность ферментов

Нарушение белкового обмена в печени в общих чертах отражает развивающуюся картину лучевого поражения. В частности, это видно по изменению активности ферментов автолиза активация ферментов в фазах первичной реакции и выраженных клинических изменений и снижение активности, временная нормализация — в латентную фазу. [c.196]

Как выявляется латентная активность мембранного фермента [c.68]

В опытах часто используют фрагменты клеток или клеточные органеллы с замкнутыми мембранами. Доступность субстратов и активаторов к активным центрам белков в таких структурах ограничена и может варьировать под влиянием различных факторов. По этой причине экспериментатор может получать разные значения удельной активности того или иного фермента в зависимости от условий эксперимента. Однако эти различия не будут служить объективной характеристикой исследуемой системы. К объяснению результатов привлекают понятие так называемой латентной активности мембранных ферментов. [c.94]

Латентный фермент (для выявления полной активности необходимо разрушить частицы). [c.252]

Эксперименты, проведенные над отдельными компонентами ВТМ — белком и РНК, — показали следующее, В отсутствие РНК белок ВТМ не обладает инфекционной способностью. У изолированной РНК инфекционная способность понижена, но латентный период сокращается по сравнению с вирусом на одну треть. Пониженную инфекционную способность свободной РНК связывают с ее неустойчивостью. Поскольку инфекционная способность не изменяется при обработке ДНК-азой или протеолитическими ферментами, но исчезает при обработке РНК-азой, ясно, что она не обусловлена примесью ДНК или белков. (Свободная вирусная РНК разлагается под действием РНК-азы, но в самой вирусной частице белковая оболочка предохраняет РНК от действия этого фермента.) Инфекционностью обладают только высокомолекулярные фрагменты РНК особенно активна целая молекула РНК, молекулярный вес которой составляет 2 10 . Было показано, что инфекционность вирусных нуклеиновых кислот и отсутствие ее у вирусного белка — весьма общее явление, характерное как для РНК-, так и для ДНК-содержа-щнх вирусов. [c.363]

Многие белки и в том числе ферменты способны обратимо взаимодействовать с клеточной мембраной, что приводит к изменению физико-химических свойств белков и их ферментативной активности аллотопия). Показано, например, что гидрофобные взаимодействия липидов и белков могут переводить последние в неактивное (латентное) состояние, напротив, электростатические взаимодействия вызывают активирование некоторых ферментов. В свою очередь степень и характер взаимодействия ферментов с другими мембранными белками и липидами в определенной степени зависят от внутриклеточной концентрации электролитов, а следовательно, могут регулироваться при изменении ф и 3 и о л о г и ч е с к и X условий. [c.51]

К сожалению, многие маркерные ферменты (например, Ка, К-АТФаза, 5 -нуклеотидаза, сукцинатдегидрогеназа) при выделении или хранении могут терять активность. Кроме того, большинство встроенных в мембрану ферментов характеризуется асимметричной локализацией активного центра. По этой причине их активность в замкнутых фрагментах не удается определить из-за недоступности для субстрата. Это так называемая латентная активность фермента. Она может быть выявлена в присутствии низких концентраций детергента или ионофоров (типа ала-метицина), образующих крупные каналы в замкнутых мембранных везикулах. [c.67]

При ожоговом шоке отмечено снижение активности фермента на 30—40% (0,5—0,8 Е/мл), в период острой токсемии активность фермента возрастает почти в 2 раза, до верхней границы нормы (1,1—1,35 Е/мл) (Т. С. Пасхина и др., 1972). При латентно протекающем нефрите (поражение клубочкового аппарата почек) активность карбоксипептидазы N близка к норме (0,90 0,165), в то время как при нефротическом синдроме, протекающем с выраженными явлениями гиперкоагуляции, тромбозов и гиперфибринемии, она значительно повышена и достигает 1,57 0,16 Е/мл возможно, что этот факт связан с увеличением в плазме крови количества пептидов, содержащих на С-конце остатки лизина и аргинина. [c.185]

Важную роль в регуляции активности ферментов может играть их взаимодействие с мембранами. В мембранно-связанном состоянии физико-химические свойства ферментов (например, окислительно-восстановительный потенциал, чувствительность к катионам и др.) изменяются. Это явление называется аллотопия. Гидрофобные взаимодействия мембранных липидов и белков могут переводить последние в неактивное (латентное) состояние, а электростатические взаимодействия, напротив, вызывать активацию белков. В свою очередь, сила электростатического взаимодействия липидов и белков зависит от внутриклеточной концентрации электролитов, а следовательно, от состава среды, окружающей клетку, и от физиологического статуса последней. Таким образом, для ре1уляции ферментов по этому механизму существуют щирокие возможности, хотя конкретные механизмы в силу трудно преодолимых методических препятствий пока изучены мало. [c.99]

Автолизины (ферменты, расщепляющие клеточную стенку) существуют в клетке в латентной и активной форме. Активная возникает в результате процессингового протеолиза. В латентной форме автолизины рассеяны в области ЦПМ, активируясь, они приобретают сродство к субстрату и перемещаются в материал клеточной стенки. У пролиферирующих клеток бактерий местом локализации активных форм автолизинов является район образования септы, у дрожжей - почки, у апикально растущих микроорганизмов - конец гифы. Именно поэтому при индукции автолиза первичные повреждения клеточных стенок наблюдаются в местах образования перегородок, перетяжек. Автолизины в активной форме перемещаются от одного участка клеточной стенки к другому в продольном (от ЦПМ наружу) и поперечном (от экватора к полюсам) направлениях, невидимому, вследствие образования новых слоев и наращивания новых поперечных участков в местах деления клетки. [c.82]

В развивающемся семени пшеницы присутствует -амилаза. Активность этого фермента по достижении зрелости падает до чрезвычайно низкого уровня, а при прорастании возрастает в несколько раз. Однако это возрастание активности обусловлено не синтезом de novo, а активацией латентной формы -амплазы, которую можно также активировать in vitro с помощью различных восстанавливающих агентов [65]. Латентная -амилаза термостабильна, вследствие того что она связана с запасными белками дисульфидными связями. В результате восстановления этих связей происходит активация -амилазы, которая приобретает термолабильность. [c.479]

В процессе деполимеризации крахмала участвуют и предельные декстриназы (/гmг декстриназы), имеющие три формы свободную активную, связанную неактивную и латентную растворимую, но известны сообщения об обнаружении лишь неактивной ее формы [76]. Считается, что латентная форма декстриназы представляет собой комплекс из граничной декстриназы с ингибиторами белка ячменя [54]. Высвобождение глюкозы из оконечных нередуцированных групп олигодекстринов и мальтозы происходит под воздействием еще одного фермента — а-глюкозидазы. Активность этих ферментов значительно снижается при повышенных температурах, применяемых для желатинизации крахмала, а при температурах затирания у а-амилаз наблюдается явная деполимеризационная активность (их стабильность повышается при присутствии в сусле ионов кальция ). Таким образом, для пивоварения важно содержание в замочной воде минеральных веществ, которые влияют на состав сбраживаемых веществ в сусле и качество получаемого пива. [c.33]

Многие ядерные полиэдренные вирусы, по-видимому, высокоспецифичны, тогда как другие способны вызывать заболевания у двух или больше видов насекомых. Полагают, что болезнь у насекомых часто бывает латентной и что вирус в скрытом состоянии может оставаться в насекомом в течение ряда поколений, пока не будет активирован каким-то стрессором. Внутри полиэдров вирус может сохранять активность многие годы, в некоторых случаях до 25 лет и даже дольше. Заключенный в полиэдре вирус довольно хорошо защищен полиэдренным белком от действия химикатов, высыхания, солнечного света, гнилостных ферментов и умеренно высоких температур. Свободные вирусные частицы гораздо менее стойки и восприимчивы к действию всех этих факторов. [c.405]

Сульфитоксидаза (КФ 1.8.3.1), локализованная, очевидно,, между внутренней и наружной мембранами митохондрий, не обнаруживает активности, если митохондрии помещают в среду с высокомолекулярным акцептором — цитохромом с, а не с феррицианидом эти данные свидетельствуют о том, что наружная мембрана является барьером для первого вещества и не препятствует прохождению второго [810]. С другой стороны, 3-гидроксибутиратдегидрогеназа (КФ 1.1.1.30) также не проявляет активности в митохондриях печени крысы, но в этом случае даже и химическая обработка митохондрий дает лишь небольшой эффект чтобы демаскировать фермент, требуется весьма сильное воздействие, например разрушение митохондрий ультразвуком [2744]. Бендолл и де Дюв [351] сравнивали активацию латентных дегидрогеназ из митохондрий с активацией ферментов, находящихся в лизосомах, и пришли к заключению, что имеются два типа активации. Во-первых, может увеличиться проницаемость митохондриальных мембран, так [c.90]

В период деления возрастает активность некоторых литиче-ских ферментов (в частности, муреннгидролаз), участвующих в образовании брешей в нредсуществующем каркасе клеточной стенки, необходимых для включения новых ее фрагментов. Таким образом, регуляция активности этих ферментов осуществляется путем перевода их в скрытое, латентное состояние с последующей мобилизацией в определенный момент времени. [c.66]

TOB контролируют на каждом этапе выделения и разделения мембран в исходном гомогенате и в каждой фракции с целью определения стадии осаждения и выхода исследуемых мембранных структур, а также потерь мембранных фракций. Гомогенность выделенного препарата мембран анализируют на основании увеличения активности маркерного фермента (-ов) в нем по сравнению с исходным гомогенатом клеток. Часто используют не один, а два-три мембранных маркера. Однако необходимо помнить, что и мембраны одного типа способны проявлять гетерогенность, связанную с асимметрией белкового, липидного и углеводного состава мембран, в результате чего фермент может находиться в латентной форме из-за нарушения ориентации мембраны и недоступности активного центра для субстрата, например, в обращенных мембранных везикулах. Наиболее легко из внзпрри-клеточных органелл идентифицируют митохондрии и ядра, затем — лизосомы и пероксисомы, наиболее трудно — плазматические мембраны и мембраны эндоплазматической сети. Сложность разделения последних обусловлена близостью величин диапазона плотностей этих структур, поэтому разделение по скорости седиментации осуществляется в том случае, если плазматические мембраны представлены крупными фрагментами. [c.223]

Инфицирование клетки вирусом вызывает синтез ИФа/р. Под действием интерферонов активируются защитные механизмы соседних клеток, обеспечивая их устойчивость к вирусной инфекции рис. 16.4). Активация затрагивает гены ряда белков, в том числе двух, обладающих прямой антивирусной активностью. Это протеинкиназа (мол. масса 67 кДа), которая фосфорилирует а-субъеди-ницу инициирующего трансляцию фактора е Р-2 и тем самым инактивирует его, блокируя в результате синтез вирусных белков, и другой фермент -2, 5 -олигоаденилатсинтетаза, активирующая латентную в обычных условиях эндонуклеазу, способную разрушать вирусные РНК. [c.307]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология