Митохондрии электронтранспортная цепь

Электронтранспортная цепь митохондрий [c.152]

В клеточной мембране аэробных гетеротрофных бактерий и во внутренней мембране митохондрий эукариотических клеток в качестве Н+-помпы функционирует дыхательная электронтранспортная цепь, выкачивающая ионы Н+ наружу (рис. 3.29, V). В результате обратного пассивного транспорта протонов синтезируется АТР (окислительное фосфорилирование). Таким образом, приспособительная эволюция энергетических систем живых организмов, а вместе с тем и газообмена клеток с окружающей средой связана с преобразованием механизмов Н+-помпы. [c.123]

Ознакомившись в обших чертах с функцией митохондрий, перейдем теперь к более детальному рассмотрению цепи дыхания - электронтранспортной цепи, имеющей столь важное значение для окислительного метаболизма в целом. Большинство элементов этой цепи составляет неотъемлемую часть внутренней митохондриальной мембраны и может служить одним из самых ярких примеров сложного взаимодействия между отдельными белками биологической мембраны. [c.447]

Таблица 4.1 Компоненты электронтранспортной цепи митохондрий растений и их стандартные окислительно-восстановительные потенциалы (Е о)

A. Чтобы эффективно поддерживать синтез АТР, протоны должны попадать внутрь тилакоидной везикулы, создавая (на щелочной стадии эксперимента) электрохимический протонный градиент, приводящий в действие синтез АТР. (Помните, что протоны переносятся в полость тилакоидов, когда поток электронов проходит по электронтранспортной цепи хлоропластов.) Мембраны тилакоидов, подобно внутренним мембранам митохондрий, сравнительно мало проницаемы для протонов. В результате НС1, полностью диссоциирующая на ионы, не способна эффективно снизить pH внутри везикул. С другой стороны, янтарная кислота диссоциирована в растворе менее, чем на половину при pH [c.353]

Рис. 10 Генерация активных форм кислорода митохондриями. Основной источник АФК в митохондриях - электронтранспортная цепь, локализованная во внутренней митохондриальной мембране (по hakraborti et al., 1999).

Количественный вклад цитохромов в суммарную концентрацию тетрапирролов у организмов, содержащих хлорофилл или гемоглобин, незначителен, однако они жизненно необходимы для функционирования этих организмов, В митохондриях эукариотических клеток они являются основой высокоорганизованной электронтранспортной цепи (рис. 5.12), которая используется для аэробного окисления восстановленных коферментов [c.179]

Эволюция всегда консервативна - все новое создается на основе какой-то части уже существующего. Папример, некоторые участки электронтранспортной цепи, служившей анаэробным бактериям три миллиарда лет назад, вероятно, вошли в измененном виде в соответствующие цепи митохондрий и хлоропластов высших эукариот. Примером может служить поразительная гомология между структурой и функцией ферментных комплексов в среднем участке митохондриальной дыхательной цепи (комплекс Ь-С]) и определенными участками электронтранспортной цепи бактерий и хлоропластов (рис. 7-63). [c.483]

Ориентация электронтранспортной цепи и АТР-синтетазы (разд. 1.3) в хлоропластах указывает на то, что протонный цикл в них работает в направлении, противоположном тому, которое характерно для интактных митохондрий. Хлоропласты с разрушенной наружной оболочкой способны при освещении поглощать протоны. Образующийся при световых реакциях на мембране тилакоидов Дг ) затем в течение секунд превращается в [c.143]

Необходимо заметить, что поиски предшественников АТФ не приводили к желаемому результату. Прямых доказательств участия того или иного макроэргического соединения в синтезе АТФ получено не было. Это привело к тому, что стали считать высокоэнергетическим предшественником не соединение, а состояние Хе хлоропластов и митохондрий. В 1961 году Митчелл предложил пшотезу химио-осмотического сопряжения , в основе которой лежало представление о создании, в результате переноса электронов по электронтранспортной цепи, значительного трансмембранного протонного градиента, за счет которого и происходит синтез АТФ. Применительно к фотосинтезу эта гипотеза была особенно подробно разработана Ягендорфом. [c.207]

Рис. 7-63. Сравнительные схемы трех электронтранспортных цепей, подробно рассмотренных в этой главе. Бактерии и хлоропласты содержат связанный с мембраной ферментный комплекс, очень сходный с аналогичным комплексом b- i митохондрий. Все эти комплексы принимают электроны от хинона (Q) и перекачивают протоны через соответствующие мембраны. Более того, в системах, реконструированных in vitro, различные комплексы могут замеггять друг друга, а анализ аминокислотных последовательностей их белковых компонегггов показывает, что эти

Б. Низкая фоновая скорость потребления кислорода митохондриями в отсутствие экзогенного ADP свидетельствует о том, что транспорт электронов на кислород по электронтранспортной цепи продолжается, хотя синтеза АТР не происходит. Транспорт может продолжаться лишь в том случае, если электрохимический протонный градиент медленно диссипирует. Если бы внутренняя мембрана митохондрии была полностью непроницаемой для протонов, скорость потребления кислорода должна была упасть до нуля, когда накачивание протонов за счет транспорта электронов уравновесилось бы обратным давлением электрохимического протонного градиента. Этого не происходит, следовательно, протоны должны проходить через мембрану в отсутствие синтеза АТР. [c.343]

На основании выявленной чувствительности к вышеуказанным ингибиторам, Арнон пришел к выводу об общности части ферментативного аппарата циклического фотофосфорилирования с окислительным фосфорилированием. Подавление окислительного фосфорилирования антимицином А вызывается тем, что этот ингибитор блокирует перенос электрона между цитохрсмами Ъ и с в электронтранспортной цепи в митохондриях. Но аналогии высказывается предположение о возможном действии антимицина А на участке фотосинтетической цепи транспорта электронов между цитохромами и f и этим аргументируется участие цитохромов в циклическом пути переноса электрона. Прямых доказательств участия этих цитохромов в циклическом переносе электрона нет. [c.209]

Кислород необходим для заключительного этапа дыхательного процесса, связанного с окислением восстановленных коферментов NADH и FADHj в дыхательной электронтранспортной цепи (ЭТЦ) митохондрий. С переносом электронов по ЭТЦ сопряжен и синтез АТР. [c.152]

Цитохромы, в состав которых входит железо, функционируют в митохондриях, перенося электроны (поступающие от водородных атомов, разделивщихся на ионы водорода и элекгроны) вдоль электронтранспортной цепи. Здесь электроны передаются от менее электроотрицательных атомов к более электроотрицательным. Продукты таких реакций обладают меньшей потенциальной энергией, чем исходные вещества, и количество энергии, соответствующее этой разности, выделяется и используется в той или иной форме. В конце электронтранспортной цепи стоит цитохром, содержащий помимо железа еще и медь, которая непосредственно передает электроны на атмосферный кислород, окисляясь при этом [c.370]

Специальные опыты позволили выявить участие пероксидазы в переносе электронов по электронтранспортной цепи митохондрий. В анаэробных условиях пероксидаза способствовала транспорту электронов от НАД-Н к красителям (диафоразная активность) и увеличивала скорость восстановления цитохрома с митохондриями. В этих случаях фермент действовал как типичная анаэробная дегидрогеназа. [c.208]

Общий путь, по котором) митохондрии, хлоропласты и даже бактерии преобразуют энергию для биологических целей, основан на процессе, получившем название хемиосмотического сопряжения. Этот процесс начинается с того, что электроны, богатые энергией , передаются от сильных доноров этих частиц по цепи из переносчиков электронов, встроенных в мембрану, непроницаемую для ионов. При таком переносе по электронтранспортной цепи электроны, которые были либо возбуждены солнечным светом, либо извлечены при окислении питательных веществ, последовательно переходят на все более низкие энергетические уровни. Часть высвобождаемой энергии используется для перемещения протонов с одной стороны мембраны на другую, в результате чего на мембране создается электрохимический протонный градиент. За счет энергии этого градиента протекают реакции, катализируемые ферментами, встроенными в ту же мембрану (рис. 7-1). В митохогвдриях и хлоропластах большая часть энергии используется для превращения ADP и Pi в АТР, хотя некоторая ее доля расходуется на транспорт специфических метаболитов в органеллу и из нее. В отличие от этого у бактерий электрохимический градиент служит столь же важным непосредственным источником энергии, как и синтезируемый с его помощью АТР благодаря энергии градиента осуществляются не только многие транснортные процессы, но и быстрое вращение бактериальных жгутиков, перемещающих клетку (разд. 12.5.4). [c.430]

Рис. 6.1. Перенос электронов при фотосинтезе. А. Антенна поглощает фотоны и передает энергию возбуждения на реакционный центр (РЦ). Б. РЦ подает в цепь электроны с отрицательным потенциалом. В. В бактериях электроны возвращаются на РЦ через протонпереносящий комплекс, сходный с комплексом П1 митохондрий (разд. 5.8). Г. В хлоропластах перенос электронов нецикличен. Электроны отщепляются от воды в одном реакционном центре (Р5п) н переносятся по протонпереносящей электронтранспортной цепи на другой реакционный центр (РЗх) и затем на ЫАОР+.

Монографр1я посвящена рассмотрению физико-химических проблем трансформации энергии в биомембранах при дыхании и фотосинтезе. Приведены современные представления об организации электронтранспортных цепей митохондрий, хлоропластов и хроматофоров. Особое внимание уделено сопоставлению электронтранспортных комплексов различных групп организмов. Анализрфуются кинетические и термодинамические особенности переноса электронов в мультиферментных комплексах. Рассмотрена кинетика переноса электронов в фотосинтетических реакционных центрах фототрофных бактерий и зеленых растений. [c.2]

В этой главе ьфатко рассмотрены свойства и характеристики электронтранспортных цепей митохондрий, хлоропластов и хроматофоров, в которых энергия окислительно-восстановительных реакций используется для синтеза АТФ. [c.6]

Большинство переносчиков ЦЭТ митохондрий организовано в мультиферментные комплексы определенного состава, в которых задана последовательность переноса электронов между переносчиками [Hatefi et al., 1962 Hatefi, Galante, 1978 Грин, Флейшер, 1964 Ленинджер, 1966 Грин, Гольдбергер, 1968]. При обработке внутренних мембран детергентами полная электронтранспортная цепь может быть разделена на четыре мультиферментных комплекса, обозначаемых римскими цифрами I. НАДН убихинон-оксидоредуктаза II. сукцинат убихинон-оксидоредуктаза III. уби- [c.9]

Существенным для понимания всех аспектов переноса электронов в мембранах, а также сопряженных с ним процессов является вращательная и латеральная диффузия не только подвижных переносчиков, но и отдельных комплексов и их агрегатов. Подвижность комплексов приводит к тому, что теряет смысл понятие единой структурной электронтранспортной цепи, так как стехиометрия взаимодействия комплексов определена лишь в среднем и может меняться при изменении внешних условий. Если регулируемая условиями внешней среды латеральная асимметрия в распределении комплексов переносчиков достаточно хорошо установлена для фотосинтетического аппарата высших растений, то, несомненно, аналогичные процессы регулирования пространственной обособленности отдельных реакций могут происходить и у фотосинтезрфующих бактерий и митохондрий. Динамическая организация электронного транспорта, проявляющаяся в процессах агрегации— дезагрегации как отдельных переносчиков электронов с комплексами, так и самих комплексов, приводит к быстрому и высокоэффективному переносу электронов (внутри комплексов), увеличивает надежность функционирования цепи переноса электронов, обеспечивая возможность замены вышедших из строя элементов, а также их встраивание в процессе б иогенеза и, кроме того, обеспечивает возможность эффективных способов регуляции транспорта электронов за счет изменения степени агрегации комплексов, их пространственной обособленности и взаимного положения в мембране. Асимметричная латеральная и трансмембранная организация комплексов в мембране может направленно регулироваться такими факторами, как липидный состав мембраны, соотношение липид/белок, микровязкость, энзиматическая модификация белков, ионный состав среды и др. [c.286]

К этому поразительному заключению пришли в результате тщательных исследований, которые бьши проведены за последние двадцать лет и убедительно показали, что главный путь преобразования энергии в биологически полезные формы одинаков не только в митохондриях и хлоропластах, но также и в клетках бактерий. Энергия преобразуется с помощью процесса, получившего название хемиосмоса в этом процессе используются электроны, богатые энергией, которые были либо возбуждены солнечным светом, либо заключены в питательных веществах. Такие электроны проходят через ряд соединений белковой природы, встроенных в мембрану, непроницаемую для ионов, и образующих так называемую электронтранспортную цепь. Продвигаясь по этой цепи, электроны последовательно переходят на все более низкие энф-гетические уровни. С помощью энергии, отдаваемой электронами, производится перекачивание протонов с внутренней стороны мембраны на внеш- [c.7]

Размножение бактерий, использовавших в качестве источника углерода и восстановителей предобразованные органические молекулы, не могло продолжаться длительное время, так как этот источник пополнялся в результате геохимических процессов очень медленно. Истощение запасов сбраживаемых органических веществ привело к возникновению фотосинтезирующих бактерий, способных создавать углеводы из СО2 Примитивные клетки, сходные с современными зелеными серобактериями, стали использовать определенные участки уже имевшейся у них электронтранспортной цепи, чтобы улавливать световую энергию и направлять ее на синтез сильных восстановителей, необходимых для фиксации углерода. Последующее появление более сложной фотосинтетической цепи переноса электронов у цианобактерий привело к тому, что в атмосферу начали поступать большие количества кислорода. При этом в результате распространения жизни на обширных пространствах снова стали накапливаться восстановленные органические вещества. В условиях обилия кислорода и органических молекул электронтранспортная цепь адаптировалась для переноса электронов с NADH на кислород по мере выработки у многих бактерий эффективного аэробного метаболизма все больше освобождавшейся энергии превращалось в биологически полезные формы. Точно такой же аэробный метаболизм характерен для митохондрий эукариотических клеток, и сейчас получено уже много данных в пользу того, что митохондрии произошли от ранее независимых бактерий. [c.53]

Белки, являющиеся компонентами электронтранспортных цепей. Наиболее типичные ферменты этого класса — компоненты дыхательной цепи митохондрий, ферменты системы электронного транспорта микросом, элементы фотосинтетической элек-тронтранспортной цепи в тилакоидах (в частности, различные цитохромы). Остается открытым вопрос об образовании устойчивых комплексов ферментов названных структур и длительности их жизни, [c.79]

Выраженной биологической активностью обладают и синтетические хиноны, в том числе производные о-бензохинона. Эти соединения оказывают хороший запцитный эффект в условиях ишемии и реперфузии головного мозга [384, 385], сердца [386], почек [387]. Установлено, что производные о-бензохинона легко восстанавливаются компонентами электронтранспортной цепи митохондрий и микросом [388, 389] в диоксибензолы, способные легко отдавать водородные атомы гидроксильных групп свободным радикалам [257, 390]. [c.52]

Дыхательные цепи бактерий имеют более сложную организацию, чем цепь митохондрий. Во-первых, в бактериях встречаются электронтранспортные цепи различных типов. Во-вторых, в некоторых бактериях свойства дыхательной цепи могут изменяться в ответ на изменение условий роста. В-третьих, многие бактериальные цепи ветвятся и оканчиваются различными акцепторами электронов. Эти сложности отражают большую из--менчивость бактерий. Так, например, Е. oli, выросшие в аэробных условиях, имеют линейную дыхательную цепь с цитохромом о в качестве терминальной оксидазы. Если количество кислорода в среде ограниченно, то синтезируется вторая оксидаза — цитохром d — и поток электронов разветвляется. В условиях [c.126]

Кроме того, на II этапе гликолиза на каждую из двух молекул фосфотриоз восстанавливается по одной молекуле NADH. Окисление одной молекулы NADH в электронтранспортной цепи митохондрий в присутствии О2 сопряжено с синтезом трех молекул АТР, а в расчете на две триозы (т. е. на одну молекулу глюкозы) — шесть молекул АТР. Таким образом, всего в процессе гликолиза (при условии последующего окисления NADH) образуются восемь молекул АТР. Поскольку свободная энергия гидролиза одной молекулы АТР 1н ои h I во внутриклеточных условиях составляет около 41,868 кДж/моль [c.140]

Компартментация метаболитов мембранной системой "экономит" растворитель в клетке (Хочачка, Сомеро, 1977). Из-за содержания в клетке большого количества различных молекул емкость внутриклеточной водной среды ограничена, поэтому многие ферменты в клетке находятся не в свободном состоянии, а иммобилизованы на мембранах. Со своим субстратом контактирует только активный центр фермента. В результате возрастает надежность функционирования муль-тиферментных комплексов. Встроенные в определенной последовательности в мембраны они участвуют в цепях последовательных превращений метаболитов. Примером могут служить электронтранспортные цепи в мембранах хлоропластов и митохондрий. [c.22]

Дыхание необходимо для освобождения химической энергии окисляемых субстратов. В реакциях гликолиза (анаэробного этапа дыхания) и дыхательных циклов (цикл ди- и трикарбоновых кислот, пентозофосфатный цикл) восстанавливаются коферменты, которые затем окисляются кислородом воздуха в электронтранспортной цепи митохондрий (NADH, FADN2) или используются для синтетических процессов (преимущественно NADPH). Энергия дыхания, помимо восстановленных коферментов, запасается в форме АТР в результате субстратного и окислительного фосфорилирования. Последнее осуществляется с участием Н -помпы. [c.176]

В 1925 г. Дэвид Кейлин применил простой спектроскоп для наблюдения характерных полос поглощения цитохромов, входящих в состав электронтранспортной цепи митохондрий. В спектроскопе очень яркий белый свет проходит через изучаемый образец, а затем разлагается призмой. При этом выявляются изменения в спектре, вызванные образцом. Если в последнем присутствуют молекулы, поглощающие свет определенной длины волны, то в соответствующем месте спектра обнаружится темная полоса. Кейлив установил, что ткани самых разных животных характеризуются одинаковым спектром поглощения цитохромов (рис. 7-6). (Вообще говоря, этот спектр впервые за несколько десятилетий до этого наблюдал ирландский врач Мак-Манн. Однако он думал, что все полосы поглощения относятся к одному пигменту, К 1920-м годам эта работа была забыта.) [c.80]

Сколько молекул АТР образуется из ADP и фосфата, когда пара электронов проходит по электронтранспортной цепи от NADH до кислорода Целое это число или нет На эти казалось бы простые вопросы трудно ответить на основании чисто теоретических рас-суждений, и ответ на них был получен путем прямого измерения дыхания с помощью кислородного электрода (рис. 7-9). Суспензию митохондрий добавляли в указанный момент времени в раствор, содержащий фосфатный буфер и р-гидроксибутират, который может окисляться митохондриями с образованием NADH -Ь Н . Скорость дыхания резко возрастала, затем поглощение кислорода замедлялось и выходило на фоновый уровень. После стабилизации дыхания в среду добавляли 500 нмоль ADP это вновь вызывало резкое увеличение скорости поглощения кислорода, пока весь ADP не превращался в АТР. Начиная с этого момента скорость погло- [c.81]

B. Да, следует ожидать, что добавление 2,4-динитрофенола к митохондриям, ингибированным олигомицином, приведет к эффекту, аналогичному тому, который вызывается добавлением T S к метанобразующим бактериям в условиях, когда выделение СН4 подавлено с помощью D D. Образование СО2 в митохондриях, обработанных олигомицином, стимулируется 2,4-динитрофено-лом. В таких митохондриях действует статический электрохимический протонный градиент, который уменьшает электронный поток и ингибирует образование Oj. При добавлении 2,4-динитрофенола электрохимический протонный градиент разрушается, что позволяет электронам снова свободно проходить по электронтранспортной цепи. Свободный поток электронов (к О2 с образованием воды) способствует дальнейшему окислению субстратов до Oj. Такое действие 2,4-динитрофенола на митохондрии, подавленные олигомицином, полностью аналогично эффекту добавления T S к метанобразующим бактериям при действии на них D D T S поддерживает поток электронов, разрушая статический электрохимический протонный градиент и тем самым способствуя восстановлению метанола до метана. [c.345]

СО2, выходящий из клетки, и NADH, который служит главным источником электронов, переносимых дыхательной цепью - так называется электронтранспортная цепь митохондрий. Ферменты дыхательной цепи встроены во внутреннюю митохондриальную мембрану и необходимы для процесса окислительного фосфорилирования, дающего большую часть АТР в животных клетках. [c.432]

Несмотря на эти черты сходства между митохондриями и хлоропластами, последние устроены таким образом, что происходящие в них процессы Пфеноса электронов и протонов более доступны для изучения, чем в митохондриях. Разрушив внутреннюю и наружную мембраны хлоропластов, можно выделить неповрежденные тилакоидные диски. Они сходны с суб митохондриальными частицами компоненты электронтранспортной цепи, использующие NADP"", ADP и фосфат, тоже расположены здесь с внешней стороны мембраны. Однако тилакоиды представляют собой интактные естественные структуры и потому гораздо более активны, чем суб митохондриальные частицы, получаемые из митохондрий искусственным путем. Поэтому некоторые из экспериментов, впфвые доказавших ключевую роль хемиосмотического механизма, были проведены на хлоропластах, а не на митохондриях. [c.476]

В митохондриях животных поток электронов может ингибироваться в разных точках электронтранспортной цепи. Активность комплекса I ингибируется ротеноном, пиерицидином, амиталом (Николс, 1985). Ротенон образует прочный комплекс с НАДН-дегидрогеназой, и предполагают, что он блокирует перенос электронов от Ре-З-белков на убихинон. Для 65% ингибирования достаточно 33 нМ ротенона на 1г митохондриального белка. Амитал является барбитуратом и в высоких концентрациях блокирует НАДН-дегидрогеназу. Ниерицидин А - антибиотик, синтезируемый бактерией рода Streptomy es. Это структурный аналог убихинона и, следовательно, конкурирует с ним за перенос электронов. Ингибирование на 50% достигается при концентрации 20 нМ на 1г митохондриального белка (Гудвин, Мерсер, 1986). [c.9]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология