Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

РНК-полимераза кодируемая геномом oli

    ДНК-связывающий белок активирует ДНК-полимеразы II и III. Сейчас он выделен и из клеток эукариот. В противоположность ДНК-связывающему белку существует и выделен белок, биосинтез которого у кишечной палочки кодируется геном № 5 фаговой хромосомы. Этот белок полностью блокирует матричную активность ДНК, т. е. является антагонистом ДНК-связывающего белка. [c.251]

    Транскрипция ДНК фага I, как и в предыдущем случае, осуществляется бактериальной ДНК-зависимой РНК-полимеразой. Однако здесь вирусный геном кодирует ряд белков, модифицирующих взаимодействие этого фермента с ДНК-матрицей. Схематически главные этапы регуляции транскрипции фага к можно представить следующим образом. [c.291]


    Особая сг-субъединица участвует в транскрипции ряда генов, ответственных за метаболизм азота. К ним относятся ген, кодирующий глутаминсинтетазу, и гены, контролирующие фиксацию атмосферного азота. Промоторы этих генов не содержат обычных для других промоторов последовательностей —10 и —35 . Вместо них имеются участки гомологии, центры которых расположены в поло- жениях —И и —21 . Поэтому неудивительно, что эти промоторы ке используются РНК-полимеразой, содержащей главную сигма-субъединицу, а . Транскрипцию этих промоторов обеспечивает одна из минорных а субъединиц, а , кодируемая геном гроМ. Однако для функционирования промотора гена глутаминсинтетазы белка (J недостаточно. Необходим еще ДНК-связывающийся белок, называемый NR[. Перед промотором имеется пять участков его связывания наибольшее сродство NRj проявляет к двум отдаленным участкам. Эти последовательности необходимы для активации промотора при низких концентрациях NRj и не обязательны при высоких. Если эти последовательности отодвинуть на тысячу пар нуклеотидов от промотора, они продолжают обеспечивать активность промотора. Предполагается, что белок NR i взаимодействует с РНК-полимеразой, расположенной на промоторе. Посадка NRi на ДНК облегчает это взаимодействие, сопровождаемое, по-види- [c.153]

    После того как была идентифицирована ДНК-полимераза Г (разд. А, 3, а), считалось, что обнаружен основной фермент, обеспечивающий элонгацию цепи при синтезе ДНК. Однако открытие amber-мутанта Е. соН, у которого отсутствовал ген, кодирующий полимеразу Г (ген polA рис. 15-1), а синтез ДНК тем не менее протекал нормально стимулировало интенсивный поиск новых ДНК-полимераз. Были обнаружены два других фермента — ДНК-полимераза II (ген polB) ff ДНК-полимераза III, содержание которых не превышало 25% содержания ДНК-полимеразы I [195, 196]. По своим свойствам оба фермента Напоминали ДНК-полимеразу I, однако в некоторых отношениях эти ферменты значительно различались. [c.274]

    В качестве последнего примера рассмотрим полимеразу, обнаруженную в клетках Е. oli, зараженных фагом Т7. Этот фермент резко отличается от фермента нормальной клетки. Он меньше (мол. вес 100000) и состоит из единственного полипептида. Оп кодируется геном фага. Исследование процесса заражения клетки фагом Т7 показано, что после того, как ДНК фага прбникает в клетку, ее РНК-полимераза транскрибирует три гена фага ж появляются соответствующие белковые продукты. Среди них — полимераза фага Т7. Она уже может транскрибировать остальную часть гепома вируса, что она и делает. Это объясняет так называемые ранние и поздние функции. [c.291]

    Транскрипцию генов рибосомных РНК, тРНК и большинства генов, кодирующих белки, обеспечивают молекулы РНК-полимеразы, содержащие главную а-субъединицу (молекулярная масса у Е. oli 70 кД, у Вас. subtilis— 43 кД). На несколько тысяч молекул РНК-полимеразы, имеющихся в бактериальной клетке, приходится примерно тысяча молекул главной а-субъединицы. В меньших количествах имеются минорные а-субъединицы, используемые для транскрипции ограниченного числа генов (см. раздел 3 этой главы). Набор минорных а-субъединиц у разных бактерий неодинаков. По размеру они меньше главной а-субъединицы. Сравнение нуклеотидных последовательностей генов разных а-субъединиц свидетельствует о том, что все они произошли от одного предкового гена. [c.135]


    РНК полимераза П транскрибирует все гены эукариот, кодирующие белки, а также малые ядерные РНК и, по-видимому, РНК-компонент РНКазы Р. Рассмотрим лишь наиболее изученный механизм процессинга транскриптов, приводящий к образованию зрелых молекул мРНК, обычно содержащих 1500—2000 нуклеотидов. [c.172]

    Особенность участков генов 5S РНК и тРНК, узнаваемых фак4 торами транскрипции и РНК-полимеразой и обеспечивающих инициацию транскрипции, состоит в том, что они локализованы непосредственно в транскрибируемом районе (или районах) гена. Так, район внутри генов 5S РНК лягушки, кодирующий нуклеотиды с 55-го по 80-й, необходим для инициации транскрипции (рис. 114). Размеры транскрипционного комплекса, включающего субъединицы полимеразы, достаточно велики, чтобы взаимодействовать с внутренними районами небольшого по размерам гена и одновременно инициировать транскрипцию. Сигналом терминации транскрипции служит последовательность из нескольких следующих друг за другом тимидиловых нуклеотидов. Роль спейсера в транскрипции, по крайней мере в опытах in vitro, пока не была обнаружена. Новообразованная 5S РНК, по-видимому, не подвергается модификации и процессингу. [c.210]

    Гистоны присутствуют во всех ядрах эукариотических клеток и отличаются чрезвычайно высокой эволюционной консервативностью. Так, например, при сравнении наиболее консервативного гистона Н4 быка и гороха наблюдаются лишь две консервативные Замены там, где в белке быка находятся валин и лизин, в гистоне Гороха расположены изолейцин и аргинин. Гены, кодирующие гистоны, транскрибируются РНК-полимеразой II. В эукариотическом геноме обычно содержатся от нескольких десятков до нескольких сотен танде.мно распможенных генов гистонов (рис. 122). Они располагаются одинаковыми группами по пять разных генов, причем каждый ген транскрибируется по отде.7ьностн. Иногда [c.235]

    Все эти регуляторные элементы позволяют хозяйской РНК-полимеразе II осуществить эффективную транскрипцию ранних генов вскоре после попадания ДНК этого вируса в клеточное ядро. В результате процессинга ранних транскриптов (см. с. 302) образуются мРНК для ранних белков, а затем и сами эти белки. Один из них — Т-антиген — играет центральную роль в последующей перестройке транскрипции вирусного генома. Он вызывает ряд эффектов. Во-первых, взаимодействует с участками вирусной ДНК, связывающими Т-антиген (сильнее всего с участком и слабее всего с участком ]11 см. рис. 158). В результате угнетается транскрипция ранних генов, в том числе и гена, кодирующего Т-антиген, Таким образом, Т-антиген проявляет здесь свойства репрессора, синтез которого подчиняется транскрипционной аутогенной регуляции. Впрочем, транскрипция ранних генов на поздней стадии прекращается не полностью. Она продолжается, хотя и со значительно. меньшей эффективностью, но при этом стартовая точка транскрипции заметно смещается, так что ТАТА-элемент оказывается теперь внутри транскрибируемой последовательности (рис. 158). Механизм, обеспечивающий позднюю транскрипцию ранней области с новой стартовой точки, не расшифрован. [c.301]

    Пытаясь найти по возможности более простые системы для изучения синтеза ДНК, многие исследователи обратились к мелким ДНК-содержащим вирусам типа ФХ174 и М13. Они не обошли при этом вниманием бактериофаги, снабженные отростками фаги Я, Т7 и Т4, а также плазмиду колицина Е-1. Преимущество этих систем состоит в том, что для них легче смоделировать репликацию ДНК в клеточных экстрактах, а кроме того, ДНК вирусов и плазмид хорошо изучены с генетической точки зрения. Во многих случаях репликация зависит как от генов вируса, так и от генов клетки-хозяина. Так, например, мутации генов dnaB, D, Е, F и О приводят к потере способности поддерживать рост фага X точно так же, как и в случае, когда инактивированы /s-гены. Вместе с тем фаг X сохраняет способность к репликации в бактериях с мутантными генами А я С. Многие вирусы, в том числе Т-четные фаги, содержат гены, кодирующие синтез своих собственных специфических ДНК-полимераз и других белков, необходимых для репликации. [c.276]

    Позитивную регуляцщо (напр., 1ас-оперона E. oli) можно описать упрощенной схемой при понижении концентрации глюкозы (осн. источника углерода) увеличивается концентрация цАМФ, к-рый связывается с САР, а образовавшийся комплекс-с 1ас-промотором. В результате стимулируется связывание РНК-полимеразы с промотором и возрастает скорость транскрипции генов, к-рые кодируют ферменты, позволяющие клетке переключаться на использование др. источника углерода-лактозы. Существуют и др. специальные Р. б. (напр., белок С), функционирование к-рых описывается более сложной схемой они контролируют узкий спектр генов и могут выступать в роли как репрессоров, так и активаторов. [c.218]

    Репрессоры и оперон-специфичные активаторы не влияют на специфичность самой РНК-полимеразы. Этот последний уровень регуляции реализуется в случаях, ггредполагающих массир. изменение спектра экспрессирующихся генов. Так, у E. oli гены, кодирующие белки теплового шока, к-рые экспрессируются при целом ряде стрессовых состояний клетки, считываются РНК-полимеразой только тогда, когда в ее состав включается особый Р. б.-т.наз. фактор Целое семейство этих Р.б. (о-факторы), изменяющие про-моторную специфичность РНК-полимеразы, обнаружены у бацилл и др. бактерий. [c.218]


    Значительная часть генов рибосомных белков (31 из 52) содержится в двух главных кластерах на хромосоме Е. соИ в районе str-sp на 72 мин и в районе rif на 89 мин. Район str-sp содержит 4 оперона, кодирующих 27 рибосомных белков, а также EF-Tu, EF-G и а-субъединицу РНК-полимеразы. Район rif имеет 2 оперона, кодирующих 4 рибосомных белка, а также Р- и Р -субъединицы РНК-полимеразы. Каждый оперон продуцирует соответствующую полицистронную мРНК Цистроны и их последовательность в этих полицистроновых мРНК схематически показаны на рис. 118. [c.237]

    Особые РНК-полимеразы обеспечивают транскрипцию клеточных органелл эукариот — хлоропластов и митохондрий. В составе хлоропластной ДНК обнаружены гены, гомологичные генам, кодирующим а-, - и -субъединицы РНК-полимеразы Е. oli. Это, а также сходство нуклеотидной последовательности промоторов бактерий и хлоропластов свидетельствует о том, что РНК-полимераза хлоропластов должна быть сходна с РНК-полимеразой бактерий. РНК-полимеразы митохондрий состоят, по-видимому, всего из одной субъединицы, подобно РНК-полимеразам, кодируемым некоторыми бактериофагами, такими, как ТЗ и Т7. РНК-полимераза митохондрий дрожжей сходна с РНК-полнмеразами этих фагов по аминокислотной последовательности. Ген, кодирующий митохондриальную РНК-полимеразу, располагается в ядре. [c.136]

    Регулируемые терминаторы бактерий называют аттенюаторами (ослабителями). Впервые обнаружен и лучше других изучен аттенюатор триптофанового оперона Е. соИ. Этот оперон состоит из пяти генов, кодирующих ферменты биосинтеза триптофана. Регуляцию осуществляют две системы, чувствующие потребность клетки в триптофане. Первая система влияет на эффективность инициации на промоторе оперона. Репрессор триптофанового оперона в комплексе с триптофаном присоединяется к оператору, расположенному перед стартовой точкой транскрипции в районе —10 , и стерически препятствует РНК-полимеразе присоединяться к промотору. Таким образом, при избытке триптофана оперон репрессирован. В отсутствие триптофана репрессор теряет способность связываться с оператором, в результате чего оперон индуцируется. Эту систему дополняет регуляция в аттенюаторе, расгГоложенном на расстоянии 180 п. н. от стартовой точки транскрипции внутри <оидерной последовательности, предшествующей инициирующе.му кодону первого структурного гена. В условиях избытка триптофана лишь одна из десяти молекул РНК-полимеразы, начавших синтез РНК на триптофановом промоторе, преодолевает этот терминатор и переходит в область структурных генов. При уменьшении количества триптофана доля молекул РНК-полимеразы, преодолевающих аттенюатор, возрастает. [c.158]

    Это становится возможным, поскольку вирус-специфический антитерминирующий фактор позволяет РНК-полимеразе преодолевать терминаторы, разделяющие соседние гены при этом естественно образуются полицистронные мРНК, кодирующие как истинно-ранние, так и отсроченно-ранние белки. [c.297]

    Транскрипция во многом сходна с репликацией. Матрицей при синтезе РНК служит определенный участок одной из цепей ДНК. РНК-полимераза копирует этот участок, последовательно соединяя друг с другом с помощью 3 —5 -фосфо-диэфирных связей рибонуклеотиды в соответствии с правилом комплементарности (рис. 3.9). В ходе транскрипции новосинтезированная молекула РНК отсоединяется от ДНК, и двойная спираль ДНК восстанавливается. Чтобы обеспечить транскрипцию только отдельных сегментов ДНК, должны существовать некие сигнальные последовательности, указывающие, где начинается (инициируется) транскрипция и где она останавливается (терминируется). Сигнал инициации обычно располагается перед кодирующей последовательностью, а сигнал терминации — вслед за ней. Участок ДНК, предшествующий транскрибируемому гену, называется 5 -фланкирующей последовательностью, а расположенный за ним — З -фланкиру-ющей. [c.35]

    С молекулярной точки зрения ген представляет собой специфическую нуклеотидную последовательность, транскрибируемую в РНК. Подавляющее большинство транскрибируемых последовательностей ДНК составляют так называемые структурные гены, на которых синтезируются мРНК. Конечным продуктом структурного гена является белок. У прокариот структурный ген представляет собой непрерывный участок молекулы ДНК. Транскрипция начинается со связывания РНК-полимеразы с промотором, и далее последовательно копируется весь структурный ген (кодирующая область) от первого нуклеотида до последнего с образованием функциональной мРНК (рис. 3.10). У эукари- [c.35]


Смотреть страницы где упоминается термин РНК-полимераза кодируемая геномом oli: [c.110]    [c.25]    [c.40]    [c.363]    [c.136]    [c.149]    [c.158]    [c.207]    [c.251]    [c.297]    [c.326]    [c.208]    [c.276]    [c.278]    [c.665]    [c.624]    [c.122]    [c.149]    [c.178]    [c.207]    [c.251]    [c.326]    [c.489]    [c.490]    [c.27]   
Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.175 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте