Специфичность действия аргиназы

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. [c.142]

Изомеразы — ферменты, катализирующие реакции изомеризации. К ним, в частности, относятся такие ферменты, как мутаротаза, катализирующая реакцию мутарота-ции — превращения а-глюкозы в р-глюкозу акоиитаза, катализирующая изомеризацию лимонной кислоты в изолимонную кислоту, и ряд других. Однако наряду с групповой специфичностью есть ферменты, обладающие абсолютной специфичностью. Уреаза способна разрушать только мочевину и больше ничего мальтаза из проростков ячменя действует только на мальтозу и неактивна к другим а-глюкозидам аргиназа действует на [c.252]

Работа 39. Специфичность действия аргиназы [c.72]

Аргиназа относится к ферментам, которые обладают абсолютной специфичностью, действуя только на один субстрат. Например, такие сходные с аргинином вещества, как гуанидин и креатин, не подвергаются расщеплению аргиназой. [c.72]

Фермент локализован почти исключительно в печени уреотелических животных, т. е. таких, у которых конечным продуктом азотистого обмена явля я мочевина. Активность его в почках у большей части видов крайне низка. Аргиназа последний фермент в цепи реакций цикла образования мочевины. Оптимум pH действия аргиназы 9,7, для проявления активности необходимы ионы Мп , (К ладает строгой субс а-тной специфичностью, мол. масса 140 ООО. [c.97]

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действовать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго определенном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте-реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализировать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в молекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), которые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различных веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая высокая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты гликолиза катализируют превращение только О-изоформы глюкозы и не влияют на ее Ьизоформу. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную связь во многих субстратах, которые содержат остаток холина. [c.95]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Так как в процессе гидролиза аргинина отщепляется мочевина, то систематическое название аргиназы—Ь-аргинин-уреогидролаза. Эта реакция широко представлена в природе, являясь заключительной ста дией биосинтеза мочевины— одного из конечных продуктов распада азотсодержащих веществ. Для аргиназы, как и для уреазы, характерна абсолютная специфичность действия. [c.132]

Механизм действия ферментов до конца не раскрыт. Наиболее общим представлением является система замок — ключ (фермент — субстрат), выдвинутая Э. Фишером в 1894 г. и развитая Дж. Холдейном в 1930 г. Согласно этой теории, молекула субстрата точно соответствует по своей форме некоторому участку на молекуле фермента. Причем при связывании субстрата с ферментом его связи, подлежащие изменению, несколько растягиваются, что облегчает их последующий разрыв. Многие ферменты строго специфичны уреаза — катализирует только гидролиз мочевины аргиназа — гидролизует только Ь-аргинин до L-opнитинa и мочевины. [c.567]

Различные катализаторы могут ускорять или одну реакцию, илн группу реакций, или же реакции различного класса. В соответствии с этим катализаторы могут обладать индивидуальной специфичностью (абсолютной специфичностью), групповой специфичностью или являться универсальными. Высокая избирательность (селективность) наблюдается у ферментов. Так, /-аргиназа действует только на /-аргинин, но не на -аргинин, лактодегидраза мышц дегидрирует только /-, но не /-молочную кислоту и т. д. [c.162]

Активирующее действие ионов металлов гораздо менее специфично, чем функция ионов, образующих комплексные катализаторы с постоянным составом. Так, например, фермент тирозииаза активируется ионами железа, кобальта, марганца лейцинаминопептидаза активируется магнием к 1марганцем аргиназа — марга нцем, кобальтом, никелем и железом активаторами карбоксилазы являются ионы марганца, кадмия, цинка, свинца, никеля, железа, магния, бария и меди. Столь же велика число активаторов у некоторых видов фосфатаз. [c.140]

Различают несколько типов специ(]щчности абсолютная, абсолютная групповая, относительная групповая и стереохимическая, или оптическая. Абсолютной специфичностью обладают ферменты по отношению только к данному субстрату и не взаимодействуют даже с близкородственными молекулами. Такая специфичность хара р-на, например, для уреазы, асцартазы, аргиназы. Абсолютная групповая специфичность выражается в том, что фермент может действовать на ряд близких субстратов, имеющих о ий тип строения, причем имеет значение не только определенный тнп связи, но и структура прилегающего к ней радикала или радикалов. Примером могут служить глюкозидазы, карбоксипептидаза. [c.128]

Аргиназа печени имеет высокую степень специфичности на /-аргинин [499, 500]. Она медленно реагирует с аргининовой кислотой и рядом аналогичных соединений, а также канаванином [501—504]. Она, повидимому, действует на остатки аргинина в пептидных связях, имеющих свободную группу СООН, и поэтому применяется при изучении структуры продуктов частичного гидро шза белков. В настоящее время изучено угнетение аргиназы аминокислотами [504а]. [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология