Виртуальные связи

Остался неосвещенным вопрос о принципе разделения форм основной цепи по шейпам. Он, так же как и принцип разделения конформаций по формам основной цепи, имеет серьезную экспериментальную основ) Конформационное состояние пептидной цепи фрагмента из двух остатков аминокислот определяется двумя парами углов ф vji, и ф,+,, у,+,. Однако для суждения о характере взаимодействия между смежными остатками интерес представляют лишь два угла - vji, и ф,+, , или даже один двугранный угол вращения вокруг виртуальной связи С -С,+]-0, значение [c.224]

Если нанести на рисунок не только С -атомы и виртуальные связи между ними, но и все связи между неводородными атомами, стереоизображение всей молекулы окажется слишком громоздким и потеряет свою наглядность. Поэтому такие детали приводят [c.168]

Представление основной цепи виртуальными связями между атомами С . Цепь полностью описывается значениями виртуальных двугранных углов a . опреде- [c.173]

Виртуальные связи С —С упрощают представление свертывания цепи. При другом способе представления свертывания цепи пептидный остов обозначается только С -атомами и виртуальными связями между ними, как показано на рис. 7.10. Укладка цепи в этом случае описывается виртуальными валентным и двугранным углами [30, 403]. Геометрия пептидной связи ограничивает значение виртуального валентного угла интервалом приблизительно от 80 до 160 , тогда как на виртуальный двугранный угол первоначально не налагается никаких ограничений. Однако из-за стерических трудностей может реализоваться примерно половина возможных комбинаций углов. Это представление было использовано для описания свертывания цепи [404] оно полезно также при изготовлении проволочных моделей (рис. 7.3, в). Более подробное представление основной цепи с использованием виртуальных С -связей обсуждается в [403] и [405]. [c.173]

Имея конформационные карты, мы может по формулам (24) — (26) вычислить термодинамические величины и затем, используя хорошо разработанный матричный метод [6,7, 162], рассчитать Вернее, нас удет интересовать не /12, а характеристическое отношение где I — виртуальная связь в полипептиде — длина вектора, проведенного от одного атома С к последующему (3,80 А), а п — число пептидных [c.148]

Виртуальная (эффективная) спин-спиновая связь [13] имеет смысл, во многом противоположный маскированной связи. Виртуальная связь обусловливает усложнение спектров соединений,, структура которых должна, на первый взгляд, приводить к простым спектрам I порядка. [c.34]

РИС. 18.12. Схематическое изображение полипептидного остова в плоской зигзагообразной форме. Виртуальные связи / и / + I изображены пунктирными прямыми. Указаны фиксированные геометрические параметры и изменяющиеся углы врашения фиф. Угол 6 является дополнительным к углу N.—С —с через т] обозначен угол между (/ + 1)-й виртуальной связью и связью через [c.138]

ВЫЧИСЛЕНИЕ <гЪо В МОДЕЛИ ВИРТУАЛЬНЫХ СВЯЗЕЙ [c.139]

Средний квадрат расстояния между концами невозмущенной цепи вычисляется по формуле (18.4), где () теперь соответствует вектору 1-й виртуальной связи. Для вычисления 0 необходимо произвести усреднение по веем конфигурациям изменением каждого угла ф/ и 1- При изменении этих углов вращения меняются ориентации виртуальных связей. В частности, взаимная ориентация и Г определяется углами и ч -,. [c.139]

ПРЕОБРАЗОВАНИЕ МЕЖДУ СИСТЕМАМИ КООРДИНАТ ДЛЯ ВИРТУАЛЬНЫХ СВЯЗЕЙ [c.146]

Для дальнейшего анализа необходимо преобразовать координатную систему виртуальной связи (/ + 1) в систему -й виртуальной связи (см. рис. 18.12). Системы координат для виртуальных связей вводятся таким же образом, как и для реальных связей (см. разд. 18.6). Искомое преобразование выполняется в три этапа перевод системы (/ + 1)-й виртуальной связи в систему связи f— , затем перевод в систему связи N1-— f и, наконец, преобразование к системе -й виртуальной связи. Чтобы совместить систему координат + 1)-й виртуальной связи с системой связи С —С -, ее нужно повернуть на углы -ч и -ф . Это преобразование описывает матрица В(-17, - г> ). Следующее преобразование к системе связи N.—С осуществляется с помощью матрицы В[в , (т — )], а последнее преобразование к системе координат -й виртуальной связи выполняется с помощью матрицы В( , 0). Следовательно, матрица Т,(< >,, ,), которая осуществляет переход от ( + 1)-й к /-Й системе, равна [c.146]

Применительно к (18.55) это означает, что а = —ч и/3 = —ф. Например, напомним, что а соответствует углу, на который должна быть повернута ось лг системы (/ + 1)-й виртуальной связи для совмещения с осью лг координатной системы связи С —С. Этот поворот является правым и совершается вокруг оси г системы (/ + 1)-й виртуальной связи. Анализ рнс. 18.12 показывает, что для совмещения осей X системы (/ + 1)-й связи и системы связи С —С. необходим поворот на угол -4. [c.146]

Первая попытка воспроизвести свертывание белковой цепи с помощью упрощенной модели аминокислотной последовательности была предпринята в 1975 г. М. Левиттом и А. Уоршелом [29, 30]. Авторы представили белковую цепь в виде последовательности, в которой каждый остаток аппроксимирован двумя центрами атомом С и боковой цепью в виде сферы с радиусом, равным среднему радиусу вращения соответствующей атомной группы. Предполагалось, что взаимодействия возможны только между сферами боковых цепей, а атомы С определяют лишь контур пептидного остова. В такой бусиничной с шаровыми подвесками модели остаток имеет только одну степень свободы - торсионный угол вращения относительно виртуальной связи, соединяющей два соседних атома С (а ). Со столь упрощенным описанием геометрии белковой цепи соизмерим и учет внутримолекулярных невалентных взаимодействий. При расчете энергии предполагалось, что белковая цепь состоит не из 20 различных аминокислотных остатков, а всего только из трех Ala, Gly и Pro. Потенциалы вращения вокруг виртуальных связей С -С были получены путем усреднения энергии по всем конфигурациям дипептидов Ala-Ala, Ala-Gly, Ala-Pro. Gly-Gly, Gly-Ala и Pro-Ala, предполагая их зависимость исключительно от природы второй аминокислоты. Для остатков Asp и Asn использован потенциал, найденный для Gly, а для других остатков, кроме Pro, - потенциал Ala. Выбор одинаковых потенциалов для Asp, Asn и Gly обоснован тем обстоятельством, что эти остатки часто встречаются в (3-изгибах основной цепи. Таков же уровень обоснования других приближений. [c.484]

В BPTI и парвальбумине свертывание упрощенной цепи производилось путем спуска по градиенту энергии. Несколько иной метод был использован для моделирования свертывания цепи BPTI [30, 404] и парвальбумина [471]. В этом случае полипептидная цепь рассматривалась более детально, чем при. моделировании апомиоглобина, однако аппроксимация оставалась грубой, поскольку в качестве независимой переменной использовался только угол вращения вокруг виртуальной связи —Q (рис. 7.10). Виртуальный валентный угол при О -атоме считался функцией торсионного Сц-угла боковые цепи были заданы жесткими сферами (рис. 7.10). [c.194]

Величина изменения теплоемкости при Tg, рассчитанная на моль элементарных структурных единиц вещества, по Вундерлиху имеет универсальное значение АСр = flhSii 2,2) Дж/(моль К). Число структурных единиц в повторяющемся элементе макромолекулы для гибкоцепных полимеров обычно соответствует количеству связей главной цепи, допускающих заторможенное внутреннее вращение. Этому определению удовлетворяют единичные связи, тогда как ароматические ядра или двойные связи такими структурными единицами считать нельзя, они должны рассматриваться как длинные виртуальные связи. [c.13]

Виртуальная снин-сниновая связь в трехспиновой системе интересна не только сама по себе, но и как модель для исследования аналогичного явления в более сложных молекулах. По существу, изложенные выше основные правила можно распространить и па сложные системы, если учесть те изменения, которые возникают при появлении большего числа ядер. Если в молекуле имеется несколько ядер Aj ,. .. с близкими химическими сдвигами и несколько ядер Bj, Eg,. . . также с близкими сдвигами и сдвиг между ядрами А и Б велик, то при больших константах снин-снино-вой связи может наблюдаться виртуальная связь, причем мультиплетность каждой группы составляет 2", где п — число ядер в другой группе. На практике такие спектры не удается разрешить в виде отдельных линий. Если химические сдвиги ядер в каждой из групп одинаковы, спектры приобретают простой вид с му.тгьтинлетностью п i. При этом, естественно, возможны и промежуточные варианты. [c.36]

I порядка предсказывает для СН-протона триплетпое, а для метиленовых протонов — дублетное расщепление с усредненной константой. В действительности же вследствие виртуальной связи между удаленными СН- и СН 2-группами сигнал первых представляет собой широкую полосу (шириной 11,0 гц), а 8 протонов метиленовых групп дают триплет. [c.37]

В заключение этого раздела следует еще раз напомнить, что виртуальная связь не представляет собой неожиданного явления, а вытекает непосредственно из квантово-механического анализа систем ядерпых спинов. По существу, введение этого понятия представляет собой попытку изложить анализ сложных спектров [c.37]

Со столь упрощенным описанием геометрии белковой цепи соизмерима и степень приближенности учета внутримолекулярных взаимодействий. При энергетической оценке предполагалось, что белковая цепь состоит не из 20 аминокислотных остатков, а из трех Ala, Gly и Pro. Потенциалы вращения вокруг виртуальных связей С —С были получены путем усреднения энергии по всем конформациям дипептидов Ala—Ala, Ala—Gly, Ala—Pro, Gly—Gly, Gly—Ala и Pro—Ala. Принято, что каждый потенциал зависит только от природы второй аминокислоты. Для остатков Asp и Asn использован потенциал, найденный для Gly, а для остальных остатков, кроме Pro, — потенциал Ala. Выбор одинаковых потенциалов для Asp, Asn и Gly обоснован тем обстоятельством, что эти остатки часто встречаются в поворотах цепи. Таков же уровень обоснования в других случаях. Эффективный потенциал взаимодействия между двумя одинаковыми боковыми цепями Ala, Gly и Pro рассчитывался по функции типа Леннарда—Джонсона как сумма энергии взаимодействий всех атомов в одной сфере с атомами в другой. Потенциалы взаимодействий между разноименными боковыми цепями получены из феднегеометрического комбинационного правила. Свертывание модели определялось путем решения уравнений молекулярной динамики, а влияние окружающей среды учитывалось введением специальной энергетической составляющей гидрофобных взаимодействий. Последние оценивались по данным растворимости аминокислот в воде и этаноле. [c.288]

Более общий подход Левитта и Варшела допускает упрощенное представление не только спиральной, но и других конформаций. Предложенный алгоритм был запрограммирован для ЭВМ, что, однако, не делает метод свободным от ряда серьезных недостатков. Так, в основной цепи белка отсутствовала пептидная группа атомов СО-ЫН, Са-углеродные атомы соединялись виртуальной связью, а боковые цепи заменялись укрупненными атомами (большими искусственными атомами, заменяющими целые атомные группировки). Эта модель была впервые применена к небольшому белку — панкреатическому трипсиновому ингибитору [33], В работе [33] был достигнут определенный успех, который с позиций сегодняшнего дня имеет в основном историческое значение. Следует отме-тить, что это исследование получило высокую оценку и вызвало оживленную дискуссию [14, 44]. Благодаря широкому обсуждению были выработаны общие подходы, применяемые при предсказа1ши структуры белка, согласно которым любая соответствующая процедура должна 1) быть полностью автоматической 2) иметь входные параметры, применимые к любым белкам 3) быть количественно воспроизводимой и 4) быть свободной от неоправданных приспособлений к конкретным объектам. Кроме того, единственной переменной входной информацией о белке должна служить его аминокислотная последовательность. Впоследствии именно Левитт внес большой вклад в развитие методов предсказания третичной структуры белков. [c.596]

Как отмечалось в гл. 5, расстояние между соседними а-углеродными атомами фиксировано и равно 3,8 А, что обусловлено плоской тракс-коиформацией амидной группы. Таким образом, при вычислении внутрицепочечных расстояний полипептид может быть представлен как последовательность виртуальных связей,соединяюших соседние атомы С . Эти виртуальные связи изображены пунктирными прямыми на рис. 18.12. Цепь из (и + 1) остатка имеет п таких связей, которые последовательно проходят от атома до атома С . В этой схеме концами цепи следует считать атомы и С , а не амино- и карбоксильную группы. [c.139]

В случае полиэтилена / = 0,83, а = 6,7. Поэтому = 0,1и, или п/М = 10, т.е. статистический сегмент состоит приблизительно из 10 реальных связей. Для полипептида из п виртуальных связей/ = 0,95, а значение зависит от природы боковой группы (см. табл. 18.1). n/N равно 2,4,10,3 и 129 для полнглицина, поли-Ь-аланина и поли-Ь-пролина соответственно. Отвечающие им значения составляют примерно 8,6, 37 и 460 А. [c.152]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология