Взаимодействие с холинэстеразой

Полученные нами данные свидетельствуют также о том, что ФОС при всасывании через кожу взаимодействуют с холинэстеразой на месте аппликации. Вероятно, происходит взаимодействие их с другими веществами, находящимися в кожных тканях. Эти химические реакции, очевидно, могут приводить к частичной инактивации ФОС еще до того, как они достигнут [c.143]

Рис. 60. Зависимость констант скорости взаимодействия с холинэстеразой (1 и 2) я щелочного гидролиза (3) от числа метиленовых групп между атомами серы в молекуле ингибиторов типа СаН Оч р О

Следует отметить, что энергия активации реакции обоих ингибиторов с ацетилхолинэстеразой в 2,5 раза ниже энергии активации взаимодействия с холинэстеразой. Однако такое снижение энергетического барьера не сопровождается соответствующим увеличением скорости реакции, вследствие того, что абсолютное значение предэкспонента для реакции с ацетилхолинэстеразой на четыре порядка ниже, чем для реакции с холинэстеразой. [c.223]

Пространственное строение неполярной группировки молекулы ингибитора и кинетика взаимодействия с холинэстеразой [c.231]

В результате происходит детоксикация соединения, так как образующиеся вещества имеют анионную природу, а заряд аниона препятствует взаимодействию с холинэстеразой. Эта реакция наиболее быстро протекает в организме человека и теплокровных животных и в ряде случаев определяет избирательность действия инсектицидов. [c.143]

Наиболее удивительным и важным свойством ФОС является их способность взаимодействовать с холинэстеразой при очень низких концентрациях. Все мощные фосфорорганические ингибиторы (или их окисленные формы) способны тормозить активность того или иного типа холинэстеразы на 50 % и более уже при концентрации [c.93]

ГЛАВА 3. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ХОЛИНЭСТЕРАЗОЙ 1Ы У1Т 0 [c.106]

Аминокислоты, как правило, почти не обладают защитным эффектом, за исключением производных пирокатехина, которые осуществляют свое действие, вероятно, путем реакции со свободным ингибитором и таким образом уменьшают количество ингибитора, которое может вступить во взаимодействие с холинэстеразой [19]. [c.123]

Эти и другие факты привели к предположению, что карбаматы взаимодействуют с холинэстеразами в принципе так же, как и ацетилхолин, причем в ходе реакции образуется карбамильное производное фермента, которое, в отличие от ацетильного производного, гидролизуется чрезвычайно медленно. [c.196]

Исследование было предпринято нами в связи с практически важной задачей — задачей изучения инсектицидов, обладающих избирательно высокой токсичностью по отношению к насекомым и низкой токсичностью по отношению к позвоночным животным. Один из оправдавших себя путей создания инсектицидов избирательного действия, главным образом фосфорорганической природы, основан, как известно, на различиях в метаболизме этих соединений в организмах насекомых и позвоночных [6]. Однако представляется, что вторым путем может быть синтез инсектицидов антихо-линэстеразного действия, различающихся по кинетике взаимодействия с холинэстеразами этих видов животных. [c.198]

Наибольший успех был достигнут в применении корреляционных уравнений к взаимодействию с холинэстеразой ароматических производных диэтилфосфорной кислоты, содержащих различные заместители X в м- я п-положениях бензольного ядра (ХХП) С2Н5О О [c.212]

Большинство ФОС взаимодействуют с холинэстеразой только по ее эстеразному пункту. Примером может служить взаимодействие фосфако-ла с холинэстеразой (рис. 2). Сложноэфирная группировка в нем тоже поляризована, я -электроны двойной связи тоже оттянуты в сторону кислорода, и на фосфоре имеется дефицит электронов, облегчающий нуклеофильную атаку на этот атом, которая является первым этапом реакции (рис. 2, Л). [c.405]

Большинство ФОС не содержис атома, несуш его свободный положительный заряд. Были основания предполагать, что появление такого за > ряда может усилить способность ФОС взаимодействовать с холинэстеразой. Действительно, аналогичные примеры давно известны в фармакО логии. [c.407]

Все обследованные нренараты в той или иной степени оказались биологически активными соединениями всем им присуш е антихолинэстеразное действие, причем, как правило, более сильное антихолинэстеразное действие наблюдалось при взаимодействии с холинэстеразой мозга, чем с холинэстеразой сыворотки крови. Биологическая активность изученных соединений значительно выше,чем у эфиров фенилфосфиновых кислот, изученных Таубером, Фридманом и Доком. [c.439]

Действие Ф. о. в. на организм обусловливается ингибированием фермента холинэстеразы, содержащегося в нервных тканях. На активном центре последней происходит расщепление ацетилхолина (см. Ацетилхолинхлорид) — медиатора передачи нервного импульса от одной нервной клетки к другой. Ф. о. в., взаимодействуя с холинэстеразой, фосфорили-руют ее (см. схему I). Ингибированный фермент уже [c.263]

Взаимодействуя с холинэстеразой крови, карбаматы образуют карбамилированный дериват этого фермента-. Антихолинэстеразное действие карбаматов отличается от такового при фосфорорганических соединениях лишь сравнительно быстрым гидролизом карбамилированного холинэстеразного комплекса. [c.99]

Стерические факторы не были детально изучены для фосфорорганических ингибиторов, но зато имеются обширные данные, полученные при исследовании специфичности на примере различных субстратов и ингибиторов, синтезированных специально для изучения природы активных центров. Данная книга не является трактатом о холинэстеразе, поэтому подробности этих исследований здесь не обсуждаются, но некоторые выводы из них играют важную роль при изучении механизма действия фосфорорганических ингибиторов. На основании ряда работ Фрисса и его сотрудников (см., например, работы [37—39]) стало очевидным, что совершенна не обязательно наличие в молекуле четвертичной группировки для взаимодействия с анионным центром фермента и карбонильной группы для реакции с его эстеразным центром. Для взаимодействия с холинэстеразой необходимо существование участка с повышенной электронной плотностью, удаленного на расстояние СНа — СНа-группы от полиметилированного атома азота (предпочтительнее четвертичного) [38]. Однако взаимодействовать с анионным центром холинэстеразы может и другая, отличная от четвертичного азота, катионная группа (например, в метилсульфате изо-систокса). [c.119]

Пестициды, Фосфорорганические соединения (хлорофос, фта-лафос и др.) ингибируют холинэстеразную активность растений. Некоторые ретортанды также оказывают ингибирующее действие на холинэстеразы растений. Это подтверждает гипотезу об ингибировании прорастания злаковых инсектицидами вследствие угнетения активности холинэстераз. Именно в основе токсического действия ФОП лежит их взаимодействие с холинэстеразой, ведущее к торможению ее активности. Ингибирование холинэстеразной активности с последующим быстрым нарушением метаболизма ацетилхолина привело к тому, что ФОП рассматривают как синаптические яды, поскольку они подавляют передачу нервного импульса в холинреактивных системах. [c.11]

Смотреть страницы где упоминается термин Взаимодействие с холинэстеразой: [c.204] [c.211] [c.220] [c.417] [c.93] [c.94] [c.95] [c.98] [c.100] [c.102] [c.104] [c.108] [c.110] [c.112] [c.114] [c.116] [c.118] [c.120] [c.122] [c.124] [c.126] [c.128] [c.130] [c.132] [c.134] [c.136] [c.138]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология