Другие гидролазы

В настоящее время известно более 2000 ферментов. Они делятся на классы в зависимости от того, какой тип реакции они катализируют оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстанови-тельные реакции), трансферазы (катализируют перенос химических групп с одного соединения на другое), гидролазы (катализируют реакции гидролиза), лиазы (разрывают различные связи), изо-меразы (осуществляют изомерные превращения), лигазы (катализируют реакции синтеза). Как видно, ферменты отличаются специфичностью и избирательностью. [c.296]

Характерной особенностью холинэстераз, отличающей их от других гидролаз эфиров карбоновых кислот, является специфическая чувствительность к ингибирующему действию ионов тетраалкиламмония, (R)4N . Это, очевидно, связано с тем, что специфический субстрат холинэстераз — ацетилхолин (VII) — сам содержит аммониевую группировку [c.185]

Липазы и другие гидролазы [c.366]

Под действием гиббереллинов повышается интенсивность дыхания, происходит смещение углеводного обмена в растении, усиливается биосинтез целлюлозы и накопление клетчатки и гемицеллюлозы, изменяется активность ферментов, кага- лизирующих реакции углеводно-фосфорного обмена. В результате увеличивается количество простых сахаров за счет гидро- литического расщепления крахмала, а также более сложных соединений фосфора. Наиболее типичная, но отнюдь не единственная реакция клеток на гиббереллин — синтез и выделение амилазы и других гидролаз. [c.443]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

С повышением темпердтуры падает вязкость подвижной фазы, а следовательно, и гидродинамическое сопротивление столбика сорбента соответственно сокращается время достижения равновесия. Теоретически верхним пределом температуры в колонке служит та величина, при которой наступает тепловая денатурация белков. На практике приходится работать при более низкой температуре, в особенности при наличии в исследуемой смеси протеаз и других гидролаз. В ряде случаев, в частности при обработке тканевых экстрактов, рекомендуется работать при температуре близкой или ниже О °С и в буфере, содержащем несколько процентов изопропанола. В этом нет необходимости, если рн среды не совпадает с оптимальной областью действия гидролаз, или в среде присутствуют ингибиторы протеаз, или выделение ведут в присутствие денатурирующих агентов, таких, как солянокислый гуанидин или мочевина, наконец, когда исследуемый белок отделяют с помощью специфического сорбента (например, при аффинной хроматографии) [1]. [c.422]

Примерно в то же время, когда появляется мРНК, наблюдается и резкое увеличение числа полисом и шероховатого эндоплазматического ретикулума в алейроновых клетках. Такие изменения типичны для клеток, производящих секретируемые ферменты. Действительно, гиббереллин, по-видимому, способствует как секреции, так и синтезу ферментов. Было показано, что гиббереллин инициирует образование не только а-амилазы, но и других гидролаз, особенно протеазы и рибонуклеазы. Таким образом, один гормон, очевидно, вызывает ряд событий, приводящих к быстрому преобразованию всех запасных питательных веществ семени в вещества, доступные для молодого растения. Гиббереллин способствует также выделению всех этих ферментов из алейроновых клеток в эндосперм. Синтез и высвобождение а-амилазы начинается примерно через 9 ч после добавления гиббереллина (рис. 9.26). Рибонуклеаза синтезируется одновременно с а-амилазой, но до ее выделения из клеток должно пройти более 24 ч с момента добавления гиббереллина. Ферменты расщепляют запасные питательные вещества на растворимые продукты, которые затем транспортируют к растущим апексам растения и используются в качестве источников энергии и материалов, необходимых для образования новых клеток. [c.293]

Эффективный гидролиз целлюлозы требует взаимодействия нескольких гидролаз, и поэтому организмы секретируют разные эн-доглюканазы и экзоглюканазы (целлобиогидролазы). Целлюлазная система целлюлолитических организмов всегда ассоциирована с другими гидролазами полисахаридов, особенно ксиланазами. [c.266]

Целлюлазы содержат два домена каталитический и связывающий. Такой принцип организации свойственен и другим гидролазам полисахаридов. Связывающие домены могут входить в 8-слой бактерий. Целлюлазы и ксиланазы секвенированы для многих организмов, и у бактерий их строение широко варьирует. Для каждого семейства ферментов классификация, основанная на их последова- [c.266]

Среди пектолитических энзимов, которые, как и другие гидролазы, часто являются комплексом ферментов, различают четыре вида 1) протопектиназа, или пектинлиаза, освобождающая пектин из его лабильного соединения с клетчаткой именно этот энзим считается основным виновником мацерации тканей растений, я испытывают его обычно по этому симптому при посеве гриба — продуцента на ломтики картофеля 2) полигалактуроназа, или пектиназа (ПГ), определяемая чаще всего по понижению вязкости раствора пектина илн пектата кальция, производящая разрыв полимерной молекулы полигалактуроновой кислоты, составляющей пектин, по а-1,4-уронидным связям на более низкомолекулярные фрагменты или мономеры галактуроновой кислоты (рис. 6.11) [c.165]

Кислые слизистые выделения, азот- и фосфорсодержащие продукты распада стимулируют работу сидячих желёзок, которые начинают выделять кислоты (муравьиную, бензойную), а также протеазы и ряд других гидролаз. Довольно подробно изучена протеолитическая активность секрета у мухоловки. Большая часть протеаз из ее секрета относится к тиоловым протеазам, среди них — карбоксипептидаза, хитинолитическая активность. Кроме протеаз в секрете обнаружены кислая фосфатаза и эстераза, а у некоторых видов насекомоядных — рибонуклеаза, липаза, а также пероксидаза. [c.281]

Особую роль в осуществлении гидролиза гликозидных связей играют имидазольшле радикалы гистцдина, присутствующие в каталитическом центре амилаз. Именно при их посредстве идет перенос протонов, столь необходимый для обеспечения каталитического акта. Такая функция радикалов гистидина характерна и для каталитических центров ряда других гидролаз (см. с. 229, 263 и 406). [c.332]

Третичная структура дрожжевой липазы выяснена. Ее полипептидная цепь (430 аминокислотных остатков) сложена в глобулу (7x7x5 нм), в центре которой находится активный центр, включающий остаток гистидина. Высказаны предположения и о структуре активного центра панкреатической липазы ведущую роль в нем играют радикалы гистидина, серина, дикарбоновых аминокислот и изолейцина. Как и в случае других гидролаз, радикал гистидина служит для переноса протонов, а радикал серина—для акцептирования ацильной группы, высвобождающейся в момент распада сложноэфирной связи в молекуле триглицерида. Радикал изолейцина взаимодействует с углеводородным радикалом остатка высшей жирной кислоты и способствует закреплению молекулы триглицерида в активном центре фермента (рис. 122). Выяснено, что активность липаз регулируется путем их фосфорилирования— дефосфорилирования [c.388]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология