Соединительная ткань животных

Коллаген — основа соединительной ткани животных, он содержится в костной, хрящевой тканях, в сухожилиях, входит в состав волос, ногтей, чешуи рыб. [c.218]

При переработке сельскохозяйственного сырья методом разборки полезные вещества обычно находятся во внутриклеточном пространстве различных частей животных и растительных организмов, их плодов или семян, имеющих наружную защитную оболочку. Поэтому в число задач, решаемых с помощью оборудования комплекса С, входит разрушение внешней структуры сырья его наружного покрова и оболочек с получением неоднородных грубоизмельченных смесей. Следующая группа задач связана с разрушением внутренней структуры сырья его скелетных структур, клетчатки, оболочек растительных клеток, соединительных тканей животного сьфья и др. [c.29]

КОЛЛАГЕНЫ м мн. Белки, составляющие основу соединительной ткани животных (сухожилия, кости, хрящи) богаты глицином и содержат гидроксипролин устойчивы к действию протеолитических ферментов. [c.199]

Фибриллярный белок группы склеропротеинов, основная составная часть соединительной ткани животных. Мол, масса около 0,5 млн. [c.192]

Кремний входит в соединительную ткань животных. Сравнительно много кремнезема в стеблях и листьях злаков. Он придает стеблям твердость, без которой тонкие стебли ржи или пшеницы не могли бы противостоять ветрам и полегли бы. Неосторожно обрывая листья растений, в мягкую органическую ткань которых вкраплен твердый кремнезем, например листья осоки, легко порезать себе пальцы. [c.570]

В виде шовного материала используют также жилку из кишок мелкого рогатого скота — кетгут. Последни ирименяют в основном для наложения рассасывающихся швов. Кетгут рассасывается в организме в течение 2—4 недель, нриче.м скорость рассасывания регулируется условиями дубления и толщиной нити. Основной недостаток кетгута — способность вызывать у нек-рых больных аллергич. реакцию. В качестве заменителя кетгута разработаны искусственные волокна из коллагена (белка соединительной ткани животных). Недостатков кетгута лишены рассасываютциеся хирургич. нити из полигликолида. [c.78]

Окончательный ответ на вопросы, связанные с реакцией пульпы, соединительной ткани животных на эпоксидные пломбировочные материалы и данными культуральных исследований, может быть получен только в условиях клиники. [c.127]

Соединительная ткань животных [c.242]

Важный этап в производстве современных фотографических материалов связан с именем англичанина Медокса, который в качестве носителя галогенидов серебра использовал (1871) желатину — продукт, извлекаемый из белков, составляющих основу соединительных тканей животных (сухожилия, хрящи, кости). Значительно позднее было установлено, что желатина не только среда, но и вносит вклад в характеристики фотоматериалов. [c.183]

Из природных источников выделены производные восьми гексуроно-Еых кислот. Универсальное распространение имеет D-глюкуроновая кислота. В состав многих растительных полисахаридов и полисахаридов микроорганизмов входит D-галактуроновая кислота. Из полисахаридов соединительной ткани животных выделена L-идуроновая кислота, из полисаха-шдов морских водорослей — D-маннуроновая и L-гулуроновая кислоты. [c.383]

Метанолиз, т. е. обработка полисахаридов раствором хлористого водорода в абсолютном метаноле, применяется реже, главным образом для удаления остатков серной кислоты из сульфатов полисахаридов, получаемых из морских водорослей или соединительной ткани животных , но в некоторых специальных случаях — и для расщепления полисахаридной цепи. Так, например, мягкий метанолиз агара, при котором расщепились только гликозидные связи 3,6-ангндро-1-галактозы, позволил получить [c.509]

Соединительная ткань животных организмов содержит большое количество кислых мукополисахаридов. Их объединяю не только близкие биологические свойства, но и сходный план химического построения. Они представляютсобой линейные полимеры с молекулами, построенными из чередующихся остатков аминосахаров и уроновых кислот (в кератосульфате вместо уроновой кислоты содержится галактоза) кислые свойства многих из них объясняются не только наличием карбоксильных групп, но и присутствием остатков серной кислоты. [c.541]

Особый хемотип составляют полисахариды клеточных стенок водорослей (агароза, каррагинины), молекулы которых построены обычно линейно с закономерным чередованием 1,3- и 1,4-связей. В состав этих полисахаридов входит большое количество кислотных групп. Близко к этому типу примыкают полисахариды соединительных тканей животных гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, дермантан- и кератансульфаты. [c.609]

Этот полисахарид распространен весьма широко. Он присутствует в соединительных тканях животных, а также в стекловидном теле глаза и в синовиальной жидкости. Кроме того, он синтезируется также различными штаммами бактерий. Обычно гиалуроновая кислота бывает связана с белками комплексы гиалуроновая кислота — белок выделены из природных источников. Предполагают, что фунищия гиалуроновой кислоты заключается в том, чтобы связывать воду в интерстициальных пространствах и удерживать клетки вместе в желеподобном матриксе. Кроме того, она придает синовиальной жидкости смазочные свойства и способность смягчать удары. [c.236]

Основные вещества слизистой — мукополисахариды, сложные вещества, высокомолекулярные соединения, построенные из гек-созаминов, гексуроновых кислот и различных гексоз. Мукополи-сахаридами богаты соединительные ткани животных и человека. Из наиболее известных мукополисахаридов можно назвать гиалу- [c.348]

Основная функция триацилглицеролов -запасание липидов. В большинстве растительных и животных клеток три-ацилглицеролы находятся в цитозоле в виде мелкодисперсных эмульгированных маслянистых капелек (рис. 12-5). В спе-циализированньк клетках соединительной ткани животных, а именно в адипо-цитах, или жировых клетках, огромное количество триацилглицеролов может запасаться в виде жировых капелек, заполняющих почти весь объем клетки (рис. 12-5, Л). В большом числе жировые клетки обнаруживаются под кожей, в брюшной полости и в молочных железах. У тучных людей в жировых клетках накапливаются килограммы триацилглицеролов, энергии которых могло бы хватить на обеспечение основного обмена организма в течение нескольких месяцев. В отличие от этого в форме гликогена организм может запасти энергию не более чем на сутки (гл. 21). Трнацилглицеролы значительно лучше, чем гликоген, приспособлены для запа- [c.331]

L-Оксипролин был найден в кислотных гидролизатах немногих белков, в частности в коллагене и в меньших количествах в эластине. Распространение его в природе, очевидно, ограничивается преимущественно белками соединительной ткани животных. Значение оксипролина в строении коллагена рассмотрено в статье Густавсона [1094]. До сих пор не найдено организмов, нуждающихся для роста в этой аминокислоте. При выращивании Sar ina lutea в присутствии оксипролина он накапливается [c.349]

Жанло [1441 относит к мукополисахаридам сложные углеводы, наиболее важным структурным признаком которых является наличие чередующихся остатков аминосахаров и остатков уроновых кислот (откуда происходит название—кислые гликозаминогликаны) кислый характер некоторых представителе этой группы соединений усилен наличием остатков серной кислоты. В настоящем разделе будут рассмотрены некоторые мукополисахариды в соответствии с определением Жанло. Рассматриваемые здесь соединения могут быть выделены как чистые полисахариды, свободные от белка. Они содержатся в соединительной ткани животных, а некоторые представители и в микроорганизмах. Этим исключительно важным веществам посвящен ряд монографий и обзоров [145, 146 147]. [c.161]

ХОНДРОИТИНСЕРНЫЕ КИСЛОТЫ (хондроитин-сульфаты, ХСК) — высокополимерные кондесаты чередующихся урановых кислот и аминосахара D-галак-тозамина, содержащие эфирносвязанные сульфатные группы, кислые сульфатсодержащие мукополиоаха-риды соединительной ткани животных. X. к.— бес- [c.369]

СКЛЕРОПРОТЕИНЫ — большая группа фибриллярных белков, широко распространенных в тканях животных и выполняющих опорные функции. В соответствии с классификацией белков С. определяются как простые белки, нерастворимые в разб. к-тах и щелочах и устойчивые к действию протеолитич. ферментов. К С. относят коллаген и эластин, входящие в состав волокон соединительной ткани животных, кератины волос, перьев и др. роговидных образований, фиброин нитей шелка. К С. также принадлежат нерастворимые малоизученные белки морских губок и кораллов (спонгин, горгонин и антипатин). [c.450]

Коллаген является самым распространенным животным белком. Так, в организме человека на его долю приходится примерно 7з общего количества белков. В составе соединительных тканей животных и человека коллаген образует нити или коллагено-вые волокна, построенные из фибрилл, структурной единицей которых является тропоколлаген. Молекула тропоколлагена (молекулярная масса 300 ООО) состоит из трех полипептидных цепей, каждая имеет вторичную структуру в виде левозакрученной спирали, содержащей три аминокислотных остатка в витке. Третичная структура тропоколлагена образуется путем объединения трех спиралей в правозакрученную спираль в результате формируется структурная единица белка, представляющая собой агрегат диаметром 1,5 нмидлинойЗОО нм (рис. 1.21). Коллаген — единственный белок, в составе которого содержится 4-гидроксипролин. В кипящей воде коллаген частично растворяется (набухает), образуя раствор желатина, который при охлаждении переходит в гель. [c.88]

Другим природным полимером, широко применяемым для иммобилизации ферментов, является коллаген — фибриллярный белок соединительной ткани животных. Существует три основных способа иммобилизации ферментов с помощью коллагена макромолекулярное комплексообразование, импрегнирование и электроосаждение. При макромолекулярном комплексообразова-нии коллаген диспергирует в водном растворе при низких (2,0— 4,5) или высоких (8,5—12,0) значениях pH, вносят фермент и инкубируют смесь в течение 15—20 ч. Затем раствор выливают тонким слоем на инертную подложку и высушивают. В результате получается ферментсодержащая белковая мембрана, имеющая структуру трехмерной сетки из переплетенных фибрилл коллагена. Способ макромолекулярного комплексообразования неприменим для иммобилизации ферментов, неустойчивых в кислых или щелочных растворах, поскольку он требует длительной инкубации фермента в среде с экстремальными значениями pH. Этого затруднения можно избежать, если проводить иммобилизацию методом импрегнирования, при котором раствором фермента пропитывают уже готовую коллагеновую мембрану. [c.60]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология