Аминокислоты свойства

Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

По химической природе белки являются полиамидами, исходными мономерами для их синтеза служат а-аминокислоты. Они обладают амфотерными свойствами, так как содержат группы СООН и ЫН2. [c.307]

В ряде работ [305, 306] показана корреляция между ингибирующими свойствами производных анилина и пиридина в кислотах и полярностью их заместителей, характеризуемых константами Гаммета зависимость между электроноакцепторными свойствами заместителей в молекулах аминокислот, т. е. полярностью таких заместителей, характеризуемых константами Тафта, и защитными свойствами аминокислот. [c.298]

Хотя не существует аминокислот, производных анилина, в биологических системах можно найти примеры расположения экзо-циклических аминогрупп на гетероциклическом ароматическом кольце. Наиболее известны пурины (аденин и гуанин) и пиримидин (цитозин). Их свойства обсуждаются в гл. 3. [c.41]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

Эмиль Фишер, который ранее установил детальное строение молекул сахаров (см. гл. 7), в начале нашего века обратил внимание на молекулу белка Он показал, что аминогруппа одной аминокислоты связана с остатком молекулы другой кислоты пептидной связью. В 1907 г. Фишер получил соединение, объединяющее восемнадцать аминокислот, и показал, что оно обладает рядом свойств, характерных для белков. [c.129]

Некоторые нейтральные аминокислоты проявляют гидрофобные свойства, обусловленные углеводородными боковыми цепями [c.28]

Казалось бы, карбоксильная группа аминокислоты должна обладать протогенными свойствами, а аминогруппа — прото-фильными. Однако при исследовании водных растворов аминокислот жирного ряда найдено, что их спектр комбинационного рассеяния не дает линии, отвечающей карбоксильной группе СООН. Эта линия появляется лишь после добавления сильной кислоты, которая, обладая высокими протогенными свойствами, отдает протон аминокислоте. Эти опытные данные говорят о том, что в водном растворе жирные аминокислоты полностью [c.509]

Амины, полученные восстановлением продуктов нитрования без предварительного отделения нейтрального масла, могут быть легко от него освобождены это достигается обработкой аминов рассчитанным количеотвом соляаой или серной кислоты и извлечением полученных солей аминов разбавленным метанолом при встряхивании. Избыток минеральной кислоты вызывает выделение солей аминов из водных растворов в виде масел. Эти масла растворимы в углеводородах и эмульгируют их при прибавлении воды. Соли аминов с органическими кислотами также растворимы в воде при избытке кислоты. Высокомолекулярные амины могут быть превращены в алкилированные аминокислоты действием хлоркарбоновых кислот. Особенно просто получают алкиламиноуксусные кислоты. В виде натриевых солей при подходящей длине алкильной группы они обладают прекрасными моющими свойствами [c.346]

ЭТИМ же растворителем движутся и аминокислоты, причем относительная скорость движения отдельных аминокислот в токе растворителя будет различной. Она зависит от свойств и строения аминокислоты, свойств растворителя и некоторых других факторов. Скорость движения каждой аминокислоты при заданных условиях характеризуется определенными значениями Rf, где [c.217]

Основные свойства аминокислот [c.26]

В нейтральных (pH 7) растворах аминокислоты первой группы ведут себя как катионы (СООН-К>КНз) ",вторая группа аминокислот обладает свойствами диполярных ионов (NHs-R-С00) , третья группа аминокислот — свойствами анионов (NHa-R. OO)-. [c.118]

Реакции аминокислот. Свойство аминокислот ионизироваться в слабых щелочах и в слабой кислоте, а также присутствие в них амино-и карбоксильных групп дают основание предполагать, что их молекулы обладают высокой реакционной способностью. Многие из обычных реакций органической химии можно применить к аминокислотам. Для того чтобы лучше понять строение белков, рассмотрим реакции аминогрупп. [c.317]

Кислые аминокислоты. Свойство Ы,М -дициклогексилкар-бодиимида способствовать образованию амидных связей в водной среде можно иллюстрировать синтезом Ь-глутамина из Ь-глутаминовой кислоты [221]. Для защиты а-аминогруппы и соседней карбоксильной группы применялась медная соль, тогда как у-карбоксильная группа была превращена в амидную. Этот метод, по-видимому, пригоден для синтеза у-глутамил-пептидов. [c.223]

На рис. 3.8 показана температурная зависимость парциальной сжимаемости сахарозы как пример поведения молекул, содержащих большое число сближенных друг с другом атомных групп [185]. Одиночные полярные группы качественно отличаются от сближенных групп по действию на свойства воды. При этом под одиночной понимается атомная группа, удаленная от других полярных атомных групп на расстояние не менее четырех СНг-групп между ними. Термодинамические эффекты сближения полярных групп известны давно (см., например, [151, 152, 168]). Они учитываются при аддитивных расчетах парциального объема, теплоемкости, свободной энергии и энтальпии гидратации [168]. Наиболее ярко эти различия проявляются при изучении сжимаемости. В работе [161] проведен аддитивный анализ парциальной адиабатической сжимаемости аминокислот и спиртов и показано, что вклад в сжимаемость от одиночной полярной группы, во-первых, положителен и, во-вторых, его температурная зависимость имеет отрицательную первую и положительную вторую производную, — т. е. все названные величины противоположны по знаку тем же величинам для сближенных атомных групп (рис. 3.9). [c.55]

Аминокислоты - вещества с очень важными свойствами-представляют собой комбинацию карбоновой кислоты и амина в одной молекуле. Они описываются общей формулой [c.298]

Боковые группы таких аминокислот несут карбоксильную группу, что обусловливает кислые свойства. К таким аминокислотам относятся две [c.27]

Физические свойства некоторых аминокислот и аминогликолей [c.337]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества в интервале температур 200—350°С они обычно разлагаются или плавятся, плохо растворимы в органических растворителях. Такие свойства говорят о том, что аминокислоты — это органические соли, кри- [c.31]

Отметим, что, так как аминокислоты обладают свойствами кислот, интересно сравнить их с типичными органическими кислотами и основаниями. Поскольку рКа — это значение pH, при [c.32]

Химические свойства а-аминокис-лот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали — образовали полиамидную цепочку. [c.75]

Соотношение между структурой и химическими свойствами аминокислот. Поскольку аминокислоты служат строительными блоками белков, знание их структуры и химических свойств имеет первостепенное значение для понимания того, как белки выполняют свои биологические функции. Ниже приведены структурные формулы боковых цепей (R-rpynn) 16 амийокислот (Ala, Arg, Asn, Asp, ys, Glu, Gly, His, Lys, Met, Phe, Pro, Ser, Trp, Tyr и Val). Назовите аминокислоты, которым принадлежат изображенные здесь К-группы. Какие из перечисленных ниже свойств характерны для каждой из этих аминокислот Некоторые из этих свойств можно использовать для характеристики более чем одной аминокислоты. Свойства R-групп и соответствующих аминокислот. [c.133]

Нафтеновые кис.лоты применяются при производстве мыл, смааок, некоторых масел, различных моющих композиций. Свободные нафтеновые кислоты применялись в качестве растворителей для каучука, анилиновых красителей. По имеющимся данным [38], добавление чистых нафтеновых кислот к коллоидным растворам может уменьшить вязкость последних, не изменяя их основных свойств. Нитрованные или сульфированные нафтеновые кислоты способны разрушать нефтяные эмульсии. При конденсации сульфированных нафтеновых кислот с аминами, аминокислотами и аминоспиртами, а также при сульфировании нафтеновых кислот хлорсульфоновой кислотой получаются продукты, [c.56]

В данном случае и кислотные, и основные функции определяются свойствами одной и той же группы ОН . Но существуют ам-фолиты и другого типа. Их кислотные и основные свойства определяются нал 1чием двух различных функциональных групп. Наиболее характерным примером соединений подобного типа М01 ут служить аминокислоты ЫНгНСООН. Аминокислоты входят и состав белков, поэтому исследование последних невозможно без учета явлений, обусловленных амфотерными свойствами аминокислот. [c.509]

Разделение на бумаге близких по свойствам аминокислот [р-фе-нилаланин (1), а-аланин (2), аспарагиновая кислота (3), аргинин гидрохлорид (4)] [c.215]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Соединения со смешанными функциями обладают двоиственно й )иродой. Например, аминокислоты проявляют одновременно свой-ва и аминов, и кислот, но и те и другие свойства несколько (меняются вследствие взаимовлияния функциональных групп. [c.467]

Изучение состава азотсодержащих веществ различных нефтей показало, что азот находится в них в виде соединений, обладающих основным, нейтральным или кислым характером. К числу азотистых соединений основного характера относятся пиперидин, пиридин и хинолин к нейтральным — бензпиррол, или индол, и карбазол 1 кислотным — пиррол и др. Реагируя со щелочными металлами, азотистые соединения образуют соответствующие соли. Особое место среди азотистых соединений нефтей занимают порфирины. Это комплексы из соединений азота с высокомолекулярными углеводородами, включающие металлы — ванадий и никель. Доказано наличие в нефтях кислых и основных порфиринов. В числе прочих азотистых соединений нефтей следует назвать аминокислоты и аммонийные соли. Они интересны как добавки, способные повышать адгезионные свойства битумов. [c.30]

Значительная доля поверхностных гидрофильных атомных групп биополимеров представлена заряженными группами. Их взаимодействие с водой и ионными компонентами растворителя во многом определяет структуру и стабильность нуклеиновых кислот и белков и термодинамические свойства их растворов. Хорошими моделями заряженных атомных групп биополимеров являются одно-одно-валентные (1-1) электролиты и цвиттерио-ны аминокислот. [c.52]

Большая часть полярных атомных групп на поверхности белков и нуклеиновых кислот расположена близко друг к другу, так что молекула воды в гидратной оболочке может связываться с поверхностью двумя водородными связями [138— 140]. Поэтому хорошей моделью для изучения свойств воды полярной поверхности биополимеров могут служить полифунк-циональные низкомолекулярные соединения со сближенными полярными группами, такие, например, как сахара, аминокислоты и др. [c.54]

Аминокислоты. Изомерия и номенклатура. Методы синтеза, структура и мзич0С1ше свойства. Хюлмчесше свойства. Отдельные представители жх применение. [c.192]

Аминокислоты могут реагировать с сахарами за счет их альдегидных и гидроксильных групп. В результате получаются высокомолекулярные соединения с коллоидными свойствами. Эти свойства позволяют объяснить установленный Грегори и Ветхе-рилом факт, что белковые вещества животных исчезают бесследно при разрушении тела в естественных условиях, так как превращаются в газообразные и растворимые в воде продукты. Известно, что в организме животных не содержится сахаров, которые бы могли связать аминокислоты, образованные при гидролизе белков [И, с. 62]. [c.26]

И ее соли оказывают активное терапевтическое действие [92]. р-(3-Бензтиенил)-а-аминопронионовая кислота — кристаллическое вещество белого цвета, т. пл. 44— 45 С, т. кип. 129 — 131° С при 5 мм рт. ст., хорошо растворяется в водном этиловом спирте. Аминокислоты такого типа и их соли обладают также высокими бактерицидными свойствами. [c.68]

Нет никаких сомнений, что большая часть органического и минерального вещества Вселенной сосредоточено в МСС. По данным [60-66], можно выделить различные виды МСС, отличающиеся своей природой (табл. 1.1). Нефти и нефтяные дисперсные системы, газы и газоконденсаты наиболее изученные МСС [53-59]. Экологические системы, которые также относятся к МСС [63], будут рассмотрены во второй части книги. По данным радиоастрономии газопылевые межзвездные облака, занимающие гигантские области Вселенной, содержат в своем составе органические МСС, состоящие из низших углеводородов ряда метана, гетероатомные азотсодержащие и оксосоединения циан, цианоацетилен, аминокислоты [27]. Живые существа создают МСС из продуктов метаболизма и деградации. Технологические процессы также генерируют МСС. Последние образуются в нефтехимических процессах оксосинтеза Фишера-Тропша, каталитическом риформинге, алкилировании, крекинге, пиролизе и т. д. 19,20,58]. Полимеры также являются МСС. Авторами 25] отмечено, что каждую компоненту полимера с определенной молекулярной массой и структурой можно рассматривать как индивидуальное вещество. Любой полимер это стохастическая система, состоящая из компонентов одного гомологического ряда. В отличие от индивидyi льныx компонентов продукты окислительной, фотохимической деструкции полимеров являются типичными МСС. Таким образом, МСС формируются в результате деструкции и синтезе различных веществ. Системы с разной природой компонентов, включающие высокомолекулярные и низкомолекулярные вещества мало изучены. Целесообразно отдельно выделить высокомолекулярные МСС. Свойства таких систем, не менее нем химическая природа, определяют статистический закон распределения состава и вероятность различия компонентов (глава 2). Вероятность различия компонентов характеризует степень химической неодно- [c.6]

Боковые цепи в гидрофобных аминокислотах особым образом взаимодействуют с окружающими молекулами воды, такие соединения проявляют очень близкие свойства, которые лищь слабо зависят от строения боковых цепей. [c.29]

Огромное многообразие структурных и функциональных свойств белков обусловлено, таким образом, большим количеством известных органических структур. В воде, как реакционной среде, можно иметь аминокислоты как неполярные (конформационнолабильные или жесткие), так и неполярные (связанные водородными связями) или ионные (сольватированные) как ароматические, так и алифатические аминокислоты, обладающие как восстанавливаемыми, так и окисляемыми группами. Таким образом, почти вся энциклопедия органохнмических реакций может быть закодирована в полипептидной цепи и ее третичной структуре. Наконец, поскольку все аминокислоты существуют в ь (либо 5)-конфигурации, понятно, что хиральность играет существенную роль в упорядочении структуры. [c.16]

Биоорганическая химия сблизила и иереилела практическую деятельность химика-органика и биохимика. В данной главе авторы постарались показать взаимосвязи между органической химией и биохимией, с одной стороны, и химией белка и медицинской химией (фармакологией) —с другой. Как основной используется химический подход, н механизм биохимических реакций описывается в сравнении с их синтетическими моделями. Органический синтез и биосинтез пептидной и фосфоэфирной связи (гл. 3) рассматриваются параллельно таким образом выявляется удивительный ряд сходных закономерностей. Каждая аминокислота представлена как отдельное химическое соединение с уникальным набором свойств. Способность аминокислот к диссоциации обсуждается в терминах, принятых в органической химии для кислот и оснований, и фундаментальные свойства аминокислот подаются читателю так, чтобы не было впечатления, будто аминокислота — это нечто совершенно особенное. Химия аминокислот представлена как часть курса органической химии (реакции ал-килирования, ацилирования и т. п.), а сведения по биохимии рассмотрены с химической точки зрения. [c.26]

Гуанидиновая группировка этой аминокислоты придает ей сильноосповпые свойства. Действительно, гуанидин — одно из самых сильных известных органи- [c.27]

Эта аминокислота содержит гетероциклическое имидазольное кольцо и обладает уникальными химическими свойствами. Гистидин проявляет и слабокислые и слабоосновные свойства он также хороший нуклеофил и единственная аминокислота, рКа которой близко к физиологическим значениям pH (7,35). Следовательно, она может служить и как донор, и как акцептор протонов в химической реакции, связывая протон одним атомом азота и отдавая протон от другого атома азота. Гистидин способен выполнять роль протонпереносящей системы (разд. 4.4.1). [c.28]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.485 , c.486 , c.491 ]

Биохимия (2004) -- [ c.19 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.183 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.237 , c.242 ]

Курс органической химии (1970) -- [ c.263 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.379 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.334 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.327 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.405 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.32 , c.317 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.456 , c.457 , c.461 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.288 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.201 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.28 , c.29 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.28 , c.29 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология