Физические и химические свойства аминокислот

Физические и химические свойства аминокислот [c.489]

ФИЗИЧЕСКИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ [c.373]

Самостоятельно в классе учащиеся изучают строение и физические свойства, химические свойства, применение и получение аминокислот. Это возможно потому, что они имеют сведения о свойствах карбоновых кислот и аминов, им известны амфотерные свойства неорганических веществ. [c.186]

Прежде всего, белки уникальны в отношении химического строения. Это гетерогенные нерегулярные полипептидные последовательности 20 а-аминокислот и их производных, включающих самые разнообразные по своим химическим и физическим свойствам, т.е. валентным и невалентным взаимодействиям, атомные группы. В химическом построении белковых молекул уже можно усмотреть огромные потенциальные возможности к вариации физико-химических свойств. И в то же время белки представляют собой фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением молекул. Поведение белков всецело определяется исключительной, присущей только им пространственной структурной организацией. Лишаясь ее, белки теряют все свои биологические свойства. За редким исключением, лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых в физиологических (нативных) условиях полностью определяются аминокислотной последовательностью. Трехмерные структуры белков индивидуализированы, очень сложны и имеют строгий порядок, не сводящийся, однако, к периодичности. Способность природной полипептидной цепи к пространственной самоорганизации и обретению определенной молекулярной структуры - самая яркая особенность белков, отсутствующая у молекул искусственных полимеров, в том числе у полученных человеком поли-а-аминокислот. В растворе синтетический полимер находится в состоянии статистического клубка, флуктуации которого могут приводить к появлению в цепи регулярных участков лишь ближнего порядка. При этом, однако, ни при каких условиях не образуются стабильные трехмерные структуры, тем более идентичные для всех молекул данного полимера. В твердом виде синтетический полимер пребывает в аморфном состоянии, которое может включать частично кристаллическую фазу из беспорядочно ориентированных друг относительно друга зародышевых микрокристаллических областей. Искусственные полимеры отличаются качественно и по своим химическим свойствам, которые в той или иной мере воспроизводят свойства соответствующего мономера и могут быть описаны ограниченным набором реакций, специфичных для повторяющегося звена в свободном состоянии. [c.51]

Лишь очень немного определенных изменений химических свойств наблюдалось как результат облучения. Значительные изменения физических свойств могут быть вызваны незначительными химическими изменениями, которые слишком малы для их обнаружения. Таким образом, о радиационной химии белков известно очень мало. Нельзя сказать, что в этом вопросе у нас меньше знаний, чем в области синтетических полимеров, которые мы рассматривали в предыдущих главах. Но исследователи, работающие с биологическими полимерами, находятся в невыгодном положении из-за незнания точной структуры вещества, т. е. последовательности расположения аминокислот в молекуле белков, за исключением инсулина [59]. По этой причине точные сведения в этой области накапливаются сравнительно медленно. Представляется, что детальное исследование результатов облучения инсулина было бы особенно перспективным. Начало в этом направлении уже положено. Подробнее на этом мы остановимся ниже. [c.225]

В связи с этим определение аминокислотного состава белков приобрело большое значение. Между тем разделение смеси аминокислот, изолирование из смеси каждой из них встречаются с рядом затруднений, так как физические и химические свойства многих аминокислот довольно сходны. [c.33]

Синтез полипептидов подтвердил представление о форме связи аминокислот в белковой молекуле. Оказалось, что уже сравнительно короткие полипептиды (например, пентапептиды), полученные синтетическим путем, по своим физическим и физико-химическим свойствам очень близки если не к белкам, то во всяком случае к продуктам их неглубокого гидролиза, к так называемым пептонам. [c.39]

В такой книге, как эта, неизбежно приходится воздерживаться, иногда по субъективным мотивам, от рассмотрения некоторых вопросов, сопредельных с основной темой или перекликающихся с ней. Так, например, химические и физические свойства аминокислот рассмотрены нами лишь поверхностно. Не уделено достаточного места и биохимии белков — области, наиболее тесно примыкающей к биохимии аминокислот. Этот предмет прекрасно изложен в недавно опубликованном четырехтомном труде Белки под ред. Г. Нейрата и К. Бэйли Ч Хотя количество данных, касающихся белков, весьма велико, наши познания о механизме биологического синтеза белков еще крайне недостаточны. К числу наиболее важных реакций, свойственных аминокислотам, следует, очевидно, отнести те, которые приводят к синтезу белков решение этой проблемы ознаменует наступление нового этапа исследований. [c.8]

Это тотчас же подводит нас ко второй трудности каждое антитело представляет собой глобулин, т. е. белок, и их синтез подчиняется общим законам белкового синтеза, которым мы уделили так много внимания в первой главе. Глобулины антител не отличаются ни по физическим, ни по химическим свойствам от прочих глобулинов, не наделенных функциями антител. Известно, что путь белкового синтеза от источника генетической информации (ДНК) проходит через РНК и рибосомы, а конечная конфигурация (вторичная и третичная структура) полипептидной цепи всецело определяется генетически детерминированной последовательностью аминокислот где же, на каком этапе в таком случае остается для антигена или исходящей от него информации возможность для вмешательства Очевидно, это не первичная (последовательность аминокислот) и не вто- [c.345]

Поскольку молекулярные веса белков варьируют в широких пределах, такого рода формулы не совсем пригодны для сравнения соотношений различных аминокислот в белковой молекуле. Надо, однако, указать, что именно эти соотношения определяют физические и химические свойства белков, поскольку последние зависят главным образом от структуры боковых цепей К в пептидных группировках. [c.42]

Количественное выделение аминокислот из этой смеси и их определение — одна из сложнейших задач аналитической химии [1, 2]. Это связано с тем, что химические и физические свойства аминокислот, обусловленные строением молекул, довольно близки [3], поэтому специфичных реагентов на индивидуальные аминокислоты нет. Химические методы количественного определения отдельных аминокислот в смеси длительны, трудоемки и не дают удовлетворительных результатов [1]. [c.16]

Неразличимые по своим обычным физическим и химическим свойствам энантиомеры зачастую резко отличаются друг от друга по физиологическому действию. Так, присутствующий в табаке левовращающий никотин в несколько раз более ядовит, чем правовращающий. Энантиомеры аминокислот имеют различный вкус. Так, природные аминокислоты -аспарагин и -триптофан безвкусны, -лейцин и -тирозин имеют горький вкус, тогда как их неприродные О-изомеры обладают сладким вкусом. [c.416]

Понятно, что решить вопрос, какой именно изомер изучаемого полипептида имеется в данном случае, можно лишь путем синтеза всех возможных изомеров и сравнения их физических и химических свойств со свойствами исследуемого полипептида. Во многих случаях это и было сделано. Однако путь этот мало эффективен и не надежен, так как, с одной стороны, число возможных изомеров, зависящих от простой перестановки компонентов, может достигать огромных размеров (например, в случае 20 аминокислот—2,5 квинтильонов), а с другой—свойства тех веществ, которые могут получаться при частичном гидролизе белков, неизвестны. Таким образом, второй путь, путь синтеза полипептидов, оказался пока единственно эффективным. [c.316]

Физическая консистенция, структура и физико-химические свойства пищи. Проблема искусственной пищи включает в себя весьма обширный и сложный комплекс задач по приданию необходимой структуры искусственному пищевому продукту, создаваемому как из смеси аминокислот, так и из белка любого происхождения, а также по приданию ему определенных физико-химических свойств [24], в том числе определенного вкуса, аромата. [c.520]

Каждый белок обладает характерным набором кислот, расположенных в линейной или разветвленной последовательности, которая обусловливает физические и химические свойства, присущие данному белку. Хотя белки не будут рассматриваться здесь, поскольку важность, интерес и объем материала, связанного с белками, требует монографической полноты нри их обсуждении, пожалуй, стоит перечислить структуры аминокислот, образующихся при гидролизе белков. В табл. 21.1 приведены двадцать нять аминокислот, входящих в состав белков. Десять из них являются незаменимыми в том смысле, что, хотя все аминокислоты необходимы для нормального развития высших организмов, последние неспособны сами осуществлять синтез незаменимых аминокислот, и поэтому эти аминокислоты должны входить в состав белков пищи высших организмов. [c.524]

Первичная структура белков. На рис. 2-1, В показано, что три аминокислоты (аланин — Ала, аспарагиновая кислота — Асп и лейцин — Лей) соединены в следующем порядке — Aлa-A п-Лeй, образуя полипептид. Однако те же самые аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами Ала-Асп-Лей, Ала-Лей-Асп, Асп-Ала-Лей, Асп-Лей-Ала, Лей-Ала-Асп, Лей-Асп-Ала. Хотя каждый из трипептидов построен из одних и тех же субъединиц, физические и химические свойства их несколько отличаются, т. е. они представляют собой шесть разных химических соединений. Из четырех разных аминокислот (папример, из трех прежних плюс валин) можно было бы получить 24 тетрапептида. В молекуле белка аминокислоты могут располагаться в любом порядке, причем каждая аминокислота может неоднократно повторяться в цепи. Исходя из этого, легко представить себе, что, хотя во всех белках используются одни и те же субъединицы, число их сочетаний астрономически велико другими словами, возможно создание невероятно большого числа белков, причем каждый будет иметь свойства, хоть немного отличающиеся от свойств других белков. Для многих белков уже известна полная последовательность аминокислот. Аминокислотная последовательность одного из таких белков — гормона инсулина — показана на рис. 2-2. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 30 аминокислот, другая — 21. Обе цепи соединены дисуль-фидными связями. Дисульфидные связи образуются благодаря тому, что в состав аминокислоты цистеина (Цис) входит атом серы и две молекулы цистеина связываются двумя атомами серы (рис. 2-2). [c.20]

Реакции аминокислот с кислотами и основаниями (амфо-терность). Молекулы аминокислот представляют собой биполярные ионы, или цвиттер-ионы. Карбоксильная группа и аминогруппа одной и той же молекулы кислоты реагируют между собой, в результате чего образуются солеобразные соединения. Физические и химические свойства аминокислот подтверждают образование таких внутренних биполярных ионов. Например, нейтральная аминокислота реагирует с соляной кислотой с образованием положительно 278 заряженного иона, который в электрическом поле мигрирует к отри- [c.278]

Последовательность соединения остатков аминокислот в молекуле пептида влияет на его свойства. Так, при взаимодействии двух различных аглинокислот (условно обозначим их через А и В) можно получить два дипептида AB и ВА, различающихся по своим физическим и химическим свойствам. Например, при взаимодействии гликоколя и аланина могут образоваться глицилаланин (1) или аланилглицин (2) [c.185]

Аминокислоты представляют собой не гомологический ряд со сходными физическими и химическими свойствами, а разнородную группу алифатических и циклических соединений, имеющих (кроме а-амино- и карбоксильной групп, общих для всех членов ряда) такие различные функциональные группы, как дополнительные карбоксильная и аминогруппа, а также имино-, ОКСИ-, сульфгидрильная, имидазольная, гуанидиновая и индоль- [c.86]

Физические и химические свойства. а-Аминокислоты — твердые кристаллические вещества, вследствие ионного строения имеют высокие и нечеткйе температуры плавления, обычно хорошо растворимы в воде, плохо в спирте и совсем не растворяются в эфире. [c.271]

Продуктом реакции, катализируемой описанной выше сульфатредуктазной ферментной системой, служит, как мы уже упоминали раньше, не свободный неорганический сульфит, а белковосвязанный сульфит, который еще не охарактеризован. Тот факт, что сульфит-ион находится в связанном состоянии, доказывается неспособностью продукта рассматриваемой реакции к диализу и другими его физическими свойствами. По-видимому, сульфонильная группа соединена с сульфгидрильной группой аминокислоты фракции С [39]. Таким образом, в данном случае речь может идти о 8-сульфонильном соединении, до некоторой степени подобном по своим химическим свойствам неорганическому тиосульфату. Тот факт, что меркантогруппа, связанная с белком, служит акцептором сульфонильной группы, может объяснить, каким образом неорганические сульфиты, тиосульфаты и тионовые кислоты могут служить в качестве источника серы. Все перечисленные вещества могли бы служить донорами сульфонильной группы для фракции С (ЗНг) [19]. [c.278]

Есть данные, что активность бластицидина состоит в передаче аминокислоты протеину микросом. Доказательством является тот факт, что бластицидин ингибирует передачу аминокислоты рибосомам, но е активацией аминокислоты и передачей С-аминокислоты растворимой РНК. Это же подтверждает и тот факт, что бластицидин повреждает те растения риса, которые содержат большое количество протеинов РНК. Бластицидин аккумулиру-,ет и физические, и химические свойства природной РНК- [c.114]

Группоспецифические вещества независимо от их серологической специфичности весьма сходны по физическим и химическим свойствам. Препараты содержат 80—85% углеводов и 15—20% аминокислот. Все вещества содержат ь-фукозу, п-галактозу, К-ацетил-п-глюкозамин, N-aцeтил-D-гaлaктoзaмин и 16 или 17 аминокислот. ь-Треонин, ь-серин и ь-пролин составляют около половины белковой части, а серусодержащие и ароматические аминокислоты отсутствуют или присутствуют лишь [c.337]

Применение ионообменной хроматографии позволяет разделять сложные смеси ионов и молекул, имеющих весьма близкие физические и химические свойства. Японским авторам [1 ] удалось разделить на сульфокатионите диастереомерные пары а-аминокислот треонина, оксипролина, изолейцина и фенилсерина. Оптические антиподы можно разделить только на полимерах, обладащих асимметрической структурой, так как только в этом случае можно ожидать появления отличий во взаимодействии антиподов с полимером. [c.49]

Углеводороды алканы, алкены, алкины, диеновые углеводороды, ароматические углеводороды (физические и химические свойства, способы получения). Представление о строении циклоалканов. Кислородсодержащие соединения спирты одноатомные и многоатомные, фенол, альдегиды, карбоновые кислоты, сложные эфиры (физические и химические свойства, способы получения и области применения, медико-биологическое значение). Азотсодержащие соединения амины алифатические и ароматические, аминокислоты (физические и химические свойства, способы получения, медико-биологическое значение). Строение отдельных представителей аминокислот глицина, аланина, цистеина, серина, глутаминовой кислоты, лизина, фенилаланина и тирозина. Строение и химические свойства гетероциклических соединений (пиридин, пиррол, пиримидин, пурин). Строение пиримидиновых и пуриновых оснований цитозина, урацила, тимина, аденина, гуанина. [c.758]

Изменяются ли физические и химические свойства белков или нуклеиновых кислот при их объединении в нуклеопротеидный ансамбль Как правило, на этот вопрос можно ответить утвердительно, но во многих случаях неизвестно, происходят ли такие изменения благодаря просто конформационным перестройкам, вызванным одним компонентом в другом, или имеют место какие-то более прямые эффекты. К примеру, проявляются ли какие-либо особые свойства аминокислот или нуклеотидов при их иепосредствениом контакте Большинство нуклеиновых кислот существуют только в виде комплексов с белками, последние же могут находиться и в свободном состоянии. Интересно выяснить, обладают ли белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами, какими-либо общими свойствами,отличными от свойств других растворимых белков. Есть указания на то, что многие белки, которые связаны с нуклеиновыми кислотами, менее глобулярны, чем обычные небольшие белки, но пока неясно, насколько универсально это свойство. [c.209]

Физические и химические свойства нуклеиновых кислот существенно отличаются от свойств белков и полипептидов. Это является следствием совершенно разного химического состава и строения двух указанных классов молекул. В то время как полипептидный остов электрически нейтрален и к нему присоединены боковые цепи приблизительно двадцати типов, остов нуклеиновой кислоты представляет собой сильно заряженный полиэлектролит, который несет боковые группы только четырех (в большинстве случаев) типов. Далее, боковые цепи нуклеиновых кислот проявляют специфическую комплементар-ность (спаривание оснований), которая отсутствует у аминокислот. Эта комплементар-ность частично ответственна за образование спиральных палочкообразных структур как в двух-, так и в одноцепочечных молекулах. Кроме того, заряженный остов затрудняет переход нуклеиновых кислот в компактные глобулярные конформации, столь типичные для белков. [c.287]

Биосенсоры, такие, как ферментные электроды, включающие ферментные мембраны и электрохимические детекторы, обладают высокой специфичностью к определенному метаболиту, например сахару или аминокислоте [9, 15, 16]. Рабочие и аналитические характеристики биосенсоров зависят от большого числа физических, химических и биохимических параметров (конкретно, свойств фермента) [10], которые нередко трудно выявить. При разработке биосенсорных устройств некоторые группы исследователей использовали программируемые калькуляторы и микрокомпьютеры [3, 5, 8, 19]. В Японии запатентован ряд разработок, связанных с автоматизацией ферментных сенсоров при помощи микрокомпьютеров или микропроцессоров [4, 6, 7, 18]. Что касается более узкой области ферментных электродов, то и здесь вычислительная техника может быть весьма полезна - во-первых, при изучении и оптимизации аналитических характеристик сенсоров, особенно правильности, воспроизводимости, диапазона определяемых концентраций [2], во-вторых, для прямого или косвенного определения тех параметров, которые играют важную роль в формировании сигнала сенсора [1, 13]. [c.555]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология