Ацилазы

В качестве примера такого ферментативного разделения рассмотрим расщепление ( )-лейцина при помощи фермента ацилазы, выделенного из почек свиньи. Этот фермент катализирует гидролиз амидных связей ъ-аминокислот, но не в-аминокислот. Сначала рацемическую аминокислоту ацетилируют уксусным ангидридом [c.392]

Наибольшее значение для биохимического получения аминокислот приобрел метод стереоспецифичного гидролиза эфиров аминокислот и их N-ацильных производных. Под действием фермента ацилазы Ы-ацетил-1-метионин гидролизуется, [c.112]

Рассчитаем истинную селективность мембран ф по ацилазе, используя приведенные данные о размерах пор в мембранах и о размерах молекул некоторых ВМС (при температуре 20—25 °С). [c.201]

Ацилаза (фермент) 72-6-глобулин Каталаза (фермент) [c.202]

Определяем по формуле (ХП.З) концентрацию ацилазы в фильтрате, используя полученное значение наблюдаемой селективности [c.205]

Ами ноги дро лаза N-аминокислот см. Ацилаза [c.28]

Ацетоновый порошок почечной ацилазы 1 [c.58]

Ацилаза из почек свиньи [c.59]

Расщепление рацематов А. на оптич. антиподы производят затравочной кристаллизацией их солей с арилсульфо-кислотами или кристаллизацией диастереомерных солей ацильных производных А. с оптически активными основаниями или солей эфиров А. с оптически активными к-тами. Часто используют энантиоселективный гидролиз ацилами-нокислот ацилазами или гидролиз эфиров А. эстеразами, причем ферменты атакуют в первую очередь Ь-А. Перспективно расщепление рацематов лигандообменной хроматографией. Хроматографию используют также для анализа энантиомерного состава А. [c.138]

Рассчитаем истинную селективность мембран ф по ацилазе, используя приведенные данные о размерах пор в мембранах и представленные ниже размеры молекул некоторых ВМС (данные можно использовать при / = 20 —25 °С) [c.334]

ФОСФХт-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА (ацетил-КоА ортофосфат ацетилтрансфераза, фосфотрансацстилаза, фосфо-ацилаза), ффмент класса трансфераз, катализирующий перенос ацетильной группы от ацетил-кофермента А (аце-тил-КоА см. Коферменты, Пантотеновая кислота) к остатку Н3РО4 [c.126]

Ранние методы разделения рацематов аминокислот основывались на избирательной кристаллизации, однако доступность относительно чистых ферментов, а именно ацилаз, привела к тому, что ферментативные методы по существу их вытеснили. В последние годы наблюдается дальнейший крен в сторону развития хроматографических методов, так как они практически более удобны. В данном разделе акцент будет сделан на методы, имеющие препаративное значение, а не на те, которые пригодны лишь для аналитического масштаба. [c.244]

Задание на проектирование. Спроектировать установку для концентрирования 0,2 кг/с водного раствора ацилазы от концентрации 0,015 % (масс.) до 0,15 % (масс.). В растворе содержится 5,5 % Na l. Концентрирование ацилазы осуществить ультрафильтрацией. Содержание ацилазы в фильтрате не должно превышать 0,003 % (масс.). Фильтрат сконцентрировать в выпарном аппарате до концентрации 25 % (масс.) Na l. Рабочие условия в ступенях даны ниже [c.201]

Ацилаза-1 из почек свиньи, лиофилизированная Гексокииаза из дрожжей, раствор Гиалуронидаза из семенников быка [c.641]

Др. способ расщепления Р.-биохимический-основан на том, что микроорганиз.мы при своем развитии используют только один из двух оптич. изомеров, присутствующих в р. Остающийся энантиомер м. б. выделен. Этот путь позволяет получать только один из энантиомеров, второй необратимо теряется. Избирательность действия микроорганизмов по отношению к энантио.мера.м связана с высокой энантиоселективиостью содержащихся в микроорганизмах ферментов. Поэтому для разделения энантиомеров нет необходимости применять самн микроорганизмы, достаточно использовать в этих целях выделенные из биол. объектов фер.ментные препараты. Наиб, широко для расщепления Р. применяют гидролазы - ферменты, катализирующие гидролиз сложноэфирных или амидных связей. При этом гидролизу подвергается только один из двух энантиомеров субстрата, а разделение конечной смеси, напр., своб. к-ты и ее сложного эфира м.б. легко осуществлено обычными методами. Так, при действии фермента ацилазы на рацемич. К-ациламинокислоту гидролизу (а следовательно, и отделению) подвергается лишь Ь-форма. [c.200]

Гринштейн нашла, что ацилаза, выделяемая из почек, например, свиньи, расщепляет только Ь-антиподы ацетиламинокислот и хлораце-тиламинокислот. [c.456]

Большое значение имеет введенный Гринштейном ферментативный гидролиз, при котором ацетил- или хлорацетиламинокислоты расшепляются ацилазами. Реже применяют расшепление эфиров DL-аминокислот с помощью эстераз. Благодаря использованию фиксированных на носителе микробных ферментов (в ос- [c.54]

Проверим пригодность выбранной мембраны. Д,ля этого по форму.пе (11.2) определим концентрацию ацилазы в пермеате, используя по.тученное значение наблюдаемой селективности [c.341]

Можно вводить метку в а-положение аминокислоты путем декарбоксилирования производных а-ацетиламиномалоновой кислоты см. схему (7) в кислых растворах тритийсодержащего растворителя. Альтернативно, можно вводить метку в а-положение аминокислоты непосредственно в условиях, которые вызывают рацемизацию при а-С атоме, т. е. в сильно щелочных средах или при кипячении с уксусным ангидридом в уксусной кислоте. Однако для проведения многих биологических исследований лучще избегать применения [а- или Р- Н] меченных аминокислот. Обмен трития в этих положениях происходит через реакции трансаминирования схема (32) потеря трития, находящегося в р-положении аминокислот, используется в методе анализа трансаминаз. Обработка а.р-тритированных а-аминокислот с помощью оксидаз аминокислот или почечной ацилазы может приводить к существенной потере активности осторожность следует соблюдать и при использовании ферментов для разделения рацемических аминокислот, меченных радиоактивными изотопами. [c.249]

Поиски фермента, который отщеплял бы боковой остаток D-2-аминоадипиновой кислоты в цефалоспорине С, были обширными, однако такой ацилазы найти не удалось. Однако боковая группировка может быть с высоким выходом удалена химическими методами [27]. Первый удавшийся метод представлен на схеме (5). Обработка цефалоспорина С нитрозилхлоридом в муравьиной кислоте привела к диазониевой соли, которая самопроизвольно цик-лизовалась в иминоэфир. После удаления растворителя и избытка летучего реагента боковую группировку отщепляли гидролизом и получали 7-аминоцефалоспорановую кислоту. После небольших усовершенствований методики выход удалось увеличить до 50 7о. [c.344]

Согласно схеме (3), первой стадией является ацилирование АПБ посредством ацил-КоА, катализируемое специфической транс-ацилазой. Именно специфичность стадии /, а также доступность различных видов ацил-КоА определяют, какой будет стартовая группа. В стадии 2 ацильная группа, введенная на стадии / или образовавшаяся после этого, переносится к тиольному центру конденсирующего фермента. Таким образом АПБ освобождается для ацилирования малонил-КоА, катализируемого второй трансацила-зой (стадия 3). Два тиольных центра располох<ены таким образом, что затем может происходить ацилирование малонил-АПБ (стадия 4), приводящее к (3-кетоацил-АПБ, который восстанавливается через промежуточно образующиеся р-гидрокси- и а,р-ненасыщен-ный ацил-АПБ до ацил-АПБ (стадии 5—7). Далее ацил-АПБ может либо претерпевать перенос к конденсирующему ферменту, повторяя стадию 2 с последующим повторением цикла ацилиро- [c.418]

Так как в пищевой промышленности и медицине применяют только ь-изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на отдельные энантиомеры. Для этой цели используют различные хроматографические методы, в том числе и основанные на ионном обмене. Химические методы разделения, связанные с взаимодействием рацематов с определенными асимметрическими соединениями, достаточно сложны и не находят применения в промышленных условиях. Гораздо более эффективным является ферментативный метод разделения рацематов аминокислот, впервые разработанный и использованный японскими исследователями. В основу метода положена способность фермента ацилазы ь-аминокислот специфически гидролизовать только ацилированные ь-аминокислоты без воздействия на О-сте-реоизомеры. Ацилированные аминокислоты, полученные методом химического синтеза, подвергаются воздействию иммобилизованного фермента ацилазы, причем после полного ферментативного гидролиза образуется смесь ацилированной о-аминокислоты и свободного ь-стереоизомера, легко разделяющиеся простой кристаллизацией или посредством ионообменной хроматографии. [c.22]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология