Дисульфидная группа, образовани

Внутримолекулярное связывание боковых радикалов двух остатков цистеина создает дисульфидный мостик, который обычно способствует упорядоченности конформации. Многие обладающие важными биологическими функциями полипептиды имеют первичную структуру, включающую дисульфидные мостики между остатками цистеина, которые отделены друг от друга в полипептидной цепи несколькими атомами, что приводит к образованию многочленных колец. Влияние дисульфидных мостиков на конформацию полипептидной цепи, находящейся между двумя остатками цистеина, легко видеть по возрастанию неупорядоченности, происходящему при расщеплении дисульфидных групп. Лизоцим после расщепления дисульфидных связей теряет около 50 % своих а-спиральных участков [27], однако расщепление полипептидной цепи в двух точках (по остаткам метионина) приводит к трем пептидным фрагментам, соединенным дисульфидными мостиками и ли- [c.433]

Сущность процесса вулканизации заключается в образовании новых поперечных связей между полимерными цепями. При вулканизации серой мостики образуют дисульфидные группы [c.102]

Ковалентная хроматография представляет собой вид хроматографии по неизбирательному сродству, при которой матрица, богатая сульфгидрильными (SH) группами и активированная путем обмена сульфгидрильных и дисульфидных групп, избирательно связывает все вещества, тоже содержащие SH-группы посредством образования смешанного дисульфида. [c.83]

Сомнительно также, что к высокомолекулярному лигнину можно было применять реакционный механизм таких низкомолекулярных соединений, как например ванилиновый спирт. Большой объем молекулы лигнина может предотвратить образование дисульфидных групп в тиолигнине ввиду пространственного затруднения. [c.488]

В I алифатический лиганд не способен к хелатообразованию,. поэтому дисульфидная группа функционирует только как мостиковая с образованием центросимметричных димеров, объединенных в цепи за счет взаимодействия Си—С1 (рис. Не). [c.206]

Инсулин выделен из препаратов поджелудочной железы в чистом кристаллическом виде. Это простой белок, молекулярный вес которого 12 ОО О. Однако имеется доказательство того, что минимальный вес инсулина, соответствующий наименьшей элементарной частице, которая объединяется ковалентными связями, — 6000 (Нейрат, Сангер). Молекула инсулина построена из 16 аминокислот (нет триптофана, метионина и оксипролина) и содержит 51 аминокислотный остаток, если молекулярный вес принять равным 6000. Эти аминокислоты образуют две полипептидные цепи, так как удалось обнаружить два N-концевых аминокислотных остатка (фенилаланин и глицин) и два С-концевых аминокислотных остатка (аланин и аспарагин), причем полипептидные цепи соединяются друг с другом поперечными мостиками, образованными дисульфидными группами. Фенилала-ниновая цепь содержит 30 аминокислотных остатков, а глициновая — 21. В настоящее время последовательность соединения аминокислот в молекуле инсулина полностью расшифрована. Схематически структуру инсулина [c.187]

Сернистые красители употребляются для окраски хлопка и хлопчатобумажных тканей. Шерсть и натуральный шелк ими красить нельзя, так как белки, из которых состоят эти волокна, содержат, как и сам краситель, некоторое количество сульфидных и дисульфидных групп последние разрушаются в горячем растворе лейкосоединения, содержащем сульфид натрия и щелочь. Происходит процесс, напоминающий образование лейкоформы сернистого красителя, но из получающейся при этом растворимой, ,лейкоформы шерсти уже не получишь шерсть [c.79]

Незначительные изменения конформации белка, например набухание молекул сывороточного альбумина при нодкислении раствора до pH 4 [384, 385], часто обратимы. Обратимость конформационных переходов особенно благоприятна в том случае, если полипептидная цепь имеет внутримолекулярные дисульфидные мостики, которые накладывают ограничения на разворачивание цени. Наглядным примером такой обратимой денатурации является проведенное Германсом и Шерагой [395] исследование рибонуклеазы, молекула которой состоит из простой полипептидной цепи, сшитой четырьмя дисульфидными группами. Известна полная последовательность аминокислот в этом ферменте, и схематическое изображение полипептидной цени с указанием места поперечных связей [396] приведено на рис. 45. Отсюда возникает вопрос, можно ли разрушить поперечные связи путем восстановления, что позволяет цепи разворачиваться и возобновлять нативную конформацию с соответствующими нарами тиольных групп, окисленных до дисульфидных мостиков. Решающий эксперимент был поставлен Уайтом [397], который показал, что большая доля ферментативной активности, утерянная при восстановлении дисульфидных групп, может быть в основном восстановлена путем повторного окисления. Особенно важные результаты были получены Анфинсеном и др. [398], которые обнаружили, что воссоздание дисульфидных связей происходит быстрее, чем восстановление ферментативной активности белка. Так как восемь аминокислотных остатков, принимающих участие в создании четырех дисульфидных мостиков, могут соединяться друг с другом 105 различными способами и поскольку образование межмолекулярных дисульфидных связей влияет на ход внутримолекулярной реакции [399], образование многих поперечных связей в начальной стадии может протекать нерегулярно. Такие молекулы [c.137]

Однако если при этом остаются меркаптйдные группы, то они могут реагировать с ближайшими дисульфидными группами с образованием циклических соединений. [c.563]

Термическая стабильность полисульфидных эластомеров определяется природой полимерной цепи, а также примененной системой отверждения. Температурные пределы эксплуатации вулканизатов тиоколов ограничиваются наличием ОСЫзО-групп в основной цепи полимера. При 150 °С наблюдается гидролиз этих групп с образованием формальдегида, который восстанавливает дисульфидные группы полимера до тиола и муравьиной кислоты [35] [c.567]

На этой схеме указаны связи, расщепляемые протеиназой. Две дополнительные амидные группы находятся у карбоксильных групп двухосновных кислот, не участвующих в образовании пептидной связи. Два цистеиновых звена в окисленном пептиде образовались при расщеплении образующей цикл дисульфидной группы цистина. [c.695]

Цистин. Дисульфидная группа цистина легко восстанавливается до цистеина (особенно каталитически), а также окисляется. Характер окисления зависит от выбранных окис.яителей. Особое значение имеет действие брома или надмуравьиной кислоты, окисляющее S—S мостик до сульфогруппы с образованием цистеиновой кислоты. [c.472]

На основании результатов, полученных с ванилиновым спиртом (в качестве модельного вещества) н с сероводородом при pH 7 и 100 С, реакция которых сопровождалась образованием диванилилдисульфида, Хегглунд [56] решил, что сера в тиолигнине может присутствовать также и в дисульфидной группе. [c.488]

С другой стороны, возможно образование дисульфидной группы вследствие обмена подвижного атома галоида (действие Na Sg) [c.380]

Многоплановость действия тиолов не означает, что они одинаково эффективны при интоксикации даже близкими в химическом отношении промышленными и сельскохозяйственными ядами. Так, унитиол, активный антидот при отравлении окислами мышьяка, не дает эффекта при отравлении мышьяковистым водородом. В этом случав лечебное действие наблюдается при введении в организм специально синтезированного антарсина (мекаптид) /22/, Легкая окисляемость препарата приводит к образованию соединений, содержащих дисульфидные группы, которые выступают в роли окислителей мышьяковистого водорода и его метаболитов - гидратов мышьяка. [c.122]

Сульфгидрильная (—ЗН) группа цистеина при окислении легко отдает водород и переходит в более окисленную дисульфидную (—3 — 3—) группу с образованием цистина. Цри восстановлении дисульфидная группа цистина присоединяет два атома вфдорода и снова превращается в сульфгидрильную, при этом образуются две молекулы цистеина. Взаимные превращения дисульфидной и сульфгидрильной групп в системе цистин — цистеин определяют активное участие этих аминокислот в окислительно-восстановительных процессах в клетках растения. В растениях имеется также трипен-тид глутатион, в состав которого входят аминокислоты глутаминовая, глицин и цистеин [c.179]

При обработке бисульфитом сернистых красителей наблюдается переход их в растворимое состояние. Сущность происходящих при этом процессов не выяснена, но, вероятно, здесь имеет место образование тиосульфогрупп SSO3H по месту дисульфидных групп красителя [c.679]

Из приведенных данных видно, что молекулы трипсина, а еще в большей мере химотрипсина, теряют способность проникать в зерно сорбента, что связано, естественно, с увеличением размеров макромолекул. У химотрипсина это происходит даже несмотря на образование трех осколков из каждой макромолекулы. Совершенно иначе ведет себя рибонуклеаза. Разрушение дйсульфид-ных мостиков и дальнейшее ацетамидирование приводят к увеличению проницаемости смолы этими макромолекулами, т. е. к уменьшению их размеров. Метод одноактной сорбции белков ионообменными смолами с целью анализа размеров макромолекул может быть сопоставлен с хроматографическим фракционированием белков методом гельфильтрации на сефадексе. Одноактная сорбция на ионитах и гельфильтрация на сефадексах приводят к идентичным суждениям об изменчивости морфологии белков после разрыва дисульфидных групп в трипсине, лизоциме и рибонук-леазе. [c.198]

Определение тиольных и дисульфидных групп в срезах тканей. Хорошо известная нитропруссидная реакция на —SH-группы и (после обработки дисульфида цианистым калием) на группы -—S—S— изучалась многими исследователями с целью применить ее в гистохимии. (Цианистый калий вызывает расшепление группы —S—S— с образованием KS-и N S-rpynn.) Обобщенная методика приведена Липпом в руководстве, посвященном гистохимическим методам [33]. Там же имеется подробное описание определения сульфгид-рильных групп в белковых веществах, не связанного с использованием нитропруссида натрия [34—36]. Метод основан на применении 2, 2 -диокси-6, б -динафтилдисульфида (III), который, будучи в избытке, реагирует при pH 8,5 с SH-rpyn-пами белковых веществ ткани, образуя при этом бесцветное соединение V (группа —S—S— реагента в процессе этой реакции расщепляется SH-группами белкового вещества), не растворимое в воде или в смеси спирта с эфиром в то же время реагент и вторичный продукт расщепления — тиол [c.16]

Рассмотрим два возможных пути образования метантиола. С одной стороны, спаржа может содержать метилированное сернистое соединение, от которого в организме отщепляется (возможно, в результате ферментативного процесса) H3S-группа в виде метантиола. Маловероятно, чтобы это соедине ние было метионином, так как при кормлении другой пищей богатой этой аминокислотой, метантиола в моче не появлялось С другой стороны, можно думать, что метильную группу по ставляет организм человека при этом может произойти мети лирование атома серы в тиольной или дисульфидной группе вещества, содержащегося в спарже, с образованием H3S-производного и расщеплением последнего до метантиола. [c.59]

С. г. играют важную роль в биохимич. процессах. С. г. таких низкомолекулярных соединений, как кофермент А, глютатион, липоевая кислота, способны образовывать тиоэфиры и участвовать в ферментативных реакциях нереноса ацильных остатков. С. г. белков принадлежат остаткам цистеина они принимают участие в создании вторичной и третичной структур белков за счет взаимодействия с другими функциональными группами полипептидной цепи жесткое сшивание отдельных цепей (нанр., в инсулине) или участков одной цепи (напр., в трипсине, химотрипси-не и др. ферментах) нутем образования дисульфидных мостиков образование водородных связей и координационных связей с участием металлов и т. п. С. г., З аствуя в создании разнообразных химич. связей [c.551]

Келлер и Фирц-Давид приписывают растворимость красителей типа Иммедиалевый чисто-синий в водном сульфиде натрия восстановлению хиноновых групп и расщеплению дисульфидных групп. Коллоидные свойства красителей свидетельствуют о том, что они являются полимерами, причем полимеризация, вероятно, осуществляется через сульфоксидные группы. Келлер и Фирц-Давид пришли к выводу, что в этих синих красителях (в том числе и в красителях типа Гидроновый синий) конечные аминогруппы должны быть замещенными первичные аминогр шпы приводят к получению черных красителей за счет образования более сложных тиазиновых соединений. [c.1253]

Дезагрегацию молекулы кератина при воздействии восстанавливающих агентов, например сульфита, приписывают тому, что эти агенты разрывают мостики, образованные дисульфидными группами цистина (формула II). Однако при окислении входящих в состав яичного альбумина сульфгидрильных групп цистеина с образованием дисульфидных групп цистина молекулярный вес яичного альбумина не меняется [79]. Заметно не меняется и вязкость растворов яичного или сывороточного альбумина после обработки их перйодатом, обусловливающим полное окисление дисульфидных мостиков цистина [80, 81]. Эти данные свиде-татьствуют о том, что структура указанных белков скорее соответствует формуле (III), чем формуле (II). Такое заключение [c.133]

Физико-химические и иммунологические исследования дали большое количество данных, свидетельствующих о том, что глобулярные белки имеют жесткую структуру, остающуюся неизменной при высаливании белков, их кристаллизации и растворении. Белки являются единственными соединениями этого рода. Каучук, крахмал и многие синтетические макромолекулы меняют расположение цепей при растворении и в связи с этим теряют ту специфическую структуру, которая присуща им в твердом состоянии. Развернутые цепи молекул этих соединений в растворе могут образовывать бесчисленное количество сочетаний с одинаковыми энергетическими уровнями, в связи с чем они не обнаруживают никакой специфичности. Специфичность белков связана с сохранением ими внутренней структуры, а последняя, в свою очередь, обусловлена наличием перекрестных связей между свернутыми пептидными цепями. В предыдущих разделах было указано на три типа этих связей 1) дисульфидные мостики, образованные цистином 2) солевые мостики, образованные карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот и аминогруппами лизина или гуанидиновыми группами аргинина 3) водородные связи между пептидными группировками и полярными группами аминокислот. [c.166]

Известно, что пространственные затруднения оказывают значительное влияние на реакции типа 5 2. Полученные данные, казалось бы, свидетельствуют о том, что нуклеофильная атака тио-лят-иона на атом серы дисульфидной группы может идти через стадию образования переходного состояния I [150], такого же, как в реакциях Sn2. Однако не исключено [151], что атом серы, подвергшийся атаке тиолят-иона, расширяет свою валентную электронную оболочку, используя гибридную орбиталь sp4, после чего от переходного состояния II происходит отщепление аниона RS" [c.188]

Восстановление дисульфидиых групп представляет собой специфический процесс, протекающий без каких бы то ни было побочных реакций. Экранирование дисульфидных групп рассмотрено в статье VI тома II, а относительная эффективность различных восстановителей будет обсуждена ниже. Олькотт и Френ-кель-Конрат [19] подчеркивают, что белки, в состав которых входит большое количество цистина, особенно чувствительны к действию восстановителей. Предполагают, что дисульфидные группы участвуют в образовании поперечных связей. Несмотря на легкую обратимость этой реакции (осторожное окисление), восстановить исходную биологическую активность удается редко, [c.283]

Образование хелатных 3-членных циклов возможно только, если оба донорных атома непосредственно связаны друг с другом, т. е. в случае соединений с группами 0—0, N—N, N—О или S—S. Из-за высокого напряжения в цикле такие хелаты нестабильны правда, здесь было бы уместно перечисление большой группы пероксидных комплексов и дисульфидов. Как правило, в моноядерных комплексах пероксо-, гидразино-, оксиамино- и дисульфидная группы выступают в роли мО нодентатных лигандов. В ди- и полиядерных комплексах эти группы могут быть мостиковыми бидентатными группами и участвовать в образовании 5- или 6-членных циклов, например в некоторых хелатах са-лицилальдоксима состава 1 1 ив хелатах двухвалентных металлов, образуемых дифенилбором с глиоксиматами двухвалентных металлов. [c.69]

Как уже упоминалось, коллаген является структурным белком соединительной ткани и служит основным компонентом сухожилий, костей и связок. В коже коллаген находится в дерме, а кератин — в эпидермисе. После обработки кожи сульфидами, сульфитом, тиоглиголевой кислотой или другими реактивами, восстанавливающими дисульфидные группы остатков цистина кератина, последний растворяется. После удаления перешедшего в раствор кератина нерастворимый коллаген обрабатывают различными дубильными веществами (обычно танином). Дубильные вещества способствуют образованию поперечных связей между пептидными цепями и, таким образом, увеличивают прочность волокна кожи. Коллаген не однороден. В солевом растворе молекула коллагена состоит из трех отдельных пептидных цепей, названных а-цепями. Коллаген очень богат глицином и про- [c.54]