Митохондриальная АТРаза

На электронных микрофотографиях на внутренней стороне митохондриальной мембраны видны характерные частицы, со- единенные с ней маленькими жгутиками. После длительных дебатов о возможности появления артефактов при окрашивании препаратов в электронной микроскопии сейчас считают, что эти частицы не что иное, как молекулы АТРазы. Исследователей главным образом занимает вопрос какие молекулы и какие мо--лекулярные механизмы участвуют в ионном транспорте, синтезе и гидролизе АТР, и как все это связано с жгутиковыми частицами [c.180]

Протонный насос в отличие от других АТРаз синтезирует АТР благодаря наличию градиента протонов. Данная система выделена из митохондриальной мембраны, частично охарактеризована биохимическими методами и путем анализа реконструированных систем. Методом электронной микроскопии высокого разрешения определена трехмерная структура светозависимого протонного насоса галофильных бактерий. Все эти данные подтверждают ряд выдвинутых ранее гипотез о том, что такие транспортные системы состоят из а-спиральных полипептидных цепей, пронизывающих мембрану. [c.185]

Ионы Н из окружающей среды вновь устремляются внутрь, т. е. в митохондриальный матрикс, на этот раз по электрохимическому градиенту через молекулы -АТРазы. Этот переход ионов из зоны с более высокой в зону с более низкой их концентрацией сопровождается выделением свободной энер-П1И, за счет которой и синтезируется АТР. [c.531]

Как используется эта энергия Внутренняя митохондриальная мембрана содержит специальный белок Н+-АТРазу, использующую для синтеза АТР энергию протонного градиента в мембране. На рис. 108 схематически показана структура этого фермента [37]. Его гидрофобная часть F , встроенная в гидрофобную область бислоя, обеспечивает перенос протонов из меж- [c.245]

При 6-10 М разобщает окислительное фосфорилиро-вание митохондрий зерна, повышает активность митохондриальной АТРазы [FEBS Lett. 97, 279 (1979)]. Оказывает [c.202]

Св.-желт. крист. Раств-сть р. ЕЮН н. р. HjO. Связывается с митохондриальной АТРазой, предотвращая перенос фосфорильной гр. и, следовательно, окислительное фосфорилирование эффективен на изолированном ферменте. Не такой сильный митохондриальный ингибитор, как олигомицин см.) [Bio hem. 3, 1961 (1964) Fed. Ргос. 34, [c.252]

Раств-сть р. бенз. м.р. ЕЮН, эф. 0,56 Н2О. При 10 -10 М разобщает окислительное фосфорилирование, переправляя поток протонов через внутреннюю митохондриальную мембрану стимулирует митохондриальную АТРазу. При pH 6 даже при 10" М наблюдается лигпь незначи- [c.254]

ЕЮН) 225 нм (е 20000). Раств-сть 0,002 Н2О р. ЕЮН. Ингибирует митохондриальную АТРазу (Р,), препятствуя переносу фосфорильной гр. ингибирует только связанную с мембраной, а не изолированную форму. При g 1 мкг/мг белка ингибирует на 50%. Ингибирует Na /K+-ATPa3y [JB 243, 1993 (1968)]. См. обзор [Fed. Ргос. 34, 1707 (1975)]. Рутамицин-2б- [c.257]

Тесное сопряжение между переносом электронов и фосфорилированием нарушается под действием 2,4-динитрофенола (ДНФ) и некоторых других кис.ютных ароматических соединений (рис. 14ЛЗ). Эти соединения переносят протоны через внутреннюю митохондриальную мембрану. Перенос электронов от NADH к О, в присутствии таких разобщителей протекает нормально, но образования АТР митохондриальной АТРазой не происходит, поскольку исче- [c.87]

При окислительном фосфорилировании протонный градиент через внутреннюю митохондриальную мембрану обеспечивает со Лряжение синтеза АТР с током электронов от NADH или FADH к Оз-Ток электронов через три асимметрично ориентированных трансмембранных комплекса приводит к выбросу протонов из митохондриального матрикса и генерированию мембранного потенциала Синтез АТР происходит ри обратном токе протонов в матрикс через канал в АТР-синте-зирующем комплексе, который известен как митохондриальная АТРаза Окислительное фосфорилирование воплощает основную концепцию биоэнергетики передачу свободной энергии при помощи протонных градиентов. [c.92]

При электрофорезе белков плазматических мембран в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (гл. 2, разд. 3.6) получают от 1 до 6 четко выраженных полос и, как минимум, еще 35 менее интенсивных полос, соответствующих мол. весам в интервале от 10 000 до 360 000 [28]. Однако некоторые очень важные мембранные белки, апример (Na+-f К+)-зависимая АТРаза (разд. Б.2.в), присутствуют в столь незначительных количествах (в одном эритроците их содержится всего несколько сотен молекул [3, За]), что эти белки не удается идентифицировать на электрофореграмме. Митохондриальные мембраны могут иметь еще более сложный состав, чем плазматические, тогда как состав миелина несколько проще. [c.352]

Успехи в биохимии и биофизике последних лет также тесно связаны с развитием краун-соединений. Примером может служить валиномицин - антибиотик, который в 1955 г. был выделен из гadioЬa illi. Как установил в 1963 г. Шемякин с сотр. [ 47], структура валиномицина представляет собой циклический додекадепсипептид (52). Механизм действия этого антибиотика был исследован после того, как Прессман и Моор [ 48] отметили изменение активности митохондрии печени крысы под действием ионов щелочных металлов. Исследование показало, что валиномиЦин избирательно образовывал комплекс с катионом калия, который активно переносился в направлении, противоположном концентрационному градиенту. Добавление валиномицина к митохондриальной фракции приводило к расходованию энергии. Эго явилось важным открытием в понимании роли N3 -К -АТРазы в биологической мем- [c.26]

Первым выделили Fi в очищенном виде из внутренней митохондриальной мембраны Эфраим Рэккер с сотрудниками. В изолированном виде компонент F не обладает способностью синтезировать АТР из ADP и фосфата, но может расщеплять АТР на ADP и фосфат, из-за чего его называют также Fj-АТРазой. Если осторожно экстрагировать Fj из инвертированных мембранных пузырьков, полученных путем разрушения внутренней митохондриальной мембраны (рис. 17-15), то дыхательные цепи в этих пузырьках оказываются ненарушенными они способны осуществлять перенос электронов. Однако пузырьки, лишенные Fj (отсутствие Fj-головок [c.526]

Рис. 17-16. Структура Р р1-АТРазы (АТР-синтетазы). А. Впервые F Fi-ATPa3a была обнаружена в виде грибовидных выростов на внут-решей поверхности митохондриальной мембраны (их можно видеть здесь на электронной микрофотографии). Б. Модель F Fi-ATPa-зы, показывающая возможное расположение ее субъединиц. Б. Кристаллы Fi-компонента комплекса из митохондрий печени крысы.

F Fi-ATPa3y. Электронно-микроскопическое изучение полной молекулы этого фермента при высоком разрешении показало, что она состоит из Fj-головки, ножки и основания, которое обычно заполняет всю толщу внутренней митохондриальной мембраны (рис. 17-16). F Fi-АТРазу назвали АТРазой, потому что в изолированном виде она катализирует расщепление АТР на ADP и Р,. Однако в интактных митохондриях главная ее биологическая функция заключается [c.527]

Именно те свойства митохондрий, которые мы только что рассмотрели, послужили основой для разработки хемиосмотической гипотезы (рис. 17-19). Согласно этой гипотезе, функция переноса электронов, происходящего во внутренней митохондриальной мембране, заключается в том, чтобы откачивать ионы Н из матрикса митохондрии в наружную среду и таким путем создавать между двумя водными фазами, которые разделяет эта мембрана, градиент концентрации ионов Н с более кислым значением pH снаружи. Такой градиент, при котором концентрация ионов Н снаружи выше, чем внутри митохондрии, обладает потенциальной энергией (разд. 14.16). Хемиосмотическая гипотеза постулирует далее, что ионы Н , выведенные наружу за счет энергии переноса электронов, снова устремляются внутрь, в митохондриальный матрикс, через специальные каналы, или поры , для этих ионов в молекулах FoFi-АТРазы. В этом случае они перемещаются по градиенту концентрации и во время их перехода через молекулы АТРазы выделяется свободная энергия. Именно эта энергия и служит движущей силой для сопряженного синтеза АТР из ADP и фосфата. [c.531]

И. Окислительное фосфорилирование в инвертированных субмитохондриальных пузырьках. Согласно хемиосмотической гипотезе, во время переноса электронов из интактных митохондрий откачиваются наружу ионы Н, что приводит к возникновению градиента pH между двумя сторонами митохондриальной мембраны. Этот градиент pH заключает в себе энергию, благодаря которой ионы Н перемещаются в обратном" направлении-из окружающей среды в митохондриальный матрикс. При этом ионы Н проходят через молекулы FoFi-АТРазы, чем обеспечивается синтез АТР из ADP и Р,. Удалось показать, что полученные из внутренней митохондриальной мембраны инвертированные пузырьки, у которых FoFi-АТРазные головки обращены наружу (рис. 17-15), тоже способны к окислительному фосфорилированию. [c.549]

Сколько ионов Н содержится в одной митохондрии Хемиосмотическая гипотеза предполагает, что в результате переноса электронов ионы Н выталкиваются из матрикса митохондрий наружу, вследствие чего между двумя сторонами митохондриальной мембраны возникает градиент pH, при котором наружная фаза оказывается более кислой, чем внутренняя. Способность ионов Н диффундировать в обратном направлении, из окружающей среды в митохондриальный матрикс (где их концентрация ниже), служит, согласно этой гипотезе, движущей силой для синтеза АТР, катализируемого -АТРазой. В митохондриях, суспендированных в среде с pH 7,4, происходит окислительное фосфорилирование. Найдено, что pH митохондриального матрикса равен при этом 7,7. [c.550]

При освещении протоны накачиваются бактериородопсином внутрь фосфолипидных пузырьков. Затем этот градиент протонов используется митохондриальной Рор1-АТРазой для синтеза АТР. [c.725]

В табл. 22.4 приведены комплексы, содержащие белки, синтезированные в митохондриях дрожжей. АТРаза состоит из двух частей мембранного фактора, образуемого двумя или более субъединицами, кодируемых митохондриальным геномом, и растворимой АТРазы F1, состоящей примерно из пяти субъединиц, синтезируемых в цитоплазме. Цитохром-с—оксидаза также состоит из субъединиц, происходящих из обоих источников. В состав комплекса цитохромов Ьс входит один белок митохондриального происхождения, связанный с щестью субъеди- ницами цитоплазматического происхождения. Малая субъединица рибосомы включает в себя один белок (Уаг 1), кодируемый митохондриальными генами. Были получены мутации, позволяющие идентифицировать почти все митохондриальные гены. [c.284]

Остальные гены, по всей вероятности, непрерывны. Им соответствуют две другие кодируемые митохондриальными генами субъединицы цитохром-оксидазы, субъединица (субъединицы) АТРазы и (в случае vari) рибосомный белок митохондрий. [c.285]

Обнаружена значительная гомология в строении полных нуклеотидных последовательностей митохондриальных геномов человека и мыши. Карта митохондриального генома человека приведена на рис. 22.3. На ней имеется 13 областей, которые потенциально могут кодировать белки. К ним относятся области, кодирующие цитохром Ь, три обычные субъединицы цитохром-ок-сидазы и одну из субъединиц АТРазы. Остальные рамки считывания обозначены как URF [от англ. unidentified reading /rames-неидентифицированные рамки считывания (НРС)] функции кодируемых ими белков пока не известны. [c.286]

Впоследствии было показано, что Fi-АТРаза - это часть большого, пронизывающего всю толщу мембраны комплекса (массой около 500000 дальтон), который состоит но меньшей мере из девяти различных полипептидных пеней. Этот комплекс получил название АТР-синтетазы (или FqFi-АТРазы) он составляет около 15% всего белка внутренней митохондриальной мембраны. Весьма сходные АТР-синтетазы имеются в мембранах хлоропластов и бактерий. Такой белковый комплекс содержит трапсмембраппые каналы для протонов, и синтез АТР происходит только тогда, когда через эти каналы проходят протоны вниз по своему электрохимическому градиенту. [c.448]

Одним из примеров такого подхода может служить исследование процессов реконструкции в липидные бислои р1ро-АТРазы (АТР-синте-тазы) митохондрий [590, 591]. Митохондриальная Р]Ро-АТРаза состоит из двух основных компонентов мембранной (Ро) и периферической (р1) частей [592]. Субъединичная топография р1ро-АТРазы к настоящему времени практически не изучена, поэтому разработка методов получения всего комплекса в форме мембранных образований, пригодных для таких исследований, является актуальной. Для демонстрации объема работы, которую зачастую приходится проводить в ходе таких [c.181]

Обычно существование генетической системы в энергетических органеллах объясняют тем, что некоторые из синтезируемых внутри органеллы белков слишком гидрофобны, чтобы пройти сквозь митохондриальную мембрану извне. Однако изучение АТР-синтетазного комплекса (рис. 9-72) показало, что такое объяснение неправдоподобно. Хотя отдельные белковые субъединицы АТР-синтетазы весьма консервативны в ходе эволюции, места их синтеза изменяются. В хлоропластах несколько довольно гидрофильных белков, в том числе четьфе из пяти субъединиц р1-АТРазной части комплекса, образуются на рибосомах внутри органеллы. Напротив, у гриба Меигозрога и в животных клетках весьма гидрофобный компонент (субъединица 9) мембранной части АТРазы синтезируется на рибосомах цитоплазмы и лишь после этого переходит в органеллу. Различную локализацию генов, кодирующих субъединицы функционально эквивалентных белков у разных организмов (рис. 9-72), трудно объяснить с помощью какой бы то ни было гипотезы, постулирующей определенные эволюционные преимущества современных генетических систем митохондрий и хлоропластов. [c.68]

В физиологических условиях митохондриальная АТР-синтетаза не работает как протонпереносящая АТРаза, возможно, за исключением периодов аноксии, когда необходимо использовать [c.97]

У некоторых митохондриальных генов на конце кодирующей последовательности вообще нет стоп-кодона. Примером может служить ген субъединицы 6 АТРазы. В этих случаях при процессинге транскрипта на конце остается или U, или UA. В результате последующего полиаденилирования на З -конце мРНК образуется стоп-кодон UAA. [c.219]

Еще один компонент мембраны — NADP-NAD-трансгидрогена-за она напоминает АТРазу в том отношении, что состоит из крупного водорастворимого белка, связанного с белковым комплексом, который является интегральной частью мембраны. Эта трансгид-рогеназа катализирует митохондриальную реакцию [c.451]

Органелла, приспособленная для использования атмосферного кислорода при окислении различных субстратов с последующим синтезом АТР, не могла бы возникнуть до тех пор, пока кислород не появился в первичной восстановительной атмосфере благодаря деятельности фотосинтезирующих организмов. Результаты многочисленных наблюдений дают основания предполагать, что митохондрия в ее настоящем виде образовалась в результате успешного симбиоза эукариотной клетки, имевшей хорошо развитый гликолитнческий (анаэробный) путь метаболизма, и (не имевшей ядра) прокариотной клетки, которая обладала мембранной дыхательной цепью переноса электронов. Даже современные митохондрии располагают своим собственным генетическим аппаратом (ДНК, рибосомы) и обладают способностью изготовлять белки, основываясь на информации своей собственной ДНК (гл. 26). Однако лишь часть всех митохондриальных белков, а именно около дюжины полипептидных цепей, производится этим аппаратом, включая, например, три из пяти полипептидных цепей цитохромок-сидазы, одну или две цепи цитохрома Ь, одну или две цепи АТРазы, которые являются интегральной частью мембраны. Представляется вероятным, что в митохондриях синтезируются необычно гидрофобные водонерастворимые белки, которые иначе бы подверглись самоагрегации. Таким образом удается избежать необходимости их передвижения на какое-либо расстояние через цитозоль. Инструкции по синтезу многих других полипептидных цепей заложены, как обычно, в хромосомах клеточного ядра. [c.453]

Б I 960 г. было впервые показано, что различные мембранные белки, участвующие в окислительном фосфорилировании, могут быть вьщелены без потери активности. От поверхности субмитохондриальных частиц удалось отделить и перевести в раствориг ю форму усеивающие их крошечные белковые структуры. Хотя су б митохондриальные частицы без этих сферических структур продолжали окислять NADH в присутствии кислорода, синтеза АТР при этом не происходило. С другой стороны, выделенные структуры действовали как АТРазь гидролизуя АТР до ADP и Pj. Когда сферические структуры (нсвванные Fi- [c.447]

И дыхательная цепь (разд. 14.7), и АТРаза (разд. 14.8) имеют векторную организацию во внутренней митохондриальной мембране. [c.80]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология