Митохондриальные мембраны

Транспорт через митохондриальные мембраны [c.423]

Наружная митохондриальная мембрана содержит моноаминоксидазу и цитохром bs, а также и другие белки. По своему составу она, вероят- о, похожа на мембраны эндоплазматического ретикулума. Для меж-мембранного пространства (между внутренней и наружной мембранами) одним из характерных ферментов считается аденилаткиназа (мио-киназа) [67] —ключевой фермент, участвующий в поддерживании [c.395]

Реакции- синтеза и гидролиза АТФ катализируются АТФ-синтетазным комплексом, локализованным во внутренней мембране митохондрий. Обе реакции сопряжены с трансмембранным переносом Н+. Н+—АТФаза митохондрий сердца быка состоит из фактора и мембранного компонента / о- Фактор Р может быть отделен от мембраны и катализировать гидролиз АТФ в растворе. Реакция синтеза АТФ, сопряженная с трансмембранным переносом Н+, протекает только в том случае, когда фактор Р связан с мембраной. Мембранный компонент АТФ-синтетазного комплекса образует протонный канал , обеспечивая транспорт Н+ с внешней стороны митохондриальной мембраны к фактору Р, где находится активный центр фермента. [c.474]

В соответствии с гипотезой конформационного сопряжения, во время переноса электронов белки внутренней митохондриальной мембраны (в том числе и встроенная в мембрану АТФаза) изменяют свою конформацию и становятся высокоэнергетическими. При возвращении к обычной конформации АТФаза высвобождает запасенную энергию, которая используется для синтеза АТФ. [c.86]

Изучение ионообменных свойств митохондриальной мембраны (К+—Са +-обмен) (см. п. 3 списка литературы). [c.444]

ИЗУЧЕНИЕ ПРОНИЦАЕМОСТИ МИТОХОНДРИАЛЬНОЙ МЕМБРАНЫ [c.444]

Цель настоящей работы — выявление проникающей через внутреннюю мембрану митохондрий формы ряда неорганических и органических анионов с использованием осмотического метода (с. 446). Осмотическое поведение митохондрий зависит не от состава наружного раствора, а от способности входящих в его состав веществ проникать в митохондрии. При помещении митохондрий в изоосмотические растворы солей различных анионов с проникающими катионами (NH4+ или К+ в присутствии валиномицина) по изменению величины оптической плотности можно судить о проницаемости мембраны для данного аниона. В качестве точки отсчета можно использовать величину оптической плотности суспензии митохондрий в изотоническом растворе КС1 (митохондриальная мембрана практически непроницаема для ионов К+ и С1-). [c.447]

Изучение проницаемости митохондриальной мембраны для растворов электролитов. .............. [c.509]

В мембране митохондрий существует активный перенос протонов. Это означает перенос изнутри митохондрий наружу - такое явление называют работой протонного насоса. Перенос протонов приводит к возникновению разности концентраций с двух сторон митохондриальной мембраны, так что более высокая концентрация будет снаружи, более низкая - внутри. [c.87]

Прохождение электронов по цепи переносчиков может вызывать в белках конформационные изменения, которые могут приводить к синтезу высокоэнергетических промежуточных соединений. В пользу этого представления говорят хотя и малые, но отчетливо наблюдаемые конформационные изменения цитохрома с в ходе окисления и восстановления [12]. Тесная ассоциация одного белка с другим, характерная для внутренней митохондриальной мембраны, указывает на возможность передачи через один или несколько белков любого конформационного изменения, индуцированного на участке переноса электронов, на далеко отстоящий участок (например, на фактор сопряжения Fi), где может происходить образование АТР. [c.414]

Состав и строение биологических мембран. Биологические мембраны состоят из белков и липидов. Углеводы присутствуют лишь в качестве составных частей сложных белков (гликопротеинов) и сложных липидов (гликолипидов). Нуклеиновые кислоты в небольшом количестве бывают ассоциированы с мембранами, но в состав мембранных структур не включаются. Вода составляет 20% от мембранного материала, а отношение белок/липид в зависимости от вида мембран колеблется от 0,25 (клетки миелиновой оболочки) до 3,0 (митохондриальные мембраны). [c.298]

Модель на рис. 4.5, полученная методом рентгеновского рассеивания, включает некоторые результаты биохимического анализа миелина. Наиболее четко выделяются липиды, составляющие 70—85% сухой массы, т. е. по сравнению с другими плазматическими мембранами в миелине содержание липидов в 2 раза выше [9, 10]. Липидов, специфических для миелина, как таковых, не существует только кардиолипин, характерен для митохондриальной мембраны, все остальные липиды мие- [c.97]

На электронных микрофотографиях на внутренней стороне митохондриальной мембраны видны характерные частицы, со- единенные с ней маленькими жгутиками. После длительных дебатов о возможности появления артефактов при окрашивании препаратов в электронной микроскопии сейчас считают, что эти частицы не что иное, как молекулы АТРазы. Исследователей главным образом занимает вопрос какие молекулы и какие мо--лекулярные механизмы участвуют в ионном транспорте, синтезе и гидролизе АТР, и как все это связано с жгутиковыми частицами [c.180]

Протонный насос в отличие от других АТРаз синтезирует АТР благодаря наличию градиента протонов. Данная система выделена из митохондриальной мембраны, частично охарактеризована биохимическими методами и путем анализа реконструированных систем. Методом электронной микроскопии высокого разрешения определена трехмерная структура светозависимого протонного насоса галофильных бактерий. Все эти данные подтверждают ряд выдвинутых ранее гипотез о том, что такие транспортные системы состоят из а-спиральных полипептидных цепей, пронизывающих мембрану. [c.185]

Энергия, освобождающаяся при окислении субстратов и последующем переносе электронов в дыхательной цепи, используется не только на синтез АТФ, но и для осуществления других функций митохондрий, например для активного транспорта ионов a + через митохондриальную мембрану. Если к суспензии аэробно инкубируемых митохондрий в присутствии субстрата добавить некоторое количество ионов a + (в виде какой-либо его соли), то по истечении небольшого промежутка времени весь добавленный Са + оказывается во внутримитохондриальном пространстве. В процессе активного транспорта создается и поддерживается высокий концентрационный градиент ионов Са + по обе стороны митохондриальной мембраны. Когда функционирование дыхательной цепи полностью блокировано, транспорт может обеспечиваться за счет энергии гидролиза АТФ. [c.449]

Дыхат цепь митохондрий Схематически изображен фрагмент митохондриальной мембраны в разрезе Заштрихован фосфолилндиый бислой Стрелками обозначен путь электронов от субстратов окислевия к Oj Цитохромы А. с и с I белки-переиосчики элек гронов, в качестве простетич группы содержат гем. [c.125]

При электрофорезе белков плазматических мембран в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (гл. 2, разд. 3.6) получают от 1 до 6 четко выраженных полос и, как минимум, еще 35 менее интенсивных полос, соответствующих мол. весам в интервале от 10 000 до 360 000 [28]. Однако некоторые очень важные мембранные белки, апример (Na+-f К+)-зависимая АТРаза (разд. Б.2.в), присутствуют в столь незначительных количествах (в одном эритроците их содержится всего несколько сотен молекул [3, За]), что эти белки не удается идентифицировать на электрофореграмме. Митохондриальные мембраны могут иметь еще более сложный состав, чем плазматические, тогда как состав миелина несколько проще. [c.352]

Другая особенность внутренней митохондриальной мембраны — это наличие при определенных условиях выростов на ее внутренней поверхности (обращенной в сторону митохондриального матрикса). Фер-иаидес-Моран, открывший эти частицы в 1962 г., предположил, что в< яих могут содержаться ферменты системы переноса электронов. ОднакО последующие йсследоваиия показал и,< чтб дто не так. Как оказалось, в< частицах е мод. 85 ООО, прикрепленных к [c.392]

Как и наружная плазматическая клеточная мембрана, внутренняя митохондриальная мембрана отличается высокой избирательностью. Некоторые неионизированные вещества легко проходят через нее, тогда как транспорт ионных веществ, включая анионы дикарбоновых и трикарбоновых кислот, находится под жестким контролем. В некоторых случаях анионы перемещаются в результате энергозависимого активного транспорта . В других случаях анион может пройти внутрь лишь в обмен на другой анион, выходящий наружу. Во всех этих случаях необходимо участие специфических транслоцирующих белков-переносчиков (гл. 5, разд, Б,2). [c.423]

Как отмечалось, строительным блоком для синтеза жирных кислот в цитозоле клетки служит ацетил-КоА, который в основном поступает из митохондрий. Было выявлено, что цитрат стимулирует синтез жирных кислот в цитозоле клетки. Известно также, что образующийся в митохондриях в процессе окислительного декарбоксилирования пирувата и окисления жирных кислот ацетил-КоА не может диффундировать в цитозоль клетки, так как митохондриальная мембрана непроницаема для данного субстрата. Поэтому вначале внутримитохондриальный ацетил-КоА взаимодействует с оксалоацетатом, в результате чего образуется цитрат. Реакция катализируется ферментом цитрат-синтазой. Образовавшийся цитрат переносится через мембрану митохондрий в цитозоль при помощи специальной трикарбоксилаттранспортирующей системы. [c.382]

Одна из систем транслокации производит обмен ADP на АТР. Этот адениннуклеотидный переносчик поставляет ADP в матрикс, где он подвергается фосфорилированию, и в отношении 1 1 переносит АТР в цитоплазму [60, 100—102 [. Отдельный переносчик ведает доставкой Pi, вероятно, в форме HjPO . Обычно полагают, что степень фосфорилирования = [ATP]/[ADP] [Pi]l имеет одно и то же значение снаружи и внутри митохондрии. Однако Клингенберг установил, что Rf снаружи в 10 раз больше, чем внутри [102]. Это должно означать, что вновь синтезированный АТР освобождается преимущественно снаружи внутренней митохондриальной мембраны. Меньшая часть АТР должна освобождаться внутри митохондрии, где она затрачивается на активацию жирных кислот, синтез белков и т, д. Пируват, по-видимому, тоже попадает в митохондрию с помощью собственного переносчика — по всей вероятности, вместе с протоном. С другой стороны, анионы дикарбоновых кислот, например малат или а-кетоглутарат, обмениваются в отношении 1 1, равно как и аспартат, и глутамат. [c.423]

Причина гипертермии, согласно имеющимся экспериментальным даннымб, состоит в нарушении субстратного цикла (разд. Е, 6), включающего такие ферменты, как фосфофруктокиназа и фруктозодифосфатаза, которые ответственны за внезапный гидролиз АТР и выделение тепла. Вопрос о том, каким образом анестетик вызывает такую ответную реакцию-организма у человека, остается неясным, однако можно предположить, что важную роль в этой реакции играет взаимодействие анестетика с клеточными мембранами, нарушающее нормальную работу гормональных регуляторных систем. Другое возможное объяснение связано с действием анестетиков на митохондриальные мембраны . [c.514]

Существует несколько гипотез, объясняющих механизм сопряжения. Одной из них является хемиосмотическая теория. Цепь транспорта электронов функционирует как протонная (Н+) помпа, осуществляя перенос протонов из матрикса через внутреннюю мембрану в межмембранное пространство. Эндоэргический процесс выброса протонов из матрикса возможен за счет экзоэргических окислительно-восстановительных реакций дыхательной цепи. Перенос протонов приводит к возникновению разности концентрации с двух сторон митохондриальной мембраны более высокая концентрация будет снаружи и более низкая - внутри. Митохондрия в результате переходит в энергизованное состояние, так как возникает градиент концентрации Н+ и одновременно разность электрических потенциалов со знаком плюс на наружной поверхности. [c.177]

Основное положение хемиоосмотической теории Митчелла свойства митохондриальной мембраны, содержащей протонный насос, создают электрохимический градиент, обладающий потенциальной энергией. [c.87]

Эффекгивность окислительного фосфорилирования в митохондриях определяется как отношение величины образовавшегося АТФ к поглощенному кислороду АТФ/О или Р/О (коэффициент фосфорилирования). Экспериментально определяемые значения Р/О, как правило, оказываются меньше 3. Это свидетельствует о том, что процесс дыхания не полностью сопряжен с фосфорилированием. Действительно, окислительное фосфорилирование в отличие от субстратного не является процессом, в котором окисление жестко сопряжено с образованием макроэргов. Степень сопряжения зависит главным образом от целостности митохондриальной мембраны, сберегающей разность потенциалов, создаваемую транспортом электронов. По этой причине соединения, обеспечивающие протонную проводимость (как 2,4-ди-нитрофенол), являются разобщителями. [c.313]

Схема хемиосмотического сопряжения Митчелла показана на-рис. 13.7. Сопрягающей системой является мембрана. Донор водорода АНа (например, аскорбат) окисляется переносчиком электронов (например, цитохромом с) у внешней стороны мембраны,-Два электрона переносятся через мембрану по дыхательной цепп и посредством цитохромоксидазы передаются акцептору водорода В, т. е. кислороду. Акцептор присоединяет два протона из внутренней фазы митохондриального матрикса. Создается градиент концентраций протонов — их избыток во внешней и недостаток во внутренней жидкой фазе. Вследствие этого пронсходит перенос протонов через мембрану в противоположном направлении, в результате чего и реализуется фосфорилирование. Синтез одной молекулы АТФ приводит к поглощению днух протонов из внешней фазы и выделению двух протонов в матрикс. Митохондриальная мембрана работает как топливный элемент, в котором, разность электрохимических потенциалов создается за счет окислительно-восстановительного процесса. [c.433]

Теория Митчелла получила ряд качественных подтверждений. Либерман и его сотрудники изучили транспорт ионов через искусственные фосфолипидные мембраны. В присутствии синтетических ионов, с зарядом, экранированным гидрофобными заместителями, например тетрабутиламмония N [(СПг)зСПз] 4 или тетрафенилбората В (СвП5)4, существенно повышается электропроводность системы. Эти ионы быстро диффундируют сквозь мембраны. Был изучен транспорт этих ионов через митохондриальные мембраны (ММ) и субмитохондриальные частицы (СМЧ), полученные путем обработки митохондрий ультразвуком. ММ и СМЧ оказываются ориентированными противоположным образом. Цитохром с локализован на внешней стороне ММ и на внутренней стороне мембраны СМЧ. Можно думать, что внутри-митохондриальное пространство заряжено отрицательно, а внутреннее пространство СМЧ — положительно. Энергизация СМЧ добавкой АТФ вызывает поглощение синтетических анионов, а деэнергизация ингибитором дыхания (актиномицином) или разобщителем окислительного фосфорилирования (производное фенилгидразона) вызывает выход анионов. Транспорт электронов в мембранах СМЧ сопровождается поглощением синтетических анионов. В свою очередь их транспорт нарушается ингибиторами электронного транспорта и разобщителями окислительного фосфорилирования. [c.436]

Окислительное фосфорилирование происходит в сложной системе, состоящей из значительного числа ферментов и переносчиков электронов. Эта система фун-кщюнирует в мембранах, и случае митохондрий — в составе внутренней митохондриальной мембраны. Ее удается разделить на несколько со.чраняющих активность комплексов, каждый из которых осуществляет одну из главных стадий цепи переноса электронов. Обычно эти комплексы обозначают как комплексы I, [c.357]

Транспорт внутримитохондриального ацетил-КоА в цитоплазму. Ацетил-КоА образуется в клетке преимущественно в процессе внутримитохонд-риальных реакций окисления. Как известно, митохондриальная мембрана непроницаема для ацетил-КоА. [c.339]

Трудно говорить об образовании мембран de novo, поскольку существование клетки предполагает существование ее мембран. Одиако можно считать установленным, что процесс формирования клеточной мембраны идет непрерывно, путем введения в иее новых составных частей, обновления компонентов, прежде всего липидов, белков и т. п. В частности, полупериод жизни мембранных компонентов клеток печени, в течение которого обновляется половина их исходного содержания, составляет для белков микросом, ядерной мембраны и цитоплазматической мембраны 2—3 дня, белков внешней митохондриальной мембраны — 5—6 дней, внутренней митохондриальной мембраны — 8—10 дней, для липидов микросом — [c.586]

Двумя мембранами ограничены от цитоплазмы митохондрии. Внутренняя митохондриальная мембрана образует складки - кристы, которые увеличивают ее активную поверхность. Здесь на долю фосфолипидов приходится почти 30% от суммы липидов. Вся ферментативная активность принадлежит именно внутренней мембране, там находятся все ферменты. Наружная мембрана митохондрий более прочная, она не содержит ферментов дыхания и фосфорилиро-вания, но другие ферменты в ней есть. [c.43]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.337 , c.392 , c.393 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.8 , c.9 , c.10 , c.15 , c.16 , c.17 , c.18 , c.19 , c.20 , c.25 , c.28 , c.37 , c.168 , c.196 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.235 , c.236 , c.243 , c.244 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.86 , c.88 , c.89 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология