Цитохромы цитохрома

Последовательность PQ— цитохром 6559 цитохром /, по-видимому, весьма близка к последовательности переносчиков в митохондриях [106] убихинон цитохром цитохром С , которая содержит участок сопряжения II с синтезом АТР (рис. 10-11). Как указано на рис. 13-18, с синтезом АТР, по-видимому, сопряжен н соответствующий участок цепи переноса электронов в хлоропластах. [c.49]

В виде истинного раствора получен только цитохром с цитохром с из зародыша пшеницы выделен в кристаллическом состоянии. Экстракция цитохромов Ь, с, а я аз затруднительна вследствие их прочной связи с компонентами дыхательной цепи. Как у животных, так и у растений цитохром а всегда связан с цитохромом а,,. Этот комплекс цитохромов а — йз часто называют комплексом цитохромоксидазы . Ни цитохром а, ни цитохром йз не получены в виде истинного раствора, причем эти два соединения так и не удалось разделить. Кроме перечисленных выше цитохромов, имеются еще четыре цитохрома, по-видимому, присутствующие только в высших растениях. [c.216]

Цитохром —> Цитохром о —> Цитохромы (а- -аз) —> О2 (XV. 18) [c.389]

Рис. 20-23. Цитохром с, который представляет собой глобулярный белок со 104 аминокислотами, связанными в одну цепь, и группой гема, содержащей атом железа. На этом схематическом рисунке каждая аминокислота условно представлена пронумерован-

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Цитохром С редуктаза Цит хром С оксидаза Каталаза-НгОа [c.269]

Фумарат в отсутствие соли Цитохром С Цитохром С Перекись водорода [c.269]

Этиловый спирт Г идрохинон Цитохром С Аскорбиновая кислота [c.269]

В печени человека этанол окисляется до ацетальдегида. В этом процессе, по-видимому, участвует фермент цитохром Р-450, так как в печени алкоголиков он образуется в гораздо [c.340]

Среди цитохромов групп А, В и С наиболее изучен цитохром С, получаемый в кристаллическом виде и имеющий молекулярный вес порядка 13 ООО. В состав его входит как важная составная часть атом железа, стоящий в центре порфириновой группировки с ее четырьмя пиррольными кольцами [c.336]

Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

Может бьггь, и все другие глобулярные белки свернуты точно так же, как миоглобин На этот вопрос ответ уже получен, так как методом рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура целого ряда других, небольших по размеру белков, состоящих из одной полипептидной цепи. Особенно интересны результаты, полученные при изучении митохондриального белка цитохрома с, который служит переносчиком электронов. Аминокислотная последовательность цитохрома с была определена более чем для 60 видов (разд. 6.10). Как и миоглобин, цитохром с-это небольшой гемсодержащий белок (мол. масса 12400), имеющий одну полипептидную цепь, состоящую приблизительно из 100 аминокислотных остатков, и одну гемогруппу, которая в этом случае ковалентно связана с полипептидом. Подобно миоглобину, цитохром с тоже свернут в компактную глобулу, причем большинство его гидрофильных К-групп расположено снаружи, а большинство гит дрофобных К-групп-внутри глобулярной структуры. Поскольку и цитохром с, и миоглобин-гемсодержащие белки, можно было бы думать, что они сходны и по третичной структуре. Но это не так. Рентгеноструктурный анализ цитохрома с показал, что он имеет совсем иную трехмерную структуру (рис. 8-5 и табл. 8-2). Если в миоглобине почти 80% аминокислотных остатков содержится в а-спиральных сегментах, то в цитохроме с на долю а-спиралей приходится только 40% остатков. В остальной части полипептидной цепи цитохрома с [c.192]

Ферредоксин-фосстанавливающий субстрат -> ферредоксин цитохром -> цитохром / -> пластоцианин на первом и последнем этапах. [c.720]

При первом включении (или выключении) света обнаруживается появление или исчезновение определенных короткоживущих промежуточных продуктов, выявляемых спектрофотометрически. Один из таких коротко-живущих промежуточных продуктов (Р700) обесцвечивается (вероятно, окисляется) на свету с длиной волны 700 ммк, а другой (цитохром /) окисляется либо одновременно с ним, либо сразу же вслед за ним. Эту последовательность событий вызывает поглощение света дальней красной области спектра ( >680 ммк). Восстановление окисленной формы Р700 может быть ускорено, и цитохром в свою очередь может быть восстановлен, если подвергнуть систему действию света с более короткой длгшой волны (- 652 ммк). [c.322]

Таким образом, состояние 4 можно рассматривать как ингибированное состояние цепи, а переход из состояния 3 в состояние 4 аналогичен переходу, который происходит, когда к дыхательной системе, находящейся в стационарном состоянии, добавляют какой-либо ингибитор дыхания. Поэтому, сравнивая с помощью спектрофотометрических методов степень окисленности различных переносчиков после этого перехода, можно определить те пары переносчиков, которые взаимодействуют с АДФ в точке фосфорилирования. Результаты таких экспериментов приводят к выводу, что процессы фосфорилирования сопряжены с реакциями восстановленный НАД-> ФПд, цитохром цитохром С1 и цитохром а-> цитохром 3. Наконец, если предположить, что каждый акт фосфорилирования требует взаимодействия между восстановленным переносчиком и соседним окисленным переносчиком, то придется признать, что эффективное сопряжение возможно лишь тогда, когда разность свободных энергий между такими парами переносчиков превышает свободную энергию реакции АТФ + НгО- АДФ + Фд. Отсюда следует, что фосфорилирование возможно лишь в той реакции с участием данного комплекса, для которой АС —10 ккал/молъ или АЕд 250 м. Как явствует из схемы, приведенной на фиг. 103, возможными кандидатами в качестве точек фосфорилирования могут быть только следующие пары восст. НАД/ФП, ФП/цитохром Ъ кофермент Q), цитохром Ъ (кофермент Р)/цитохром С и цитохром а/цитохром аз (или Ог). Полная энергия окисления восстановленного НАД кислородом достигает 1,14 в или 51,3 ккал/молъ. Так как при физиологических концентрациях образование трех молекул АТФ (Р/О = 3) связано с затратой 30 ккал/молъ, к. п. д. этого процесса превышает 50%. [c.395]

Одним из наиболее хорошо изученных цитохромов группы В является цитохром 2- Кристаллическое вещество содержит дезоксирибонук-леотидную компоненту молекулярная масса его равна 160 000. После отделения полинуклеотида получается соединение с молекулярной массой 150 000, которое уже не кристаллизуется, но обладает полной ферментативной активностью. Цитохром 62 был первым из открытых многоглавых ферментов. В качестве простетических групп он содержит протогем IX (одна группа гема приходится на единицу с молекулярной массой 80 ООО) и рибофлавин-5-фосфат в эквимольных соотношениях. Возможно, что кристаллическое вещество является димером. Цитохром 2 был идентифицирован с лактатдегидрогеназой дрожжей, осуществляющей окисление молочной кислоты в пировиноградную. При этом [c.155]

Цитохром Р450 может связывать в активном центре липофильное вещество RH и молекулу кислорода. Один атом кислорода принимает 2ё и переходит в форму 0 . Донором электронов и протонов является NADPH+H , который окисляется цитохром Р450-редуктазой. 0 взаимодействует с протонами О + 2Н HjO, и образуется вода. Второй атом молекулы кислорода включается в гидроксильную фуппу вещества R-OH. [c.300]

Цитохром Р450 не обладает абсолютной специфичностью, известно много изоформ Р450, каждая форма имеет много субстратов. Этими субстратами могуг быть эндогенные липофильные вешества, а их модификация входит в путь нормального метаболизма этих соединений. Цитохром Р450 воздействует и на многие гидрофобные чужеродные соединения, в том числе лекарства. [c.300]

Очищенный комплекс b i был реконструирован фосфолипидами. Полученные протеолипосомы генерировали Др,Н при переносе электронов от некоторых аналогов убигидрохинона на цитохром с. Если в те же протеолипосомы была включена Н+-АТФ-синтаза, то наблюдался сопряженный синтез АТФ. Эти факты и целый ряд наблюдений, сделанных при изучении митохондрий и их фрагментов, показывают, что /СоРНг-цитохром с-редуктаза функционирует в качестве Д(лН-генератора. [c.83]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Веществами, родственными гемоглобину, являются также цитохромы — ферменты окисления, находящиеся, например, в мускулах, в дрожжах и т. и. Цитохром С при расщеплении бромнстоводородной и уксусной кислотами дает гематопорфирин (ср. стр. 976). В настоящее время считают, что цитохром С отличается от гемоглобина [c.977]

Цитохром-сложная молекула, которую мы обозначим как yFe " ,-реагируя с вдыхаемым нами воздухом, поставляет орга- [c.238]

Смотреть страницы где упоминается термин Цитохромы цитохрома: [c.426] [c.204] [c.56] [c.547] [c.198] [c.299] [c.132] [c.156] [c.20] [c.95] [c.515] [c.126] [c.13] [c.136] [c.332] [c.332] [c.63] [c.978] [c.236] [c.236] [c.362] [c.345] [c.345]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология