Цитохромоксидаза состав

Субъединичным состав цитохромоксидазы сильно варьирует в зависимости от источника выделения. Так, цитохром-с-оксидазы бактерий содержат 2—3 субъединицы, митохондрий дрожжей — [c.617]

В терминальном комплексе IV электроны переносятся от цитохрома с к кислороду, т. е. этот комплекс является цитохром с. кислород-оксидоредуктазой (цитохромоксидазой). В его состав входят четыре редокс-компонента цитохромы а и 3 и два атома меди. Цитохром и ub способны взаимодействовать с Oj, на который передаются электроны с цитохрома а — Сид. Транспорт электронов через комплекс IV [c.154]

Вместо О2 некоторые эубактерии могут в качестве конечного акцептора электронов использовать ряд окисленных органических или неорганических соединений (табл. 29). Этот процесс получил название анаэробного дыхания. Освобождаемая энергия и состав переносчиков определяются окислительно-восстановительными потенциалами акцепторов электронов. Анаэробные дыхательные цепи содержат те же типы переносчиков, что и аэробные, но цитохромоксидазы заменены соответствующими редуктазами. Иные, нежели О2, акцепторы электронов могут использоваться [c.367]

Ионы меди также обязательно должны содержаться в пище, поскольку они способствуют правильному усвоению железа, особенно при синтезе цитохромоксидазы, в состав которой входят как железо, так и медь. Медь необходима также для правильного развития соединительных тканей и кровеносных сосудов. Ежедневно организму требуется 2,5-5,0 мг меди. Много меди в мясе, морских продуктах, овощах и орехах, тогда как молочные продукты медь не содержат. [c.842]

Имеются ферменты, состоящие целиком из чистого белка (например, уреаза, трипсин, химотрипсин, пепсин), а также и такие, в состав которых входят небелковые фрагменты, называемые коэнзимами, или коферментами (например, карбоксилаза, каталаза, цитохромоксидаза). Таким образом, в одних случаях для нормальной работы фермента необходима лишь определенным образом сконструированная белковая молекула, а в других — присутствие дополнительных компонентов, например иона металла. Однако не всякий белок организма может выступать в роли фермента коллаген, например, или кератин заведомо не ферменты. [c.91]

Медь, как и железо, оказывает двоякое действие на большинство живых организмов, в том числе и на человека с одной стороны, она необходима для жизнедеятельности биологических систем, с другой стороны, может быть для них токсична [1—4]. О значении меди для нормальной жизнедеятельности различных биосистем говорят следующие примеры. Овцы, выпасаемые на почвах, бедных медью, дают потомство, у которого развиваются нейроны, не покрытые миелиновой оболочкой. Это явление устраняется при внесении солей меди в почву пастбищ. В условиях дефицита меди заметно ухудшается захват железа трансферрином из депо организма, что является необходимой стадией включения железа в гемоглобин [5, 6]. Медь входит в качестве необходимого элемента в состав цитохромоксидазы, тирозиназы и других белков [7, 8]. Недавно получены данные, свидетельствующие о влиянии содержания меди в организме на развитие нормальных вкусовых ощущений [9], на рост костных [10] и соединительных тканей [11, 12]. Физиологические последствия дефицита меди проявляются исключительно у животных у человека случаи дефицита меди вообще неизвестны, так как в любой пище человека медь содержится в большом избытке. [c.361]

Входит в состав цитохромоксидазы — акцептора электронов при дыхании Участвует в синтезе гормона тироксина [c.330]

Медь у ряда беспозвоночных животных входит в состав гемоцианинов, которые, подобно гемоглобину в крови у позвоночных, являются переносчиками кислорода. Медь входит в состав простетических групп некоторых ферментов — оксидаз (тирозиназа, аскорбиноксидаза и цитохромоксидаза). Установлено, что медь принимает участие в кроветворении, синтезе гемоглобина и цитохромов. Медь содержится в крови и во всех тканях животных. Она откладывается в значительных количествах в печени и селезенке. [c.422]

Клетка регулирует функции митохондрий и более обычными способами. У млекопитающих главным метаболическим путем переработки азотсодержащих продуктов обмена служит цикл мочевины. Образующаяся при этом мочевина выводится с мочой. Ферменты, кодируемые ядерным геномом, катализируют несколько этапов этого цикла в митохондриальном матриксе. Мочевина образуется лишь в некоторых органах, таких как печень, и ферменты цикла мочевины синтезируются и переходят в митохондрии только в этих органах. Кроме того, дыхательные ферментные комплексы, входящие в состав внутренней митохондриальной мембраны, у млекопитающих содержат несколько тканеспецифических субъединиц, которые кодируются ядром и, вероятно, действуют как регуляторы переноса электронов. Например, > некоторых людей с наследственным заболеванием мышц одна из субъединиц цитохромоксидазы дефектна поскольку эта субъединица специфична для скелетных мышц, волокна сердечной мышцы у этих людей функционируют нормально, что позволяет таким больным выживать Как и следовало ожидать, тканеспецифические различия свойственны и хлоропластным белкам, кодируемым ядерными генами [c.497]

Цитохромоксидаза представляет собой сложный белковый комплекс, в состав которого входит по меньшей мере 8 индивидуальных полипептидов. Во внутримолекулярном переносе электронов участвуют простетические группы фермента гемы а и з, а также 2 атома меди ua и ub. Трансмембранный перенос электронов от цитохрома с к молекулярному кислороду сопровождается векторным переносом протона из матрикса митохондрий в межмембранное пространство. Разность электрохимических потенциалов ионов водорода, генерируемая в цитохромоксидазной реакции на мембране митохондрий, может быть использована для синтеза АТФ. [c.432]

Полипептидный состав комплекса из митохондрий сердца быка приведен в табл. 4. Сравнение со следующим дыхательным комплексом — цитохромоксидазой — показало, что комплексы не содержат ни одной общей субъединицы. [c.83]

Полипептидный состав митохондриального и бактериального ферментов различен. Бактериальная цитохромоксидаза содержит два или чаще три ти- [c.89]

К оксидазам относится также фермент, окисляющий цито-хром за счет кислорода воздуха — цитохромоксидаза. Этот фермент является важнейшим звеном кислородного дыхания почти всех живых тканей. Цитохромоксидаза прочно связана с водонерастворимой структурой мышцы. В состав цитохромоксидазы входит железосодержащая группировка геминового типа. Прежде, когда дыхательные процессы еще не были достаточно изучены, цитохромоксидазу называли дыхательным ферментом Варбурга. [c.63]

В системе доказательств обязательного участия коэнзима в дыхательной цепи важную роль играют эксперименты по экстракции его из внутренней мембраны митохондрий различными органическими растворителями (циклогексаном, пентаном, ацетоном и др.). Такая обработка приводит к полному ингибированию переноса электронов от дегидрогеназ к молекулярному кислороду, но не сказывается на каталитической активности собственно дегидрогеназ, цитохромов и цитохромоксидазы. Реконструкция коэнзима Q в состав препарата СМЧ, специфически лишенных убихинона, приводит к полному восстановлению утраченных функций. [c.421]

Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

Циановодород (циановодородная кислота синильная кислота) H N М 21 fi Бесцв. жидк. или газ. ( л —14. 26. рК 9.14. Раств-сть со Н О, ЕЮН м. р. эф. Ингибирует путем образования комплексов с металлами, входящими в состав металлоферментов (нанр., при 10 3 - - 10 М цитохромоксидазу), или путем образования циангидринов с карбонильными гр. Контроль металл-ингибирующей активности с помощью азида, СО или сероводорода. Можно вдыхать довольно высокие конц. цианида. Активной формой является недиссоциированная кисл. [c.261]

Рис. 9.7. Упрощенная схема дыхательной цепи. Водород переходит от восстановленного НАД к ФАД. Далее атомы водорода расщепляются на ионы водорода (Н ) и электроны. Электроны передаются от восстановленного ФАД железу (Ре), меди (Си) и, наконец, кислороду, где они соединяются с ионами водорода, образуя воду. (Присоединение электрона есть восстановление, а его утрата — окисление разд. 9.3.2.) Железо входит в состав гемо-группы белка, называемого цитохромом. Подобно гемоглобину, другому железосодержащему белку, цитохром окрашен (врозовый цвет). Медь входит в состав группы белков, носящих собирательное название цитохромоксидазы. Цитохромы переносят не водород, а электроны.

В 1927 г. Варбург пришел к выводу, что во всех клетках находится особый термолабильный ж елезосо дер жащий катализатор, активирующий, как думал Варбург, кислород воздуха. Этот катализатор был назван дыхательным ферментом . Изучение его спектра поглощения показало, что этот фермент по своему строению весьма близок к гемоглобину он содержит белок и прочно связанную с ним простетическую группу —гем, в состав которой входит атом железа. Дыхательный фермент получил впоследствии название цитохромоксидаза , так как его функция, как было позднее установлено, сводится к катализу реакции между кислородом и восстановленной формой одного из цитохромов. Никаких других окислительных реакций этот фермент не катализирует. [c.232]

Н. м. Сисакян с сотрудниками подробно и широко изучили ферментный состав хлоропластов растений. Они установили преимущественную локализацию ряда ферментов именно в хлоропластах (фосфори-лаза, полифенолоксидаза, дегидразы, цитохромоксидаза и др-)- Это дало [c.380]

Ц,итохромная система. В состав ее вкодит несколько цитохромов и фермент цитохромоксидаза, которая активирует кислород и перебрасывает электроны от одного из цитохромов на молекулярный кислород. Цитохромоксидаза играет при этом роль промежуточного акцептора (донора) электронов (см. раздел Тканевое дыхание ). В состав простетических групп цитохромов входят железосодержащие группировки, близкие по строению к гему гемоглобина крови и фермента каталазы. Таким образом, цитохромы являются гемопротеидами. Цитохромная система завершает почти все окислительные процессы в клетке. Она участвует не только в процессе дыхания, но также и в процессе фотосинтеза [c.145]

Железо регулирует образование хлорофилла. Оно также прочно связывается органическими веществами, входит в состав дыхательных ферментов ( аталазы, пероксидазы, цитохромоксидазы), играет роль переносчика электрона. Недостаток железа вызывает хлороз растений. [c.397]

Порфириповые комплексы входят в состав активных групп каталазы, пероксидазы, цитохромоксидазы, они содержатся в хлорофилле, витамине В12 и др. Эти же соединения играют важную роль в переносе электронов (цитохромы). Характерной чертой порфириновой группы является ее прочная связь с белком активная группа вмонтирована , по выражению Болдуина, в белок и не отделяется от него в процессе катализа. [c.65]

Наиболее существенной функцией растворенного кислорода при культивировании аэробных микроорганизмов является его участие в процессах дыхания в качестве акцептора электронов от терминального звена дыхательной цепи цитохромоксидазы. Иногда кислород может выступать как компонент субстрата, т. е. участвовать в пластическом обмене. В этих случаях, например у метанутилизирующих бактерий, кислород, входящий в состав клеточной биомассы, образуется из молекулярного кислорода вследствие протекания реакций с участием оксигеназы. [c.249]

Цитохромоксидаза до сих пор еще не получена в чистом виде ее простетической группой является гемин, который отличается от протогемина, входящего в состав гемоглобина, цитохрома с, пероксидазы и каталазы. Формула этого гемина еще точно не установлена. [c.300]

Фунгицидная активность препаратов серы объясняется способностью их выделять пары элементарной серы, которая проникает в споры или мицелий гриба благодаря растворению в веществах клетки (вероятно, в липоидах) (рис. 5). Сера, являясь акцептором водорода, нарушает нормальное течение реакций гидрирования и дегидрирования. При этом образуется сероводород. Образование сероводорода тесно связано с прорастанием спор и жизнеспособностью гриба. Споры, потерявшие способность к прорастанию, не могут образовывать сероводород из серы. Следовательно, образование сероводорода можно рассматривать как детоксикацию элементарной серы. Однако сероводород еще фунгитоксичен и инактивирует жизненно важные ферменты — каталазу, цитохромоксидазу, лактазу. Элементарная сера также может связывать металлы (железо, медь, марганец, цинк), входящие в состав ферментов, и образовывать сульфиды. Все это нарушает нормальный метаболизм грибов и вызывает их гибель. [c.236]

К микроэлементам, необходимым в микромолярных количествах, относят ионы таких металлов, как хром, кобальт, медь, молибден, марганец, никель, селен, вольфрам, ванадий, цинк, обычно входящих в состав ферментов и кофакторов. Например, Со является компонентом витамина Вп, входит в состав цитохромоксидазы и купредоксинов, Мп активирует ферменты, катализирующие перенос фосфатных групп, Мо входит в состав нитрогеназы и нитратредуктазы, N1 является компонентом уре-азы, гидрогеназы, кофактора Р430, Zn входит в состав карбоан-гидразы, ДНК- и РНК-полимераз и т.д. Необходимые для микроорганизмов количества микроэлементов содержатся в обычной водопроводной воде. При работе на дистиллированной воде микроэлементы добавляют специально. Некоторые группы микроорга- [c.71]

Обмен меди. Медь входит в состав ферментов, например цитохромоксидазы (перенос е на 1/2О2). Медь присутствует в активном центре лизилоксидазы — фермента, осуществляющего формирование поперечных сщивок между полипептидными цепями коллагена и эластина. Недостаток меди приводит к образованию дефектного коллагена. В хранении и транспорте меди главную роль играет белок церулоплазмин, синтезирующийся в печени. Он участвует в образовании трансферрина. При нарушении синтеза церулоплазмина происходит патологическое накопление меди в печени и мозгу, что приводит к нарущению функции ЦНС (гепатолентикулярная дистрофия, болезнь Вильсона—Коновалова). [c.432]

Комплекс IV называется цитохромоксидазным и включает цитохромы а и Эд, которые представляют собой сложный фермент, обозначаемый как цитохромоксидаза. Цитохромоксидаза передает электроны с цитохрома г на атомарный кислород. В состав этого комплекса входит медь (Си), коте рая участвует в передаче электронов. Одновременно из окружающей сре ды к кислороду присоединяются два протона водорода, в результате чего образуется молекула воды ДО, + 2е 2Н > Н,0. [c.56]

Обратимое окисление и восстановление цитохромов осуществляется изменением валентности л<елеза, входящего в состав их небелкового компонента — гемина. В окисленных цитохромах железо трехвалентно (Ре ), в восстановленных цитохромах оно двухвалентно (Ре ). Присоединяя электрон, Ре- " переходит в Ре-" и, наоборот, Ре % теряя электрон, переходит в Ре . Интересно указать, что изменение валентности железа в цитохромах не сопровождается одновременным присоединениелт или отщеплением протона. Поэтому цитохромы являются переносчиками электронов, но не переносчиками водорода, т. е. электрона и протона (Н"). В результате действия цитохромоксидазы происходит окисление цитохромной системы при одновременном восстановлении кофермента цитохромоксидазы. Сущность этой реакции заключается в том, что активированный водород, т. е. водород без электрона, соединяется с активированным цитохромоксидазой кислородом, имеющим отрицательный заряд за счет электрона окисляемого вещества. Этот электрон проходит большой путь через сложную систему, включающую дегидразы, систему цитохролюв и цитохромоксидазы. При этом имеет место конечная, завершающая реакция — окисление восстановленного кофермента цитохромоксидазы кислородом с образованием воды. Таков полный путь странствования водорода от подвергающихся окислению веществ к главному акцептору водорода в клетках и тканях аэробов — кислороду. [c.247]

Железо является конституционной и функциональной составляющей многих хорошо известных и широко представленных в тканях растения ферментных систем. Этот элемент входит в состав активного центра цитохромоксидазы, НАД-Н-цитохром-с-ре-дуктазы, пероксидазы, каталазы, участвует в построении молекул цитохромов, а также служит металлом-активатором неспецифичных к металлу энзиматических систем. Достаточно вспомнить о значении почти всех этих ферментов, главным образом, цитохромной системы, в окислительном и энергетическом обмене растительных и животных тканей, чтобы стала понятной та огромная роль, которую железо выполняет в процессах жизнедеятельности. [c.183]

Биологические функции митохондрий удалось установить только после того, как их научились отделять от других клеточных компонентов путем дифференцированного ультрацентрифугирования. Выделенные таким образом эти органеллы могут быть очищены от солей посредством диализа, высушены и подвергнуты химическому анализу. Митохондрии состоят из липо-протеидов, значительная часть которых представлена фосфолипидами (до 95%), небольшого количества РНК (от 1—3%) и ДНК. Кроме того, в их состав входят ряд витаминов (А, Вб, B 2, К, Е), фолиевая и пантотеновая кислоты, рибофлавин и кофермент А, дыхательные ферменты (цитохромоксидаза и сукцинатдегидрогеназа), ферменты цикла трикарбоновых кислот и ряд ферментов, участвующих в сопряженном с дыханием фосфори-лировании (аденилаткиназа, аденозинтрифосфатаза). Отсюда становится понятным обязательное присутствие митохондрий во всех клетках с аэробным дыханием, а также и то, что при изъятии ядра из клетки отдельные компоненты ее продолжают дышать . В то же время замечено, что при переходе клетки от аэробного образа жизни к анаэробному, т. е. когда перестает функционировать окислительный цикл трикарбоновых кислот, митохондрии исчезают и взамен их возникает мощно развитая система мембран эндоплазматической сети. Подобные наблюдения были сделаны при изучении дрожжевых клеток и чашелистиков канатника (Abutilon), помещенных в атмосферу азота. От числа митохондрий в клетках зависит интенсивность дыхания. [c.52]

Однако в большинстве случаев регенерация ФАД происходит в результате взаимодействия с ферментами цитохромной системы, состоящей из нескольких ферментов — цитохромов, в состав простетической группы которых входят атомы железа. Цитохромная система не принимает атомов водорода с ФАД Н2, но способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электрон передается по цепи цитохромов за счет изменения валентности атомов железа. Последний фермент в цитохромной системе носит название цитохромоксидазы. Только он способен передавать электрон его конечному акцептору— кислороду. Одновременно через раствор передается кислороду протон (рис. 13). [c.53]

По строению порфириновое ядро хлорофилла подобно активным группам некоторых важнейших дыхательных ферментов пероксидазе, каталазе, цитохромоксидазе и гемину—кра-"Сящему веществу крови. В состав этих ферментов и геминз кровн также входят четыре пиррольных остатка, соединенных в виде порфиринового ядра, в центре которого находится железо. Сходство строения красящего вещества растений хлорофилла со строением гемина крови было впервые доказано одним из основоположников биохимии в России профессором экспериментальной медицины в Петербурге М. В. Ненцким и профессором Краковского университета Л. П. Мархлевским. В последние годы ряд исследователей обнаружили в клубеньках бобовых растений гемоглобин, в состав которого входит гемин, что свидетельствует о единстве растительного и животного мира, [c.162]

В состав ЦПЭ входят 3 ферментных комплекса NADH-дeгидpoгeнaзa (I), QH2-дeгидpoгeнaзa (111), цитохромоксидаза (IV), а также низкомолекулярные переносчики гидрофобная молекула кофермента О и цитохром с — небольшой по размерам белок. [c.114]

Кое-что нам известно уже сегодня. Показано, что оба фермента содержат по два атома железа и по два атома меди, причем железо входит в состав гема, плоского органического макроцикла, подобного тому, что найден в гемоглобине крови. Именно атомы металлов участвуют в переносе электронов цитохромоксидазами. Для пяти из семи белков митохондриального фермента выяснена первичная структура, то есть последовательность аминокислот, составляющих белковую цепь. Для фермента из бактерий эта работа еще не начата. [c.115]

Железо входят в состав растения в количестве 0,08%. Необходимость железа бьша показана в тот же период, что и остальных макроэлементов. Поэтому, несмотря на ничтожное содержание, его роль рассматривается вместе с макроэлементами. Железо поступает в растение в виде Fe . Роль железа в большинстве случаев связана с его способностью переходить из окисленной формы Fe ) в восстановленную Fe ) и обратно. Железо входит в состав каталитических центров многих окислительно-восстановительных ферментов. В виде геминовой группировки оно входит в состав таких ферментов, как цитохромы, цитохромоксидаза, каталаза и пероксидаза. Цитохромная система является необходимым компонентом дыхательной и фого-сиитетической электронпо-транспортной цепи. В силу этого при недостатке железа тормозятся оба эти важнейшие процессы. Кроме того, целый ряд ферментов содержит железо в негеминовой форме. К таким ферментам относятся некоторые флавопротеиды и железосодержащий белок ферредоксин. [c.158]

Производные свободного основания порфина и их металлокомплексы в качестве простетических групп входят в состав многих природных белков (ци-тохромы, гемоглобин, цитохромоксидаза, реакционные центры фотосинтеза и др.) [1]. Колебательная спектроскопия позволяет исследовать тонкие структурные перестройки в металлокомплексах порфиринов при изменении спинового состояния центрального иона [2], а также изучать роль аминокислотных остатков окружения в функционировании активных центров сложных белков [3,4]. Относительно большие размеры молекул порфиринов биологического происхождения и несимметричные замещения атомов водорода в тетрапиррольном макроцикле приводят к высокой плотности колебательных уровней, что осложняет задачу расшифровки колебательных спектров. Авторы [5] отмечают, что надежное решение этой задачи требует теоретического и экспериментального исследования ряда молекул данного класса с последовательным усложнением структуры и обязательным использованием изотопозамещенных молекул. [c.121]

Хлорофилл. Хлорофилл — пигмент, определяющий окраску всех зеленых частей растений. В настоящее время хорошо изучены свойства, состав и химическое строение хлорофилла. Как видно из структурной формулы, хлорофилл содержит четыре соединенных между собой остатка лир рола, которые образуют так называемое порфириновое ядро. Это ядро связано двумя основными и двумя дополнительными валентностями с атомом магния. Хлорофилл является также сложным эфиром двуосновной кислоты и двух спиртов — метилового и высокомолекулярного спирта фитола. Липоидные свойства хлорофилла зависят от наличия в нем остатка фитола. По своему химическому строению хлорофилл очень близок к красящему компоненту крови — гему, а также к некоторым окислительным ферментам (пероксидазе, ка-талазе, цитохромоксидазе). В структуру гема и названных фер- [c.36]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология