Цепь участки сопряжения

Рис. 2а. Обобщенный участок дыхательной цепи, изображающий предполагаемый механизм сопряжения фосфорилирования с переносом электронов, осуществляемым переносчиками В, А, О. С — переносчик, необходимый для сопряжения. При нескольких переносчиках между дыхательной цепью и функцией АТФ сопряжение, по-видимому, более сложно.

Наличие линейной памяти и кооперативности в макромолекулярной цепи определяет ее особые свойства в информационном аспекте. Изменение конформации участка цепи влияет на его химическую реактивность и, наоборот, химические воздействия на участок цепи изменяют его конформационное состояние. События, происшедшие в каком-либо участке цепи, вызывают конформацнонные изменения во всей цепи. Макромолекулярная цепь способна служить каналом для передачи информации о химических событиях в некотором удаленном звене. В свою очередь конформационный сигнал, сообщенный началу цепи, может дойти до любого ее звена и вызвать изменение его химических свойств [50, 51]. Реализуются электронно-конформационные взаимодействия (ЭКВ, см. стр. ПО). На языке неравновесной термодинамики сказанное означает сопряжение химических (электронных) процессов с конформационными перестройками, и мы можем написать в линейном приближении [c.146]

Последовательность PQ— цитохром 6559 цитохром /, по-видимому, весьма близка к последовательности переносчиков в митохондриях [106] убихинон цитохром цитохром С , которая содержит участок сопряжения II с синтезом АТР (рис. 10-11). Как указано на рис. 13-18, с синтезом АТР, по-видимому, сопряжен н соответствующий участок цепи переноса электронов в хлоропластах. [c.49]

Известно, что начальный участок сопряженной дыхательной цепи — самый медленный и наиболее уязвимый. Широкий круг гидрофобных ксенобиотиков блокирует дыхание именно в этом пункте цепи. Шунтировав заторможенное место цепи свободным окислением, можно вновь активировать дыхательный синтез АТФ, хотя, конечно, со сниженным КПД. Такой эффект особенно актуален для митохондрий в печени — органе, специализированном на аккумуляции гидрофобных. ксенобиотиков с целью их последующего разрушения при помощи цитохрома Р-450. [c.192]

Прохождение электронов по цепи переносчиков может вызывать в белках конформационные изменения, которые могут приводить к синтезу высокоэнергетических промежуточных соединений. В пользу этого представления говорят хотя и малые, но отчетливо наблюдаемые конформационные изменения цитохрома с в ходе окисления и восстановления [12]. Тесная ассоциация одного белка с другим, характерная для внутренней митохондриальной мембраны, указывает на возможность передачи через один или несколько белков любого конформационного изменения, индуцированного на участке переноса электронов, на далеко отстоящий участок (например, на фактор сопряжения Fi), где может происходить образование АТР. [c.414]

В настоящее время установлены три участка на дыхательной цепи, где происходит сопряжение процесса окисления и фосфорилирования, т. е. синтез АТФ. Они находятся в местах наиболее резкого перепада редокс-потенциала (см. рис. 20). Первый участок находится между НАДФ и ФМН, второй — между цитохромами Ь и с,, третий — на цитохромоксидазном комплексе, который осуществляет перенос водорода на атом кислорода с образованием молекулы воды. Поэтому если водород поступает в дыхательную цепь от кофермента НАДН , то образуется 3 молекулы АТФ (Р/0=3), а если от ФАДН2 (например, при окислении фумаровой кислоты в цикле трикарбоновых кислот), то образуется только две молекулы АТФ (Р/0=2). [c.58]

Дегидрохлорирование по типу реакции (14) и (15) обозначают соответственно как пара- и диа-дегидрохлорирование [202]. Обе реакции важны для понимания механизма ингибирования. Принципиально диа-дегидрохлорирование может быть внутримолекулярной реакцией, если в ней участвуют два несоседних элементарных звена. В этом случае после отщепления НС1 в макромолекуле появляется циклический участок. Энергетически наиболее выгодно образование шестичленного цикла. Диа-дегидрохлорирование прерывает цепь сопряжения, снимая тем самым аллильную активацию реакции (14). [c.44]

С повышением температуры этот синглет необратимо сужается, что указывает на вклад радикалов другого строения или на возможносгь протекания при размораживании реакций превращения радикалов одного типа в другой. Более узкий сигнал, возможно, обусловлен полиенильнымн радикалами, более стойкими, чем аллильные, вследствие делока-пизации неспаренного электрона по цепи сопряженных двойных связей. Участок сопряжения, судя по ширине линии синглета, невелик и, как показали расчеты спектра ЭПР натурального каучука, облученного при 20 °С, не превышает пяти двойных связей [33]. Действительно, методом низкотемпературной электронной спектроскопии в облученных при —196 °С каучуках были обнаружены полосы поглощения, характерные для диенильных и триенильных радикалов [34]. [c.207]

На заключительной стадии из конкатемеров образуются полноценные мономерные геномы. Схематически это созревание можно представить следующим образом. Во внутренний участок конка-темерной молекулы — в районе, соответствующем концу генома,— вносится ступенчатый разрыв. При этом возникают мономерные дуплексы, у которых цепи имеют нехватку, но на этот раз на 3 -концах. Особых проблем с достраиванием таких концов не возникает. Можно отметить, что созревание геномов фага Т7 происходит сопряженно с их упаковкой в головку. [c.278]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

Главный путь биологического окисления (дыхательная цепь) включает ряд следующих одна за другой окислительно-восстановительных реакций, сопряженных с фосфорилированием аденозиндифосфата (окислительное фосфорилирование). Основными компонентами дыхательной цепи являются высокомолекулярные белки, содержащие в качестве коферментов и простетических групп вещества нуклеотидной и порфириновой природы — никотинамидные ферменты, флавопротеиды и цитохромы. Наиболее важной особенностью кофакторов этих ферментов является их снособность восстанавливаться, принимая на себя протоны субстратов, и существовать в восстановленной форме (таковы, например, никотинамиднуклеотидные коферменты и флавиннуклеотиды), либо передавать электроны от одного кофактора к другому за счет разности потенциалов (цитохромный участок дыхательной цепи). Кроме того, как показали исследования последних лет, в дыхательной цени могут принимать участие дополнительные промежуточные переносчики электронов, например хиноны (убихиноны, витамины Е и К) или производные аскорбиновой кислоты (витамин С). [c.250]

Обычно для характеристики эффективности О.ф. используют величины Н /2е или /2е, указывающие сколько протонов (либо электрич. зарядов) переносится через мембрану при транспорте пары электронов через данный участок дыхат. цепи, а также отношение Н /АТФ, показывающее, сколько протонов нужно перенести снаружи внутрь митохондрий через АТФ-синтетазу для синтеза 1 молекулы АТФ. Величина q 2й составляет для г нктов сопряжения 1, 2 и 3 соотв. 3-4, 2 и 4. Величина Н /АТФ при синтезе АТФ внутри митохондрий равна 2 одиако еще один Н может тратиться на вынос синтезированного АТФ из матрикса в цитоплазму переносчиком адениновых нуклеотидов в обмен на АДФ Поэтому кажущаяся величина /АТФ ру,и равна 3. [c.339]

Вкратце рассмотрим a +.Mg + ATPaay мембраны саркоплазматического ретикулума, биохимические особенности которой подробно охарактеризованы. Молекула фермента состоит иэ одной полипептидной цепи (AI 100 000), возможно, это протеолипид. Частичное расщепление трипсином показало, что обе функции —гидролиз АТР и транспорт ионов — осуществляются на разных участках одной и той же полипептидной цепи. Фрагмент триптического расщепления с М 30 000 содержит участок, который, как и в Na+,K+-Ha o e, кратковременно фосфорилируется АТР другой фрагмент с М 20 000 может быть встроен в искусственную липидную мембрану с появлением селективной кальциевой проводимости. Возможно, что он представляет собой ионофор [9]. При этом, однако, не выяснен механизм сопряжения энергии гидролиза АТР с ионным транспортом. [c.179]

Нагревание хлорированного ПВХ в инертной атмосфере при темп-рах < 330 °С сопровождается выделением НС1. Появляющаяся при этом окраска полимера обусловлена возникновением системы сопряженных связей. Длительное нагревание приводит к сшиванию макромолекул. Зависимость lgf от 1/2" к — константа скорости дегидрохлорирования) имеет перегиб в области 220—240 °С. Ниже этой темп-ры энергия активации дегидрохлорирования составляет ок. 100 кджЫоль (24 ккал моль), выше — ок. 10 кдж/молъ (50 ккал/моль). Участок с низкой энергией активации обусловлен наличием в макромолекулах П. с. третичных атомов углерода, концевых двойных связей и др. Длительное хлорирование улучшает термостойкость вследствие разрыва цепей у третичного атома углерода, присоединения хлора по двойным связям. При темп-рах выше 330 °С образуются бензол, моно- и дихлорбензолы. Чем выше содержание хлора, тем выше выход хлор-бензолов. Конечным продуктом термораснада является пористый уголь. [c.295]

Хотя в принципе мы молсем рассматривать как полную последовательность метаболических реакций, так и любую ее часть, величина степени сопряжения будет зависеть от нашего выбора. Рассмотрим участок цепи реакции сСйО уУzZ. Он включает следующие промежуточные реакции [c.148]

Каротиноиды представляют собой очень гетерогенный класс пигментов, имеющих длинные, в основном алифатические, боковые цепи. В этот класс входит около 350 соединений, которые встречаются как в хлороцластах, так и в фотосинтезирующих бактериях. Общей особенностью молекул этих соединений является центральный гидрофобный участок, имеющий систему сопряженных двойных связей, которая несет делокализованные электроны и определяет характерный спектр каротиноидов в видимой области. В экспериментах часто используют тот факт, что при образовании сильного электрического поля на сопрягающей мембране спектр поглощения каротиноидов сдвигается на несколько нанометров (рис. 6.4). Здесь следует напомнить, что мембранный потенциал всего в 100 мВ на мембране толщиной в 10 нм соответствует полю в Мембране со средней напряженностью lO B- M . Спектральный сдвиг характерен не только для каротиноидов, но в несколько меньшей степени и для хлорофилла. Электрохромные эффекты наблюдаются как в бактериях, так и в хлоропластах, где они были впервые описаны (Junge, Witt,-1968). [c.136]

При однократном введении этанола в организм концентрации АцА колеблются в пределах 100—400 нМ [215] (физиологический уровень) и он окисляется в печени со скоростью примерно 12 нмоль-мин мг белка (37° С) [267]. При этом он способен активировать дыхательную цепь митохондрий, значительно увеличивая скорость потребления кислорода изолированными митохондриями в состоянии 3, и дает коэффициент фосфорилирования АДФ/0=2,6. Разобщители окислительного фосфорилирования ускоряют его окисление как in vivo, так и in vitro [131, 132, 216], а ингибиторы транспорта электронов в дыхательной цепи (ротенон и антимицин А) резко подавляют. Последнее свидетельствует в пользу того, что окислительный метаболизм АцА действительно связан с дыхательной цепью, реализуется через НАД-зависимый участок и сопряжен с окислительным фосфорилированием [363]. Однако в концентрациях, превьппающих физиологические, проявляется токсический эффект АцА, выражающийся в подавлении митохондриального дыхания, уменьшении АДФ/0 и стимулирующего влияния разобщителей [267, 396]. Аналогичный эффект наблюдается при хроническом введении этанола животным. Уменьшение энергозависимого потребления кислорода при этом связано с подавлением главным образом НАД-зависимого окисления [132, 483, 583, 613]. [c.158]

Комплекс I (НАДН-дегидрогеназа) обеспечивает перенос электронов от НАДН на убихинон (Q). Комплекс II называется сукцинатдегадрогеназой и транспортирует электроны от сукцината к убихинону. Комплекс III (цитохром с редуктаза) осуществляет перенос электронов от убихинона к цитохрому с. Комплекс IV (цитохром с оксидоредуктаза) является терминальным комплексом в цепи переноса электронов. Электроны, пройдя цепь переносчиков, теряют значительное количество свободной энергаи, этого количества энергии достаточно для синтеза трех молекул АТФ. В дыхательной цепи есть три участка, где выделяемая свободная энергия используется для синтеза АТФ. Эти участки являются пунктами энергетического сопряжения между переносом электронов и синтезом АТФ. Первый участок от НАДН до убихинона, второй - от убихинона до цитохрома С/, третий - от цитохрома с до кислорода (Рис. 2). [c.7]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология