Белки кислотами

Соотношение этих оснований и последовательность их расположения вдоль полинуклеотидной цепи различны в каждой нуклеиновой кислоте. Первичную структуру нуклеиновых кислот изучают практически так же, как и структуру белков кислоту расщепляют гидролизом и идентифицируют фрагменты. Именно таким путем после семи лет работы Р. Холли и сотрудники (Корнельский университет) определили точную последовательность 77 нуклеотидов в молекуле РНК одного из типов (стр. 1065). [c.1062]

Белок лактоглобулин, выделяемый из сырной сыворотки, имеет молекулярный вес 42020 -f 105. При гидролизе 100 мг белка кислотой с последующим подщелачиванием получено 1,31 мг аммиака. [c.1067]

Кислотные альбуминаты, образующиеся при действии на белки кислот, нерастворимы в воде и солевых растворах, но легко растворимы в разбавленных кислотах и щелочах. Кислоя-ные альбуминаты не коагулируют при нагревании их растворов и из кислых растворов выпадают при добавлении щелочей при слабокислой реакции, а из щелочных растворов при добавлении кислот — при слабощелочной реакции. [c.187]

Добавляя к раствору белка кислоту и повышая тем самым концентрацию Н ионов в растворе, можно подавить диссоциацию карбоксильных групп белка и тем самым уменьшить его отрицательный заряд. Если, наоборот, добавить к раствору щелочи, то можно подавить диссоциацию ОН ионов белка и снизить тем самым его положительный заряд. [c.276]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Осаждение белков кислотами [c.259]

При гидролизе белков кислотами рацемизации аминокислот не происходит, т. е. аминокислоты получаются в виде /-аминокислот. В этом состоит преимущество кислотного гидролиза перед щелочным. Большинство аминокислот устойчиво к действию кипящих минеральных кислот. Исключение составляют триптофан, который при таком гидролизе полностью разрушается, и окси-аминокислоты — серии и треонин, разрушающиеся частично. Продукты разложения триптофана превращаются в темнокоричневые вещества, называемые гуминами гумины образуются, вероятно, в результате конденсации индольного ядра триптофана с небольшими количествами образующихся во время гидролиза альдегидов [1]. Образование гуминов можно предотвратить прибавлением [c.23]

Н+, связанные в белке-кислоте , высвобождаются и нейтрализуют добавленные ионы ОН [c.111]

Количество солевой формы белка при этом незначительно увеличивается, а белка-кислоты — эквивалентно уменьшается. И поэтому pH практически не изменится. [c.111]

Прямое титрование белка кислотами, анионы которых прочно связываются с осажденным белком, например метафосфорной [188] и трихлоруксусной [189] кислотами, открывает интересные возможности для определения белков. Разумеется, этот метод более пригоден для определения связываемых кислотами групп белка, чем для определения самого белка, но при некоторых обстоятельствах, когда белок имеет однородный состав и установленную величину поглощения кислот, метод может обладать значительными возможностями. [c.36]

Химическое расщепление. При гидролизе белков кислотами в мягких условиях (37° С, несколько часов) происходит лишь частичное разрушение пептидных связей. Известно, что к концу гидролиза в гидролизате обычно накапливается значительное количество дипептидов. Однако путем подбора времени гидролиза и концентрации кислоты можно добиться образования возможно менее сложной смеси пептидов. [c.81]

В XIX столетии стали появляться данные о том, что при обработке белков кислотами (гидролиз) при температуре 100—105 С они расщепляются с образованием относительно простых низкомолекулярных азотсодержащих соединений — аминокислот. К настоящему времени из ги ]ролиза-тов различных белков выделено свыше 20 различных -аминокислот. [c.7]

Пептоны могут быть получены при гидролизе белков кислотой. В этом случае проводят гидролиз белков в разбавленной водою соляной кислоте, причем белки не доводятся до полного расщепления, т. е. до образования лишь свободных аминокислот. Легче получить полипептиды при воздействии на белки ферментов — пепсина и трипсина. Белки под влиянием пепсина и трипсина распадаются, превращаясь в смесь различных по сложности полипептидов. Изолированные полипептиды по своим свойствам подобны синтетическим остатки аминокислот у них соединены друг с другом пептидными связями. Благодаря этим прочным (ковалентным) связям [c.29]

Прямое титрование белка кислотой или основанием обычно дает не поддающуюся интерпретации кривую ионизации из-за перекрывания, обусловленного титрованием большого числа [c.185]

Пептидная структура белков подтверждается рядом данных гидролиз белков кислотами, основаниями или ферментами дает пептиды и, в конце концов, аминокислоты в ИК-спектрах белков имеются полосы, характерные для амидной группы основываясь на пептидной связи, можно построить вторичные структуры, в точности отвечающие данным рентгеноструктурного анализа. [c.1054]

Ферменты являются белками, поэтому любые агенты, вызывающие денатурацию белка (кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, нагревание), приводят к необратимой инактивации фермента. Однако подобное инак-тивирование относительно неспецифично, оно не связано с механизмом действия ферментов. Гораздо большую группу составляют так называемые специфические ингибиторы, которые оказывают свое действие на какой-либо один фермент или группу родственных ферментов, вызывая обратимое или необратимое ингибирование. Исследование этих ингибиторов имеет важное значение. Во-первых, ингибиторы могут дать ценную информацию о химической природе активного центра фермента, а также о составе его функциональных групп и природе химических связей, обеспечивающих образование фермент-субстратного комплекса. Известны вещества, включая лекарственные препараты, специфически связывающие ту или иную функциональную группу в молекуле фермента, выключая ее из химической реакции. Так, йодацетат I H,—СООН, его амид и этиловый эфир, пара-хлормеркурибензоат lHg—С Н,—СООН и другие реагенты сравнительно легко вступают в химическую связь с некоторыми SH-группами ферментов. Если такие группы имеют существенное значение для акта катализа, то добавление подобных ингибиторов приводит к полной потере активности фермента [c.147]

Денатурация белка кислотой или щелочью определяется двумя факторами. Во-первых, свободная энергргя сферического полиэлектролита пропорциональна квадрату суммарного заряда поверхности, так что стабильность глобулы убывает в обе стороны от изоэлектрической точки. Во-вторых, изменение pH может приводить к ионизации групп, погребенных в неполярном ядре глобулы. Будучи ионизованными, эти группы притягивают гидрат-пые оболочки, что вызывает сдвиг равновесия к расплавленной форме. [c.118]

Пептйды из белков. Некоторые пептиды образуются как промежуточные продукты при гидролизе белков кислотами или ферментами. Некоторые из них удалось выделить и идентифицировать (Э. Фишер и [c.411]

Высоленный белок после -удаления солей диализом или разбавлением снова переходит в раствор. Такой процесс носит название обратимой коагуляции (осаждения). Примером обратимой коагуляции до некоторой степени мон ет служить осаждение белков кислотами н щелозами [c.448]

Все обычные аминокислоты, входящие в состав белков, представляют собой белые кристаллические вещества, устойчивые в твердом состоянии при обычной температуре (около 25°). При нагревании до относительно высокой температуры (обычно в интервале, охватывающем несколько градусов) они разлагаются (табл. 2). Аминокислоты не имеют резких точек плавления или разложения, поэтому определение этих точек имеет ограниченную ценность для характеристики аминокислот. Как правило, аминокислоты устойчивы в водных растворах автоклавирова-ние таких растворов при температуре 100—200° в течение короткого времени (0,5—2 час.) не вызывает заметного разложения. Глутамин составляет исключение из этого правила автоклавиро-вание при нейтральном pH приводит к полной его циклизации в аммонийную соль пирролидонкарбоновой кислоты. Глутаминовая кислота также циклизуется при нагревании в водных растворах, но гораздо медленнее, чем глутамин. Устойчивость аминокислот во время гидролиза белков кислотами и щелочами обсуждалась выше (стр. 24). [c.29]

Паули предполагает, что все эти свойства белков связаны 1 сключительно с ионизацией, которая увеличивается с повышением концентрации прибавленной к белку кислоты или щелочи, [c.330]

Гидролиз белков кислотами в более мягких условиях, чем это необходимо для полного гидролиза до аминокислот, широко используется в белковой химии как ценный метод фрагментации пептидных цепей. Основная задача при применении этого метода состоит в выборе условий, позволяющих получить возможно менее сложную смесь пептидов. К сожалению, математические подходы к решению вопроса слишком сложны как отметил Сэнджер, в ходе кислотного гидролиза, за исключением момента приближения его к концу, нет такой фазы, когда состав гидролизата не был бы сложным. [c.117]

Если значение й сохраняется постоянным при помо щи ряда буферов различного pH, но имеющих одинаковую ионную силу, то подвижность сферической молекулы белка будет прямо пропорциональна заряду. Обычно, как мы видели, подвижность является функцией как заряда, так и толщины двойного слоя. Свободный заряд на молекуле белка в первом приближении равен сумме связанных водородных или гидроксильных ионов. Эти данные могут быть получены из кривой титрования белка кислотами и основаниями. Абрамсон сравнил заряд, вычисленный по уравнению (43), с зарядом, вычислент ным по кривой титрования, и получил хорошее совпадение. Лонгсвортс также показал пропорциональность между подвижностью и кривой титрования яичного альбумина в интервале pH от 3 до 12. Аналогичные результаты для р-лактоглобулина получены Каннаном, Пальмером и Кибриком. [c.219]

А олекулярное соединение хинона и гидрохинона. 2 Кристаллизуется с 1]/а НаО. 3 Kf сталлизуется с ЗН..О.4 Кристаллизуется с 1 Н.,0. 5 Полимеризацией хлоропрена получа синтетический каучук (С4НБС1)Ж (см. стр. 188i. e При участии хлорофилла под действи света в растениях осуществляется синтез (фотосинтез органических веществ (углевод белки, кислоты и др.) из ССХ. воздуха, воды, азота и неорганических солей. Методом ме1 иых атомов (см. стр, 43) установлено, что при фотосинтезе происходит разложение во, [c.158]

Р, Р -Дихлордиэтиловый эфир. Полимеризацией хлоропрена получают синт тический каучук (С)Н5С1)д (см. 238). При участии хлорофилла под действи света в растениях осуществляется синтез (фотосинтез) органических веществ (угл воды, белки, кислоты и др.) из СО2 воздуха, воды, азота, серы и других элемент( (поглощение растением в виде неорганических солей). Методом меченых атом< (см, стр. 47) установлено, что при фотосинтезе происходит разложение воды I [c.180]

Описание приборов. В 1912 г. Икеда и Сузуки [51] взяли патент на метод производства пищевкусового вещества . Этим веществом являлся глютаминат натрия, который получался гидролизом растительных белков кислотами, а после удаления избытка кислоты — электролизом смеси аминокислот в трехсекционном приборе. Глютаминовая кислота затем собиралась в анодной секции, где она соединялась с металлом анода. Затем соль разлагалась углекислым натрием и полученный глютаминат натрия перекристаллизовывался. Было также замечено, что основные аминокислоты могут быть изолированы из катодной секции, а нейтральные аминокислоты — из центральной секции. [c.240]

Гидролиз белков кислотой или щелочью приводит к потере некоторых аминокислот и их производных. В общепринятых условиях исчерпывающего гидролиза (6 М НС1, 18—24 ч, 110°С [266]) полностью разрушаются триптофан, аспарагин, глутамин, гликозиды, эфиры, образованные карбоксильными сульфо- и фосфорными группами, частично теряются серии, треонин и тирозин. Цистин и метионин частично разрушаются или окисляются до цистеиновой кислоты и метионинсульфона соответственно. Пептидные связи, включающие остатки валина, изолейцина и лейцина, гидролизуются трудно, и продолжительность гидролиза образцов, содержащих эти аминокислоты, увеличивают до 48, 72, 96 и даже 120 ч. Скорость высвобождения и деструкции индивидуальных аминокислот зависит в основном от природы белка и присутствия в нем солей и металлов (в металлопротеи-нах). Обычно кинетические кривые высвобождения серина, треонина и других лабильных остатков экстраполируют к нулевому времени гидролиза, а аминокислот с разветвленной боковой цепью —к бесконечному времени [372]. Однако может быть принято допущение, что за 24 ч теряется 10% серина и 5% трео- [c.249]

Местное всегда проявляется на путях введения. Например, на коже или слизистых оболочках возникают ожоги, если на них попадают соединения, способные коагулировать белки (кислоты, щелочи, солм тяжелых металлов, мышьяковистые препараты и др ), в подкожном и мышечном слоях образуются инфильтраты, абсцессы, флегмоны, если инъецируют лекарства, обладающие сильным раздражающим действием (концентрированные растворы антибиотиков, аминазин и др.), даже в сосудах при внутривенном введении растворов может проявляться местное действие лекарств (на стенку сосуда). [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология