Спермидин Спермин

Методы выделения нуклеиновых кислот. При изучении химического состава и строения нуклеиновых кислот перед исследователем всегда стоит задача выделения их из биологических объектов. В главе 2 было указано, что нуклеиновые кислоты являются составной частью сложных белков — нуклеопротеинов, содержащихся во всех клетках животных, бактерий, вирусов, растений. Нуклеиновые кислоты обладают сильно выраженными кислыми свойствами (обусловлены остатками ортофосфорной кислоты в их составе) и при физиологических значениях pH несут отрицательный заряд. Этим объясняется одно из важных свойств нуклеиновых кислот—способность к взаимодействию по типу ионной связи с основными белками (гистонами), ионами металлов (преимущественно с М "), а также с полиаминами (спермин, спермидин) и путресцином. Поэтому для вьщеления нуклеиновых кислот из комплексов с белками необходимо прежде всего разрушить эти сильные и многочисленные электростатические связи между положительно заряженными молекулами белков и отрицательно заряженными молекулами нуклеиновых кислот. Для этого измельченный путем [c.96]

Спермидин (спермин) фос- Малоновая кислота. . 2 [c.187]

Спермидин, спермин [уравнение (1 -20)] [c.112]

ЖИВОТНЫХ тканей окисляют 1,4-диаминобутан с образованием тех же продуктов. Медьсодержащая оксидаза из сыворотки крови быка окисляет спермидин в моноальдегид, а спермин — в диальдегид [38]. Хотя оба эти соединения сильно токсичны, существует предположение, что они играют существенную роль в регуляции внутриядерного метаболизма. [c.101]

Протеазы. В листьях обнаружено, по меньшей мере, четыре типа этих ферментов [101]. Они локализованы среди других в хлоропластах и вакуолях [85, 112]. Физиологическое значение этих протеаз неясно. Однако замечено, что их содержание нередко повышается в вакуолях в-процессе старения тканей [115]. Кроме того, природные поликатионы, такие, как кадаверин, спермин, путресцин или спермидин, подавляют активность некоторых протеаз в клетках [18]. В листьях люцерны потери белков могут достигать 40 % между заготовкой зеленой массы и ее гомогенизацией Финли и др. [31] относят их за счет протеаз, выявленных в листьях. Из люцерны была выделена протеаза с молекулярной массой 68 ООО Да, у которой оптимальная активность проявляется при pH 7—9, это позволяет ей оставаться активной даже после обработки зеленого клеточного сока люцерны [108]. [c.256]

ДИАМИНЫ, содержат в молекуле две аминогруппы Наиб значение имеют алифатич а, т-Д (С2-С,2), моно- и бициклич ароматич и алициклич первичные Д, а также ряд вторичных и третичных Д В природе наиб известны пента- и тетраметилендиамины H2N( H2) NH2, где л = 5 и 4, содержащиеся в продуктах гнилостного распада белков-соотв кадаверин и путресцин (т пл 9и 27-28°С, т кип 178-179 и 159Х, 0,873 и 0,877, легко раств в воде и этаноле, плохо-в диэтиловом эфире) Образуются при ферментативном декарбоксилировании соотв лизина и орнитина Кадаверин найден в спорынье, мухоморе, сыре, пивных дрожжах Путресцин - исходное соед для синтеза физиотогически активных полиаминов (спермидина и спермина) [c.45]

Необходимыми низкомолекулярными компонентами всех рибосом являются ионы двухвалентных металлов, и в первую очередь ионы Mg +. Кроме в рибосомах присутствуют ионы Са другие катионы (Мп , Со + и т. д.) обнаружены в незначительных количествах. Содержание Mg " составляет в среднем 2500—3000 атомов на рибосому, т. е. почти вся РНК в рибосоме присутствует в виде магниевой соли. При уменьшении содержания Mg + до определенного уровня происходит сначала диссоциация рибосомы на субъединицы, а при концентрации ниже 1000 атомов на рибосому нарушается структура субъединиц. Ионы Mg +, принимающие участие в объединении субъединиц рибосомы, связаны лабильно и легко обмениваются с ионами Mg + среды. Напротив, ионы Mg +, ответственные за поддержание компактной целостной структуры субъединиц, прочно связаны и медленно обмениваются с ионами Mg " среды Важными компонентами рибосом являются также диамины и полиамины (1,3-диаминопропан, путресцин, кадаверин, спермидин, спермин и др.). Диамины и полиамины, по-видимому, выполняют существенную роль в нейтрализации фосфатных групп РНК и поддержании структуры рибосомы. Показано, что вариации молекулярного веса рибосом (2,8— 5)-10 обусловлены разным содержанием в них белкового компонента. Абсолютное содержание РНК во всех рибосомах является постоянным и соответствует суммарному весу 1,7-10 . [c.460]

Свойства этилендиаминтетрапропионовой кислоты как аналитического реактива сравнивались со свойствами так называемого трилона Б (этилендиаминтетрауксусной кислоты) Восстановлением продуктов цианэтилирования путресцина может быть получен спермин и спермидин [c.77]

Полиамины составляют ряд родственных соединений, частично образующихся из аргинина они присутствуют во всех клетках в относительно больших количествах (зачастую в миллимолярных концентрациях). Содержание полиаминов в клетках часто находится в стехио-метрическом соотношении с содержанием РНК. Однако у Т-четных бактериофагов н большинства бактерий содержание полиаминов ассо-ииировано с ДНК. Полиаминам приписывают множество функций. Они могут в известной мере замещать клеточный К" " и M.g + и, видимо, играют существенную регуляторную роль в процессах синтеза нуклеиновых кислот и белков [36]. Спермидин, по всей вероятности, играет специфическую роль в процессе клеточного деления [40а]. Полиамины могут взаимодействовать с двойной спиралью нуклеиновых кислот, образуя мостики между полинуклеотидными цепями в этом случае положительно заряженные аминогруппы взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатами остова нуклеиновых кислот [40]. В одной модели (предложенной Тсубои [40Ь]) тетраметиленовая часть молекулы полиамина укладывается в малой бороздке, связывая три пары оснований, а триметиленовые группы (одна в спермидине и две в спермине) образуют мостики между смежными фосфатными группами [c.99]

В организме животных, по-видимому, происходит также окислительный распад спермина с образованием спермидина последний окисляется в 1,4-диаминобутан, который в заметных количествах экскрети-руется с мочой [38]. [c.101]

Цитоплазма клеток всех эукариотич. организмов содержит неск. более крупные 80S Р. Их мол. м. ок. 4-10 , линейные размеры 25-30 нм, содержание белка в них значительно больше, чем в прокариотической Р. (соотношение РНК белок ок. 1 1). Рибосомная РНК 80S также связана в осн. с Mg и Са и с небольшим кол-вом полиаминов (спермин, спермидин и др.). [c.264]

Спермацет 1/825, 826 3/876 5/1009 Спермацетовое масло 1/826 4/172 Спермидин 1/39 2/81 4/520 Спермин 1/39 2/81 4/520 5/1039 Сперрилит 1/384 3/304, 1128, 1132 Спецодежда 2/323, 324 Спилловер 4/78Й [c.712]

Соотношение масс РНК белок в них около 2 1 соответственно, парциальный удельный объем 70S рибосом около 0,60 см /г, а плавучая плотность в s l 1,64 г/см . РНК в рибосомах присутствует главным образом в виде ее Mg2+-, и, по-видимому, частично Са2+-соли Mg составляет до 2% сухой массы рибосом. Кроме того, в варьирующих количествах (до 2,5% сухой массы) могут присутствовать также органические катионы, такие как спермин, спермидин, кадаверин и путресцин. Количество связанной воды в 70S рибосомах относительно невелико и составляет около 1 г/г, т. е. рибосомы в водной среде суть довольно компактные, не разбухшие частицы. [c.52]

ЖИВОТНЫХ, Грибы, растения и простейших, содержит несколько более крупные 80S рибосомы. Их молекулярная масса составляет около 4 10 дальтон, а линейные размеры от 25 до 30 нм (в лиофильно-высушенном состоянии). Они также включают только два типа биополимеров — РНК и белок, но содержание белка в них существенно больше, чем в прокариотических рибосомах соотношение масс РНК белок около 1 1, парциальный удельный объем около 0,65 смз/г и плавучая плотность в s l 1,55—1,59 г/смз. Важно отметить, что абсолютное количество как РНК, так и белка (а не только пропорция белка) в 80S рибосомах существенно больше, чем в 70S рибосомах. Рибосомная РНК 80S рибосом также связана, в основном, с такими двувалентными катионами, как Mg2+ и Са2+, а также с небольшим количеством полиаминов и диаминов (спермин, спермидин, путресцин). [c.53]

Значение этих реакций для тканей животных огромно, поскольку продукты реакций используются для синтеза полиаминов-спермидина и спермина. [c.445]

Следует отметить, что сравнительно недавно в животных тканях был открыт фермент, катализирующий декарбоксилирование орнитина. Путресцин (продукт ЭТОЙ реакции) наряду с -аденозилгомоцистеином (продуктом декарбоксилирования -аденизилметионина) участвует в синтезе биологически важных полиаминов — спермина и спермидина [c.364]

Все живые организмы от бактерий до млекопитающих содержат в своем химическом составе алифатические амины путресцин 6.27, кадаверин 6,22, спермидин 6.23 и спермин 6,24. Эти вещества давно привлекли к себе внимание науки. Кристаллы спермина были описаны в сперме человека еще в 1677 г. Метаболиты 6,21—6,24 носят общее название полиаминов и играют важную, но до конца не понятую роль в регуляции клеточного деления. В частности, их обмен нарущается при злокачественном росте. В растительных тканях биосинтез полиаминов усиливается при дефиците калия. Биогенетическим предшественником их служит аминокислота аргинин, которая сначала превращается в орнитин 6,25, а затем под действием фермента орни- [c.434]

Спермидин и спермин, ацилированные непредельными кислотами, дают начало другому структурному типу полиаминовых алкаловдов. Он характеризуется тем, что из ацильных производных благодаря внутримолекулярной реакции Михаэля и другим способам присоединения по двойной связи образуются гетероциклические структуры. Например, превращение 6.30 6.31 лежит в основе биосинтеза алкалоида хвощей палюстрина и ингредиента конопли каннабисативена [c.435]

Биосинтез спермидина и спермина из путресцина и метионина [c.311]

Биосинтез спермидина и спермина из путресцина и метионина (определение путресцина, спермидина и спермина) [2331]. [c.337]

Основные яды и их характеристика. Из примерно 1200 видов скорпионов около 20 имеют опасные для человека яды. Нативные яды представляют собой бесцветную слегка опалесцирующую жидкость кислой реакции легко растворяются в воде, водном растворе глицерина, не растворяются в этаноле, хлороформе, ацетоне, бензине. Разрушаются крепкими кислотами, щелочами, а также хлором, марганцовокислым калием, иодом. Выдерживают кратковременное нагревание до 100 °С. По силе токсического действия они в среднем в 1000 раз превышают цианид калия. В яде обнаружены углеводы, биогенные амины, гистамин, некоторые полиамины — спермидин, следы путресцина и спермина. Особый интерес представляют белковые фракции яда, содержащие токсические полипептиды и ферменты к числу последних относятся фосфолипазы А и В, ацетилхолинэстераза, кислая фосфатаза, нуклеотидаза, фосфодиэстераза, гиа-луронидаза, рибонуклеаза. Активность токсичных полипептидов может в несколько раз превосходить токсичность целого яда. Токсичность яда зависит от способа его получения. Так, яд, полученный при механическом раздражении тельсона, в два раза более токсичен, чем полученный при электрической стимуляции. [c.730]

ТЕТРАМЕТИЛЕНДИАМИН (1,4-диаминобутан, путресцин) Н2Ы(СН2).КН2, iял 27-28 °С, Л,.ш 159 С ыТ 0,877 легко раств. в воде и сп., плохо — в эф. Образуется при ферментативном декарбоксилировании орнитина в тканях организма — исходное соед. для синтеза физиологически активных полиаминов (спермидина и спермина). Получ. гидрированием динитрила янтарной к-ты над кобальтовым катализатором. Примен. в произ-ве полиамидов. По токсичности близок к 1,5-пентаметилендиамину. [c.572]

В последнее время большое внимание уделялось высокоскоростной ионообменной хроматографии физиологически активных полиаминов (путресцина, кадаверина, спермина и спермидина) вследствие их влияния на процесс образования злокачественных опухолей. Различия двух методов, разработанных Адлером [c.274]

Пример реального разделения показан на рис. 30.6. Весьма интересные результаты были получены при разделении флуоресцентных производных путресцина, кадаверина, спермина и спермидина. Ньютон [49] приводит описание более классической системы, в которой используются производные диметиламино-нафталинсульфохлорида. Разделение проводили на колонке размером 25X2,5 см, заполненной микропаком (М1сгорас) N-10, [c.277]

Смотреть страницы где упоминается термин Спермидин Спермин: [c.122] [c.193] [c.223] [c.266] [c.260] [c.1199] [c.572] [c.352] [c.32] [c.264] [c.68] [c.390] [c.182] [c.524] [c.311] [c.188] [c.164] [c.272] [c.275] [c.278] [c.279]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология