Белки лизосомный

Судьба проникших в клетку лигандов неодинакова, но большинство из них проходят испытания в лизосомах. Лизосомные гидролазы разрушают попавшие в лизосомы лиганды, а продукты их деградации удаляются из клетки либо, как в случае ЛНП, переносятся в цитоплазму и используются там в качестве строительного материала. Было бы слишком расточительным уничтожать в лизосомах и рецепторы. С помощью ингибиторов синтеза белка можно блокировать образование и синтез новых рецепторов, а рециклизация рецепторов будет продолжаться. [c.50]

Согласно сигнальной гипотезе (1971), необходимая информация о секреции белковых макромолекул находится в молекуле матричной РНК, содержащей сразу вслед за инициирующим кодоном несколько (30—40) триплетов, кодирующих сигнальную (лидерную) аминокислотную последовательность белка. Это своеобразный опознавательный знак белка. Новообразованные полипептидные цепи секретируемых белков, лизосомных ферментов и некоторых интегральных мембранных белков содержат на Ы-конце сигнальный пептид. Как известно, для многих таких пептидов характерна высокая гидрофобность и наличие 1—2 положительных зарядов на Ы-конце пептида, т. е. гидрофобному участку предшествует основная аминокислота. Все это облегчает взаимодействие с полярными группами фосфолипидов и прохождение через гидрофобный слой мембран ЭПР. [c.68]

Как и все клеточные органеллы, лизосомы не только содержат уникальный набор ферментов, но и окружены необычной, непохожей на остальные, мембраной. Эта мембрана, например, содержит транспортные белки, позволяющие продуктам расщепления макромолекул покидать лизосому, после чего они могут либо выделяться из клетки, либо использоваться внутри нее вторично. Кроме гого полагают, что в мембране лизосомы находится специальный белок, использующий энергию АТР для накачки ионов Н в лизосому. Именно это поддерживает в полости данной органеллы pH около 5 (рис. 8-69У Большинство белков лизосомной мембраньг необычно сильно гликозилированы. что. возможно, защищает их от действия протеаз в полости органеллы. [c.67]

Кроме лизосомного в клетках происходит АТФ-зависимый распад чужеродных и собственных белков с участием специфического белка (условное название "вездесущий"), роль которого еще изучается. [c.255]

Значительно обновлена глава 8, посвященная внутриклеточным органеллам, теперь она называется Внутриклеточная сортировка макромолекул и внутриклеточные компартменты . В нее введен анализ молекулярных основ сортировки лизосомных и секреторных белков. [c.5]

Вскоре было показано, что все корректирующие факторы представляют собой специфические белки. Более подробный анализ показал, что это лизосомные ферменты, участвующие в расщеплении сульфатированных гликозаминогликанов. Важную роль в выяснении механизмов подоб- [c.34]

Проблема проведения заместительной ферментотерапии у больных с дефицитом лизосомных ферментов привлекает пристальное внимание специалистов [22]. В самом деле, клетки обладают способностью захватывать ферменты из внеклеточной среды, что было показано на культуре тканей. По всей вероятности, в ходе пиноцитоза наружная мембрана втягивается в клетку, образуя пиноцитозные вакуоли, сливающиеся затем с лизосомами. Далее гидролазы лизосом расщепляют полисахариды клеточной стенки, что, по-видимому, необходимо для нормального функционирования клетки. С другой стороны, пиноцитоз— это способ потребления клеткой ферментов из внеклеточной среды, и именно это лежит в основе принципиальной возможности заместительной ферментотерапии. Однако с ферментотерапией связана проблема аллергической реакции организма на введение чужеродных белков в кровоток. В тех случаях, когда избыточно накапливаемые вещества посту- [c.544]

В культурах фагосом ПВПО вызывал задержку или предотвращал выделение токсичных лизосомных ферментов, которые выделялись при добавлении кремнеземного пылевидного препарата [355]. Очевидно, ПВПО проникал в клетку и здесь соединялся с кремнеземом (по всей вероятности, образовывал покрытие на кремнеземной частице) и тем самым препятствовал адсорбции и последующей денатурации белков. Таким образом, лизосомные мембраны оставались неповрежденными, и не выделялись ферменты, способные умертвить макрофаг изнутри. [c.1082]

Опсонизация — это процесс прикрепления к поверхности бакгерии особых белков, называемых опсонинами. Обычно опсонины относятся к системе комплемента или к антителам. Роль опсонизации проиллюстрирована рис. 14.36. На поверхности фагоцитов находятся рецепторы, структурно соответствуюшие прикрепленным к бактериям опсонинам и способные с ними соединяться. В результате при соприкосновении опсонизированной мишени с фагоцитом он ее распознает, связывает, а затем заглатывает. При этом его цитоплазма обтекает неподвижную мишень со всех сторон, так что она оказывается внутри фагоцитарной вакуоли (рис. 14.37). С этой вакуолью сливаются мелкие лизосомы, формируя фаголизосому. В нее высвобождаются лизосомные и другие гидролитические ферменты, а также кислота, перевариваюшие бактерию. Растворимые продукты переваривания поглошаются окружаюшей цитоплазмой фагоцита. [c.173]

Лизосомные ферменты сортируются в аппарате Г ольджи мембраносвязанным белком-рецептором, узнающим маннозо-6-фосфат [56] [c.69]

Рис. 8-72. Транспорт вновь образованных лизосомных гидролаз в лизосомы. В цис-аппарате Гольджи предшественники лизосомных гидролаз метятся при помощи ман-нозо-6-фосфатных групп, а в транссети Гольджи отделяются от других типов белков. Это отделение происходит потому, что отпочковывающиеся от транс-сети Г ольджи клатриновые окаймленные пузырьки содержат рецепторы маннозо-6-фосфата, связывающие лизосомные гидролазы Пузырьки утрачивают кайму и сливаются с эндолизосомами (см. рис. 8-71). При низком рП. который существует в эндолизосомах, гидролазы отщепляются от рецепторов Рецепторы возвращаются в аппарат Г ольджи для проведения повторных циклов транспорта. Вероятность возвращения гидролазы в аппарат Г ольджи вместе с рецептором сильно снижается за счет удаления фосфата от маннозного остатка. Хотя существует два структурно различных маннозо-6-фосфат-ре-цепторных гликопротеина, сильно отличающихся по размерам, они имеют сходную аминокислотную последовательность и, вероятно, выполняют сходные функции.

Рис. 8-73, Один из возможных механизмов, позволяющих направлять окаймленные транспортные пузырьки к определенной внутриклеточной мембране. В этой гипотетической модели молекулы груза - это лизосомные гидролазы. а приемщик груза -это белок-репептор мапнозо-6-фосфата Изображенные здесь молекулы маркера стыковки и приемщика пока еще не охарактеризованы. Однако недавно открытые клатрип-связывающие белки, которые также связывают цитоплазматические хвосты некоторых мембранных белков, удовлетворяют данному

Они образуются, как и сферосомы, из тяжей эндоплазматической сети путем отшнуровывания мельчайших пузырьков. Отличительной их особенностью является явно выраженная реакция на кислую фосфатазу. Очевидно, лизосомная мембрана состоит из веществ, устойчивых к действию гидролаз, что служит необходимым условием для локализации посторонних продуктов, проникающих в клетку. Повреждение мембран лизосом может вызвать лизис фосфорных эфиров, нуклеиновых кислот, белков, мукополисахаридов и сложных эфиров серной кислоты. В связи с этим органеллы и были названы лизосомами. Они принимают активное участие в расщеплении поступающих в клетку в процессе фагоцитоза или пиноцитоза питательных веществ. Вместе с тем лизосомы способны переварить саму клетку, в которой они находятся, но этому препятствует их мембрана. Нарушение целостности мембран лизосом влечет за собой повреждение окружающей цитоплазмы и органелл. [c.46]

Большинство секретируемых белков синтезируется в форме предшественников с большой молекулярной массой (например,, препроинсулин л 11,5кД). Эти предшественники секретируемых белков, белков-гормонов претерпевают ограниченный про теолиз уже при везикуляризации мембран аппарата Гольджи и особенно эффективно в ходе созревания , конденсации секреторных гранул, т. е. при слиянии первичных везикул с лизосомами. Другими словами, зрелые секреторные гранулы, по сути дела, специфические вторичные лизосомы, содержащие большой спектр лизосомных ферментов, главным образом, кислые протеиназы. [c.69]

Существуют различные иммунологические механизмы для разрушения клеточных стенок различных микроорганизмов. Микробы всех типов обладают цитоплазматической мембраной и пептидогликановой клеточной стенкой. Грамотрицательные бактерии, кроме того, имеют наружную мембрану, внешний слой которой содержит липополисахарид (ЛПС). Лизосомные ферменты и лизоцим разрушают структуру пептидогликана, а катионные белки и комплемент -наружную мембрану грамотрицательных бактерий. Клеточная стенка микобактерий чрезвычайно устойчива к различным воздействиям по-видимому, ее [c.317]

При фагоцитозе на бактерии непосредственно действуют реакционноспособные метаболиты кислорода (РМК) (1 ).Это вызывает кратковременное подщелоче-ние среды (повышение pH), способствующее эффективному действию катионных белков (2). Затем pH падает в результате закачивания в фаголизосому ионов Н" при низком pH начинают действовать лизосомные ферменты с рН-оптимумом в кислой области. Кроме того, бактерицидная активность включает действие лактоферрина, хелатирующего свободное железо как в кислой, так и в щелочной среде. [c.326]

Локальные короткодистантные эффекты тучных клеток проявляются на клеточно-тканевом уровне. Гепарин снижает метаболизм клеток благодаря изменению электрического потенциала клеточной поверхности, что ведет к торможению роста клеток и блокаде фагоцитоза. Благодаря полианионной структуре он, подобно другим ГАГ, способен образовывать комплексы с белками и связывать биогенные амины. На этом основаны антитоксическое действие гепарина, инактивация ряда ферментов, в том числе лизосомных, антигиалуронидазный эффект, снижающий проницаемость основного вещества и капилляров, освобождение тканй от излишков гистамина. Все это в совокупности обусловливает антивоспалительное действие гепарина. [c.71]

СС-хемокины, селективные для моноцитов/макрофагов, связавшись со своими рецепторами, посылают сигналы активации через посредство регуляторного белка G-протеина и активируют многие функции клеток хемотаксис, экспрессию адгезионных молекул, реорганизацию цитоскелета, продукцию супероксидных радикалов и провоспалительных цитокинов, секрецию лизосомных ферментов [14, 76]. [c.154]

Примеров эффективных подходов к исправлению наследственных нарушений обмена путём возмещения продукта уже много введение необходимых стероидов при врождённой гиперплазии надпочечников, тироксина при гипо-тиреоидизме, гормона роста при гипофизарной карликовости, уридина при оротовой ацидурии. К сожалению, пока ещё нет примеров возмещения внутриклеточных белков, хотя попытки в этом направлении предпринимались (например, при лечении лизосомных болезней). [c.284]

Для образования лизосом необходим синтез специфических лизосомньк гидролаз и мембранных белков. И те, и другие белки синтезируются в ЭР и транспортируются через аппарат Гольджи. Транспортные пузырьки, доставляющие их в эндолизосомы, а затем в лизосомы, отделяются от транс-сети Гольджи. Эти пузырьки должны включать именно лизосомные белки и не включать множество других белков, которые упаковываются в другие транспортные пузырьки и доставляются в другие органеллы. [c.69]

Подобно лизосомным гвдролазам, описанным в предыдущем разделе, белки, предназначенные для секреторных пузырьков (их часто называют секреторными белками) должны бьпь отобраны и упакованы в соответствующие пузырьки в транс-сети Гольджи. По-видимому, в этом случае происходит изб1 ательная агрегация секреторных белков. Образовавщиеся агрегаты в электронном микроскопе выглядят как электроноплотный материал в транс-сети Гольджи. Сигнал сортировки , направляющий белок к таким агрегатам, неизвестен, но, видимо, это сигнальный участок, общий для многих секреторных белков. Гакой вывод подтверждается следующими данными если ген, кодирующий секреторный белок, перенести в секреторную клетку другого типа, в норме не синтезирующую данный белок, то чужой белок будет также упаковываться в секреторные пузырьки. [c.75]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки лизосомный: [c.68] [c.68] [c.541] [c.584] [c.645] [c.68] [c.69] [c.69] [c.70] [c.76] [c.77] [c.354] [c.27] [c.49] [c.69] [c.45] [c.174] [c.181] [c.251] [c.123] [c.228] [c.15] [c.68] [c.69] [c.71] [c.74]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология