Рибосомальные SS РНК структура цепи

Рибонуклеиновые кислоты — полимерные молекулы, которые по своей структуре подобны ДНК. Отличительной особенностью РНК является то, что углеводной компонентой в них является О-рибофураноза, а место тимина занимает урацил. Последовательность оснований в скелете природных РНК еще не известна причем в противоположность ДНК, РНК состоят из простых поли-нуклеотидных цепей, в структуре которых последовательность пуриновых и пиримидиновых оснований варьируется в значительно меньшей степени, чем в нуклеотидном составе ДНК. В зависимости от характера выполняемых функций РНК делятся на три группы. Это прежде всего рибосомальные РНК, являющиеся основным компонентом клетки. Полагают, что рибосомальные РНК участвуют в создании клеточных образований — рибосом, однако их функция окончательно не выяснена. Информационные РНК являются как бы шаблонами в синтезе белка и составляют активную часть полирибосом. Так, характер синтезируемого белка зависит от последовательности оснований (А, Ц, У и Г) в полинуклеотидной цепи информационной РНК. Наконец, третья форма — растворимые РНК, являются как бы адаптором аминокислот, направляющим аминокислоты к специальным участкам (шаблонам) информационной РНК, осуществляющей синтез белка. Более детально биологическая роль ДНК и РНК обсуждается в специальных обзорах [21, 24]. [c.335]

Современная теория образования определенной аминокислотной последовательности при синтезе белка выглядит примерно так. В ядрах клеток синтезируются цепи РНК и их структура определяется информацией, заложенной в соответствующих сегментах ядерной ДНК. Большая часть РНК диффундирует из ядра и становится рибосомальной РНК. Информационная РНК также удаляется из ядра и связывается с рибосомами. Как было сказано выше, информационная РНК определяет, какой белок должен быть синтезирован она делает это вследствие того, что в ее полинуклеотидной цепи основания (А, Ц, У, Г) расположены определенным образом. Следовательно, информационная РНК служит матрицей, определяющей расположение аминокислот в синтезируемом белке. Оказывается, [c.143]

Свойства рибонуклеиновых кислот будут рассмотрены на примере двух классов этих соединений, для которых в настоящее время в ряде случаев известна первичная структура, а именно транспортных РНК и 5S рибосомальных РНК. Свойства более высокомолекулярных рибонуклеиновых кислот во многом аналогичны, однако их вторичная структура в настоящее время не может обсуждаться на уровне конкретных моделей, поскольку неизвестна последовательность оснований в их полинуклеотидной цепи (обзор — см. ). [c.285]

Таким образом, данная вторичная структура РНК определяется последовательностью нуклеотидов, которая в свою очередь обусловливает третичную структуру петель, состоящих из неспаренных оснований, и открытых участков цепи, которые по отнощению друг к другу удерживаются в каком-то фиксированном состоянии. Такие оголенные участки являются потенциальными точками , с помощью которых РНК может специфически взаимодействовать с другими нуклеиновыми кислотами (например, взаимодействие рибосомальной или информационной РНК с транспортными РНК), и в них заключены новые возможности для кодирования или переноса информации, которые не свойственны деструктурированным одноцепочечным тяжам или идеальным двойным спиралям. То, что устойчивость многих спиральных участков в этой модели находится на пределе при температуре клетки, позволяет отдельным участкам нуклеотидной последовательности мгновенно освобождаться при тепловых (или энергетических) флуктуациях, что может иметь особое биологическое значение [359]. [c.628]

Следствием такой ситуации является тенденция к уменьшению размеров микробных клеток (особенно к концу периода регулярного роста). В соответствии с закономерностями, описываемыми уравнением (1.5), это обусловлено тем, что при постоянстве параметра К, характеризующего устойчивость внутренних структур клетки, снижается величина V, определяющая скорость поглощения компонентов питательной среды через поверхность микробной клетки. Обращаясь к зависимостям (1.5) — (1.8), легко показать, что рост клетки будет прекращаться при меньших ее размерах (значениях М), чем это имеет место в начале фазы регулярного роста в условиях высоких концентраций компонентов питательной среды. Тем не менее снижение концентрации компонентов питательной среды хотя и влияет на скорость процессов внутриклеточного синтеза, но не так, как это можно было бы ожидать, исходя из закона действующих масс. Определенное сглаживающее или буферное воздействие оказывает автономность узкого места цепи метаболизма, а также общая система саморегуляции, контролирующая деятельность ферментов и управляющая процессами обмена. Важно отметить, что содержание органелл в микробной клетке и в первую очередь фракции рибосомальной РНК (в пересчете на сухой вес биомассы, но не на одну клетку ), возрастающее в начальный период роста популяции, остается постоянным в фазе экспоненциального роста. [c.38]

Сложность этой проблемы иллюстрируется данными о том, как происходит сворачивание белка в живой клетке. Именно здесь видно, что реализации рассмотренных выше физических закономерностей сворачивания происходит способом, отличным от такового in vitro. В самом деле, в клетке микроокружение полипептидной цепи включает рибосомальные структуры, ферменты, белки шапероны и другие факторы, отсутствующие в растворе. Векторный характер синтеза пептида от N- к С-концу приводит к тому, что сворачивание начинается уже на рибосоме в процессе трансляции немедленно вслед за появлением последовательности аминокислот. Связь С-конца с рибосомой обеспечивает возможность формирования а-спиралей и влияет на скорость образования третичной структуры (Spirin А., 1986). Формирование нативной структуры белка в клетке происходит намного быстрее, чем ренатурация белков в растворе. Все это приводит к выводу о том, что сворачивание последовательности в живой клетке происходит не из состояния стохастического клубка, как при ренатурации в растворе, а осуществляется еще на рибосоме без выхода цепочки в окружающую рибосому среду, т. е. котрансляционным способом. [c.253]

Рибосомальные РНК составляют примерно 657о сухого веса рибосом, белки — 35%. Эти РНК разделяются на 3 класса 23—28 S, м. м. 1 10" 1G—18 S, м. м. < 1 10, и низкомолекулярные РНК—5S, м. м. 40000. Вероятно, молекулы белка взаимодействуют с неспирализованными участками рРНК, рибонук-леопротеидный комплекс сворачивается в компактную структуру рибосомной субъединицы. Б 70 S-рибосоме содержится примерно 65 полипептидных цепей со средней молекулярной массой 65 000. Б 30 S-частицах имеется 19—20 сортов белков, в 50 S-частицах их более 50. [c.272]

Современная теория образования определенной аминокислотной последовательности прц синтезе белка выглядит примерно так. В ядрах клеток синтезируются цени РНК и их структура определяется информацией, заложенной в соответствующих сегментах ядерной ДНК. Большая часть РНК диффундирует из ядра и становится рибосомальной РНК. Информационная РНК также удаляется из ядра и связывается с рибосомами. Как было сказано выше, информационная РНК определяет, какой белок должен быть синтезирован она делает это вследствие того, что в ее полинуклеотидной цени основания (А, Ц, У, Г) расположены определенным образом. Следовательно, информационная РНК служит матрицей, определяющей расположение аминокислот в синтезируемом белке. Оказывается, что одной аминокислоте соответствует в коде набор трех оснований, расположенных в определенном порядке (триплет). Поскольку имеется 20 различных аминокислот, то должно существовать по меньшей мере 20 различных последовательностей оснований. Было показано, что под действием синтетической РНК, содержащей только урацил (т. е. полиурацил, или поли-У) в полипептидную цепь включается только одна аминокислота — фенилаланин. Отсюда следует, что одним из возможных кодовых триплетов для фепилалапина является УУУ, т. е. последовательность из трех остатков уриди-ловой кислоты. Теперь уже предположительно определены кодовые триплеты почти для всех аминокислот, но последовательность нуклеотидов внутри триплетов нока еще не установлена. [c.94]

Кинетические аспекты. Трудно представить, что белки могут принимать нативную физиологически активную конформацию, сворачиваясь случайным образом по принципу "проб и ошибок". Даже в условиях in vitro самопроизвольная сборка трехмерной структуры белка, не содержащего дисульфидных мостиков, происходит настолько быстро, что дает основание допустить во много раз большую скорость этого же процесса в условиях in vivo по сравнению со скоростью рибосомального матричного синтеза аминокислотной последовательности. Создание за считанные секунды из развернутой полипептидной цепи трехмерной структуры макромолекулы возможно только при высокой степени кооперативности процесса. Естественно было ожидать, что кинетика этого процесса будет соответствовать такому механизму ренатурации белка, при котором происходящие на каждом участке последовательности события увеличивают вероятность и, следовательно, скорость последующей укладки всех отдельных участков цепи в направлении правильной нативной конформации. Данному условию удовлетворяет самый простой механизм самоорганизации белков, включающий единственный переход между двумя состояниями (N D). Согласно теории этого процесса, которая только что была рассмотрена, никакие другие состояния белковой цепи, кроме N и D, не присутствуют в экспериментально обнаруживаемых количествах в течение всего времени прямой (N -> D) и обратной (N D) реакций. Если развертывание и свертывание белковой цепи действительно следуют двухстадийному процессу, то изучение кинетики и выяснение деталей конкретного механизма денатурации и ренатурации сталкивается с особенно серьезными трудностями. Они вызваны большими скоростями реакции и малыми концентрациями промежуточных состояний, а это требует быстрореагирующей и высокочувствительной экспериментальной техники. Наиболее часто используются спектральные методы (ЯМР, КД, УФ), ферментативный гидролиз, иммунологические методы. Для быстрой остановки процесса применяются методы стоп-флоу. [c.352]

Для нас важно было обратить внимание на то, что длительное усиление пролиферативной активности тканей и связанные с этим биохимические и биофизические изменения могут независимо от их механизма закономерно изменять структуру белка таким образом, что он в общем не теряет своих основных специфических свойств, по может модифицировать их в определенной мере и переходит в иную изоформу или антигенную группу. Вследствие этого любые клеточные структуры, имеющие в своем составе модифицированные белки, будут в какой-то степени изменять и свои свойства. Такие несущественные нарушения структуры могут объяснить многие из бнофизических изменений, характерных для состояний активной пролиферации и для случаев снижения эффективности межсистемных связей, о которых говорилось и которые будут более детально рассмотрены далее. Изложенный механизм ошибок синтеза белка позволяет попять и один из возможных механизмов влияния пищи, в частности зависимого от нее фонда свободных аминокислот в рибосомальном окружении в период сокращения времени экспонирования кодонов. Нри равной вероятности близких по кодоновой специфичности амиаокнслот ошибочно включиться в пептидную цепь белка может прежде всего та аминокислота, концентрация которой была выше. [c.107]

По современным представлениям каждая субъединица содержит одну молекулу рибосомальной РНК (рРНК) в виде тяжа, спиральные участки которого располагаются перпендикулярно основной цепи. Пространство между витками спирали и целыми спиральными участками заполнено молекулами белка, сцементированными в компактную структуру рибосомы. [c.42]

Матричный механизм биосинтеза белков. Общая схема матричного биосинтеза белковых тел представлена на рис. 93. Она складывается из трех подготовительных процессов—переноса вещества, энергии и информации в рибосому, и главного центрального процесса—сборки полипептидных цепей в рибосоме. Один из элементов указанной схемы (правая верхняя часть рисунка)—транскрипция (переписывание) информации о порядке расположения аминокислотных остатков в молекуле синтезируемого белка—рассмотрен ранее. Известно, что информация об этом закодирована в генетическом аппарате клетки последовательностью дезоксирибонуклеотидных остатков в молекуле ДНК. Будучи преобразована (транскрибирована) в последовательность рибонуклеотидных остатков в информативной части молекулы мРНК, синтезированной на ДНК в качестве матрицы, эта информация о первичной структуре белка поступает в рибосому. Здесь она переводится (транслируется) с полинуклеотидной последовательности в аминокислотную последовательность новообразуемого в рибосомальном аппарате белка. Два других процесса—перенос вещества (18 протеиногенных аминокислот и двух амидов) и. перенос энергии, необходимой для синтеза пептидных связей (левая верхняя часть рисунка), равно как и наиболее сложный процесс—сборка полипептидной цепи в активной, транслирующей рибосоме (центральная часть рисунка), нуждаются в детальной характеристике. Она дана ниже. [c.280]

Не следует думать, что все белки, образовавшиеся в результате рибосомального синтеза, обладают полностью завершенной структурой. Во многих случаях они синтезируются в виде предшественников и лишь после протеолитического отщепления пептидного фрагмента приобретают законченную форму. Примерами такого рода посттрансляционной модификации белков может служить отщепление сигнальных пептидов по завершении переноса белков через биологические мембраны (см. рис. 101), фрагмен-тированне белковых предшественников при образовании из них функционально активных белков, например трипсина из трипсиногена, инсулина из проинсулина, или биологически активных пептидов, например гормонов и рилизинг-факторов. Аналогичный характер носит посттрансляционная модификация белков, сводящаяся к протеолитическому отщеплению N-концевого формилметионина или метионина, с которых, как показано выше, начинается сборка полипептидных цепей в процессе рибосомального синтеза белков. [c.300]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология