Белки взаимодействия в молекУле

Наконец, следует указать на своеобразие радикалов, которые являются полифункциональными, несущими свободные МН,-, СООН-, ОН-, 8Н-группы и, как было указано, определяют структуру (пространственную) и многообразие функций молекул белка. Взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя (Н,0), функциональные группы (в частности, КН,- и СООН-группы) ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой молекулы. В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный положительный (+) или отрицательный (—) заряд с определенным значением изоэлектрической точки. [c.52]

Рибосомная РНК — высокополимерное соединение, молекула ее содержит 4000—6000 нуклеотидов. Она в соединении с белком образует внутри клетки особые субмикроскопические гранулы— рибосомы. Рибосома является фабрикой белкового синтеза , куда в качестве сырья доставляются аминокислоты. Установлено, что роль матрицы принадлежит особому типу рибонуклеиновых кислот — информационной РНК. Размер ее молекул широко варьирует, имея в среднем от 500 до 1500 нуклеотидов. и-РНК синтезируется на молекулах ДНК в ядре клетки. Из ядра они проникают в протоплазму к рибосомам и, взаимодействуя с ними, участвуют в синтезе белка. Если молекулы й-РНК служат матрицей для синтеза белков, то они должны содержать информацию о данном белке, зашифрованную определенным кодом. Но все различие между видами информационной РНК заключается в разной последовательности чередования четырех азотистых оснований (У, Ц, А и Г). Однако и белки, несмотря на их огромное многообразие, отличаются друг от. друга в своей первичной структуре только порядком расположения аминокислот. Это привело к заключению, что последовательность расположения четырех видов азотистых оснований на молекуле РНК определяет последовательность расположения 20 видов аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка, или, другими словами, что каждая из 20 аминокислот может занять на данной матрице только определенное место кодированное сочетанием нескольких азотистых оснований. [c.123]

Отсюда ясно, что для успешного синтеза белков необходимо последовательное присоединение аминокислот с малой степенью образования побочных продуктов. Этого можно добиться, используя защитные группировки для аминогрупп, карбоксильных групп и боковых цепей, потенциально способных участвовать в реакции. В качестве примера вернемся к синтезу Gly-Ala если аминогруппа глицина защищена (превращена в химически неактивную), то взаимодействие молекул глицина между собой невозможно. Далее, если карбоксильная группа аланина также защищена, то единственная возможная реакция — взаимодействие карбоксильной (активированной) группы глицина и аминогруппы аланина с образованием искомого дипептида. [c.68]

Это физическая проблема. Во-первых, ставится вопрос о соответствии информационного содержания ДНК и белка, во-вторых— о количественных взаимоотношениях между нуклеотидами и аминокислотами, определяемых в конечном счете взаимодействиями молекул в матричном синтезе белка. В-третьих, возникает вопрос о физическом смысле генетического кода, т. е. о степени неслучайности этого соответствия. Характерно, что проблема генетического кода была впервые сформулирована физиком Гамовым [3], и ряд физиков принял участие в ее решении. Однако код был расшифрован биологическими и химическими методами. [c.553]

Можно сравнительно просто определить, какую природу — химическую (т. е. обусловленную пигментом) или физическую (обусловленную структурой) — имеет данный цветовой эффект. Идентификация и характеристика пигмента обычно является стандартной задачей в органической химии. В последующих главах первой части этой книги приведены основные химические свойства наиболее крупных групп природных пигментов. Гораздо более сложной является проблема взаимодействия молекул пигмента с их ближайшим микроокружением, напри-ме с белками в мембранах. Применение сложных современных физико-химических методов, таких, как резонансная рамановская спектроскопия, линейный и круговой дихроизм и ядерный магнитный резонанс, позволяет решить эту проблему, а также получить информацию о молекулярных изменениях, которые претерпевают некоторые пигменты при их функционировании. Вторая часть этой книги представляет собой обзор функций природных пигментов как в роли окрашивающих агентов, так и в роли участников гораздо более сложных процессов, таких, как фотосинтез, зрение и другие фотореакции, которые могут протекать за время порядка пикосекунд. [c.30]

Рибосомальные РНК составляют примерно 657о сухого веса рибосом, белки — 35%. Эти РНК разделяются на 3 класса 23—28 S, м. м. 1 10" 1G—18 S, м. м. < 1 10, и низкомолекулярные РНК—5S, м. м. 40000. Вероятно, молекулы белка взаимодействуют с неспирализованными участками рРНК, рибонук-леопротеидный комплекс сворачивается в компактную структуру рибосомной субъединицы. Б 70 S-рибосоме содержится примерно 65 полипептидных цепей со средней молекулярной массой 65 000. Б 30 S-частицах имеется 19—20 сортов белков, в 50 S-частицах их более 50. [c.272]

Равновесное взаимодействие молекулы белка (Е) с лигандом (А) можно представить так [c.343]

Сопряжена ли интеркаляция плоских молекул в цепи нуклеиновых кислот с какой-либо биохимической функцией По-видимому, да. Например, в белках, взаимодействующих с нуклеиновыми кислотами, ароматические кольца боковых цепей аминокислот могут встраиваться между плоскостями оснований в спиральной структуре ДНК наподобие закладок внутри книги [85, 86]. Изменения в плотности супервитков, вызванные интеркаляцией или изменением ионного окружения, могут играть роль в соблюдении нужной последовательности во взаимодействии ДНК с внутриклеточными ферментными системами. [c.142]

Характер связей между белками и липидами отражается на переходе от геля к жидкому кристаллу у молекул липидов [82]. Так, белки, взаимодействующие в основном через посредство гидрофобных связей, вызывают уменьшение энтальпии перехода, пропорциональное концентрации белков. В этом случае определенное число молекул липидов больше не участ- [c.311]

Для всех хлорофиллов характерно наличие нескольких максимумов поглощения. В клетке спектральные свойства хлорофиллов определяются нековалентными взаимодействиями молекул пигмента друг с другом, а также с липидами и белками фотосинтетических мембран. [c.266]

Белки, взаимодействующие с малыми молекулами 556 [c.9]

БЕЛКИ, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИЕ С МАЛЫМИ МОЛЕКУЛАМИ [c.556]

Для реализации биологических процессов спирали молекул белка, взаимодействуя друг с другом за счет межмолекулярных Н-связей, дисульфид- [c.722]

Белки взаимодействуют с мембранным бислоем, в результате чего они либо ассоциируются с поверхностью мембраны — периферические белки, либо пересекают бислой один или несколько раз, прочно интегрируясь в него,— это интегральные белки. Интеграция оказывается возможной, если в первичной структуре белка имеются достаточно протяженные участки, содержащие гидрофобные аминокислотные последовательности. В таком случае белковые молекулы способны самопроизвольно встраиваться в бислой. При ассоциации рибосом с мембранными структурами встраивание гидрофобных белков в мембрану осуществляется синхронно с их синтезом при участии специальных механизмов, потребляющих энергию АТФ. [c.301]

При переходе от молекулярных систем к надмолекулярным структурам живых клеток и организмов мы встречаемся со специфическими проблемами физики конденсированных сред. Биологические мембраны, сократительные системы, любые клеточные структуры имеют высоко специализированное гетерогенное строение. Во всех функциональных надмолекулярных структурах определяющую роль играют белки, взаимодействующие с другими органическими молекулами (например, с липидами в мембранах) и с различными ионами, начиная с малых ионов щелочных и щелочноземельных металлов. В гетерогенных надмолекулярных системах реализуется специальное динамическое поведение, ответственное в конечном счете за важнейшие явления жизнедеятельности. Это поведение определяется особым состоянием биологических надмолекулярных систем. Мембраны имеют жидкое или жидкокристаллическое строение, белки плавают в липидном море . Сократительные белковые системы, ответственные за превращение химической энергии (запасенной преимущественно в АТФ) в механическую работу, т. е. системы механохимические, построены из различных фибриллярных белков, взаимодействующих друг с другом. Естественно, что внутримолекулярная и молекулярная подвижность, т. е. конформацион-ные движения, играют главную роль в динамике надмолекулярных структур. В конечном счете электронно-конформационные или ионно-конформационные взаимодействия лежат в основе всей клеточной динамики. [c.611]

Рис, 3.9. Асимметрия биологических мембран. Вклад белков в такую асимметрию показан на примере гликофорина мембраны эритроцитов. Гидрофильная часть аминокислотной последовательности белка взаимодействует с водным окружением мембраны, а гидрофобная часть, по-видимому, в спиральной конформации пронизывает мембрану. На схеме аминокислатной последовательности гидрофобная часть молекул выделена черными кружками остатки, содержащие углеводные цепи, помечены символом СНО. (Воспроизводится.-с разрешения Annual Reviews In .) [12]. [c.81]

Было показано, что введение глицерина, ПЭО-400 и ПЭО-1500 в растворы белков приводит к заметному увеличению параметров ho/h+j и ho/h.j спектров ЭПР спиновой метки 7, ковалентно связанной с SH Фуппой цистеина или остатком гистидина на поверхности макромолекул изучаемых белков. Т , спиновой метки 7 на белках увеличивалось в ряду глицерин < ПЭО-400 < ПЭО-1500. Нами было показано, что уменьщение подвижности спиновой метки на макромолекулах иммуноглобулина и гемоглобина связано с непосредственным взаимодействием молекул изучаемых вспомогательных веществ с поверхностью макромолекул белков. Это приводит к уменьщению конформационной подвижности поверхностной водно-белковой матрицы изучаемых белков, а также к дегидратации поверхности белковых глобул и изменению количества связанной воды на поверхности изученных макромолекул. [c.562]

Одним из важных следствий гидрофобных взаимодействий, приводящих к образованию гидрофобной области (ядра) или областей в структуре белка, является связывание белками малых молекул неполярного характера. Как будет показано в дальнейшем, гидрофобные области являются местами связывания различных неполярных молекул углеводородов, красителей, жирных спиртов, кислот и других ПАВ. [c.19]

Поэтому на пргжтике для расчетов энергии взаимодействия молекул или отдельных групп молекул между собой (например, аминокислотных остатков в молекулах белков) пользуются эмпирическим уравнением, обобщающим последние два (так называемый потенциал Ленард-Джонса) [c.154]

Исследования с помощью ЯМР были посвящены трем основным аспектам структуры белков в растворах 1) прямое изучение структуры самой молекулы белка при этом, в частности, особое внимание уделялось эффектам, вызванным взаимодействиями цепей в нативном ИЛИ свернутом состоянии, и процессами развертывания или денатурация 2) связывание с белками малых молекул, включая субстраты, ингибиторы, кофакторы и сами растворители 3) исследование активных парамагнитных субъединиц ферментов и белков-переносчиков электронов путем изучения их влияния на химические сдвиги соседних протонов и на релаксацию магнитных ядер растворителя или других ассоциированных с белком молекул. Последнее направление было одним из самых ранних аспектов применения ЯМР в биологии, но мы остановимся на нем очень кратко, поскольку наши главные интересы состоят в определении структуры самого полимера как такового. [c.347]

А. Г. Г р и в ц о в (Институт прикладной математики, Москва). Я приведу некоторые результаты численного изучения (с помощью цифровой ЭВМ) теплового движения молекул классической жидкости или газа (с симметричным потенциалом взаимодействия) в тонких двумерных лентах с отражающими границами. Изученная система является достаточно хорошей моделью тонких слоев, ограниченных однородными параллельными стенками, или тонких капилляров при условии, что глубина потенциальной ямы взаимодействия молекула жидкости — материал стенки много меньше глубины ямы межмолекулярного взаимодействия в самой жидкости. Кроме того, представляют непосредственный интерес и сами двумерные ленты из жидкости или газа, так как подобная ситуация реализуется в таких биологически важных объектах, как пластиды — хлоропласты или митохондрии, относительно растворов присутствующих в них глобулярных белков. [c.352]

Код А-Н, согласно утверждению Меклера, отражает высокую стерео-комплементарность каждой аминокислоты своим антикодонам. Однако 1ежду ними не только не может быть такой комплементарности, но в данном случае это понятие вообще лишено смысла. Дело в том, что размеры взаимодействующих молекул столь различны, что аминокислота может взаимодействовать разве что только с одним из трех нуклеотидов нтикодона, занимая не более половины его ван-дер-ваальсовой поверх- ности. Такое взаимодействие неспецифично и, следовательно, не в состоянии кодировать образование компле ов аминокислоты со своими антикодонами. Таким образом, кода А-Н в природе не должно существовать. Избирательно могут взаимодействовать не отдельные аминокислоты с кодонами и антикодонами, а полипептидные цепи белков с полинуклеотидами, но формирование подобных комплексов в кодировании не нуждается, да оно и немыслимо. [c.533]

Большинство белков амфотерны. Белки взаимодействуют и с кислотами, и -со щелочами подобно аминокислотам, остатки которых входят в состав молекул белков, образуя солеобразные соединения. [c.256]

Известно, что в мейозе и в митозе хромосомы упорядоченно расходятся по дочерним клеткам с помощью аппарата веретена, микротрубочки которого обеспечивают растягивание дочерних хромосом или гомологов к разным полюсам. Микротрубочки веретена прикрепляются к специальному участку хромосомы — кинетохору. Это белковый комплекс, который собирается на специализированной последовательности хромосомной Ц.НК — центромере. Молекулярные основы функционирования кинетохора пока не ясны. Методы молекулярного клонирования позволили выделить центромеры хромосом дрожжей. Вставление этих последовательностей в способные реплицироваться молекулы ДНК обеспечивает правильную сегрегацию последних в митозе у дрожжей. В случае дрожжей-сахаромицетов центромеры оказались сравнительно короткими (100—200 п. н.) сегментами ДНК. Центромеры делящихся дрожжей значительно больше (несколько тысяч п. н.) и, видимо, напоминают своим строением центромеры высших эукариот. Механизм упорядоченной сегрегации хромосом эукариот станет понятен, когда выяснится, как связанные с центромерой кинетохорные белки взаимодействуют с аппаратом веретена. [c.72]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Особо следует подчеркнуть роль Т. в структурных исследованиях индивидуальных в-в в конденсир. состоянии и р-ров. Величины, являющиеся второй производной потенциалов Гиббса илн Гельмгольца по параметрам состояния (а Т. относится к таковым), весьма чувствительны к структурным изменениям системы. В твердых телах и сплавах при фазовьгх переходах 2-го рода типа порядок-беспорядок наблюдаются Х-образные скачки Т. В жидкостях такие скачкн имеют место вблизи критич, точек равновесия жидкость-газ и жидкость-жидкость (см. Критические явления). В жидкости, напр., при нагр. часть энергии может идти не на возбуждение новьгх степеней свободы молекул, а яа изменение потенц. энергии взаимодействующих молекул. Этот вклад наз. конфигурационной Т. она связана с характером мол. упорядочения в жидкостях и р-рах. В биохимии политермич. измерения Т. дают информацию о структурных переходах в белках. [c.524]

Молекулы воды образуют водородные связи не только друг с другом, но н с полярными группами растворенных соединений. В го же время любая группа, способная образовывать водородные связи с другой группой, может образовать водородные связи примерно такой же прочности и с молекулами воды. Именно поэтому водородные свяэи далеко не всегда способствуют ассоциации малых молекул в водных растворах. Если в неполярном растворителе какие-либо полярные молекулы прочно связываются друг с другом за счет водородных связей, это отнюдь не означает, что они будут ассоциировать и в воде. Что же в таком случае позволяет биохимикам утверждать, что водородные связи играют огромную роль в формировании структуры макромолекул и при взаимодействии биологически важных соединений Дело в том, что равновесие между состояниями, при которых пары взаимодействующих молекул в воде связаны друг с другом водородными связями или диссоциированы, легко смеш,ается в ту или другую сторону. Так, например, белки и нуклеиновые кислоты могут образовывать компактные структуры за счет внутримолекулярных водородных связей между определенными группами или же денатурировать вследствие образования водородных связей между данными группами и молекулами воды, причем разница в свободных энергиях этих двух состояний сравнительно невелика. [c.247]

В КЗЭ белков между молекулами пробы и стенками капилляра могут возникнуть сильные, в основном электростатические, взаимодействия. Они происходят между отрицательно заряженными сила-нольными группами поверхности и положительно заряженными функциональными группами пробы. Некоторую дополнительную роль могут играть также неспецифические взаимодействия с образованием водородных мостиков или ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Адсорбция молекул белков на стенках капилляра может отрицательно сказываться на разделении при КЭ и поэтому нежелательна. Она приводит к ухудшению воспроизводимости времен миграции, уширению и асимметрии пиков, и даже к необратимой адсорбции компонентов пробы. Поэтому при работе с немодифицированным капилляром рекомендуется после каждого проведенного разделения при вводе пробы из биологических матриц основательно промыть капилляр (например, МаОН). При этой операции молекулы, адсорбированные на стенках капилляра, удаляются, и воспроизводимость системы улучшается. Существует несколько возможностей подавления нежелательных взаимодействий между белками и стенками капилляра. [c.66]

Гидрофобные взаимодействия способствуют стабилизации третичных и четвертичных структур белков, а также структуры мембран. Между прочим, аминокислотный состав изолятов и концентратов характеризуется значительным содержанием гидрофобных аминокислот, что свойственно белкам мембран или ассоциированным белкам (например, рибулозобисфосфаткарбокси-лазе/оксидазе и аденозинтрифосфатазе). При нагревании неполярные зоны частиц/направляются к водной фазе, тогда как при более низкой температуре они внутрь удаляются от нее. При посредстве этих выставленных наружу неполярных зон между частицами устанавливаются гидрофобные взаимодействия, что приводит к их более или менее полному слипанию в зеленом клеточном соке. В мембранах между срединными молекулами устанавливаются взаимодействия слипание происходит при менее высоких температурах, чем в случае с растворимыми белками, где нативная структура стабилизируется внутренними гидрофобными взаимодействиями молекул. [c.247]

Последний из рассматриваемых примеров белок-белковых взаимодействий касается антител или иммуноглобулинов (IgG). Эти белки производятся В-лимфоцитами в тех случаях, когда чужая макромолекула типа белка или углевода попадает в организм. Чужая макромолекула, называемая антигеном, может проникать туда в составе поражающих бактерий или вирусов через кожу (случайно, в результате ранения или намеренно при иммунизации) или через кишечник при пищевой аллергии. Если ковалентно присоединить к белку малую молекулу (гаптен) и затем ввести его в организм, обычно вырабатываются антитела к гаптену. Такое быстрое продуцирование антител подопытными животными является основой различных иммунологических методов, в частности ра-диоиммунодиагностических. [c.564]

Однако биологические молекулы не могли бы функциониро вать и жизнь в известных нам формах не существовала бы, если бы помимо сильных взаимодействий внутри биологических молекул и между ними не действовали бы невалентные, нехимические, слабые силы. Клетки п их органоиды — гетерогенные системы, существование и функционирование которых определяются межмолекулярными взаимодействиями невалентного характера. Исполнители почти всех молекулярных функций в клетках — белки — взаимодействуют с липидами и углеводами, с нуклеиновыми кислотами и с малыми молекулами. Взаимодействия эти преимущественно слабые, так как сильные взаимодействия создавали бы слишком жесткие и устойчивые структуры, лишенные молекулярной подвижности, необходимой для выполнения <5пологическими молекулами их разнообразных задач, включающих тонкую регуляцию химических реакции, компартментацию, установление градиентов концентрации. Перечислим виды сла-<5ых взаимодействий в биологических системах и охарактеризуем их. [c.55]

Это физическая проблема. Во-первых, ставится вопрос о соответствии информационного содержания ДНК и белка, во-вторых,— о количественных взаимоотношениях между нуклеотидамк и аминокислотами, определяемых в конечном счете взаимодействиями молекул в матричном синтезе белка — молекулярным узнаванием. В-третьих, возникает вопрос о физическом смысле генетического кода, в-четвертых, о его эволюционном происхождении. [c.258]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминоютслотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от pH растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями 8—8, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинами-чесю выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. Впервые это показал К. Анфинсен на примере каталитически активного белка рибонуклеазы. Оказалось, что при воздействии мочевиной или р-меркаптоэтанолом происходит изменение ее конформации и, как следствие, резкое снижение каталитической активности. Удаление мочевины приводит к переходу конформации белка в исходное состояние, и каталитическая активность восстанавливается. [c.35]

Применение вычислительных методов длительное время также не давало существенно лучших результатов даже и после установления того фундаментального факта, что процессы формирования белков являются обратимыми. Постулат о том, что собственно последовательность аминокислот в белке лежит в основе определения его пространственной структуры, а результирующая конформация белка в целом должна соответствовать минимуму свободной потенциальной энергии, не облегчил в заметной мере вычислительную задачу. Неизмеримые трудности состоят в том, что вследствие огромных размеров молекул белков имеется астрономически большое число их возможных конформаций. Поэтому потребовались бы многие годы компьютерного времени, чтобы сравнить их энергии. Решение вычислительной задачи стало возможным с разработкой программы LINUS. Эта программа основана на гипотезе иерархической конденсации . Согласно этой гипотезе, соседние участки цепи белка взаимодействуют во время ее складывания и образуют локальные фрагменты, которые затем ассоциируют в более крупные структуры. Процесс продолжается в иттерационном режиме до формирования конечной третичной структуры. Фундаментальное отличие программы LINUS от предшествующих программ заключается в том, что, согласно гипотезе иерархической конденсации , сложенный белок необязательно достигает состояния глобального минимума энергии (самое низкое из возможных состояний энергии), а оказывается в состоянии локального минимума (самое низкое из достижимых состояний энергии). Применение указанной программы позволяет объективно предсказывать и вторичную, и третичную структуру белка. [c.532]