Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Аминокислоты реакции

    Нингидринная реакция широко используется для анализа аминокислот. Реакция протекает количественно. Образующийся альдегид является характерным для каждой аминокислоты Специфическое определение альдегида позволяет установить соответствующую аминокислоту. Колориметрия окрашенного комплекса в сочетании с хроматографией и ионо-форезом является сейчас одним из самых распространенных методов аминокислотного анализа белковой молекулы. [c.469]


    Реакци.ч. N-Бензоилирование аминокислоты (реакция Шоттен-Баумана). [c.405]

    Акриловая и кротоновая кислоты взаимодействуют с аммиаком при температуре 140—1 0°. При этом образуется р-аминокислота реакция продолжается 20—24 часа. Эту реакцию можно проводить также и при комнатной температуре, при облучении ультрафиолетовым светом . . [c.566]

    Реакции, характерные для а-аминокислот. Реакция декарбоксилирования. При отщеплении Og под действием особых ферментов — декарбоксилаз или некоторых микроорганизмов а-аминокислоты превращаются в амины  [c.493]

    Общие сведения. Транса минирование играет важную роль в процессах биологического распада и синтеза аминокислот. Реакция переаминирования, открытая советскими учеными Л. Е, Браунштейном и М, Г. Крицман,. заключается п переносе аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту, которая таким образом преобразуется в аминокислоту, Аминокислота - донатор аминогруппы, кетокислота—ее акцептор. Реакция катализируется [c.153]

    Реакция. К-Бензоилирование аминокислоты (реакция Шоттен - [c.405]

    Простые алкиламины — от метиламина до высших аминов — обычные ингредиенты морских водорослей, простейших и беспозвоночных. Встречаются они также в грибах, лишайниках и цветковых растениях. Их биосинтез осуществляется по двум биохимическим реакциям декарбоксилирование аминокислот (реакция а) и аминирование альдегидов, возникающих в результате процесса в (разд. 6.1). Аминокислоты с дополнительными функциональными группами дают полифункциональные амины. Дальнейшие биохимические превращения приводят к различным производным амидам, третичным основаниям, четвертичным аммониевым солям, N-оксидам и др. [c.428]

    Аммонолиз является одной из стадий получения пептидов из хлораигидридов в-галогензамещенных кислот и аминокислот (реакция ФИШЕРА)  [c.41]

    Все предыдущие реакции являются общими для аминокислот, независимо от положения аминогруппы. При действии азотистой кислоты иа сложные эфиры а-аминокислот реакция идет иначе  [c.493]

    Растворы аминокислот, полипептидов, пептонов, первичных аминов при нагревании с нингидрином приобретают синюю или сине-фиолетовую окраску. Эта реакция имеет особенно важное значение для определения аминокислот. Реакции между нингидрином и указанными соединениями протекают сложно. Предполагают, что сначала нингидрин восстанавливается, а аминокислоты окисляются, что сопровождается их декарбоксилированием и дезаминированием [104]  [c.167]

    Полиамидные смолы. Полиамидные смолы получают из диаминов и дикарбоновых кислот или из аминокислот. Реакция идет при повышенной температуре с отщеплением воды, причем могут образоваться полиамиды I (см. схему) или циклические соединения II  [c.333]


    Образование N-ацильных производных. Аминокислоты реагируют с хлорангидридами и ангидридами кислот, образуя N-ацильные производные аминокислот. Реакция проходит до конца в водно-щелочной среде (или в неводных средах), так как во взаимодействие вступает аминная, а не аммонийная группа  [c.672]

    Хотя большинство случаев поликондеисации амино-и карбоксильных групп относится к поликонденсацни ди-кярбоновых кислот с диаминами (реакции АА + ВВ) или поликондеисации аминокислот (реакции АВ), могут быть также случаи получения необычных полимеров, если в поликонденсацию вовлекаются мономеры, содержащие одновременно несколько реакционноспособных групп обоих типоп. Так, например, гексаметилен-бкс-иминоуксусная кислота при поликонденсации образует линейный полимер, цепь которого состоит из дикетопи-перазиновых колец, связанных углеводородными участками, содержащими 6 атомов углерода [8]. В этом случае мономер можно отнести к типу АВ - НА и реакцию можно изобразить следующим образом  [c.90]

    Анаэробные бактерии способны восстанавливать пролин в 5-амино-валерат [уравнение (8-34)], сопрягая эту реакцию с окислительным распадом другой аминокислоты (реакция Стикленда). [c.103]

    С ацилированными ароматическими аминокислотами реакция Курциуса часто протекает успешно. Из гидразида 2-ацетамидо-З-нафтой-ной кислоты можно получить азид, который перегруппировывается в Н-ацетилнафтимидазолон [91]  [c.336]

    При участии витамина Ве в организме осуществляются различные превращения аминокислот (реакции переаминирова-ния, декарбоксилирования, десульфирования и др.). [c.394]

    У большинства ферментов в активных центрах содержатся, по-види-мому, только боковые цепи аминокислот. Реакции, катализируемые ферментами, можно разделить в основном на три типа (табл. 7-1) 1) реакции замещения, в которых одно основание, или нуклеофил, замещается другим, 2) реакции присоединения, в которых реагент присоединяется к двойной связи, и 3) реакции элиминирования, при которых происходит отщепление определенных групп от субстрата с образованием двойных связей (обратите внимание, что эти реакции представляют собой простое обращение реакций присоединения). [c.87]

    Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

    Реагент был использован в качестве акцептора хлористого водорода при защите аминогруппы аминокислот реакцией с карбо-бензоксихлоридом 14 . [c.213]

    Защита аминогруппы в пептидном синтезе. Зервас и сотр. [2] использовали Н. для защиты аминогруппы в аминокислотах и сложных эфирах. Последние взаимодействуют с П. в присутствии триэтиламина со свободными аминокислотами реакцию проводят в присутствии диоксана и 2 н. едкого натра. Защитная группа легко отщепляется кислотами, даже уксусной кислотой, но лучше всего теоретическим количеством хлористого водорода в этаноле. Метод широко применяется для синтеза пептидов, которые труднодоступны обычными методами, например г.-фенилалаиил- ь-глутамиппл- ь-глута-мил- ь-глутамии [3]. [c.467]

    Чтобы понять роль глутаминовой кислоты в обмене других аминокислот, следует ознакомиться с еще одним процессом превращения аминокислот — реакцией трансаминирования. [c.374]

    Работа 5. Реакция на арЬматическиё аминокислоты (реакций нитрования] [c.12]

    Наряду с двухступенчатым путем синтеза нуклеозидфосфатов из готовых фрагментов, в организме функционирует также и одноступенчатый путь. Субстратами реакций являются 5-фосфорибозил-1-пирофосфат (ФРПФ), пуриновое основание и пурин-фосфорибозил-трансфераза. В функционировании этого пути большое значение имеют общие реакции для метаболизма пуринов, углеводов, аминокислот, реакции, ведущие к образованию в клетках пентозофосфа-тов, реакция синтеза ФРПФ из рибозо-5-фосфата (рис. 14.6). [c.425]


    Реакция с нингидрином. При взаимодействии с нингидри-ном аминокислоты разрушаются с выделением аммиака, углекислоты и образованием альдегидов. Два остатка нингидрина, связанных друг с другом азотом аммиака, освободившегося при распаде аминокислоты, образуют сложное соединение, обладающее сине-фиолетовой окраской. Интенсивность окраски пропорциональна количеству имеющейся в растворе аминокислоты. Реакция эта очень чувствительна и широко используется в настоящее время для количественного определения аминокислот хроматографическим методом (с этим методом учащемуся предстоит знакомиться в курсе биологической химии). [c.242]

    Синтез аминоэнантовой кислоты основан на реакции тело-меризации — полимеризации этилена в присутствии четыреххлористого углерода с образованием тетрахлоралканов и с последующим превращением теломеров в аминокислоту. Реакция те-ломеризации — цепной процесс. Инициатором ее является порофор N. Реакцию проводят при температуре 90—100 °С и давлении 100—150 ат. Инициирование начинается с образования свободных радикалов  [c.340]

    Реакция Штреккера, удобный путь к некоторым а-аминокис-лотам, заключается во взаимодействии альдегида с цианидом аммония, в результате чего образуется а-аминонитрил, который можно гидролизовать до аминокислоты. Реакция [схема (88)] состоит, по-видимому, Б присоединении цианид-иона к имину или его протонированной форме, образующимся при дегидратации геминального гидроксиамина. С первичными аминами альдегиды реагируют с образованием N-алкилальдиминрв [137] уравнение (89) , которые часто называют основаниями Шиффа для удаления воды, образующейся на стадии элиминирования, применяют твердый гидроксид калия. [c.522]

    В отличие от реакции дезаминирования, протекающей в оптимальных условиях нри pH, несколько большем 7 (и приводящей во многих случаях к получению оксикислот, соответствующих аминокислотам), реакции декарбоксилирования благоприятствует слабокислая среда (pH примерно 5). Впоследствии было установлено, что ткани животных (Хейнзен, Верле, Хольтц, 1936—1937 гг.), а также и некоторые ферментативные препараты из растений (Окунуки, 1937 г.) обладают таким же ферментативным действием. [c.390]

    Пользуясь этим методом, Подуска и Г росс [20] осуществили синтез хлорангидридов ряда аминокислот. Реакция проводится в течение короткого времени при 80—85° С с некоторым избытком а, а-дихлорметилового эфира. Эта реакция явилась основой для синтеза дипептидов с применением а, а-дихлорметилового эфира по следующей схеме  [c.112]

    Интересный метод получения полиамидов состоит в нагревании Ы-кар-боксиангидридов а-аминокислот. Реакция протекает с отщеплением углекислого газа и може1 быть выражена следующей схемой  [c.305]

    Каждый раз раскапывалась корневая система 7—9 растений каждого варианта (по 2—3 растения с делянки). В день раскопки корни подвергались гистохимическому анализу на активность пероксидазы (реакция на бензидин -ьНгОг) и металлсодержащих дыхательных ферментов (реакция на фениленди-амин + а-нафтол), на содержание гидролизуемых сахаров (реакция на а-нафтол) и свободных аминокислот (реакция на нингидрин). [c.30]

    Баллард, Бамфорд и Уэймут [363] исследовали кинетику полимеризации М-карбангидридов глицина, /-фенилаланина и й, /-фенилаланина в присутствии Ь1С1 и ЫаЛ и установили, что образуются циклические полипептиды и соответствующие производные гидантоин-З-уксусной кислоты. Образования 2,5-дике-топиперазинов не наблюдается. При концентрации ЫС1 больше 0,1 N реакция протекает по уравнению второго порядка (от концентрации катализатора). Кислоты являются ингибиторами полимеризации Ы-карбангидридов а-аминокислот. Реакция протекает путем обрыва протона от МН-группы. Если водород замещен алкильной группой, то разложения под действием ЫС1 не происходит. [c.100]

    В. М. Беликов с сотр. разработали как новый способ нолучения природных аминокислот реакцию ретрорацемизации. При этом рацемическая смесь превращается сразу в необходимый эпантиомер, и создается возможность в синтезе оптически активных аминокислот исключить трудоемкие стадии расщепления рацематов и рацемизации. [c.97]

    Один из синтетических способов получения пептидов заключается во взаимодействии хлорангидридов а-галогенкарбо-новых кислот с -аминокислотами. Реакция протекает по следующей схеме  [c.164]

    Р1нтенсивность окраски пропорциональна количеству имеющейся в растворе аминокислоты. Реакция эта очень чувствительна и широко используется в настоящее время для количественного определения аминокислот хроматографическим методом (с этим методом учащемуся предстоит знакомиться в курсе биологической химии). [c.242]

    Сопряженное сбраживание двух аминокислот (реакция Стикленда). [c.297]

    На 1 же а-ациламинокислоты берут от 1,0 до 1,25 же кар-бодиимида и от 1,0 до 2,0 же эфира аминокислоты. Реакцию проводят при комнатной температуре в течение 4—18 час. Кар-бобензилокси-Ь-лейцил-Ь-валин реагирует медленнее, чем кар-бобензилокси-Ь-лейцин [234]. [c.227]

    Пути синтеза и распада аминокислот бывают часто, но не всегда различными. В ряде случаев противопоставление синтеза и катаболизма носит произвольный характер, например при рассмотрении обмена аргинина, орнитина и цитруллина или глицина и серина. В нижеследующих разделах этой главы при рассмотрении обмена каждой аминокислоты реакции синтеза и катаболизма обсуждаются вместе. Такой порядок изложения представляет некоторые удобства, однако совершенно очевидно, что многие реакции обмена служат связующими звеньями между аминокислотами, обмену которых посвящены отдельные разделы. [c.307]

    В подготов.ленных таким образом пробах определяли аминокислоты с помощью нипгидриновой реакции. При определении малых количеств аминокислот реакцию обычно проводят на бумаге [c.63]


Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты реакции: [c.248]    [c.410]    [c.227]    [c.463]    [c.258]    [c.90]    [c.460]    [c.52]    [c.313]    [c.335]    [c.92]    [c.265]   
Методы эксперимента в органической химии (1968) -- [ c.244 , c.251 , c.457 , c.474 , c.822 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1045 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.378 ]

Основания глобального анализа (1983) -- [ c.0 ]

Аккумулятор знаний по химии (1977) -- [ c.210 ]

Аккумулятор знаний по химии (1985) -- [ c.210 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.25 , c.26 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.300 , c.302 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте