Лизин декарбоксилирование

При декарбоксилировании лизина и орнитина, а также при гниении белков образуются ядовитые диамины (см. стр. 512), называемые птомаинами. [c.790]

Окислительное декарбоксилирование. Превращение L-лизина в 5-аминовалериановую кислоту под действием Pseudomonas fluores ens (1,2] с выходом 65% включает окислительное декарбоксилирование субстрата, приводящее к промежуточному образованию аминоамида, гидролизующегося далее до б-аминоки-елоты. Ответственную за первую стадию оксигеназу можно выделить и использовать для получения амида (1]. [c.205]

В настоящее время хорошо изучены реакции декарбоксилирования бактериями аспарагиновой, глютаминовой кислоты, тирозина, лизина, чис-тидина, аргинина и орнитина. Эти реакции нашли практическое применение для количественного определения соответствующих аминокислот. [c.335]

Наиболее известны из них путресцин и кадаверин, возникающие в результате декарбоксилирования орнитина и лизина при анаэробном разложении белка. [c.402]

Обе аминокислоты образуются при гидролизе белков. При гниении белков происходит декарбоксилирование орнитина и лизина и превращение их в путресцин и кадаверин [c.268]

ДИАМИНЫ, содержат в молекуле две аминогруппы Наиб значение имеют алифатич а, т-Д (С2-С,2), моно- и бициклич ароматич и алициклич первичные Д, а также ряд вторичных и третичных Д В природе наиб известны пента- и тетраметилендиамины H2N( H2) NH2, где л = 5 и 4, содержащиеся в продуктах гнилостного распада белков-соотв кадаверин и путресцин (т пл 9и 27-28°С, т кип 178-179 и 159Х, 0,873 и 0,877, легко раств в воде и этаноле, плохо-в диэтиловом эфире) Образуются при ферментативном декарбоксилировании соотв лизина и орнитина Кадаверин найден в спорынье, мухоморе, сыре, пивных дрожжах Путресцин - исходное соед для синтеза физиотогически активных полиаминов (спермидина и спермина) [c.45]

НИЗКИМ выходом. Ферментативное разложение осуществляется при гниении мяса, когда расщепление белка и декарбоксилирование аминокислот (орнитина и лизина) приводят к образованию дурно пахнущих 1,4-диаминобутана и 1,5-диаминопентана, называемых путресцином и кадаверином соответственно. [c.295]

Кадаверин (пентаметилендиамин) получается совершенно аналогичным образом при декарбоксилировании диаминокислоты лизина (а, е-диаминокапроновой кислоты) [c.337]

В природных условиях 3,4,5,6-тетрагидропириданы и 1-1П(ирро-ЛИНЫ образуются в результате окислительного дезаминирования и декарбоксилирования лизина и орнитина. На способности выполнять в упомянутых конденсациях альдольного типа функции имина и енамина основано их участие в биосинтезе некоторых алкалоидов вступая в конденсацию с соответствующим партнером, они включаются в структуру алкалоида. [c.369]

Присутствие в равновесии некоторого количества енамина проявляется при превращении пиперидеина в димер действительно-, способность этих двух систем выступать в роли как иминов, так и енаминов в конденсациях альдольного типа лежит в основе их участия в биосинтезе алкалоидов. Образующиеся в природе при окислительном дезаминировании и декарбоксилировании орнитина и лизина, они становятся фрагментами алкалоидных структур при конденсации с фрагментами других предшественников [4]. В качестве простого примера можно привести гигрин, в котором 1-пирролин в иминной форме конденсируется с ацетоацетатом или его эквивалентом. [c.653]

При избыточном потреблении животных жиров и ряде патологий в нижних отделах кишечника возможно развитие гнилостных и бродильных процессов. При действии микрофлоры кишечника происходят превращения аминокислот, получившие название гниения белков в кишечнике. Так, в процессе глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород Н28 и меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием диаминов, иногда называемых трупными ядами, поскольку они образуются также при гнилостном разложении трупов. Из орнитина образуется путресцин, а из лизина — кадаверин [c.364]

Например, в мозге глутаминовая кислота декарбоксилируется до у-аминомасляной кислоты, а 3,4-диоксифенилаланин (ДОФА) —до дофамина. Гистидин превращается в гистамин. У бактерий лизин образуется путем декарбоксилирования жезо-диаминопимелиновой кислоты (гл. 14, разд. Г,2), а фосфатидилэтаноламин — путем декарбоксилирования фосфатидилсерина (гл. 12, разд. Е,2). [c.218]

Амины, образующиеся при декарбоксилировании аминокислот, могут использоваться для биосинтеза и других гетероциклических соединений, входящих в состав алкалоидов. Например, аминокислота лизин при декарбоксилировании дает кадаверин, который через промежуточное соединение может превращаться в А -пиперидин, входящий в состав анабазина [c.340]

Кадаверин-и -Сш (1, 5-диаминопентан-1, 5-С1д) был получен [4] бактериологическим декарбоксилированием лизина-2-С и очищен в виде дипикрата (т. пл. 22Г). [c.308]

Сходство путей метаболизма в различных видах — один из основных принципов биохимии. Классические исследования, посвященные спиртовой ферментации дрожжей и образованию молочной кислоты в тканях млекопитающих, показали, что эти два процесса по существу протекают одинаково и отличаются лишь конечными стадиями, когда в дрожжах происходит анаэробное декарбоксилирование пирувата, а в мышечной ткани — нет. И в том, и в другом процессе НАД восстанавливается, а энергия накапливается в виде АТФ. Последние исследования других биологических механизмов образования, накопления и передачи энергии выявили некоторые интересные различия между видами, например наличие нескольких путей диссимиляции сахаров в бактериях, но все же наблюдается удивительное сходство этих механизмов. Многие промежуточные соединения одинаковы для всех видов. В живых клетках в качестве аккумулятора энергии всегда используется АТФ. Никотииамиднуклео-тиды участвуют во многих реакциях с переносом электрона триозофосфаты всегда участвуют в гликолизе. Белки, являющиеся основой живых организмов, во всех исследованных видах состоят приблизительно из 20 аминокислот. Эти аминокислоты, по-видимому,. в целом ряде организмов синтезируются одинаково, хотя точно установлено наличие двух путей в случае лизина. При этом высшие растения и бактерии используют различные пути, а грибы — оба. Это интересно при прослеживании эволюционных линий по био- [c.234]

Интересные данные о механизме декарбоксилирования аминокислот получены при помощи D2O [246]. Обнаружено, что в процессе ферментативного декарбоксилирования лизина, тирозина и глутаминовой кислоты в молекулу амина у углеродного атома, несущего аминную группу, включается только один атом дейтерия. Из этого следует, что в процессе декарбоксилирования не происходит образования на промежуточной стадии иминопроиз-водного аминокислоты, поскольку при а-углеродном атоме сохраняется один водородный атом (а-водород исходной аминокислоты). Эти наблюдения согласуются с рассмотренным ла стр. 257 механизмом декарбоксилирования аминокислот, основанным на образовании шиффова основания в результате конденсации аминогруппы аминокислоты и альдегидной группы пиридоксальфосфата. [c.210]

Наконец, в полиферментиом комплексе, декарбоксилирование а-кетокислот, липоевая кислота находится не в свободной форме, а ковалентно связана с остатком лизина амидной связью (рнс. 7.8). Свободно поворачивающаяся ножка этой простетической груипы координируется с другими центрами комплекса, так что эффективность процесса связана с уникальной химической организацией на субклеточном уровне. [c.429]

В живых системах декарбоксилирование ачшнокислот происходит под действием ферментов (микробных декарбоксилаз), причём этот процесс у высших организмов особенно интенсивно протекает после смерти, превращая лизин (а,е-диамино-капроновую кислоту) и орнитин (а, -диаминовалериановую кислоту) в диамины кадаверин и путресцип соответственно, известные как трупные яды. [c.50]

Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике . Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород Н,8 и метил-меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты-орнитин и лизин - подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов-путресцина и кадаверина. [c.427]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

В работе [73а] было предложено исключительно простое и вполне удовлетворительное решение проблемы включения лизина и кадаверина, согласующееся со всеми экспериментальными фактами, в том числе и с сохранением различия между атомами, включенными нз С-2 и С-6 лизина, а также с возможностью включения кадаверина (77). В его основе лежит катализируемое ферментом декарбоксилирование лизина, протекающее через обычные промежуточные соединения лизина с пиридоксальфосфатом (схема 18). Это предположение тем более привлекательно, что оба фермента (L-лизиндекарбоксилаза и диаминоксидаза), участвующие, вероятно, в превращении лизина в А -пиперидеин, в качестве кофермента используют пиридоксальфосфат. В этом случае промежуточное соединение (76) может образовываться не только из лизина, но и из кадаверина (77), и может превращаться в последний. Таким образом удовлетворительно объясняется включение в пиперидиновые алкалоиды (70), (71) и (72) как лизина [c.557]

Вскоре после открытия в клетках ряда бактерий мезо-а, е-диаминопимелиновой кислоты [379—381] и LL-a, s-диаминопимелиновой кислоты [382] в некоторых из них была обнаружена бактериальная декарбоксилаза, превращающая лезо-форму диаминопимелиновой кислоты в L-лизин и углекислоту [240]. Сперва было отмечено, что LL-tz, s-диаминопимелиновая кислота доступна декарбоксилированию. Однако в дальнейшем оказалось, что кажущееся декарбоксилирование LL-изомера обусловлено превращением этого изомера в жезо-форму, представляющую истинный субстрат специфической декарбоксилазы. Фермент, осуществляющий взаимопревращение мезо- и LL-форм а, е-диаминопимелиновой кислоты, был выделен из клеток мутантного штамма Es heri hia oli, для роста которого необходим лизин. Фермент интересен в том отношении, чт,о он катализирует реакцию рацемизации одного асимметрического центра в молекуле аминокислоты, имеющей два центра асимметрии [c.244]

Наиболее известным примером такого рода является фермент ацетоацетатдекарбоксилаза [44], катализирующий декарбоксилирование ацетоацетата и зависящий от основной группы с кажущимся рКа 5,9. Этой группой является е-ЫНг-группа остатка лизина, в обычных условиях имеющая рКа около 10. In vitro эта реакция катализируется вторичными аминами и анилином через образование основания Шиффа (21). Полагают, что ферментативная [c.479]

Декарбоксилаза диаминопимелиновой кислоты в отличие от лизиндекарбоксилазы и большинства других бактериальных аминокислотных декарбоксилаз имеет рН-оптимум в нейтральной зоне. Установлено, что ее коферментом служит пиридоксальфосфат. Роль декарбоксилазы диаминопимелиновой кислоты в процессе биосинтеза лизина рассматривается дальше (стр. 428). Реакция декарбоксилирования диаминопимелиновой кислоты уникальна в том отношении, что отщепляемая карбоксильная группа связана с асимметрическим центром, имеющим D-конфигурацию. Все прочие известные аминокислотные декарбоксилазы действуют на L-аминокислоты. В ранних работах упоминается о декарбоксилировании d-лизина [233, 243], но в настоящее время эта аминокислота известна как L-лизин. [c.209]

Эта реакция обратима. Амины найдены во многих высших и низших растениях. Так, например, путресцин и кадаверин, образующиеся при декарбоксилировании орнитина и лизина, юбнаружены в рожках спорыньи, белене, белладонне, дурмане и в некоторых грибах. Тирамин имеется в спорынье, гистамин— в спорынье и дрожжах. [c.284]

Неочищенные препараты декарбоксилазы диаминопимелино-вой кислоты декарбоксилируют как мезо-, так и LL-форму этой аминокислоты с образованием L-лизина. Однако в очищенном виде этот фермент значительно более активно превращает мезо-форму, чем LL-форму. Фактически субстратом этой декарбоксилазы является jtieso-a, е-диаминопимелиновая кислота декарбоксилирование LL-формы этой аминокислоты неочищенными препаратами фермента объясняется, видимо, предварительным переходом LL-форму в мезо-форму. Взаимные превращения LL-формы и лгезо-формы а, е-диаминопимелиновой кислоты, очевидно, катализируются специфической рацемазой (стр. 244). У некоторых микроорганизмов, содержащих наряду с рацемазой и декарбоксилазой диаминопимелиновой кислоты также декарбоксилазу L-лизина, происходят следующие последовательные превращения [c.209]

Первой реакцией, затрагивающей аминокислоты, может быть декарбоксилирование или дезаминирование. Декарбоксилазы образуются главным образом в кислой среде. В результате декарбоксилирования аминокислот образуются Oj и первичные амины (называемые также биогенными аминами ). Из них наиболее известны кадаверин, путрес-цин и агматин (ранее их называли птомаинами или трупными ядами) они образуются соответственно из лизина, орнитина и аргинина. Первичные амины обнаруживаются при обычных гнилостных процессах в кишечнике и при других анаэробных процессах распада белковых веществ. [c.430]

Нейбергер и Сангер [1061] впервые высказали предположение о том, что одним из продуктов обмена лизина является З-ами-новалерьяновая кислота. Установлено, что эта аминокислота образуется при декарбоксилировании а-кетоаналога лизина [c.433]

Декарбоксилазы аминокислот распространены в природе весьма широко. По большей части они катализируют а-декарбоксилирование L-аминокислот. Интересное исключение составляют декарбоксилазы D-лизина и L-P-a napa-гиновой кислоты, имеющиеся у некоторых микроорганизмов. Существуют декарбоксилазы, отличающиеся весьма узкой специфичностью, и другие, способные атаковать ряд различных субстратов. [c.446]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология