Ксантиноксидаза

Необычный флавопротеид ксантиноксидаза катализирует две реак- ции (8-56 и 8-57). [c.265]

Близкородственный фермент альдегидоксидаза осуществляет только реакцию (8-56). Ксантиноксидаза может также окислять ксантин дальше, путем повторения окислительного процесса того же типа в положениях 8 и 9 [см. реакцию (8-57)] с образованием мочевой кислоты. Возможно, наиболее интересное свойство ксантиноксидазы заключается в том, что на каждую молекулу связанного FAD она содержит прочно связанный атом молибдена (дополнение 14-А) наряду с четырьмя атомами железа. (Молекула является димером с мол. весом 275 000, содержащим две молекулы FAD, два атома Мо и восемь атомов Fe.) [c.266]

Фактически первым указанием на роль молибдена в метаболизме послужило открытие того обстоятельства, что недостаточность молибдена в рационе животных приводит к уменьшению активности ксантиноксидазы в печени (фермент содержится и в молоке). [c.266]

Реакции (8-56) и (8-57) записаны так, как если бы ксантиноксидаза являлась дегидрогеназой сначала вода присоединяется к связи С = 0 — или к = N в том месте, где происходит окисление, после чего аддукт подвергается дегидрированию. Такой механизм не объясняет потребности в Мо и Fe. [c.266]

Категория. Ингибитор ксантиноксидазы. [c.31]

Большая часть мочевой кислоты также образуется в печени, где много фермента ксантиноксидазы, при участии которого оксипурины (гипоксантин и ксантин) превращаются в мочевую кислоту. Нельзя забывать [c.559]

Окислительные превращения пуринов. Реакцию окисления пуринов (а также птеринов и многих альдегидов) катализирует ксантиноксидаза, содержащая ФАД — две молекулы — и молибден — два атома на моль фермента. Этим ферментом, например, ксантин окисляется в мочевую кислоту [4431 — конечный продукт пуринового обмена [c.564]

Акцепторами водорода, помимо кислорода, может быть метиленовый голубой, хиноны, цитохром с. Ксантиноксидаза (из молока) имеет молекулярную массу около 290 000. [c.564]

Желт, порошок. При 10 М ингибирует ксантиноксидазу молока. [c.274]

Ксантиноксидаза катализирует реакции [c.602]

В пятом периоде периодической системы только молибден н иод обладают четко выраженными биологическими функциями. Молибден активирует ксантиноксидазу и альдегидоксидазу вероятно, он входит в состав связывающего центра нитратредуктузы и сульфитоксидазы. Механизм, с помощью которого молибден связывает субстрат и участвует в каталитической стадии ферментативной реакции, далеко еще не выяснен. Модельные эксперименты с комплексами молибден — цистеин как будто указывают на возможную связь молибдена с серой в его ферментных комплексах. Все три вышеназванных фермента содержат также флавины [Р1], хотя молибден, по-видимому, не связан с ними непосредственно. [c.365]

Уже давно признано, что молибден относится к элементам, необходимым растениям для роста, однако никаких убедительных данных об обязательном его присутствии в пище животных пока не получено. Тем не менее он обнаружен по крайней мере в трех ферментах животных и, кроме того, еще в четырех ферментах бактерий и растений - . Альдегидоксида-за, ксантиноксидаза печени (т. 2, стр. 265) и родственные ксантиндегидрогеназы некоторых бактерий содержат молибден, существенный для проявления каталитической активности. Сульфитоксидаза печени (гл. 14, разд. Ж), нитратредук-таза бактерий растений (гл. 10, разд. Е.2), бактериальная формиатдегидрогеназа (гл. 9, разд. В, 3) и нитрогеназа (данный раздел книги) — вот список известных ферментов, активность которых зависит от присутствия молибдена. [c.85]

Точный механизм участия молибдена в катализе неизвестен. Состояния Мо(1П) и Mo(V) парамагнитны, но легко регистрируемые ЭПР-сигналы отвечают лишь состоянию Mo(V). Этот сигнал легко распознать по его характерной сверхтонкой структуре, содержащей шесть линий. Такой сигнал был зарегистрирован в случае ксантиноксидазы, нитратредуктазы и сульфитоксидазы при их взаимодействии с субстратами. Однако нитрогеназа дает только сигналы ЭПР, характерные для железа. Более того, нет никаких данных, из которых следовало бы, что N2 в нитрогеназе реагирует непосредственно с атомами молибдена. Тем не менее заманчиво предположить, что присутствие молибдена в нитрогеназе связано со способностью Mo(VI) акцентировать три электрона с образованием Мо(П1). Два атома Мо(П1), отдавая далее по три электрона, могли бы доставить те шесть электронов, которые нужны для осуществления реакции (14-10). [c.86]

С молибденом в организме может конкурировать вольфрам. Так, у крыс, получающих с пищей вольфрам в количестве 100 ч. на млн., образуется вольфрамсодержащая сульфитоксидаза, которая уже неспособна нормально функционировать. Однако при этом в еще больших количествах накапливается не содержащий металла апобелок. У этих крыс образуется также и неактивная, не содержащая металла ксантиноксидаза . Очевидно, вольфрам каким-то образом препятствует включению молибдена в молекулы ферментов. Большая часть молибдена в азотфиксирующих бактериях Azotoba ter находится в специальном белке, предназначенном для накопления молибдена. [c.86]

Как показано на рис. 14-33, свободный аденин, образующийся в процессе катаболизма нуклеиновых кислот, может быть гидролитически дезаминирован в гипоксантин. Аналогично этому гуанин может быть дезаминирован в ксантин. Ксантиноксидаза — фермент, содержащий молибден (гл. 8, разд. И, 6), окисляет гипоксантин в ксантин и далее в мочевую кислоту. Другая реакция ксантина в некоторых растениях — это превращение в кофеин, являющийся триметилпроизводным. [c.170]

Аддукт, возникающий первоначально в результате присоединения координированной с металлом гидроксильной группы, может далее окисляться переносом электронов через кислород на два атома молибдена. Каждый из них мог бы получать один электрон с образованием двух атомов Мо(У). Электроны могут далее переноситься на флавины, на связанные с белками атомы железа и на Ог по миниатюрной цепи переноса электронов. Ксантиноксидаза принадлежит к группе флавиновых ферментов, содержащих прочно связанное железо, не координированное с ядром гема. Она является представителем железо-серных белков, которые обсуждаются дальше, в гл. 10 (разд. В). Ксантиноксидаза и альдегидоксидаза содержат также надсульфидную группу (—5—5 ), которая имеет существенное значение для проявления каталитической активности. [c.266]

Однако супероксиддисмутазы обычно оказывают слабое влияние на реокисление флавина в дегидрогеназах. Исключение составляет ксантиноксидаза, которая является очень мощным продуцентом супероксид-анионов. Фрид и сотр. [134а] предположили, что важной функцией ксантиноксидазы является синтез перекиси водорода и супероксид-ра-дикалов, используемых в сопряженных процессах биологического окисления. [c.268]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Обычно эти реакции своднорадикального окисления протекают в активном центре соответствующих ферментов, а промежуточные продукты не появляются во внещней среде. При изменении условий функционирования дыхательной цепи (например, при гипоксии) в ней также возможно одноэлектронное восстановление кислорода, объясняющееся тем, что его сродство к убихинону выще, чем к цитохромоксидазе. Эти процессы приводят к образованию супероксид-аниона кислорода. Этот радикал может образовываться и под влиянием ультрафиолетовых лучей, а также путем взаимодействия кислорода с ионами металлов переменной валентности (чаще всего с железом) или в ходе спонтанного окисления некоторых соединений, например дофамина. Наконец, он может продуцироваться в клетках и такими ферментами, как ксантиноксидаза или НАДФН-оксидаза. [c.314]

Существует несколько довольно важных процессов окисления пуринов помимо N-окисления (разд. 24.2.1.4), но при взаимодействии с диметилдиоксираном с хорошим выходом образуется 8-оксопроизводное процесс, вероятно, идет через промежуточное образование 9,8- или 7,8-оксазиридина [36]. Окисление по положению 8 имеет важное значение ш v/vo например, ксантин окисляется в присутствии оксомолибдофермента — ксантиноксидазы — по механизму, который уже обсуждался. [c.585]

Ферменты и другие биологически активные вещества. В мол ке в настоящее время обнаружено более 100 ферментов, в тс числе оксиредуктазы (дегидрогеназа, оксидаза, пероксидаза, п роксид-дисмутаза), трансферазы, гидролазы (эстераза, гликоз даза, протеаза), липазы, изомеразы и лигазы. Большая часть них имеет нативное происхождение и переходит в молоко из кл ток молочной железы во время секреции (к ним относятся щело ная фосфатаза, ксантиноксидаза, протеаза и др.). [c.150]

Важным промежуточным продуктом катаболизма пуринов служит ксантин. После расщепления Л -гликозидной связи гуанин превращается в ксантин в результате одностадийной реакции, катализируемой гидролитическим ферментом 1уаницдезаминазой. Распад производных аденина протекает у млекопитающих и птиц через дезаминирование аденина с последующим превращением в свободный гиноксаитии, который затем окисляется до ксаитина под действием ксантиноксидазы. Реакция окисления, катализируемая этим ферментом, [c.426]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.171 , c.265 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.314 ]

Биохимия (2004) -- [ c.79 , c.427 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.405 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.313 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.297 , c.672 ]

Биотехнология (1988) -- [ c.180 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.247 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.322 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.231 , c.361 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.244 , c.382 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.12 , c.232 , c.261 , c.263 , c.264 , c.268 , c.269 , c.271 , c.273 , c.285 , c.293 , c.310 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.303 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.58 , c.110 , c.118 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.291 , c.355 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.76 ]

Полимеры медико-биологического назначения (2006) -- [ c.283 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.227 , c.247 , c.256 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.437 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.224 , c.244 , c.420 , c.421 , c.438 , c.538 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.2 , c.3 , c.22 ]

Биотехнология - принципы и применение (1988) -- [ c.180 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.169 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.290 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.166 , c.187 , c.216 , c.222 , c.231 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.162 , c.233 , c.437 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.370 , c.372 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.273 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология