Лизин включение

Эффект от добавления лизина в корма выражается в повышении прироста живой массы животных, возможности включения в рацион более дешевых компонентов, применении кормов с меньшим содержанием протеина, Лизин используют преимущественно при откорме свиней, птицы, молодняка крупного рогатого скота. Потребность в нем птицы составляет 0,51—0,75% рациона, свиней — 0,42—1,0%. [c.288]

Хлоргидраты эфиров некоторых аминокислот хроматографировали путем включения аммиака в состав газа-носителя [109]. Хроматографировались также свободные основания и соли — хлориды и ацетаты [93]. При повыщенных температурах ацетаты (с меньшей легкостью хлориды) дают на хроматограмме пики, аналогичные по временам удерживания и площади пику соответствующего свободного основания, что свидетельствует о термической диссоциации соли при нагревании. Диссоциация не наблюдалась у эфиров лизина и аргинина, тогда как метиловый эфир цистеина давал с хорошим выходом пик в виде ацетата, но не свободного основания. Тирозин, триптофан и гистидин не удалось хроматографировать ни как свободные основания, ни как ацетаты. [c.107]

Результаты элементарного анализа продуктов (см. таблицу) свидетельствуют о том, что при взаимодействии пирокатехина с лизином в указанных условиях образуются нерастворимые в воде значительно обуглероженные вещества, включающие азот. Растворимость в щелочах указывает на их кислотные свойства, по-видимому, за счет включения фенольных и гидроксильных групп. Это подтверждается также данными электрофореза на бумаге и ИК-спектров (рис. 1). [c.277]

В кониин могут также включаться такие аминокислоты, как лизин [57, 58], однако, по-видимому, более вероятно, что до включения лизин в растении превращается в ацетат [38, 40]. [c.314]

Лизин, последняя из числа незаменимых аминокислот, ведет себя в этом отношении совершенно отлично от других аминокислот. Лизин не образуется ни из соответствующей сс-кетокислоты, ни из -лизина [115]. Дезаминирование лизина в отличие от дезаминирования других аминокислот является необратимой реакцией. У лизина в отличие от всех остальных аминокислот не 1 аблюдается включения изотопного азота при введении Ы в виде аммиака или аминокислоты [117]. [c.379]

По таблице можно ожидать дискриминации фенилаланина, лейцина, цистеина, валина и глицина и преимущественного включения во вновь синтезируемые белки пролина, гистидина, треонина, глутамина, аспарагина и лизина. [c.39]

Кроме того, по ложному включению одной аминокислоты нельзя судить о возможностях ложного включения других. В частности, можно думать, что ложное кодирование в пределах одной кодоновой группы (т. е. кодонов, различающихся только по третьему нуклеотиду) должно быть более вероятным, чем другие замены. Как следует из кодового словаря (см. рис. 3), к таким наиболее вероятным аминокислотным заменам в результате ложного кодирования должны относиться Phe<->Leu, yS f- Trp, HiS t- Gln, Ile<- Met, Asn<- Lys, Ser<- Arg и Asp <- Glu, причем замены слева направо (ложное спаривание с U или С в третьем положении кодона) должны быть более вероятны, чем замены справа налево (ложное спаривание с А или G в третьем положении кодона). Действительно, замены аспарагина на лизин являются гораздо более частыми, чем замены лизина точно так же гистидин часто заменяется на глютамин, в то время как замены глютамина редки. [c.172]

Изучение различных меченых лизинов позволило достаточно точно определить степень и тип ассимиляции этой аминокислоты алкалоидами. Так, атомы С-2 и С-6 предшественника становятся атомами С-2 и С-6, соответственно, в основаниях (70) [65, 66], (72) [67, 68] и (71) [69] (схема 17). Следовательно, включение лизина должно протекать таким образом, чтобы эти атомы сохранили свою химическую индивидуальность в ходе всего биосинтеза в частности, исключается образование симметричных промежуточных соединений типа кадаверина (77). Тритий при С-2 и С-6 лизина сохраняется в седамине (72) [67]. Отсюда следует важный вывод (подтвержденный изучением включения меченного лизина [70]), что в ходе образования алкалоида сохраняется аминогруппа при С-6, и, следовательно, теряется аминогруппа при С-2. Этот процесс может быть связан с элиминированием карбоксильной группы при условии, что никакие превращения в этом Центре не затрагивают протон при С-2. Как именно это происходит, мы рассмотрим позднее. [c.555]

В работе [73а] было предложено исключительно простое и вполне удовлетворительное решение проблемы включения лизина и кадаверина, согласующееся со всеми экспериментальными фактами, в том числе и с сохранением различия между атомами, включенными нз С-2 и С-6 лизина, а также с возможностью включения кадаверина (77). В его основе лежит катализируемое ферментом декарбоксилирование лизина, протекающее через обычные промежуточные соединения лизина с пиридоксальфосфатом (схема 18). Это предположение тем более привлекательно, что оба фермента (L-лизиндекарбоксилаза и диаминоксидаза), участвующие, вероятно, в превращении лизина в А -пиперидеин, в качестве кофермента используют пиридоксальфосфат. В этом случае промежуточное соединение (76) может образовываться не только из лизина, но и из кадаверина (77), и может превращаться в последний. Таким образом удовлетворительно объясняется включение в пиперидиновые алкалоиды (70), (71) и (72) как лизина [c.557]

Лизин (68) включается в состав декодина (97) и децинина (98) таким образом, что метка от С-2 или С-6 аминокислоты оказы-Бается в равной мере распределенной между С-5 и С-9 в молеку. лах алкалоидов [95]. Следовательно, утилизация лизиНа должна проходить через некоторое симметрично построенное соединение, возможно, через кадаверин (77). Этот вывод противоречит способу включения лизина в другие пиперидиновые алкалоиды, но согласуется с рассмотренной выше гипотезой (см. схему 18), обьясняю-щей включение лизина и кадаверина в такого рода основания (см. разд. 30.1.3.1). [c.564]

Наиболее удивительным результатом исследований было равномерное включение лизина, кадаверина и Д -ппперидеина в оба предполагаемых остатка пельтьерина (СаМ). Таким образом было [c.564]

Из [2- ,e- N]- и [2- ,a- N]лизина в спартеин (105) переходит в три раза больше С, чем N. Это согласуется с происхождением спартеина из кадаверина именно таким должно быть отношение С если учесть, что в (105) включаются три остатка лизина (или кадаверина) и только два атома азота [101,104]. Другими доказательствами роли кадаверина как промежуточного соединения в биосинтезе алкалоидов этого типа служат выделение меченого кадаверина из люпинов после их подкормки меченым лизином [105], а также подавление включения меченого лизина [в термопсин (108)] неактивным кадаверином [106]. [c.566]

Тетрациклический алкалоид матрин (П1) отличается от спартеина (105) типом полициклической системы, но также образуется из трех молекул лизина через промежуточный кадаверин [зачерненным квадратом, как и в схеме (28), указаны места включения С] [112,113]. Взаимосвязь между алкалоидами этого типа мало изучена [114]. Как и в случае основании группы лупинина, пока что нет никаких данных о природе промежуточных соединений, связывающих кадаверин с простейшими алкалоидами группы мат-рина. Соединения (112) [109а], (113) [105] и (92) [115] не являются эффективно используемыми предшественниками алкалоидов. Сообщалось о специфическом включении [2- С]-А -пиперидеина [c.567]

Исключением является также биосинтез мимозина (114) для него имеются данные о возможности его происхождения из лизина [116] (боковая цепь, по-видимому, формггруется из аланина). Рицинин (115), очевидно, образуется из никотиновой кислоты (34) (и ее предшественников — глицерина и аспарагиновой кислоты), а также из промежуточных соединений метаболического цикла пиридиновых нуклеотидов [117]. Подтверждением связи биосинтеза рицинина с этим циклом служит факт снижения эффективности включения [6- С] хинолиновой кислоты (41) в алкалоид под влиянием ингибиторов ЫАО-синтетазы [118]. [c.568]

Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора - аскорбиновой кислоты. [c.663]

Птицын рассмотрел влияние гидрофобных взаимодействий на степень спиральности полипептидной цепи [101]. Имеется ряд данных, свидетельствующих об этом влиянии на структуру синтетических полиаминокислот. Фасман проанализировал стабильность таких полимеров по отношению к действию дихлор- и дифторук-сусной кислот и показал, что стабильность поли-Ь-метионина, поли-Ь-аланина и поли-Ь-лейцина значительно выше, чем у поли-Ь-карбобензокси-Ь-лизина (— (СНа) 4—NH—СОО—СНг— eHs) и поли- -бензил-Ь-глутамата (—(СНг) г—СОО—СНг— eHs) [115]. Включение неполярных боковых групп в водорастворимые полипептиды увеличивает стабильность их спиральных конформаций. Это подтверждается данными для ряда других синтетических полипептидов [116—120]. [c.233]

Витамин С в природных условиях активен в трех формах аскорбиновая кислота, дегидроаскорбиновая кислота и аскорбиген (комплекс аскорбиновой кислоты с белком), и все они участвуют во многих биохимических реакциях клеточного метаболизма. Витамин С является одним из компонентов антиоксидантной системы организма. Этот витамин участвует в монооксигеназных реакциях при смешанном НАДН и НАДФН гидроксилировании. Доказано участие аскорбиновой кислоты в метаболизме тирозина и триптофана, а также в образовании коллагена, причем ее роль заключается в гидроксилировании пролина и лизина. При участии витамина С и АТФ происходит транспорт железа и включение его в состав ферритина тканей. Аскорбиновая кислота выполняет также коферментную функцию в составе фермента тиоглюкозидазы. [c.128]

Г - N-ацетилглюкозамин М - N-ацетилмурамовая кислота Удп - ундекапренил. Синтез клеточной стенки прекращается, если (А) отсутствует диаминокислота (лизин), (Б) рацемизация L-аланина в D-аланин и(или) его включение в пептид ингибированы С-циклосерином (оксамицином) или (В) пенициллин препятствует сшивке пептидных цепей [c.20]

При использовании бесклеточных экстрактов было получено подтверждение того факта, что т-РНК служит матрицей. Добавление очищенной РНК к хорошо отмытым рибосомам Е. oli значительно ускоряет включение аминокислот в белки. Данные, что именно добавленная РНК определяет специфичность образованного белка, были получены в опытах, в которых РНК заменяли синтетическими полирибонуклеотидами известного состава. Эти полимеры готовили, инкубируя соответствующие субстраты с полинуклеотидфосфорилазой. Ниренберг и Маттеи нашли, что добавление вместо РНК полиуридиловой кислоты приводит к заметному усилению включения фенилаланина. В такой степени не включалась ни одна другая аминокислота. Дальнейшие исследования показали, что фенилаланин включается в полифенилаланин в результате реакций, подобных тем, которые осуществляют включение аминокислот в белок. Одновременно было установлено, что, изменяя состав добавленных полирибонуклеотидов, можно специфически стимулировать включение других белковых аминокислот. Например, сополимер цитидиловой и гуаниловой кислот стимулирует включение пролина, тогда как сополимер адениловой и гуаниловой кислот усиливает включение лизина. На основании этих опытов можно заключить, что строение добавленной РНК определяет состав продукта реакции. [c.487]

Диссоциация на полипептидные цепи при малеилировании, по крайней мере в ряде случаев, происходит при включении в белок относительно небольшого количества остатков малеила. Например, только 15% общего количества остатков лизина, а именно 16 остатков лизина молекулы альдолазы, реагирует с малеиновым ангидридом [139]. Их присоединение не изменяет молекулярного веса в сколько-нибудь значительной степени и, поэтому может не учитываться при расчете молекулярного веса. [c.417]

Как видно из фиг. 9, аминокислоты этого организма разделяются на две группы, называемые аспарагиновое семейсшо и глутаминовое семейство . Добавление С-глутаминовой кислоты уменьшало включение в белок бактерий меченых пролина и аргинина, в то время как добавление С-аспарагиновой кислоты ум ньшало величины удельной радиоактивности лизина и изолейцина. Вместе с тем добавленный С-треонин понижал удельную радиоактивность треонина и изолейцина, но не аспарагиновой кислоты, что и следовало ожидать в случае такой последовательности реакций, в которой аспарагиновая кислота служит предшественником треонина, а треонин в свою очередь — предшественником изолейцина. Сравнительное изучение включения С-ацетата и СОг подтвердило, что [c.35]

Между отдельными аминокислотами и витаминами существуют важные метаболические взаимоотнощения. Роль рибофлавина в виде рибофлавинфосфата и флавинадениндинуклео-тида отмечена выще (стр. 183). Аскорбиновая кислота участвует в окислении п-оксифенилпировиноградной кислоты в гомогентизиновую, но механизм ее действия остается пока не выясненным (стр. 419). Взаимоотношения между триптофаном и никотиновой кислотой будут обсуждены детально в одном из последующих разделов (стр. 399). Биотин, по-видимому, принимает участие во включении СОг (через щавелевоуксусную кислоту) в молекулу аспарагиновой кислоты (стр. 312). Наличие е-биотиниллизина в биологических объектах указывает на наличие связи между биотином и обменом лизина. Установлено [c.245]

Найдено, что скорости включения меченых аминокислот в различные белки мышц кролика не одинаковы [608]. Эти данные можно объяснить либо различиями в скорости оборота белков, либо различной скоростью их синтеза. Поэтому такие опыты не позволяют решить вопрос о наличии внутриклеточного оборота белков. Результаты недавних исследований на животных объектах подтверждают гипотезу о динамическом состоянии внутриклеточных белков. Так, например, при инкубировании клеток асцитного рака Эрлиха, меченных in vivo С -аланином, лизином или глицином, наблюдался выход аминокислот из клеток без сопутствующей общей убыли белка [711, 712]. [c.276]

В одном из исследований было найдено, что включение аминокислот в дезоксирибонуклеогистоны зависит от продолжительности инкубирования, pH и концентрации аминокислот [622]. Включенные аминокислоты были прочно связаны, и карбоксил аминокислот не освобождался при действии нингидрина. Это включение, которое, возможно, не было обусловлено образованием пептидных связей, усиливалось при повышении температуры до 100°. Другой необычный тип включения наблюдали в опытах с лизином [623, 624, 714], который, по-видимому, образует связи с белком через е-аминогруппы. [c.277]

В большинстве случаев, однако, фермент-субстратные производные недостаточно устойчивы по сравнению с исходными и конечными продуктами, и потому выделить их в сколько-нибудь заметных количествах не удается. Иногда такие лабильные промежуточные продукты можно стабилизировать за счет химической модификации. Так, например, инкубация альдолазы с радиоактивным диоксиацетонфосфатом или трансальдолазы с радиоактивным фруктозо-6-фосфатом в присутствии боргидрида натрия (восстанавливающий агент) приводит к необратимому включению радиоактивной метки в белок. В обоих случаях среди продуктов полного кислотного гидролиза белка был идентифицирован К-е-глицериллизин. Таким образом, при этих реакциях должно происходить образование шиффова основания (в результате реакции между кетогруппой молекулы субстрата и Е-аминогруппой остатка лизина), которое затем восстанавливается боргидридом натрия в стабильный вторичный амин [c.197]

Продукт присоединения X устойчив к нагреванию (100° С, 15 мин) и к действию кислот (6 н. соляная кислота), но расщепляется при обработке 0,1 н. раствором NaOH. 5-Цистеин включается при облучении в поли-U и РНК, в меньшей степени — в поли-С, поли-dT и ДНК. Включение резко уменьшается в случае двухспиральных полинуклеотидов. Урацил при облучении (253,7 ммк) способен также связываться с глицином, серином, фенилаланином, тирозином, триптофаном, цистином, метионином, гистидином, аргинином и лизином. Наибольший процент связывания обнаружен для цистеина, тирозина и фенилаланина Характер связи (за исключением цис. -еина) не установлен. [c.637]

В одной из работ по биосинтезу гуминовых кислот на примере взаимодействия пирокатехина и лизина в присутствии культуральной жидкости гриба Aspergillus ferrens или фермента фенол-оксидазы в аэробных условиях было показано, что молекулы образующихся в этих условиях смесей значительно карбонизованных продуктов содержат конденсированные ароматические ядра и боковые радикалы с азотсодержащими и карбоксильными группами. Эти результаты подтверждают представления о биохимической карбонизации и указывают на включение азота аминокислот в этом процессе. [c.241]

И. В. Филиппович. Вы не совсем правы. Я имел в виду работу Леннерта и Окада, выполненную в 1964 г. Авторы изучали включение С -лн-зина в ядерные белки и Н -тимидина в ДНК ядер регенерируюш,ей печени П vivo после облучения животных в дозе 800 р. Включение лизина в гистон, а также количество гистона в расчете на ядро после облучения не отличались от контроля, а включение тимидина в ДНК сильно угнеталось, В результате, отношение гистоны ДНК увеличивается, а это, как известно, приводит к понижению затравочной активности ДНК- Авторы вовсе не считают этот вывод абсолютно неправомочным , а указывают на то, что этот механизм не является единственным, объясняющим известный факт угнетения синтеза ДНК ядерными белками. Как известно, большую роль в изменении метаболической активности ДНК играют и другие белки ядра, и, в первую очередь, остаточный белок. [c.129]

Хлорамбуцнл подавлял включение радиоактивных глицина н лизина в белки, глицина в кислоторастворимые нуклеотиды и глицина, формиата, аденина и оротовой кислоты в нуклеиновые кислоты опухоли L-1 у мышей [196]. Подавление включения пяти различных метаболитов в белок и нуклеиновые кислоты представляет собой столь обобщенное действие, что возникает вопрос, не является ли это результатом подавления каких-либо основных клеточных процессов. [c.188]

Смотреть страницы где упоминается термин Лизин включение: [c.299] [c.390] [c.365] [c.544] [c.556] [c.559] [c.560] [c.561] [c.564] [c.565] [c.566] [c.390] [c.150] [c.56] [c.306] [c.256] [c.525] [c.209] [c.127] [c.61] [c.306]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология