Лизин превращения

Аминокислоты, которые не синтезируются в результате биохимических превращений в организме (и поэтому организм получает их исключительно с пищей), называются незаменимыми аминокислотами. Для человека это валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин и триптофан. [c.187]

Биосинтез пиперидиновых и пиридиновых алкалоидов. Пиперидиновый цикл большинства алкалоидов, его содержащих, формируется из аминокислоты лизина по схеме, аналогичной превращению орнитина в пирролидины (схема 9.6.6). [c.257]

Напомним, что превращение глиоксилата в пируват (см. рис. 11-6) осуществляется в последовательности реакций, напоминающей превращение оксалоацетата в -кетоглутарат в цикле трикарбоновых кислот (рис. 9-2). Обе эти последовательности могут служить примером общего принципа удлинения цепи -кетокислот, который очень часто реализуется в биосинтезе. Например, этот принцип используется при образовании лейцина и лизина. Последовательность реакций, приведенная в [c.485]

Выход 88% в расчете на пикрат. В работе Борсука[7] описано количественное превращение пикрата лизина в безводную двусолянокислую соль. [c.306]

Фильтрат с успехом используют для достижения полноты превращения (в этом случае его сохраняют для рацемизации й-лизина-б-С и оставшегося /-лизина-б-С ). Чистую соль кристаллизуют в виде моногидрата ня 1,5 частей воды и равного объема метилового спирта. Выход 84% т. пл. 166—168° (разл.) [ Id 36,8 0,3° (с = 4, вода) [2]. [c.314]

Поскольку у белков, как правило, имеется несколько однотипных аминокислотных остатков, в частности и остатков лизина, то разные молекулы фермента оказываются связанными с носителем через разные аминокислотные остатки. Если такой остаток расположен вблизи активного центра фермента или даже в самом активном центре, иммобилизация может привести к частичной или полной потере каталитической активности. Если же иммобилизация прошла по участку, удаленному от активного центра, то активность у фермента чаще всего остается. Поэтому в целом значительная часть иммобилизованных молекул частично или полностью сохраняет способность катализировать ферментативное превращение и наблюдается лишь падение суммарной активности фермента, ковалентно связанного с полимерным носителем. В связи с этим важной задачей является выбор такого типа иммобилизации, который приводит к наименьшим потерям активности. [c.160]

При питании больных диабетом (или животных, у которых диабет был вызван искусственно при помощи флоризина) индивидуальными аминокислотами наблюдалось, что большинство аминокислот вызывает повышенное выделение глюкозы и лишь некоторые (лейцин, изолейцин, фенилаланин и тирозин) дают ацетон и аце-тоуксусную кислоту, являющиеся, как известно, метаболитами жиров (том I). Следовательно, аминокислоты делятся на глюкогенные и кетогенные. (Продукты превращения следующих четырех аминокислот неизвестны лизина, метионина, триптофана и гистидина.) Отсюда следует, что в процессе расщепления аминокислот в организме некоторые аминокислоты включаются, начиная с определенной стадии, в обмен углеводов, а другие —в обмен жиров. Ниже мы опишем вкратце начало процесса расщепления аминокислот в живых организмах. [c.387]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Трипсин 21 расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. К гидролизу трипсином устойчивы связи лизина и аргинина с пролином (лиз—про и арг—про). Замедление гидролиза этим ферментом наблюдается тогда, когда остатки лизина и аргинина находятся рядом со свободными а-амино- и а-карбоксильными группами, а также в участках полипептидной цепи с повышенным содержанием основных аминокислот (связи ЛИЗ—лиз, арг—арг, лиз—арг и арг—лиз расщепляются только частично). Селективность расщепления трипсином можно повысить путем блокирования e-NH2-rpynn лизина (например, ангидридами янтарной, малеиновой или цитраконовой кислот) или же гуанидиновых группировок аргинина (дикетоновыми реагентами, такими как диацетил, циклогександион, фенилглиоксаль и др.). Гидролизу трипсином могут подвергаться связи, образованные и остатками цистеина, после превращения его в аминоэтилцистеин обработкой белка этиленимином. [c.140]

Конкретный пример такого рода представлен на рис. 14-6 превращение аспартата в р-аспартилфосфат — предшественник конечных продуктов (треонина, изолейцина, метионина и лизина) — катализируют три изофермента. Как показано на рисунке, каждый продукт ингибирует только один из изоферментов >. [c.70]

Преждевременное превращение таких проферментов, как трипсиноген, в активные протеиназы в поджелудочной железе может иметь губительные последствия. Чтобы предотвратить такую преждевременную активацию, поджелудочная железа должна вырабатывать также специфические ингибиторы. Панкреатический ингибитор трипсина представляет собой небольшой белок с мол. весом 6500, специфически связывающийся в активном центре трипсина (Л[г=10 М в щелочной среде) . Определение кристаллической структуры самого трипсина и его ингибитора показало, что эти две молекулы плотно прилегают друг к другуб. Ингибитор связывается таким образом, как будто он является пептидным субстратом один край молекулы ингибитора образует антипараллельную р-структуру с пептидной цепью фермента. Лизин-15, образующий часть этой р-структуры, входит в специфический связывающий центр для основной аминокислоты субстрата. Таким образом, ингибитор протеиназы представляет собой модифицированный субстрат, который фактически может подвергаться атаке в активном центре. Однако подгонка двух молекул является настолько тесной, что молекула воды не может участвовать в завершающей стадии каталитического акта, и комплекс остается нереакционноспособным. (В тонкой кишке количество ингиби- [c.113]

Тромбин. Превращение фибриногена в фибрин под действием тромбина является примером ограниченного протеолиза, затрагивающего только две или три связи примерно из 3000 связей фибрина и приводящего к образованию двух полипептидов, которые были охарактеризованы [18, 30]. Оба полипептида содержат аргинин. Поскольку тромбин гидролизует синтетические субстраты, например метиловый эфир то-луолсульфонил-/-аргинина [285], был сделан вывод, что в фибриногене происходит расщепление аргинильных связей. Однако лизин в одном из. пептидов может участвовать в образовании разрываемой связи, так как субстратами тромбина являются как этиловый эфир лизина, так и лизилаланиноаая связь в цепи Б окисленного инсулина [95]. Протеолитического действия тромбина на овальбумин и миозин кролика не было обнаружено [18]. [c.213]

Превращение двусолянокислой соли в моносолянокислую соль описано при синтезе лизина-6- . [c.305]

Дипикрат меченого лизина превращают в его монопикрат (условия превращения не описаны) и энзиматическй разделяют на оптические формы [7]. [c.306]

Метод потенциометрического титрования менее пригоден, чем метод КД, для изучения влияния четвертичных аммониевых солей на превращение а-спиральной структуры поли ( -глутаминовой кислоты) [78] в неупорядоченную, тогда как с помощью первого метода возможно определить изменение свободной энергии и энтальпии, происходящие при образовании а-спиральных и (З-конформа-ций поли ( -лизина) [10, 79] дополнительная информация о структуре этой поли (аминокислоты) получена с помощью ДОВ и вискозиметрии. [c.444]

Изучение различных меченых лизинов позволило достаточно точно определить степень и тип ассимиляции этой аминокислоты алкалоидами. Так, атомы С-2 и С-6 предшественника становятся атомами С-2 и С-6, соответственно, в основаниях (70) [65, 66], (72) [67, 68] и (71) [69] (схема 17). Следовательно, включение лизина должно протекать таким образом, чтобы эти атомы сохранили свою химическую индивидуальность в ходе всего биосинтеза в частности, исключается образование симметричных промежуточных соединений типа кадаверина (77). Тритий при С-2 и С-6 лизина сохраняется в седамине (72) [67]. Отсюда следует важный вывод (подтвержденный изучением включения меченного лизина [70]), что в ходе образования алкалоида сохраняется аминогруппа при С-6, и, следовательно, теряется аминогруппа при С-2. Этот процесс может быть связан с элиминированием карбоксильной группы при условии, что никакие превращения в этом Центре не затрагивают протон при С-2. Как именно это происходит, мы рассмотрим позднее. [c.555]

Установлено, что кадаверин (77), подобно лизину, является предшественником пиперидиновых колец в анабазине, седамине, Л -метилпельтьерине и псевдопельтьерине (73) [73]. Симметричный кадаверин, однако, не может быть промежуточным соединением в процессе превращения лизина в пиперидиновые алкалоиды, так как в этом случае будет потеряна химическая индивидуальность атомов С-2 и С-6 аминокислоты, что противоречит результатам работ с мечеными соединениями. Предполагали, что сохранение индивидуальности этих атомов обеспечивается Л -метилированием, т. е. сначала из лизина образуется е-Л -метиллизин, а затем Л -метил-кадаверин (74) (аналогично ииисин1еау пирролидиновых алкалоидов). Последующие эксперименты, однако, не подтвердили это [c.556]

В работе [73а] было предложено исключительно простое и вполне удовлетворительное решение проблемы включения лизина и кадаверина, согласующееся со всеми экспериментальными фактами, в том числе и с сохранением различия между атомами, включенными нз С-2 и С-6 лизина, а также с возможностью включения кадаверина (77). В его основе лежит катализируемое ферментом декарбоксилирование лизина, протекающее через обычные промежуточные соединения лизина с пиридоксальфосфатом (схема 18). Это предположение тем более привлекательно, что оба фермента (L-лизиндекарбоксилаза и диаминоксидаза), участвующие, вероятно, в превращении лизина в А -пиперидеин, в качестве кофермента используют пиридоксальфосфат. В этом случае промежуточное соединение (76) может образовываться не только из лизина, но и из кадаверина (77), и может превращаться в последний. Таким образом удовлетворительно объясняется включение в пиперидиновые алкалоиды (70), (71) и (72) как лизина [c.557]

Стереоспецифичность наблюдается и при превращении лизина в пиперидиновые алкалоиды действительно, -лизин является более эффективным предшественником, чем О-изомер при биосинтезе седамина (72), соединений (71) и (70), Л -метилаллоседридина [c.558]

Известны и такие алкалоиды из рода Lobelia, у которых боковые цепи содержат четыре атома углерода это отличает их от алкалоидов типа Л/-метилпельтьерина (70), для которых характерны боковые цепи из трех атомов С. Распределение метки в алкалоидах вышеуказанного типа при подпитке растений растворами меченого лизина или ацетата показывает, что образование боковых Сгцепей может происходить в результате укорочения соответствующих Сб-цепей, например по типу превращения (86) в (87) [84]. [c.560]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

В производственных условиях, если выход лизина составляет 35,7% от используемых сахаров, суммируемое превращение глюкозы, аммиака и кислорода в лизин и клеточную биомассу можно описать уравнением, выведенным в Институте микробиологии им. А. Кирхенштейна АН ЛатвССР. [c.162]

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике . Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород Н,8 и метил-меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты-орнитин и лизин - подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов-путресцина и кадаверина. [c.427]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Присутствие в равновесии некоторого количества енамина проявляется при превращении пиперидеина в димер действительно-, способность этих двух систем выступать в роли как иминов, так и енаминов в конденсациях альдольного типа лежит в основе их участия в биосинтезе алкалоидов. Образующиеся в природе при окислительном дезаминировании и декарбоксилировании орнитина и лизина, они становятся фрагментами алкалоидных структур при конденсации с фрагментами других предшественников [4]. В качестве простого примера можно привести гигрин, в котором 1-пирролин в иминной форме конденсируется с ацетоацетатом или его эквивалентом. [c.653]

При избыточном потреблении животных жиров и ряде патологий в нижних отделах кишечника возможно развитие гнилостных и бродильных процессов. При действии микрофлоры кишечника происходят превращения аминокислот, получившие название гниения белков в кишечнике. Так, в процессе глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород Н28 и меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием диаминов, иногда называемых трупными ядами, поскольку они образуются также при гнилостном разложении трупов. Из орнитина образуется путресцин, а из лизина — кадаверин [c.364]

Известно, что синтез аминокислот в клетке ведется очень экономно и целенаправленно, под контролем специальных регулирующих систем. Регуляторный контроль обычна осуществляется по принципу обратной связи на уровне начального фермента или ферментов данного специфического пути образования метаболита. В случае значительного повьш1ения уровня конечного продукта (в данном случае лизина) включается механизм регуляции и один из ферментов в цепи последовательных превращений блокируется, синтез прекращается. Цель этого регулирования предотвратить избыточное образование и накопление данного метаболита, потребность в котором организма в настоящий момент полностью удовлетворяется. Но такая безупречная логика синтеза существует лишь у микроорганизмов, не имеющих нарушений и дефектов в этом. механизме. В природных условиях такие нарушения достаточно редки, но они все же встречаются. Например, найдено немало природных микроорганизмов, обладающих способностью к сверхсинтезу глутаминовой кислоты, аланина, валина. В то же время таких продуцентов по лизину, гомосерину, треонину и некоторым другим аминокислотам в природных условиях найдено не было. Для получения промышленных продуцентов пришлось пойти по пути получения мутантов, имеющих генетический дефект [c.26]

Высокая концентрация биотина в среде способствует образованию цитоплазматической мембраны, легко проницаемой для основньк аминокислот, такт, как лизин, и трудно проницаемой для кислых и нейтральных аминокислот. В результате в такой культуре создаются благоприятные условия для образования повышенного количества внеклеточного лизина за счет высокой концентрации внутриклеточной глутаминовой кислоты, которая является необходимым поставщиком аминных групп при образовании аспарагиновой кислоты и в ряде других превращений цепи образования L-лизина. [c.30]

Окислительное декарбоксилирование. Превращение L-лизина в 5-аминовалериановую кислоту под действием Pseudomonas fluores ens (1,2] с выходом 65% включает окислительное декарбоксилирование субстрата, приводящее к промежуточному образованию аминоамида, гидролизующегося далее до б-аминоки-елоты. Ответственную за первую стадию оксигеназу можно выделить и использовать для получения амида (1]. [c.205]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология