Пепсин синтетических пептидов

Гидролиз некоторых синтетических пептидов пепсином [c.427]

Трипсин гидролизует не только белки илп высокомолекулярные полипептиды, но как показали опыты с синтетическими пептидами, содержащими только три пептидных связи, он способен расщеплять и некоторые низкомолекулярные пептиды, содержащие определенные аминокислоты (например, аргинин или лизин). Это, впрочем, относится также к действию пепсина и химотрипсина. [c.316]

Продажный кристаллический пепсин получают из желудочного сока или слизистой желудка он представляет собой смесь ферментов. Пепсин стабилен в области pH 5—6 и денатурируется при pH выше 6 при гидролизе синтетических субстратов он имеет оптимум активности при pH 4, а при гидролизе белков — в области pH от 1 до 2. Фермент этот при низких значениях pH подвергается автолизу. В результате возникает примесь пептидов, которые необходимо [c.124]

Образование регулярных полипептидов имеет место также при пластеиновой реакции (521, 522], при которой под каталитическим воздействием различных протеаз (трипсин, хнмотрипсии, пепсин, катепсин и т. д.) из так называемых пластеинак-тивных пептидных мономеров получаются продукты конденсации — пластеины. В качестве субстратов годятся продукты частичного ферментативного гидролиза белков (пептоны, альбумозы и др.). Первый пластеиноактивный синтетический пептид имел последовательность Туг-Пе-01у-01и-РЬе. [c.211]

Пепсин расщ ляет в сильно кислой среде почти все белки, за исключением муцинов, кератинов, фиброина, гидролизует также синтетические пептиды. Действует ка пептидные связи концевых аминокислот белковой цепи и на пептидные связи внутри цепи, образованные а-карбоксильными группами д икарбо-новых аминокислот (аспарагиновая, глутаминая кислоты) и аминогруппами ароматических аминокислот. Оптимальное действие пепсина проявляется при pH = 1,2—2,0. 1 г кристаллического фермента за 2 ч расщепляет около 50 кг денатурированного яичного белка. Изоэлектрическая точка при pH ==1,0. Стабилен в сильно кислых растворах, при нагревании сухого препарата до 100 °С и его водных и глицериновых растворов до 70 0 активность фермента не снижается . [c.311]

Некоторые протеолитические ферменты обладают способностью инициировать образование высокомолекулярных белковоподобных соединений из концентрированных растворов продуктов ферментативного расщепления протеинов. Изучение этого ферментативного синтеза полипептидов (пластеиновой реакции) до недавнего времени проводили лишь на смесях пептидов, образующихся при ферментативном гидролизе белков. Аналогичные работы с синтетическими пептидами были опубликованы только в течение нескольких последних лет. Пластеин-активны-ми ферментами являются химотрипсин и пепсин. Оптимальные значения pH для образования пластеинов равны 7 в случае химотрипсина [2284] и 4 в случае пепсина [2378]. При этих же значениях pH протеолитическая активность ферментов минимальна. [c.393]

Подобное явление наблюдается в случае применения различных буферных систем. Например, фермент фосфоглицериндегид-рогеназа имеет другой оптимум pH в боратном буфере, чем в фосфатном. Это обусловлено связыванием ионов фосфора ферменто 1. Пепсин расщепляет натуральные белки обычно при pH 1,5—2,5, а синтетические пептиды при значении pH около 4.0. [c.131]

Папаин расщепляет белки глубже, чем протеиназы животного происхождения. Это соответствует меньшей избирательности его действия на синтетические субстраты или, точнее, широкой специфичности. Он гидролизует пептиды, амиды и сложные эфиры, причем может расщеплять субстраты, характерные для пепсина, химотрипсина и некоторых пептидаз. К специфичности папаина близка специфичность пепсина и бромелаина. Все 3 фермента получены в кристаллическом состоянии, как и другие подобные катализаторы растений [65]. [c.210]

Перечисленные выше пептиды, по всей вероятности, составляют лишь незначительную часть всех пептидов, встречающихся в природе (см. [431, 432]). Из печени некоторых животных в сравнительно чистом виде был выделен так называемый пептид А [433]. Описаны пептиды, которые подавляют активность трипсина и пепсина [434]. Получен тканевой пептид, содержащий в своем составе лизин и, подобно синтетическому полилизину, проявляющий антибактериальные свойства [435]. Споры некоторых бактерий, например Ba illus subtilis, содержат пептиды, в состав которых входят остатки гексозамина, а, 8-диаминопимелиновой кислоты, глутаминовой кислоты и аланина [436]. Нуклеотиды, которые, по-видимому, содержат D-аланин и D-глутаминовую кислоту, выделены из клеток Sta- [c.78]

Полипептидный гормон инсулин участвует в регуляции углеводного обмена. Молекула бычьего инсулина содержит 51 аминокислоту и состоит из двух цепей. Последнее подтвернедается присутствием двух N-концевых аминокислот — глицина и фенилаланина. Цепь с N-концевым глицином называется А-цепью и содержит 21 аминокислоту цепь с N-концевым фенилаланином называется В-цепью, и в состав ее входит 30 аминокислот. Сэнгер и его сотрудники окислили инсулин надмуравьиной кислотой и провели хроматографическое разделение двух цепей. После этого каждую цепь подвергли ферментативному и кислотному гидролизу. На фиг. 27 и 28 указаны главные пептиды, полученные при гидролизе каждой из цепей, и приведены полные структуры цепей, установленные на основе этих данных. Видно, что места, в которых трипсин, химотрипсин и пепсин расщепляют цепи, согласуются с тем, что мы знаем о специфичности этих ферментов в отношении синтетических соединений. Обнаружено также и несколько дополнительных мест расщепления, в частности при гидролизе, катализируемом пепсином. Особо следует обратить внимание на то, что перекрывающиеся пептиды, полученные при использовании разных гидролитических методов, дополняют друг друга и позволяют однозначно установить общую аминокислотную последовательность. Для каждого из главных пептидов, приведенных на фиг. 27 и 28, аминокислотная последовательность была определена путем неспецифического гидролиза кислотой, установления последовательности аминокислот в образовавшихся ди-, три- и тетрапептидах и объединения полученных данных в общую картину. Как указывалось выше, в настоящее [c.91]

Получение синтетических пластеин-активных пептидов позволило высказать более обоснованные предположения о механизме пластеиновой реакции [590, 593]. Так, например, стало очевидным, что катализируемая пепсином пластеиновая реакция представляет собой поликонденсацию, сопровождающуюся отщеплением воды, поскольку пластеины имеют точно такой же аминокислотный состав, что и исходные пептиды. По-видимому, это же относится и к пластеиновой реакции, катализируемой химотрипсином. Более того, если исходным веществом служила смесь чистых пептидов, то пластеин и в этом случае сохранял аминокислотный состав смеси. За исключением небольшого количества непрореагировавшего пептида, в реакционной смеси после выделения пластеина не найдено никаких других побочных продуктов. [c.397]

В живых системах белки гидролизуются ферментами пепсином, трипсином и химотрипсином. Эти катализаторы ускоряют гидролитические реакции, давая им возможность происходить при обычных температурах и в обычных для организма условиях кислотности. Согласно пептидной гипотезе, эти ферменты вызывают гидролиз пептидных связей. Если эта гипотеза верна, то эти же самые ферменты должны гидролизовать простые пептиды, синтезированные в лаборатории. Долгое время химики, изучавшие белки, тщетно бились над получением синтетических соединений, которые можно было бы гидролизовать ферментами. Их неудачи расценивались некоторыми как доказательство несостоятельности пептидной гипотезы. Однако в 1937 г. автору статьи, работавшему в лаборатории Бергмана в Рокфеллеровском институте, удалось с помощью карбобензоксиметода синтезировать соединения, которые специфически гидролизовались названными ферментами по месту пептидных связей. Эти эксперименты явились серьезной поддержкой для гипотезы Фишера — Гофмейстера. [c.71]