Фосфокиназы

Возможно, аналогичная регуляция степени компартментализации на полирибосомах существует также в случае другого фактора элонгации, EF-1. Л. П. Овчинниковым с сотр. было обнаружено, что поли-рибосомная фракция эукариотической клетки содержит латентную фосфокиназу, которая в определенных условиях может активироваться и специфически фосфорилирует а-субъединицу EF-1 в результате EF-1 утрачивает свое неспецифическое сродство к высокомолекулярным РНК и покидает полирибосомы. Нельзя исключить того, что фосфорилирование EF-la может оказывать влияние на скорость элонгации и служить для регуляции трансляционного процесса в клетке. [c.220]

Креатин-фосфокиназа см. Креатинкиназа из мыц кролика [c.282]

Многие белки в противоположность приведенным выше примерам связывают ионы металлов либо временно, либо в течение всего времени их существования в организме. Ранее уже упоминался пример временного связывания Са + в связи с протеолитической активацией протромбина и других компонентов системы свертывания крови (см. разд. 24.2.1.2). Иной случай представляют щелочные фосфатазы и фосфокиназы, где, по-видимому, для экранирования отрицательных зарядов фосфатной группы для облегчения атаки атома фосфора нуклеофилом требуется ион двухвалентного металла типа Mg + или Zn +. Более постоянное связывание ионов металлов белками может служить для выполнения одной из указанных ниже целей. Ионы Са + предохраняют трипсин от автолиза. Конкавалин А (см. ниже) не связывает производных глюкозы до тех пор, пока не свяжет предварительно один ион Са + и один ион Мг 2+ на субъединицу. В данном случае катионы, по-видимому, осуществляют подгонку конформации молекулы, образуя центр связывания глюкозы. Ионы металлов принимают также участие в формировании активных центров ферментов. По- [c.561]

При этом типе атаки на АТФ отщепляется АМФ и к атакующей группировке присоединяется пирофосфат. Поэтому ферменты, катализирующие такие реакции, называют пирофосфокиназами . Из ферментов этого типа лучше всего изучена рибозо-5-фосфат-пиро-фосфокиназа, которая катализирует реакцию [c.91]

Дефосфо-кофермент А служит субстратом для специфической пиро-фосфокиназы [c.91]

Все ферменты, приведенные на фиг. 51, специфичны по отношению к никотиновой кислоте и ее производным. Фосфорибозо-пиро-фосфокиназа и никотинат-мононуклеотидфосфорилаза локализованы в митохондриях, дезамидо-НАД-пирофосфорилаза — в ядре, а НАД-синтетаза и НАД-киназа — в надосадочной фракции, получаемой после удаления митохондрий и ядер. У животных источником никотиновой кислоты, необходимой для синтеза НАД, служит триптофан. Однако у растений такой путь, по-видимому,. [c.207]

Если таким способом синтезированные нуклеозиды могли бы с помощью соответствующей фосфокиназы и АТФ стать фосфори-лированными, то был бы открыт путь для биосинтеза рибонуклеотидов из предварительно синтезированных пуринов. [c.177]

Фосфоферазы (фосфокиназы) — ферменты, переносящие фосфатны [c.131]

Фосфотрансферазы (фосфоферазы, фосфокиназы)—ферменты, пере- [c.138]

ГЕКСОКИНАЗА — фермепт группы фосфокиназ, относится к белкам типа альбумина-, катализирует фосфорилирование В-г гюкозы за счет одной подвижной группы НРОз аденозинтрифосфорной к-ты (АТФ) (см. Аденозинфосфорные кислоты) с образованием Б-глюкозо-б-фосф-ата и аденозиндифосфорной к-ты (АДФ) D-глюкоза -Ь АТФ D-глю- [c.412]

ФОСФОКИНАЗЫ — ферменты, осуществляющие перенос остатка фосфорной к-ты от аденозинтрифос-форной к-ты — АТФ (см. Аденозинфосфорные кислоты) — на какой-либо акцептор. Название фосфокиназы не находится в соответствии с правилами номенклатуры и классификации ферментов, к-рые рекомендуют для этой группы ферментов пользоваться названием киназы с добавлением названия субстрата реакции, напр, нируваткиназа . Вместе с фос-фомутазами Ф. относятся к фосфотрансферазам и входят в подкласс 2.7. [c.241]

Биологическое Ф., осуществляемое путем фос-форилазных или фосфокиназных реакций, играет важную роль в обмене веществ, в частности в окислении и синтезе углеводов, фосфолипидов, белков и нуклеиновых к-т, поскольку большинство промежуточных соединений, участвующих в обмене этих классов веществ, подвергается превращениям только в фосфорилиро-ванной форме. Не менее важную роль играют нек-рые фосфокиназы в процессах образования и накопления АТФ, катализируя перенос макроэргич. фосфата между богатыми энергией фосфорилированными соединениями и АТФ (см. Фосфокиназы и Макроэргические связи). [c.253]

Форстерит 539, 540, 541, 1009 Фосфаген — см. Креатинфосфорная к-та Фосфамид 277 Фосфатидилинозиты 274 Фосфатидилхолины — см. Лецитины Фосфатидилэтаноламины — см. Коламинфосфатиды Фосфоглицеромутаза 742 Фосфоенолпировиноградная кислота (ФЕП) 1043 Фосфокиназы 558 [c.542]

Отдельными опытами на небольшом числе белков обнаружено, что для обеспечения максимальной биологической активности важное значение имеют определенные группы, входящие в состав аминокислот. Например, для проявления полной активности таких ферментов, как трансаминаза, фосфокиназа, деги-драза янтарной кислоты и многие другие, необходимо присутствие сульфгидрильных групп для инсулина требуется наличие дисульфидных и фенольных групп, а для лактогенного. гормона передней доли гипофиза — наличие свободных аминогрупп. [c.265]

Цикл фосфорилирования и дефосфорилирования обнаружен у гистона Н1, однако по времени он отличается от цикла модификации других гистонов. В культуре клеток млекопитающих одна или две фосфатные группы могут быть введены в фазе S. Но основное фосфорилирование происходит позднее, когда добавляется еще несколько фосфатных групп, так чтобы общее их число достигло шести. Как показано на рис. 30.10, это происходит в митозе. Все фосфатные группы удаляются в конце процесса деления. Введение некоторых фосфатных групп катализируется ферментом фосфокиназой, активность которой резко возрастает в самом начале митоза. О фосфатазе, под действием которой позднее происходит удаление фосфатных групп, известно немного. [c.385]

Значительные изменения конформаций полипептидов наблюдаются при энзиматической модификации их боковых групп при метилировании, декарбоксилировании, де-амидировании. Наибольщие изменения гидрофильности и конформации полипептидов происходят при фосфорилиро-вании боковых групп серина, треонина или тирозина (под действием фосфокиназ) или при гликозилировании полипептида. Эти процессы относятся к другой области саморегуляции организма — к области согласованных ферментных систем, обеспечивающих метаболизм и взаимосвязь пептидов с другими классами молекул с углеводами, полифосфатами и липидами. [c.57]

Фосфокиназы расщепляют сложноэфирные связи между жирными кислотами, глицерином и фосфатидиловой кислотой. Они также имеют широкое распространение у микроорганизмов, особенно часто встречаются у спорообразующих бактерий рода lastridium и Ba illus. [c.366]

Магний играет большую роль в углеводном обмене и всех синтезах на основе использования энергии фосфорных связей. Около 50 ферментативных реакций у грибов идут с участием магния. Так, 18 фосфокиназ осуществляют фосфорилирование и перенос энергии фосфорных связей с одного соединения на другое, 16 транс-фераз осуществляют с помощью энергии фосфорных связей синтезы с переносом углеродсодержащих фрагментов с одного соединения на другое. Ряд фосфатаз производят отщепление Н2РО4 , ряд синтетаз осуществляют конденсацию с участием фосфорилирова-ния. Другие ферменты также действуют при участии магния (му-тазы, изомеразы, лиазы и редуктазы) (Диксон, Уэбб, 1982). [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология