Реакция ИФК с субстратом

Рис. 55. Определение константы диссоциации неактивного тройного комплекса ЕЗг в условиях ингибирования ферментативной реакции субстратом

Типы комплексов очень разнообразны. Они играют исключительно важную роль в биологических системах. Например, важнейшая черта биологических катализаторов — ферментов — способность образовывать комплексы с субстратами — молекулами, которые превращаются в продукты реакции при действии ферментов. Пока не прошла соответствующая реакция, субстрат можно легко отделить от фермента. [c.54]

Общие представления о кинетической роли ферментов впервые были сформулированы Михаэлисом и Ментеном [100]. Они предположили, что молекула, подвергающаяся реакции (субстрат 8), обратимо адсорбируется на определенных местах Е фермента, образуя стабильный комплекс З-Е фермент — субстрат. Последующий распад этого комплекса с образованием продуктов реакции является лимитирующей стадией процесса. Схема реакции аналогична схеме Ленгмюра, предложенной для катализа на поверх- [c.561]

Анализ экспериментальных денных в случае активации субстратом проводится так же, как и при анализе ингибирования ферментативной реакции субстратом, см. (6.86)—(6.88). Следует лишь отметить, что при [c.239]

Рис. 60. Итеративная линеаризация экспериментальных данных по кинетике гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой, в условиях ингибирования ферментативной реакции субстратом с образованием неактивного комплекса состава Е5п

С обратной картиной, когда лимитирующий участник реакции-субстрат, приходится сталкиваться при катализе кислотами. Кислоты катализируют реакции, как правило, путем перевода одного из субстратов, являющегося основанием, в протонированную форму, т. е. в сопряженную кислоту. Подобно присоединению иона металла, присоединение протона, создавая положительный заряд в определенной области молекулы, повышает ее электрофильные свойства н облегчает реакцию с нуклеофильным компонентом. Например, в кислой среде облегчается гидролиз сложных эфиров кислот, поскольку карбонильная группа протонируется и электронная плотность оттягивается от атома углерода, что облегчает последующее взаимодействие с нуклеофильной молекулой воды [c.313]

Может возникнуть вопрос, почему атака группы Z происходит быстрее, чем атака группы Y Ответ состоит в том, что группа Z более доступна. Для взаимодействия с Y должно произойти столкновение субстрата с У, а непосредственная доступность Z определяется положением этой группы. Реакция субстрата с У сопровождается сильным понижением энтропии активации (Л8 ), так как в переходном состоянии реагенты обладают значительно меньшей степенью свободы. При взаимодействии с Z потеря энтропии Л5= существенно меньше (т. 1, разд. 6.4) [64]. [c.29]

Конечно, как было показано в разд. 10.10, SNl-реакции винильных субстратов могут быть ускорены введением -заместителей, стабилизирующих катион, а реакции, протекающие по тетраэдрическому механизму,— -заместителями, стабилизирующими карбанион. Кроме того, реакции субстратов ви-н ильного типа могут иногда идти по механизмам присоединения— отщепления и отщепления — присоединения (разд. 10.10). [c.68]

Реакция Субстрат Продукт [c.311]

Химическая реакция, в ходе которой генерируются активные промежуточные частицы, может вызвать протекание другой сопряженной реакции, на которую частично расходуются эти частицы (химическая индукция). С помощью химической индукции можно получить сверхравновесные концентрации продуктов во второй реакции при условии, что увеличение ЛО в этой реакции перекрывается уменьшением ДО за счет первой. Химический процесс в некоторых случаях можно ускорить введением в реакционную смесь специальных добавок — катализаторов, которые переводят в активную форму один или несколько компонентов реакции (субстратов) и регенерируются после завершения превращения. Такое ускорение называют катализом. С помощью катализаторов можно ускорить приближение к положению равновесня реакции, но нельзя сместить это положение равновесия. [c.309]

Укажите в приведенных ниже реакциях субстрат и реагент [c.35]

Реакция субстрата с реагентом RY, образование продукта реакции AR [c.14]

Принимая величину ПГ за 100% гидролиза цАМФ, находят количество гидролизованного в ходе ферментативной реакции субстрата [c.382]

Для того чтобы получить соответствующий ряд реакций, субстрат в уравнении (7.7) можно видоизменять двумя путями. [c.492]

Поэтому не исключена возможность того, что в действительности реакция протекает с участием не ВН, а В , или что в реакции участвуют не две молекулы ВН, а частицы В и ВНг" . Последний из этих двух вариантов может быть исключен из рассмотрения в том случае, если вычисленная константа скорости реакции субстрата с частидами В и ВНг - превышает диффузионный предел. [c.109]

Формилирование ароматических соединений под действием Zn( N)2 и НС1 называется реакцией Гаттермана (обзор см. [269]). В отличие от реакции 11-17 этот метод можно с успехом применять к фенолам и их простым эфирам, а также ко многим гетероциклическим соединениям, но не к ароматическим аминам. В оригинальном варианте этой реакции субстрат обрабатывали H N, НС1 и Zn b однако использование Zn( N)2 и НС1 (H N и Zn l2 генерируются in situ) делает проведение этой реакции более удобным и не снижает выхода продукта. Механизм реакции Гаттермана не исследовался подробно, но известно, что первоначально образуется азотсодержащее соединение, которое обычно не выделяют, а сразу гидролизуют до альдегида. Для промежуточного продукта предполагается структура, приведенная в уравнении реакции выше. Реакцию Гаттермана можно рассматривать как частный случай реакции 11-29. [c.361]

Классическим примером внутримолекулярного ускорения служит гидролиз аспирина. График рН-зависимости константы скорости этой реакции характеризуется участком, который соот--ветствует реакции, про-мотируемой кислотой, участком, который соответствует реакции, про-мотируемой основанием,и -областью в интервале нейтральных значений pH, где скорость не зависит от кислотности среды. Конечно же, последний участок соответствует так называемой водной реакции, отражающей самопроизвольную реакцию субстрата. Более пристальный анализ [3] рис. 10.1 показывает, что на независимом ют рн участке кривой [c.249]

Эффективный катализ может реализоваться в ходе такой последовательности превращений сначала происходит нуклеофильное сочетание с группой субстрата, содержащего второй нуклеофил, затем идет внутримолекулярная (каталитическая) реакция субстрата со свободным нуклеофилом и, наконец, происходит распад комплекса с образованием продуктов и регенерацией нуклеофила. [c.307]

Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции субстрат—г<ис-/и/ йнс-изомераза . Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название мутаза . [c.161]

В настоящее время получено много анионных о-комплексов подобного типа, получивших общее название комплексов Мейзен-геймера. Оказалось, однако, что эти комплёксы не всегда являются первичными продуктами реакции субстрата с нуклеофилом. Так, при реакции метилата калия с 2,4,6-тринитроанизолом в диметилсульфоксиде первично в реакционной массе накапливается изомерный 3-о-комплекс, получивший название комплекса Сервиса. Затем, при термодинамическом контроле реакции, он исчезает и накапливается комплекс Мейзенгеймера [c.149]

Реакции взаимных превращений различных активных форм кофермента фолиевой кислоты предшествуют, сопровождают или заключают реакции субстратов, связанные с транспортом формильной, оксиметильной или метильной групп. [c.497]

Необходимо отметить, что многое в реакциях превращений активного формальдегида и его участии в ферментативных реакциях субстратов неясно и требует дальнейших уточнений. Проблема активного формальдегида изучалась на упрощенных моделях активных форм кофермента 12981. [c.497]

Случаи активации субстратом ферментативных реакций были обнаружены экспериментально лишь в последнее время (см. задачи настоящей главы). Простейшая интерпретация полученных кинетических данных может быть проведена в рамках схемы (6.5) при условии 1. Обработка экспериментальных данных в этом случае проводится так же, как и при анализе ингибирования ферментативной реакции субстратом (6.6) —(6.8). Следует лишь отме- [c.113]

Рассмотрим гранулу иммобилизованного фермента, помещенную в раствор субстрата. Для осуществления ферментативной реакции субстрату необходимо, во-первых, подойти к грануле. Это перемещение молекулы субстрата происходит обычно не за счет молекулярной диффузии, а за счет конвективного движения, скорость которого намного выше скорости диффузии. Во-вторых, молекуле субстрата необходимо продиффундировать через неперемешиваю-щийся слой жидкости (слой Нернста), прилегающий к поверхности в любой гетерогенной системе. В этом слое происходит лишь молекулярная диффузия при отсутствии конвективного движения, что значительно замедляет общий процесс. Толщина слоя Нернста [c.267]

NOt — электрофил, а gHg — нуклеофил, поэтому реакция эта, с одной стороны, есть электрофильная атака нитроний-иона на молекулу бензола, а с другой — нуклеофильная атака бензола на атом N в нитроний-ионе. Однако в синтетической химии реагирующие вещества делят (условно) на агенты и субстраты. Например, при нитровании ароматического соединения это соединение рассматривается как субстрат, а нитрующая смесь азотной и серной кислот как агент. В силу этого реакцию нитрования бензола рассматривают как реакцию электрофильного замещения. Таким образом, гетеролитические реакции, в которых участвуют два реагента, делят (условно) на нуклеофильные и электрофильные по типу атакующего агента в нуклеофильной реакции субстрат подвергается действию нуклеофильного агента, в электрофильной—электрофтьного. [c.121]

Рис. 28. Образование промежуточного комплекса ферментативной реакции / — субстрат, // — белковая часть фермента /// — кофермент IV — промежуточный комплекс /— атомы индексной группы . 2— атомы заместителей 3—атомы кофермента 4 — атомы активной 4асти 5 — атомы белковой части

Не всегда легко установить, определяется ли увеличение скорости реакции анхимерным содействием. Для того чтобы быть в этом уверенным, необходимо знать, какова была бы скорость реакции без участия соседней группы. Очевидный способ решения этого вопроса состоит в сравнении скорости реакции субстратов, имеющих и не имеющих соседнюю группу, например, НОСНзСНзВг и СНзСНзВг. Однако такой подход, конечно, не позволит точно установить степень участия соседней группы, так как стерические эффекты и эффекты поля Н и ОН раз- [c.29]

Рассмотрим реакцию субстратов 8 или 5Н с реагентом (последний может быть и растворителем) в водных буферных растворах кислот и оснований. Напомним, что обобщенной кислотой, или кислотой Бренстеда, называют вещество, являющееся донором протонов НС1, СНзСООН, НзО , НН , НгО и т. д. Обобщенным основанием, или основанием Бренстеда, называют вещество, являющееся акцептором протонов СН3СОО-, НаО, ЫНз, ОН- и т. д. [c.759]

Из приведенных рассуждений следует, что точно так же как тиаминпирофосфат присоединяет молекулу к карбониону своего сопряженного основания для осуществления реакции субстрата, энергетически невозможной для изолированной молекулы, так и пиридоксальфосфат использует свою альдегидную группу для взаимодействия с аминогруппами с целью достижения такого же эффекта. Очевидно, что пиридоксальфосфат соединяется с ферментом за счет конденсации альдегидной группы с концевой аминогруппой остатка лизина (табл. 18.1) в белковой цепи фермента. Строго говоря, в вышеприведенных реакционных схемах вместо альдегидной функции должна быть изображена иминная функция. [c.315]

Эти реакдии фрагментации протекают достаточно медленно, поэюму первоначально образующиеся радикалы могут реагировать с олефинами и другими подходящими для радикальных реакций субстратами оо скоростями, которые соизмеримы со скоростью фрагментации. [c.488]

Второй участок в активном центре — каталитический. Его задача — осуществлять реакцию субстрата, ориентированного и подготовленного к этому в составе фермент-субстратного комплекса. После реакции субстрат в составе комплекса превращается в продукт, т. е. образуется фер-мент-продуктный комплекс, который легко диссоциирует. Продукт уходит в среду, а фермент регенерируется. [c.160]

За ходом процесса следят спектрофотометрически по увеличению оптической плотности при 340 нм (см с 7) На 1 моль вступившего в реакцию субстрата образуется 1 моль восстановленного НАД. [c.281]

Из энергетической диаграммы следует, что энергия переходного состояния стадии ионизации К—Ъ близка к энергии продукта первой стадии, карбокатнона. Следовательно, переходное состояние похоже на карбокатнон и в структурном смысле, тогда структурные факторы, понижающие энергию карбокатнона, должны понижать и энергию переходного состояния. Это является следствием постулата Хэммоида, подробнее рассмотренного в гл. 13. Другими словами, чем стабильнее К , тем выше скорость -реакции субстрата И2. [c.710]

Все разнообразные обратимые окислительно-восстановительные реакции субстратов осуществляются почти исключительно при участии двух кофакторов — НАД и НАДФ. Высокая специфичность фермента к субстрату обусловливается почти исключительно структурой бе,тка —последовательностью соединения -аминокислот и их пространственного расположения. Молекулярная масса ферментов составляет от 84 ООО для алкогольдегидрогеназы из печени до 1 000 000 для глутаматдегидрогеназы из митохондрий печени быка. [c.317]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология