РНК Рибосомная структура

Как прокариотическая, так и эукариотическая рибосомы содержат две различные высокополимерные РНК, по одной на каждую субчастицу, и одну относительно низкомолекулярную РНК, так называемую 58 РНК. Кроме того, эукариотические рибосомы содержат и другую относительно низкомолекулярную РНК, так называемую 5,88 РНК, которая является гомологом 5 -концевой части (около 160 нуклеотидных остатков) высокополимерной РНК большой субчастицы прокариот. В рибосомах хлоропластов высших растений имеется также так называемая 4,58 РНК, которая является гомологом З -концевой части (около 100 нуклеотидных остатков) высокополимерной РНК большой субчастицы бактерий. Таким образом, 5,88 РНК эукариотических рибосом и 4,58 РНК хлоропластных рибосом являются результатом расщепления ( процессинга ) предшественника высокополимерной РНК большой субчастицы в процессе биогенеза или созревания рибосом они непосредственно участвуют в формировании структуры высокополимерной РНК большой субчастицы, как и их гомологичные последовательности у бактерий (см. ниже), и поэтому могут не рассматриваться как самостоятельные виды рибосомной РНК. В дальнейшем изложении они будут обсуждаться вместе с высокополимерной РНК большой субчастицы. Не исключено, что у некоторых видов организмов могут существовать и другие разрывы ковалентной цепи высокополимерной РНК в зрелой рибосоме. [c.68]

Разборка рибосомных частиц происходит при их инкубации в условиях повышенной ионной силы и высокой концентрации Вначале процесс сводится лишь к диссоциации рибосомных белков в порядке, обратном наблюдаемому при сборке. Исследования пространственной структуры малой частицы рибосомной РНК с различным содержанием белков методами электронной микроскопии и малоуглового рентгеновского и нейтронного рассеяния убеждают в том, что всего шесть белков из 21, а именно те, которые первыми присоединяются к 16S РНК при сборке, удерживают плотность упаковки и форму полинуклеотидной цепи, свойственные функ- [c.54]

Рибосомы представляют собой миниатюрные, но чрезвычайно сложные белок-синтезирующие системы. Каждая рибосома Е. соИ обладает массой 2,7-10 дальтон и состоит на 65% из особой рибосомной РНК и на 35% из белка. В структуру рибосомы входит около 50 различных белков. Рибосомы способны считывать генетическую информацию с мРИК и точно собирать именно такую белковую молекулу, которая детерминируется соответствующим геном (трансляция генетической информации). [c.19]

Итак, благодаря избирательности бифуркационных флуктуаций и их строгой согласованности структурная самоорганизация белковой молекулы приобретает детерминистические черты (случайность порождает необходимость). Из конформационно жестких и взаимодействующих с ними лабильных фрагментов возникают нуклеации, которые через ряд чисто случайных, но тем не менее неизбежных и строго последовательных событий входят в домены или в нативную трехмерную структуру белка. Весь процесс самосборки пространственной структуры не требует времени больше, чем затрачивается на рибосомный синтез белковой цепи. Уникальность бифуркаций, порядок их возникновения и устойчивый конструктивный характер обусловлены конкретной, отобранной в ходе эволюции аминокислотной последовательностью. В то же время рассматриваемая модель свертывания не исключает образование "неправильных" промежуточных состояний, содержащих структурные элементы, отсутствующие в конечной конформации. Более того, поскольку в основу модели положен беспорядочно-поисковый механизм, осуществляющий сборку белка методом "проб и ошибок", то возникновение непродуктивных состояний белковой цепи становится неизбежным. Однако они нестабильны, так как продуктивные состояния, появляющиеся в результате бифуркационных флуктуаций, всегда более предпочтительны по энергии. К обсуждению этого вопроса вернемся в главе 17 при количественном описании механизма ренатурации панкреатического трипсинового ингибитора. [c.98]

Согласно бифуркационной теории механизмы свертывания белковой цепи в процессе ренатурации и по ходу рибосомного синтеза не должны иметь принципиальных отличий. Главное, что в обоих случаях структурная самоорганизация проходит через одну и ту же последовательность бифуркационных флуктуаций, ведущих к идентичным нативным конформациям. Различия, безусловно, есть, но они несущественны, поскольку не ставят под сомнение утверждение, что аминокислотная последовательность однозначно определяет трехмерную структуру белковой молекулы. Механизмы сборки в обоих случаях едины по своей природе и случайно- [c.104]

Накопление Г в клетках бактерий характеризует их стрессовое состояние, вызванное ухудшением условий роста, и инициирует перестройку метаболизма бактерий, необходимую для адаптации клеток к дефициту аминокислот и др источников питания При зтом подавляется синтез рнбосомных и тРНК, транскрипция генов, кодирующих структуру рибосомных белков и белковых факторов трансляции, транспорт углеводов, синтез липидов и дыхание Одновременно усиливается транскрипция оперонов, ответственных за биосинтез аминокислот, и ускоряется распад клеточных белков [c.618]

Во всех живых клетках белки синтезируются рибосомами. Рибосома представляет собой крупную макромолекулу со сложной асимметричной четвертичной структурой, построенной из рибонуклеиновых кислот (рибосомных РНК) и белков. Для того чтобы синтезировать белок, рибосома должна быть снабжена а) программой, задающей порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка б) аминокислотным материалом, из которого надлежит строить белок в) энергией. Сама рибосома обладает каталитической (энзиматической) функцией, ответственной за образование пептидных связей и, соответственно, полимеризацию аминокислотных остатков в полипептидную цепь белка. [c.7]

Следует указать на следующие главные черты вторичной структуры высокополимерной рибосомной РНК, выявляемые на модели для 16S РНК Е. соИ и, по-видимому, являющиеся общими для других случаев. [c.75]

Рис. 46. Нуклеотидная последовательность и схема вероятной вторичной структуры рибосомной 5,88 РНК эукариот (животных)

Рис. 47. Обобщенная схема вторичной структуры рибосомной 58 РНК

Препараты рибосом, получаемые при использовании буфера с высокой концентрацией калия, загрязнены белком, по-видимому, миозином. Отношение поглощения для них при А, в/4б, составляет 1,45—1,5. Наличие дополнительного белка обнаруживается также при седиментаци-онном анализе постмитохондриального экстракта в градиенте концентрации сахарозы. Учитывая это обстоятельство, для исследования рибосомных структур сердца целесообразно применять их седиментационный анализ в сочетании с меткой по РНК. [c.311]

Таким образом, пользуясь методом Хейвуда и соавторов, из сердечной мышцы взрослых крыс можно выделить относительно большие количества рибосом, причем около 50% их составляют полирнбосомы. Рибосомы сердечной мышцы, извлекаемые буфером с высокой ионной силой, очевидно, являются представителями основной или всей популяции рибосомных структур сердца, [c.313]

В середине 1960-х годов начались исследования нуклеотидных последовательностей РНК. Первыми были определены первичные структуры тРНК (Р. Холли и сотр., 1965 А. А. Баев и сотр., 1967). Развитие техники фракционирования фрагментов нуклеиновых кислот и прежде всего гель-электрофореза (Ф. Сэнгер и сотр.) позволило в начале 1970-х годов приступить к изучению первичной структуры высокомолекулярных РНК. В 1976—1978 гг. были созданы исключительно быстрые и эффективные методы секвени-рования ДНК и РНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сэнгер и сотр.), которые позволили за короткое время получить огромную информацию о первичной структуре генов, их регуляторных элементах, вирусных и рибосомных РНК и т. д. [c.7]

Многочисленные данные свидетельствуют о том, что белки в рибосомах находятся в форме компактных молекул, у которых для добавляемых реагентов наиболее доступна поверхность. Молекулы РНК также в основном доступны для воздействий извне. Около 50% общей массы рибосом находится в гидратированном состоянии. Таким образом, рибосомы представляют собой структуры, в которые сравнительно легко может проникать растворитель. Большая часть РНК (возможно, 60— 70%) складывается, образуя петли со спаренными основаниями, как это имеет место в тРНК. Для выяснения физических основ, обусловливающих связывание различных рибосомных субчастиц друг с другом, было [c.228]

Первичная структура рибосомной 23S РНК Е. соИ также была установлена как ее прямым химико-энзиматическим анализом, так и путем секвенирования ДНК ее клонированного гена (рис. 44). Одновременно и некоторое время спустя были секвенированы также высокополй-мерные РНК большой рибосомной субчастицы ряда других организмов, а также хлоропластов и митохондрий, которые дали материал Для сравнительно-эволюционного анализа. Весь арсенал методов, примененный в случае 16S РНК, был использован для изучения вторичной структуры 23 S РНК, и были найдены принципиально те же закономерности и особенности. Схема модели вторичной структуры 23S РНК Е. соН дана на рис. 45. Как и в 16S РНК, около половины или более остатков цепи 23S РНК оказываются вовлеченными в двойные спирали. Всего можно насчитать несколько более 100 индивидуальных спиралей. Наиболее ярким отличием от 16S РНК является, по-видимому, комплементарное спаривание 5 -конца 23S РНК с ее З -концом довольно стабильная совершенная двойная спираль из 8 пар нуклеотидов удерживает оба конца вместе, в значительной мере фиксируя общую свернутость цепи в конечную компактную структуру. Как и в 16S РНК, пары G U не редкость в спиралях 23S РНК. Кроме того, в спиралях имеются пары G А и, [c.77]

Рибосомные белки большинства животных представлены в осн. умеренно основными полипептидами, хотя имеется неск. нейтральных и кислых белков. Мол. м. рибосомных белков варьирует от 6 тыс. до 60 тыс. В прокариотической Р. малая субчастица (30S) содержит ок. 20, большая (50S)-ok. 30 разл. белков в эукариотической Р. 40S субчастица включает ок. 30 белков, а 60S-ок. 40 (обычно Р. не содержат двух или неск. одинаковых белков). 1 ибосомиые белки характеризуются глобулярной компактной конформацией с развитой вторичной и третичной структурой они занимают преим. периферич. положение в ядре, состоящем из рРНК. В отличие от вирусных нуклеопротеидов в структурно асим. [c.264]

По-видимому, рРЙК определяет осн. структурные и функцион. св-ва Р, в частности обеспечивает целостность рибосомных субъединиц, обусловливает их форму и ряд структурных особенностей. Специфич. пространств, структура рРНК детерминирует локализацию всех рибосомных белков, играет ведущую роль в организации функцион. центров Р. [c.265]

Пространств, структура рРНК определяет форму рибосом, многие их физ.-хим. св-ва, а также специфическое расположение рибосомных белков в субчастицах рибосом. рРНК составляют осн. массу (более 80%) РНК любой клетки. [c.265]

В представленном в этом разделе кратком описании расчетных методов нашли отражение основные тенденции развития конформационного анализа пептидов и белков в последнее время. Несмотря на многочисленность и видимое разнообразие новых теоретических разработок, их сближает ряд общих черт принципиального характера, причем тех же самых, что были присущи предшествующим теоретико-методологическим исследованиям. Отмечу лишь три таких особенности. Во-первых, практически все предложенные методы расчета исходят из предположения, что нативная трехмерная структура белка имеет самую низкую внутреннюю энергию. Поэтому конечная цель каждого метода состоит в установлении глобальной конформации молекулы по известной аминокислотной последовательности. Такое предположение, сформулированное более 40 лет назад, до сих пор не встретило каких-либо противоречий со стороны экспериментальных фактов и, следовательно, может считаться оправданным. Во-вторых, в последние годы, как и ранее, во всех случаях предпринимались попытки подойти к расчету глобальной конформации белка путем усовершенствования предсказательных алгоритмов, процедур минимизации и вычислительной техники. Надежды на решение структурной проблемы по-прежнему связываются не с более глубоким проникновением в молекулярную физику белка и разработкой соответствующих теорий, а главным образом с достижением в области методологии теоретического конформационного анализа и развитием компьютерной аппаратуры. Между тем такой подход в принципе не может привести к априорному расчету глобальной конформации белка. В разделе 2.1 уже указывалось, что перебор со скоростью вращательной флуктуации (10 с) всех мыслимых конформационных состояний даже у низкомолекулярной белковой цепи (< 100 остатков) занял бы не менее 10 лет. Следовательно, при беспорядочно-поисковом механизме сборка белка как в условиях in vivo в процессе рибосомного синтеза, так и в условиях in vitro в процессе ренатурации не может осуществляться через селекцию конформации всех локальных минимумов потенциальной поверхности. Реальные же возможности самых совершенных современных методов расчета ограничены независимым анализом тетра- и пентапептидов, рассчитанных четверть века назад. Ни один из существующих теоретических методов не в состоянии проводить конформационный анализ сложных олигопептидов, а тем более белков, без привлечения дополнительной информации - результатов прямого эксперимента, касающегося исследуемого объекта, или статистической обработки имеющихся структурных данных. В-третьих для всех предложенных методов расчета характерно отсутствие классификации пептидных структур, оправданной с физической точки зрения и [c.246]

Будет не очень большим преувеличением сказать, что рибосома есть прежде всего ее РНК. Примитивный предшественник рибосомы мог бы состоять только из РНК и лишь в ходе эволюции постепенно модифицироваться белками. Прокариотическая рибосома по мкссе на 2/3 состоит из РНК, и лишь на 1/3 из белков. Эволюционно более поздняя эукариотическая рибосома уже наполовину состоит из белков. Тем не менее, именно рибосомная РНК, по-видимому, определяет основные структурные и функциональные свойства рибосомы. Ковалентно-непрерывные цепи рибосомных РНК обеспечивают целостность рибосомных субчастиц. Специфическая пространственная структура рибосомных РНК обусловливает форму и ряд морфологических особенностей субчастйц. Ассоциация субчастиц в полную рибосому является, вероятно, в той или иной степени функцией специфического сродства двух высокополимерных рибосомных РНК друг к другу. Размещение всех рибосомных белков детерминировано рибосомными РНК. Наконец, рибосомные РНК вносят решающий вклад в организацию ряда функциональных центров рибосомы. [c.68]

S РНК Е. oli была первой высокополимерной рибосомной РНК, полная первичная структура которой была установлена. Это было сделано как прямым химико-энзиматическим анализом нуклеотидной последовательности РНК в группе Ж. -П. Эбеля, так и путем секвенирования ДНК соответствующего клонированного гена в груп- [c.70]

Итак, совокупность вышеперечисленных экспериментальных и теоретических подходов дала возможность построить модель вторичной структуры 16S РНК Е. oli, представленную на рис. 42. Почти идентичные модели получены для 16S РНК других бактерий, хлоропластов высших растений и архебактерий. Несмотря на больший размер и гораздо меньшую гомологию последовательности, цепи 18S РНК цитоплазматических 80S рибосом эукариотических организмов могут быть уложены в виде схемы вторичной структуры, очень сходной с таковой 16S РНК бактерий, но 18S содержит добавочные спирали и их группы (рис. 43). Рибосомные РНК уменьшенного размера, а именно 12S РНК митохондрий млекопитающих, также оказались гомологичны бактериальной 16S РНК основная схема их укладки во вторичную структуру совпадает с таковой 16S РНК [c.74]

В спиралях рибосомной РНК встречаются одно- и двунуклеотидные боковые петли (с одного бока) это почти всегда пуриновые нуклеотиды (см., например, G , AA 58-959) Плоскости оснований таких петель могут ориентироваться перпендикулярно плоскостям оснований спирали (т. е. параллельно оси спирали) и, таким образом, служить гидрофобными площадками для стэкинг-взаимодействия бока спирали с другими участками РНК при формировании третичной структуры. (Встречаются также и более длинные боковые петли —от 3 до 10—14 нуклеотидных остатков они, однако, будут, скорее всего, формировать собственную структуру, так что такие места, по-видимому, лучше рассматривать как перерывы в спиралях.) [c.76]

Полные первичные структуры 5S РНК как прокариот ( . ali), так и эукариот (человек) были определены задолго до работ по структуре высокополимерных рибосомных РНК, еще в 1967 г. (в группах Ф. Сэнгера и С. М. Вейсмана, соответственно). С тех пор стали известны многие десятки первичных структур 5S РНК из рибосом [c.79]

Смотреть страницы где упоминается термин РНК Рибосомная структура: [c.124] [c.52] [c.31] [c.309] [c.7] [c.42] [c.165] [c.207] [c.251] [c.230] [c.239] [c.622] [c.622] [c.53] [c.54] [c.55] [c.55] [c.77] [c.469] [c.527] [c.73] [c.75] [c.79] [c.80] [c.85] [c.85] [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология