Дезаминаза аминокислот

Известны случаи, когда фермент катализирует реакцию определенного типа. Так, например, реакция дезаминирования (отщепления аминогруппы) ряда различных по своей химической структуре а-аминокислот катализируется одним и тем же ферментом — дезаминазой аминокислот. В данном случае действие фермента специфически приспособлено к типу химического превращения веществ. [c.172]

Протеазы — катализируют реакцию гидролиза белков и продуктов их распада. В эту подгруппу входят протеиназы. расщепляющие натуральные белки до пептонов дезаминазы — гидролизуют аминокислоты до аммиака и соответствующей оксикислоты. [c.526]

Щавелевоуксусная и а-кетоглутаровая кислоты образуются в цикле лимонной кислоты. Аммиак образуется при дезамидировании глутамина и аспарагина, а также при действии специфических дезаминаз на некоторые аминокислоты (гистидин, серин, [c.176]

В нервной ткани, особенно в головном мозге, имеет место превращение азотистых веществ. В ней имеются ферменты переаминирования и дезаминирования аминокислот, дезаминазы адениловой кислоты и глютаминовой кислоты, декарбоксилаза глютаминовой кислоты и др. [c.564]

Дезаминирование аминокислот связано с потерей МНз-группы и образованием свободного аммиака и кетокислот. Реакции дезаминирования протекают при участии ферментов дезаминаз или оксидаз. Кроме аммиака, при дезаминировании аминокислот образуются окси- и кетокислоты. Различают несколько видов процесса дезаминирования восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное и окислительное. У животных и человека преобладают два последних вида дезаминирования. [c.256]

Распад азотистых органических веществ почвы до аммиака называется аммонификацией. Под воздействием протеолитических ферментов, выделяемых различными группами микроорганизмов (гнилостные бактерии, актино-мицеты и плесневые грибы), белковые вещества гидролизуются до аминокислот, Последние легко усваиваются микроорганизмами и под действием ферментов микробных клеток (дезаминазы и дезамидазы) подвергаются [c.188]

Дезаминирование и реаминирование в тканях млекопитающих может, вероятно, осуществляться и другими путями (стр. 194). Помимо специфических дезаминаз, в дезаминировании аминокислот, возможно, принимают некоторое участие и оксидазы L-аминокислот, однако, по данным новейщих исследований, этот процесс не играет в количественном отношения значительной роли. [c.177]

Запасные белки, находящиеся в эндосперме или семядолях, малорастворимы (или вовсе не растворимы) в воде, не проходят через клеточные оболочки, не используются непосредственно развивающимся зародышем. При прорастании семян они претерпевают глубокий распад с образованием растворимых и подвижных аминокислот. Гидролизуются белки под действием протеолитичВ ских ферментов. В прорастающих зернах пшеницы активность протеиназы усиливается приблизительно в 40 раз и гидролиз белков протекает с большой скоростью. Из получившихся аминокислот синтезируются новые белки, идущие на питание развивающегося зародыша и построение тканей растения. Но часть аминокислот расщепляется дальше, до аммиака и безазотистых соединений (при участии фермента дезаминазы), а ядовитый аммиак связывается углеродными цепями с образованием безвредных аспарагина С0(КН2)—СНз—СН(КН2)С00Н иглютамина O(NH2)- H2- H2- H—КНа-СООН. [c.403]

Распад азотистых органических веществ ночвы до аммиака называется аммонификацией. Под воздействием протеолитических ферментов, выделяемых различными группами микроорганизмов (гнилостные бактерии, актино-мицеты и плесневые грибы), белковые вещества гидролизуются до аминокислот. Последние легко усваиваются микроорганизмами и под действием ферментов микробных клеток (дезаминазы и дезамидазы) подвергаются процессам дезаминирования и дезамидирования. В результате от амино- и амидосоединений отщепляется аммиак и образуются различные органические кислоты. Для примера приведем уравнения реакций для наиболее простой по составу аминокислоты — глицина [c.177]

В литературе имеются сообщения о подавлении одним или несколькими тетрациклинами (обычно в высоких концентрациях) ряда окислительных процессов, например, окисления глюкозы, фруктозы, ксилозы и других сахаров, про.межуточных веществ цикла Кребса, фенилаланина, тирозина и иных аминокислот. Тетрациклины тормозят также процессы фосфорилирования, в частности, включение в нуклеиновые кислоты. Они угнетают сукциндегидразу, маликодегидразу, фумаразу, пептидазы, триптофаназу и другие ферменты. Однако в ряде сшучаев (при изучении адаптивных ферментов окисления лактозы, дезаминаз кишечной флоры крыс и др.) было доказано, что тетрациклины подавляют не действие уже имеющихся ферментов, а процесс их образования. Возможно, что и торможение некоторых других ферментативных реакций также зависит от влияния антибиотиков на синтез соответствующих ферментов. Сильное торможение тетрациклинами биосинтеза белка было обнаружено в опытах с мечеными аминокислотами, причем оказалось, что этот процесс подавляется хлортетрациклином в бактериостатических концентрациях, тогда как для угнетения синтеза нуклеиновых кислот необходимы значительно большие количества антибиотика. Это позволило ряду исследователей сделать вывод, что сущность антибиотического действия тетрациклинов заключается в подавлении ими синтеза белков. Такое предположение хорошо согласуется с высокой эффективностью тетрациклинов в отношении активно размножающихся бактерий и с большим сходством антибиотических свойств тетрациклинов и хлорамфеникола, механизм действия которого также, вероятно, основан на подавлении синтеза белков. [c.252]

Белок корма, наряду с гидролизом его, за счет протеолитических ферментов пищеварительных соков разрушается под действием протеолитических ферментов микробов до пептидов и аминокислот, которые, в свою очередь, подвергаются воздействию дезаминаз с образованием аммиака. Много растворимых протеипов корма очень быстро гидролизуется до пептидов и аминокислот и часть превращается в микробный протеин. [c.196]

Альдолаза Пиридиннуклеотидтрансгидрогеназа Дезаминаза -адениловой кислоты (из мышцы) Лактатдегидрогеназа (цитохром Оксидаза Ь-аминокислот Бутирил СоА-дегидрогеназа Фосфофруктокиназа 4,2-103 3-103 2,5-103 2,9-103 2-103 2-103 1,4-103 103 [c.60]

Источниками образования аммиака в почках могут быть адениловая кислота, аминокислоты и глютамин. В почках содержится дезаминаза, катализирующая гидролитическое дезаминирование адениловой кислоты. Однако дезаминирование адениловой кислоты не играет существенной роли в аммиакообразовании в почках, так как содержание ее, а также аденозинтрифосфорной кислоты, из которой она образуется, в почках невелико. С кровью же адениловая кислота, надо полагать, к почкам не доставляется. [c.493]

В составе растительных остатков и микробных тел в почву поступает значительное количество белковых веществ, аминокислот и других азотсодержащих органических соединений. В превращении этих соединений большую роль играют присутствующие в почве протео-литические и дезаминирующие ферменты. В результате процессов последовательного протеолитического расщепления до аминокислот и распада под действием амидогидролаз и дезаминаз с выделением аммиака, азот белковых веществ превращается в доступную для высших растений форму. Это явление известно как процесс аммонификации. [c.339]