Скорость перекисного окисления липидов

Процесс перекисного окисления липидов начинается с образования свободнорадикальных продуктов за счет разрыва в молекуле углеводорода С—Н или С—С-связей. Легче он протекает в углеводородах, содержаш их ненасьщенные двойные связи. Наименьшей энергией разрыва обладает СН-связь, находяш аяся рядом с двойной связью в а-положении. Но и в этом случае для ее разрыва необходимо затратить более 300 кДж/моль. Поэтому обш ая скорость перекисного окисления липидов определяется прежде всего стадией инициирования свободнорадикального процесса. [c.61]

Известно, что ультрафиолетовое излучение активирует образование свободных радикалов, увеличивает скорость перекисного окисления липидов, которые могут вызывать повреждение [c.179]

Г. Снижает скорость перекисного окисления липидов. [c.315]

Прирост малонового диальдегида за время инкубации гомогената ткани отражает скорость перекисного окисления тканевых липидов. Предлагаемый опыт можно использовать для оценки действия про- и антиоксидантных препаратов. [c.498]

Участие отдельных витаминов в регуляции обмена веществ рассмотрено в главе 7. В условиях мышечной деятельности витамины выполняют важную регуляторную роль, так как обеспечивают высокую скорость метаболических и окислительных процессов, связанных с механизмами энергообразования, биосинтеза белка и углеводов, процессами перекисного окисления липидов, обмена минеральных веществ и т. д. Поэтому недостаточное обеспечение организма спортсмена отдельными витаминами приводит к снижению физической работоспособности. При этом снижаются как анаэробные, так и аэробные энергетические возможности спортсменов. [c.456]

В круг пероксидазных субстратов фермента входят различные функционально активные вещества, в том числе и антиоксиданты. В реакциях индивидуального окисления эти соединения чаще всего являются медленно окисляемыми субстратами, однако при совместном окислении с быстро окисляемым субстратом скорость их пероксидазного окисления может возрастать в 100 и более раз. В ходе каталитического процесса могут образовываться свободные радикалы, которые в начальный момент прорастания семян способны инициировать реакции свободнорадикального окисления, активируя при этом протекание процессов перекисного окисления липидов. Высокие концентрации антиоксидантов ингибируют пероксидазу как в реакциях индивидуального, так и совместного окисления, осуществляя таким образом регуляторную функцию. Следует выделить ряд особенностей проявления активности пероксидазы в покоящихся и прорастающих семенах. Так, например, в сухих семенах выявляется высокая пероксидазная активность, коррелирующая с уровнем их жизнеспособности. Тогда как низкая активность фермента свидетельствует о понижении жизнеспособности и всхожести семян. [c.210]

В/б введение мышам П. а дозе 0,6—0,4 мл/кг вызывало через 48 ч увеличение содержания цитохрома Р-450 в 4—6 раз. Одновременно резко возрастала скорость деметилирования аминопирина (Адрианов, Циглер). У крыс, получавших в/в эмульсию П. с размерами частиц 0,07—0,11 мкм в дозе 3 мл/кг, содержание цитохрома Р-450 на 3 сутки после введения возрастало в 2,8 раз а, цитохрома Ьд в 1,9 раза. Возрастала скорость гидроксилирования бензопирена микросомальной фракцией печени. Снижался уровень перекисного окисления липидов (Белоярцев и др.). П. изменяет функциональное состояние не только мембран эндоплазматической сети, но и ядерных мембран (Архипова и др.). Уменьшает вязкость крови, улучшает циркуляцию в ишемических областях у собак (Ра11Ь1и11). Введение крысам эмульсии П. с размерами частиц >0,2 мкм и добавлением 5 % стабилизатора прек-санола в дозе 3000 мг/кг вызывало снижение уровня мяелокари-оци-тов в костном мозге (Седова и др.). В опытах на кроликах зарегистрированы воздушные эмболии при в/в введении эмульсии, содержащей П. (Вше е а1.). [c.303]

Важной особенностью перекисного фотоокисленин липидов в мембранах животных клеток является ингибирование процесса антиоксидантами (например, а-токоферолом) и зависимость скорости его протекания от структурного состояния мембран, контролируемого, в частности, температурой. Показано, что возрастание степени перекисного окисления липидов при температурах выше 20-25° С, харак- [c.452]

Около двадцати лет назад было показано, что в цитоплазме печени и эритроцитах крыс присутствует глутатион-зависимый белковый фактор, ингибирующий перекисное окисление липидов, даже в отсутствие фосфолипазы Аз [322, 323]. Первоначально его связывали с цитоплазматической глутатионтрансферазой. Однако оказалось, что, подобно селен-содержащей глутатионперокси-дазе, цитоплазматический селен-независимый фермент ингибирует перекисное окисление липидов только при наличии условий для гидролиза липидов и высвобождения гидропероксидов ненасыщенных жирных кислот из мембран [245, 324]. В последующих исследованиях было показано присутствие в цитоплазме клеток печени [244, 250, 255, 256], сердца [251] и мозга [252] белка, способного эффективно восстанавливать гидропероксиды фосфолипидов без их предварительного гидролиза. Выделенный из сердца свиней белок, названный глутатионпероксидазой гидропероксидов фосфолипидов, оказался мономером с молекулярной массой 23 кДа [253]. Фермент содержал один атом селена на молекулу белка и катализировал восстановление гидропероксидов водорода, линолевой кислоты и фосфатидилхолина в присутствии восстановленного глутатиона, с константами скоростей реакции второго порядка, равными соответственно 1,8 10 мМ мин [c.43]

Тем не менее даже в гетерогенных системах константа скорости реакции (1.29) значительно превышает константу скорости реакции (1.30) (k o = 36 М с" [40]). Поэтому токоферолы эффективно ингибируют перекисное окисление липидов в модельных системах [52, 332, 333, 340, 341]. В случае использования липосом из линоленовой кислоты торможение окисления выявлено при соотношении а-токоферола и субстрата 1 1500—2000 [340]. Так и константа скорости реакции взаимодействия токоферолов с радикалами гидропероксидов, их антиокислительная активность, уменьшается в ряду а, (3, у, 6, токол [332, 333]. Реакция (1.29) может рассматриваться как практически необратимая, так как показано, что константа скорости обратной реакции, т. е. взаимодействия гидропероксида трет-бутила с радикалом а-токофе-рола, равна всего 3,65 10 М с [342]. а-Токоферол также прямо не взаимодействует с гидропероксидами [343]. [c.47]

Если проанализировать взаимосвязь между параметрами, характеризующими эффективность антиоксидантного действия флавоноидов при перекисном окислении липидов ЛПНП, инициируемом МПО (табл. 2.12), и значениями констант скорости реакции, флавоноидов с анион-радикалом кислорода (табл. 2.8), а также значениями TEAK (табл. 2.9), то можно сделать вывод, что корреляция между эффективностью антиоксидантного действия флавоноидов (АОА) при окислении липопротеидов и значения- [c.129]

BfieiiiHioid среду, то гфи скоростях, характеризующих ак-ивность цитохромоксидазы, создавались бы условия, спо-обствующие существенному увеличению уровня нродук- ов, инициирующих перекисное окисление липидов и нарушающих функцию клетки. [c.91]

Липопротеины, циркулирующие в крови, могут повреждаться рядом факторов. Наиболее частым повреждением являются окислительные превращения ненасыщенных жирных кислот (перекисное окисление липидов, см. гл. 19), содержащихся в липидах клетки. Скорость окисления липидов особенно высока в ЛНП. Могут также повреждаться аполипопротеины (денатурация, частичный протеолиз). Модификация липопротеинов происходит в основном в межклеточном пространстве, куда липопротеины проникают через межклеточные промежутки или через клетки эндотелия путем везикулярного транспорта. В свою очередь, модифицированные липопротеины могут повреждать эндотелий сосудов. [c.323]

Для восстановления функциональной активности митохондрий после быстрого замораживания — отогрева в среде без криопротектора необходимо в среду криоконсервирования добавить субстраты (сукцинат, глутамат), ионы магния, адениновые нуклеотиды или ингибиторы перекисного окисления и гидролиза липидов фосфолипазами (комплексоны Са +, местные анестетики, антиоксиданты). При использовании этих соединений значения биоэнергетических показателей восстанавливаются при инкубации суспензии митохондрий в физиологических условиях и достигают 70% от уровня контроля. Иногда возникает необходимость сохранять функцию митохондрий в составе срезов тканей (почки, печени, сердца и т. д.). С целью увеличения срока хранения срезов ткани почки и улучшения структурно-функциональ-пого состояния митохондрий тканевой препарат замораживают следующим способом охлаждают на первом этапе от 37 до 4°С со скоростью 5—7°С/мин, на втором — со скоростью 1 — 1,5°С/мин до —(6—8)°С и на третьем этапе — со скоростью 300—400°С/мин до —196°С, т. е. быстрым погружением ткани в жидкий азот. Перед замораживанием сред ткани инкубируют в растворе, содержащем сукцинат и глутамат натрия, аденозинтри-фосфат, цитохром с, ЭДТА, сахарозу и фосфат в следующих соотношениях (М) [c.75]

Полиненасыщенные жирные кислоты как в свободном виде, так и в составе липидов могут претерпевать спонтанное перекисное окисление, которое с довольно высокой скоростью протекает в липидных пленках и в растворах. При этом процессы перекисного окисления могут протекать в истинных растворах, гомогенных системах, а также в водных средах, где липиды образуют липосомы и пленки, системы с различными фазами. Скорость ли-попереокисления зависит от природы субстрата (в первую очередь от ненасыщенности жирных кислот), от температуры, а также от присутствия в системе катализаторов. Наиболее активные катализаторы липопереокисления — ионы Fe + и аскорбиновая кислота. [c.187]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология