Мембранные полипептиды

В мембранных белках фотосенсибилизированные изменения проявляется в первую очередь в образовании ковалентных сшивок между различными полипептидны-ми цепями, о чем свидетельствует появление на гель-электрофореграммах высокомолекулярных агрегатов белков. Ряд данных показывает, что эти сшивки не зависят от фотосенсибилизированного окисления липидов в мембранах. Так, фотосенсибилизированное сшивание перефирического белка спектрина происходит примерно с одинаковой скоростью при облучении его раствора и мембран. При помещении облученных образцов в темноту процесс сшивания мембранных белков прекращается, несмотря на продолжающееся аутоокисление липидов. Выход фотосенсибилизированных сшивок белков не зависит от добавок антиоксидантов, ингибирующих фотоокисление липидов. Заметное сшивание мембранных полипептидов наблюдается уже при дозах облучения, при которых образование ТБК-активных продуктов обнаружить еще не удается. [c.455]

Б. Иммунопреципитация мембранных полипептидов [c.493]

А — белок почти полностью погружен в мембрану. Полипептид-ная цепь пересекает мембрану несколько раз, образуя а-спиральные колонны [c.29]

Полимерные цепи, содержащие до 100 аминокислотных звеньев, соединенных пептидными связями, называются полипептидами. К ним обычно относят фракции белков с < 10", способные в процессе осмоса проникать через целлофановую мембрану. Собственно белки неспособны проникать через нее. [c.337]

Эти пленки изучают в настоящее время особенно интенсивно, поскольку они являются следующей (после обычной пленки) стадией модельного приближения к биологическим мембранам. Согласно современным представлениям клеточные мембраны бимолекулярны и состоят из двух фосфолипидных слоев, обращенных наружу полярными группами, которые связаны с полярными группами полипептид-ной цепи белковых молекул. [c.112]

Сукцинатдегидрогеназа (КФ 1.3.99.1) принадлежит к типичным ферментам, прочно связанным с внутренней мембраной митохондрий. Сукцинатдегидрогеназа, способная к реконструкции, представляет собой белок (м. м. ок. 100 000 Да), содержащий в своем составе флавинадениндинуклеотид, ковалентно связанный с полипептидом, 8г-атомов негемового железа и 8г-моль сульфида, освобождающегося при подкис-лении среды. Белок катализирует окисление сукцината искусственны- [c.415]

Полезно сравнить эти размеры с размерами самых мелких клеточных структур например, жгутик бактерии имеет диаметр 13 нм, а толщина клеточной мембраны составляет - 8—10 нм. Из кирпичиков, эквивалентных по размеру цепи из 300 остатков, могут быть построены жгутики бактерий или микротрубочки эукариот. а-Спиральный полипептид может пройти сквозь клеточную мембрану, выступая с обеих сторон, тогда как глобулярный белок с той же длиной цепи целиком уместится внутри мембраны. [c.103]

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]

Гены мцРНК. В переносе новосинтезированных секретируемых и связанных с мембранами полипептидов через липидный бислой эндоплазматиче-ского ретикулума участвуют сигналраспознающие частицы, основным компонентом которых является 78Ь-РНК. Нуклеотидные последовательности 78Ь-РНК у грызунов и приматов практически одинаковы, а у дрозофилы эта РНК на 64% гомологична соответствующей РНК человека. В геноме чело- [c.169]

Изучение мембранных явлений на живых организмах — чрезвычайно сложная экспериментальная задача. В 1962 г. П. Мюллер и сотрудники разработали методику приготовления бимолекулярных фое-фолипидных мембран, что предоставило возможность модельного исследования ионного транспорта через мембраны. Для приготовления искусственной мембраны каплю экстракта мозговых липидов в углеводородах наносят на отверстие в тефлоновом стаканчике (рис. 46, а). Искусственные мембраны имеют более простое строение, чем естественные (ср. рис. 45 и 46, б), но приближаются к последним по таким параметрам, как толщина, электрическая емкость, межфазное натяжение, проницаемость для воды и некоторых органических веществ. Однако электрическое сопротивление искусственных мембран на 4—5 порядков выше. Проводимость мембран увеличивают, добавляя ионофоры жирорастворимые кислоты (2,4-динитрофенол, дикумарол, пентахлорфе-нол и др.) или полипептиды (валиномицин, грамицидины А, В и С, ала-метицин и др.). Мембрана, модифицированная валиномицином, имеет сопротивление порядка 10 Ом/см , а ее проницаемость по К-" в 400 раз выше, чем по Ма+. На модифицированных моделях был изучен механизм селективной проницаемости мембран. В определенных условиях при добавлении белковых компонентов искусственная мембрана позволяет моделировать также свойство возбудимости. [c.140]

В третью группу включены полипептиды, активно воздействующие на ме.мбранные структуры клеток, в том числе возбудимых, вызывая их деполяризацию — мембранно-активные полипептиды (МАП). [c.60]

В настоящее время известно, что нарушение функций дйомембран прн действии змеиных ядов в основном определяется активностью двух их компонентов — фосфоли-пазы А и мембранно-активных полипептидов, рассмотрению механизмов действия которых на мембранные структуры и посвящен данный раздел. [c.74]

В отличие от фосфолипазы А мембранно-активные полипептиды характеризуются прямым литическим действием на суспензию отмытых эритроцитов, что позволило их назвать прямым литическим фактором — ПЛФ ( ondrea et al, 1964) или гемолитическим протеином (Fryklund, Еакег, 1973). [c.74]

Была предложена гипотеза, по которой расщепление—S—S—связей ПЛФ вблизи мембран дает возможность связывания полипептида с сульфгидрильными группами мембранных белков с образованием новых дисульфидных связей (S hroeter е at., 1972). Однако прямых доказательств подобного механизма действия пока не было получено. [c.78]

Структурные особенности МАП (нх основной характер и обилие гидрофобных групп) могут обусловливать присоединение полипептидов к мембране с помощью электроположительных поверхностных зарядов, с последующим проникновением в мембранные структуры через липофильные остатки ( ondrea, 1974). [c.123]

Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]

Цитохромоксидаза представляет собой сложный белковый комплекс, в состав которого входит по меньшей мере 8 индивидуальных полипептидов. Во внутримолекулярном переносе электронов участвуют простетические группы фермента гемы а и з, а также 2 атома меди ua и ub. Трансмембранный перенос электронов от цитохрома с к молекулярному кислороду сопровождается векторным переносом протона из матрикса митохондрий в межмембранное пространство. Разность электрохимических потенциалов ионов водорода, генерируемая в цитохромоксидазной реакции на мембране митохондрий, может быть использована для синтеза АТФ. [c.432]

Целый ряд экспериментальных данных подтверждает существование химической основы памяти. Например, введение животным небольших доз стрихнина облегчает обучение [131]. Другие вещества, например пуромицин (рис. 15-18), оказывают противоположное действие [129, 132]. Процесс обучения у животных связан с увеличением синтеза в нейронах мРНК и белков. Существенно важно, что синтез полипептидов и нуклеиновых кислот протекает в основном в теле нервной клетки, а не в окончаниях аксонов или в дендритах. Тело нервных клеток покрыто обычно синаптическими пуговками, и вполне вероятно, что-кменно стимуляция поверхности мембран тела клетки индуцирует синтез макромолекул. [c.351]

В клетках с интенсивной секрецией белка и развитым эндоплазматич. ретикулумом значит, часть цитоплазматической Р. прикреплена к его мембране иа пов-сти, обращенной к цитоплазме. Эти Р. синтезируют полипептиды, к-рые непосредственно транспортируются через мембрану для дальнейшей секреции. Синтез полипептидов для внутриклеточных нужд происходит в осн. на свободных (не связанных с мембраной) Р. цитоплазмы. При этом транслирующие Р. не равномерно диспергированы в цитоплазме, а собраны 521 [c.265]

На регуляцию морфогенеза существенно влияет качество света. Показано (Л. Коппель, 1992), что морфогенный каллус образуется чаще на синем свету, чем на белом или красном. Изменения на уровне индивидуальных белков во время реализации морфогенетической программы в культуре тканей позволили говоррггь о существовании белков развития. Однако отсутствие специфических тестов на эти белки не позволяет их выяврггь. Вместе с тем при использовании гибридов, продуцирующих моноклональные антитела на мембранные белки соматических зародышей, удалось выявить полипептид с молекулярной массой 45 кДа, который встречается в ядре нескольких видов растений и возможно участвует в регуляции клеточного деления (Г. Смит и др., 1988). В настоящее время большое внимание уделяется генетическому аспекту морфогенеза, изучению соматического эмбриогенеза как генетически наследуемого признака. Роль основного двигателя процесса развития отводится дифференциальной активности генов. Предполагается, что гены, контролирующие соматический эмбриогенез, начинают экспрессироваться в критические периоды развития эмбриоидов (H.A.Моисеева, 1991). [c.176]

С помощью методов радиоавтографии [6, 17] или иммуно-цитохимии [26, 27, 11, 67] удалось определить места на шероховатой эндоплазматической сети (ШЭС), где происходит синтез запасных белков семян. Белки, синтезированные на полирибосомах, связанных с ШЕС, сразу проходят через мембрану сети благодаря наличию на N-конце полипептидов с гидрофобными свойствами короткой последовательности, называемой сигнальной [15, 45]. Существование такой последовательности в настоящее время установлено у бобовых и злаковых [18, 23, 32]. При появлении (в просвете эндоплазматической сети) этой последовательности она отделяется от новосинтезированной цепи специфической пептидазой. В процессе прохождения через мембраны шероховатой эндоплазматической сети некоторые белки могут также становиться гликоксилированными [62, 5, 65]. Таким образом, механизм анаболизма запасных белков очень сходен с механизмами, описанными для секреторных клеток животных [70] и растений [46]. [c.135]

Вообще говоря, именно совокупность этих связей обеспечивает введение белков в мембраны. Однако некоторые белки мембран соединены с фосфолипидами только ионными связями. Так обстоит дело с цитохромом с, белком, заряженным положительно при физиологических значениях pH (близких к нейтральному), который связывается с анионными фосфолипидами, такими, как ФС. Следует заметить, что ряд немембранных белков, таких, как полипептиды с основными свойствами [70] и рибонуклеазы [82], связывают анионные липиды. [c.311]

В то же время известно, что как в прокариотических, так и в эукариотических клетках часть рибосом, организованных в полирибосомы, является свободными (хотя в эукариотах они, повидимому, связаны с каким-то цитоскелетом ), а другая часть прикреплена к мембранам. В прокариотах полирибосомы могут сидеть на внутренней стороне цитоплазматической мембраны клетки, в то время как в эукариотах местом размещения мембраносвязанных рибосом является так называемый шероховатый эндо-плазматический ретикулум цитоплазмы прикрепленные рибосомы могут продуцировать Лептид непосредственно в мембрану. Соответственно, в зависимости от локализации рибосом, ко-трансляцион-ное внерибосомное сворачивание растущего полипептида может происходить либо в водной среде цитоплазмы, либо в гидрофобном окружении липидного бислоя мембраны. [c.274]

Несмотря на большое количество примеров, когда секреторные и внутримембранные белки синтезируются с отщепляемой сигнальной N-концевой последовательностью, это, по-видимому, не есть общее правило. Некоторые белки, как оказалось, тоже синтезируются на мембраносвязанных рибосомах, но без отщепления N-конце-вой или какой-либо иной сигнальной последовательности. К ним относится такой типичный секреторный белок, как овальбумин, а также мембранные белки цитохром Р-450, эпоксидгидратаза, ретинальный опсин, гликопротеид РЕг вируса Синдбис. В этих случаях растущая полипептидная цепь тоже, по-видимому, имеет сигнальную последовательность, индуцирующую присоединение транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума и ко-трансляционный транспорт белка в мембрану, но без сопутствующего процессинга. Для цитохрома Р-450 показано, что его N-концевая последовательность гидрофобна и напоминает сигнальную, но она сохраняется у зрелого белка. Однако N-концевые последовательности овальбумина и опсина не похожи на обычную сигнальную последовательность. Возможно, что либо сигнальную роль здесь выполняют специальные внутренние гидрофобные участки растущего полипептида, либо не столь гидрофобная N-концевая последовательность тоже в каких-то случаях может служить сигналом для присоединения к мембране. Как и в других случаях, взаимодействие с мембраной возможно лишь в течение трансляции но не после нее очевидно, сворачивание завершенной цепи как-то блокирует (экранирует) сигнальную функцию соответствующего участка. [c.282]

Смотреть страницы где упоминается термин Мембранные полипептиды: [c.199] [c.212] [c.123] [c.65] [c.153] [c.109] [c.33] [c.321] [c.59] [c.72] [c.72] [c.75] [c.77] [c.122] [c.160] [c.162] [c.79] [c.414] [c.522] [c.523] [c.220] [c.278] [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология