Миозин структура

Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов бьши идентифицированы как актин и миозин соответственно. Актин, которого в цитоскелете больше, чем какого-либо другого белка, часто образует вместе с миозином структуры, способные к сокращению. Хотя эти белки [c.257]

Миозин, будучи АТФазой, относится к числу так называемых энергопреобразующих ферментов, так как при его непосредственном участии осуществляется трансформация энергии химических связей в механическую работу. Для ферментов такого типа характерна тесная связь катализа с конформационными перестройками. За счет этога возможна регуляция активности фермента путем воздействия на группы, не входящие непосредственно в активный центр, а также при воздействии на него веществ, влияющих на конформацию белка. Совершенно очевидно, что субстрат (АТФ) должен в большинстве случаев оказывать защитное действие, стабилизируя структуру в области активного центра. [c.398]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Филаменты актина могут диссоциировать йа глобулярные молекулы с молекулярной массой примерно 58 000. В самом филаменте эти молекулы агрегированы в две цепи, которые скручены в двойную спираль (рис. 15.10). Филаменты миозина также могут диссоциировать на отдельные молекулы миозина с молекулярной массой около 525 000. При помощи электронного микроскопа установлено, что они имеют форму стержней длиной 200 нм и диаметром 2,0 нм на одном конце такого стержня расположена головка длиной 20 нм и диаметром 4 нм. Рентгенограммы показывают, что вторичная структура таких стержней представляет собой а-спираль, причем стержень, вероятно, состоит из двух скрученных цепей, имеющих конформацию -спирали. Каждый филамент миозина состоит примерно из 600 молекул. Электронные мик- [c.436]

В период расслабления мышцы реакция с АТФ изменяет структуру участков связывания, нарушает комплементарность и филаменты актина выдвигаются из промежутков между нитями миозина. [c.438]

Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0- Н-Ы<. [c.97]

Растворенные молекулы миозина могут агрегировать, образуя палочки, аналогичные толстым мышечным нитям. Поскольку диаметр таких нитей составляет 14 нм, в них должно быть упаковано большое число молекул миозина (их диаметр 2 нм). Электронно-микроскопические исследования показали, что из толстых нитей выступают головки, интервал между которыми - 43 нм. Однако в области М-линии головки отсутствуют это дает основание думать, что агрегация мономеров миозина происходит здесь по принципу хвост к хвосту . Предполагается, что в миозиновых нитях скелетной мышцы [87] плотно упакованы 300 молекул миозина (до 30 палочек в поперечном сечении нити) в центре имеется небольшая полость (рис. 4-23). На самом деле структура может быть несколько иной — на каждый повторяющийся участок спирали длиной 14,3 нм может приходиться 3 (а не 4) головки [88]. В миозиновых нитях содержится также в небольших количествах другой белок, С-белок [88]. В летательных мышцах насекомых способ упаковки миозиновых палочек иной. [c.323]

Если полностью удалить регуляторные белки из актиновых фибрилл, то сокращение будет продолжаться до тех пор, пока не истощится запас АТР. В присутствии же регуляторных белков и в отсутствие кальция блокируется как сокращение, так и гидролиз АТР. Рабочая гипотеза, объясняющая функционирование этой системы [93, 94], постулирует, что вытянутые палочки тропомиозина входят в бороздки между актином и миозиновыми головками [92]. На рис. 4-24 схематически представлена структура комплекса актомиозин-тропомиозин (вид сверху). Головка (S1) молекулы миозина присоединена к одной из субъединиц актина. В покоящейся мышце тропомиозин присоединен к актину около того места, с которым связан S 1-участок миозина. В результате палочка тропомиозина блокирует присоединение Sl-поперечных мостиков миозина к актину и предотвращает стимулируемый актином гидролиз АТР. Молекула тропомиозина, длина которой составляет 41 нм, контактирует одновременно с семью субъединицами актина [95]. Таким образом, комплекс тропомиозин — тропонин синхронно контролирует работу семи субъединиц актина. [c.325]

Искусственно внесенные в мясное сырье препараты протеаз обеспечивают аналогичный автолитическому эффект преобразования белковых структур, однако процессы созревания мяса под их влиянием протекают в 3...5 раз интенсивнее и заканчиваются в более короткий срок. Хотя ферментные препараты отличаются специфичностью воздействия на такие белки мяса, как миозин, коллаген и эластин, конечные результаты этих процессов имеют много общего. При этом интенсивность и глубина превращений белковых структур зависит от дозировки препаратов, физикохимических условий и продолжительности обработки. Действие ферментов в конечном итоге вызывает существенные изменения белков мяса в системе экстрактивных веществ, что соответственно придает сырью нужную консистенцию, вкус и аромат. [c.1131]

Миозин, фибриллярный белок мышцы, имеет структуру а-спирали. Предполагается, что сокращение мышцы сопряжено с обратимым переходом а-спирали в р-спираль. [c.1060]

Уже упоминавшийся актин является другой сложной белковой системой. Сам актин имеет молекулярную массу 42 000 и состоит из 374 аминокислот с известной первичной структурой. Подобно миозину, в актине содержится УУт-метилгистидин, однако в другой, непохожей последовательности (28). [c.578]

Рассмотренные выше белки расположены таким образом, чтобы продемонстрировать различные аспекты структуры и функции. Эта классификация в известной степени произвольна. Так, читатель может принять во внимание, что гемоглобин и мышечные белки могут рассматриваться в разделе белок-белковых взаимодействий, тропонин С —как белок, связывающий ион металла, а миозин — как белок, претерпевающий посттрансляционное метилирование. Белки можно изучать в нескольких аспектах, включая биосинтез, структуру, взаимодействия и биологическую роль. Любая попытка их классификации будет, по-видимому, лишь частично успешной, однако она дает возможность выдвинуть на передний край сходства и различия. Рассмотренные белки охватывают очень широкую область, вследствие чего описания являются вынужденно краткими. Рекомендуем читателю обратиться к цитированным обзорам. [c.579]

Авторы также пришли к выводу, что нецелесообразно выделить в виде отдельной главы вопросы, связанные с пространственной организацией биохимических процессов, сохранив в виде параграфа лишь вопрос о роли пространственного разобщения биохимических процессов как одного из регуляторных механизмов. Из огромной проблемы пространственной организации биохимических процессов в качестве иллюстрации сложности надмолекулярных структур, необходимых для реализации биологических процессов на уровне организма, сохранен параграф, посвященный биохимическим аспектам мышечного сокращения, тем более что это дает возможность осветить один из важнейших механизмов преобразования энергии (в данном случае химической энергии в механическую) и одновременно ознакомить читателя с такой биохимической классикой, как функции актина, миозина и актомиозинового комплекса. На этом примере отчетливо видно, что назрел вопрос о создании второй части этого учебника, посвященной физиологическим приложениям биохимии. Это в будущем можно было бы сделать, опираясь на курс лекций по физиологической химии, который был создан и на б [c.6]

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 ООО. В таком виде его называют С-актином. Однако он обладает способностью полимеризовать-ся, образуя длинную структуру, называемую /-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого взаимодействия является его зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствие АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения. [c.435]

Некая новая функция также может быть развита на основе предшествующих белков в совершенно новом функциональном направлении [7541. Как видно из табл. 9.4, сериновая протеаза является прототипом функциональной единицы, которая неоднократно использовалась при развитии сложных физиологических систем. Другой распространенный пример —белки актин и миозин, которые широко распространены в подвижных клетках и их содержимом [755, 756]. У более высокоразвитых организмов актин-миозиновыми системами осуществляются такие различные функции, как сокращение мышц, освобождение соединений-переносчиков в нервной системе, амебовидное движение белых кровяных телец и закупорка поврежденных кровяных сосудов путем создания сгустка. Кроме того, в некоторых биологических процессах, когда должна стабилизироваться или изменяться фэрма клеток, используется свойство актина образовывать самые разнообразные структуры за счет обратимой полимеризации [757]. [c.283]

Тпксотропия — явление довольно распространенное. Оно наблюдается в золях V2O5, WO3, РегОз, в различных суспензиях бентонита, в растворах вируса табачной мозаики, миозина. Причем тиксот-ропныегели легче всего образуются у золей, обладающих асимметричным строением частиц (например, палочкообразной формы). Тиксотропные структуры возникают лишь при определенных концентрациях коллоидных частиц и электролитов. Для обратимого (тиксотропного) застудневания требуется определенное значение дзета-потенциала, лежащее выше критического. В этом случае заряд коллоидных частиц хотя и понижен, но не в такой степени, что- бы начался процесс коагуляции. В этих условиях уже становятся заметными силы взаимодействия между отдельными частицами дис- персной фазы, они образуют своеобразную сетку, каркас. При сильном встряхивании связь между частицами дисперсной фазы нарушается — тиксотропный гель переходит в золь. В состоянии покоя связи в результате соударения частиц при броуновском движении восстанавливаются, золь вновь переходит в тиксотропный гель и т. д. [c.379]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молек) ла тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са , тропонин I связывается с актином, тропонин Т с тропо-миозином. [c.93]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгеногра(ф Ическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например,, как кератин волос, шерсти и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген—фибриллярный белок, образующийся при (свертывании крови, а также М(ногие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь В том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка (Или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не за(висят от специфччеокого чередова(Ния аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур). [c.542]

Эти данные согласуются с представлениями о мышечном сокращении, которые проиллюстрированы на рис. 15.10. Каждый филамент миозина имеет около 1800 выступающих концевых участков цепей (головок). На каждой молекуле актина, входящей в актиновый филамент, имеются участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием слабой связи (см. разд. 15.5). Комплементарность может быть нарушена в результате изменений в структуре взаимодействующих участков, причем это изменение может быть вызвано каким-либо источником энергии. При стимуляции сокращения мышцы комплементарные участки начинают соединяться. Цепи миозина вытягиваются вдоль филамента актина, причем каждая цепь движется к следующему месту связывания, в результате чего филамент актина все дальше втяги- [c.437]

Да). Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептид-ными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки , каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках , имеющих каждая по одному активному центру. В результате ограниченного протеолиза можно получить два типа протеолитических фрагментов, обладающих в полной мере АТФазной активностью так называемый тяжелый меромиозин с м. м. 350 ООО Да, лишенный большей части стержня, или хвоста , миозино-вой молекулы, а также препараты головок . Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки , или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 ООО Да — фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей — примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют 81 ООО Да, 74 ООО, [c.392]

На примере миозиновой АТФазы рассматривается случай химической модификации с помощью некоторых сульфгидрильных реагентов, доказывается участие SH-rpynn в регуляции активности миозина (SH-группы непосредственно в активный центр этого фермента не входят), а также устанавливается важная роль гидрофобных взаимодействий в осуществлении регуляторного влияния на АТФазную активность миозина. Демонстрируется также стабилизирующее действие АТФ на структуру активного центра миозина. [c.398]

РИС. 4-23. А. Схема молекулы миозина. На расстоянии 90 нм от С-конца расположен участок, по которому расщепляется молекула при кратковременной обработке трипсином. В результате расщепления образуются два фрагмента—легкий и тяжелый меромиозииы (ЛММ и ТММ). Общая длина молекулы миозина 160 нм, мол. вес 470 000 молекула состоит из двух тяжелых цепей (мол. вес 200 ООО) и двух пар легких цепей головок (мол. вес 16 000—21 000), размером 15X4X3 им. Б. Предложенная Сквайром [87] схема строения толстых нитей скелетной мышцы позвоночных. Показана лишенная головок (оголенная) область вблизи М-линии. Темными кружками обозначены головки на концах миозиновых молекул (палочек), а темными треугольниками — противоположные концы миозиновых палочек. Взаимодействие между антипараллельно расположенными молекулами на протяжении 43 н 130 нм отмечено соответственно одинарной и тройной поперечными линиями. Встречными стрелочками (треугольниками) обозначены места соединения миозиновых молекул (палочек) хвост к хвосту . Молекулы простираются от середины структуры, где расположены их С-концы, к поверхности нитей, где находятся их головки. На уровнях, обозначенных буквой В, к миозиновой нити присоединяется М-мо тик. Уровень Щ—Щ — зпо Центр М-лннци и всей нити. [c.322]

Тот факт, что комплекс актина и миозина ответствен за сокращение мышцы, был известен задолго до выяснения тонкой структуры миофнб-рилл. Уже примерно в 1929 г. было установлено, что источником энергии при мышечном сокращении является АТР, однако только спустя 10 лет Энгельгардт и Любимова показали, что выделенные из мышцы препараты миозина катализируют гидролиз АТР [88а], доказав тем самым, что энзиматические механизмы, обеспечивающие использование свободной энергии, которая высвобождается при гидролизе АТР, связаны с основными белками, образующими мышечные волокна. Позднее [c.323]

Цепочка событий, приводящих к смещению тропомиозина, начинается на клеточной мембране. Когда нервные импульсы активируют клетку мышцы, имеющую объем 1 мкл, ионы Са + выделяются иэ саркоплазматического ретикулума [770] в цитоплазму, где концентрация свободных ионов Са + становится на два порядка выше 1 мкм (рис. 11.7). Это приводит к насыщению тропонина С — кальций-чувствительного компонента тонкой нити [771] к молекулам тропонина С присоединяются 90% из общего количества 10 ионов. Связывание Са + вызывает конформационные изменения всего тропо-нинового комплекса [772]. При измененной структуре тропонина тропомиозин уже не может больше удерживаться в выключенном состоянии. Тропомиозиновая спираль соскальзывает в сторону к новому положению ближе к центру желоба. Таким образом, одна молекула тропомиозина освобождает семь мономеров актина, способных к взаимодействию с миозином [767, 769, 785]. [c.288]

Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254]

Лихтенштейн и сотрудники применяли метки различной длины и гибкости к исследованию структуры и конформационной подвижности ряда белков — лизоцима, миоглобина, миозина, альбуминов и т. д. [255—258]. В работе [259] были установлены изменения в спектрах ЭПР аспартатаминотрансферазы, меченной иминоксильными радикалами, при образовании комплексов фермента с субстратом и родственными соединениями. Эти изменения указывают на возрастание подвижности радикала в комплексе — время корреляции в исходном белке составляет (8,0 0,4) 10" се/с, в комплексе белка с лигандом — (5,1 0,4)-10- > сек. [c.345]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

В9В—1961), английский кристаллограф. Образование получил Кембриджском унивврсигате работал а Университетском колледже, а затем в Королевском институте в Лондоне. Автор фундаментальных работ по изучению пространственной структуры кератина. миозина, фибрина и коллагена. Впервые обнаружил -структуру белков. [c.90]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология