АТФ-синтаза митохондриальная

Согласно хемиосмотической концепции, движение электронов по дыхательной цепи является источником энергии для транслокации протонов через митохондриальную мембрану. Возникающая при этом разность электрохимических потенциалов (A(iH ) приводит в действие АТФ-синтазу, катализирующую реакцию [c.312]

Дыхательная цепь включает три белковых комплекса комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные мо леку лы-переносчика - убихинон (кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа, принадлежащая собственно к цитратному циклу, также может рассматриваться как комплекс II дыхательной цепи. АТФ-синтаза иногда называется комплексом V, хотя она не принимает участия в переносе электронов (см. рис. 7.12). [c.174]

Интересная проблема возникает при рассмотрении дыхательного фосфорилирования в клетках бактерий. Здесь нативная система (интактные бактерии) должна характеризоваться величиной Р/0, равной 5 для НАД-зависимых субстратов при условии, что действует дыхательная цепь митохондриального типа. Однако расчет показывает, что при столь высокой эффективности начальный и средний сегменты дыхательной цепи должны работать с энергетическим дефицитом, т. е. выделяющейся энергии не может хватить на поддержание реальных величин АТФ/(АДФ-ЬФн), наблюдающихся в клетке. Одним из путей решения этого парадокса может быть предположение о том, что бактериальная Н+-АТФ-синтаза переносит не два (как это предполагают для митохондрий), а три иона Н+ на каждый синтезированный АТФ. [c.102]

Рис. 40. Возможный механизм действия митохондриальной Н+-АТФ-синтазы

СВОДИТСЯ не к переносу ионов водорода из матрикса в межмембранное пространство, а, наоборот, к транспорту протонов внутрь митохондрии, к снятию электрохимического градиента Н и, само собой разумеется, к синтезу (сопряженно с переносом Н" с внешней стороны сопрягающей мембраны на ее внутреннюю сторону) АТФ. Поэтому ее называют также АТФ-синтазой, что подчеркивает ее истинную функцию в митохондриальной мембране. [c.426]

Окислительное фосфорилирование и дыхательный контроль. Функция дыхательной цепи—утилизация восстановленных дыхательных переносчиков, образующихся в реакциях метаболического окисления субстратов (главным образом в цикле трикарбоновых кислот). Каждая окислительная реакция в соответствии с величиной высвобождаемой энергии обслуживается соответствующим дыхательным переносчиком НАДФ, НАД или ФАД. Соответственно своим окислительно-восстановительным потенциалам эти соединения в восстановленной форме подключаются к дыхательной цепи (см. рис. 9.7). В дыхательной цепи происходит дискриминация протонов и электронов в то время как протоны переносятся через мембрану, создавая АрН, электроны движутся по цепи переносчиков от убихинола к цитохромоксидазе, генерируя разность электрических потенциалов, необходимую для образования АТФ протонной АТФ-синтазой. Таким образом, тканевое дыхание заряжает митохондриальную мембрану, а окислительное фосфорилирование разряжает ее. [c.311]

Как отмечалось, строительным блоком для синтеза жирных кислот в цитозоле клетки служит ацетил-КоА, который в основном поступает из митохондрий. Было выявлено, что цитрат стимулирует синтез жирных кислот в цитозоле клетки. Известно также, что образующийся в митохондриях в процессе окислительного декарбоксилирования пирувата и окисления жирных кислот ацетил-КоА не может диффундировать в цитозоль клетки, так как митохондриальная мембрана непроницаема для данного субстрата. Поэтому вначале внутримитохондриальный ацетил-КоА взаимодействует с оксалоацетатом, в результате чего образуется цитрат. Реакция катализируется ферментом цитрат-синтазой. Образовавшийся цитрат переносится через мембрану митохондрий в цитозоль при помощи специальной трикарбоксилаттранспортирующей системы. [c.382]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

СоА. Как же в таком случае митохондриальный ацетил-СоА может служить источником цитоплазматического аце-тил-СоА Эта проблема решается в клетке при помощи челночного механизма переноса ацильных групп через митохондриальную мебрану (рис. 21-3). В этой челночной системе внутримитохондриальный ацетил-СоА сначала реагирует с оксалоацетатом, образуя цитрат, т. е. происходит, по существу, первая реакция цикла лимонной кислоты, катализируемая цитрат-синтазой (разд. 16.5). [c.624]

Рис. 26.10. Термогенез в бурой жировой ткани. Прп функционировании дыхательной цепи наряду с переносом протонов генерируется теплота. При возвращении протонов во внутренний. митохондриальный компартмент по каналу, образуемому термогенином, АТР не синтезируется (как это имеет место при переносе протонов системой Р,-АТР-синтазы), а происходит рассеивание энергии в форме теплоты. В условиях, когда бурая жировая ткань не стимулируется, перенос П + по термо ениновому каналу ингибируется пуринопыми нуклеотидами. Эю ингибирование снимается норадреналином. который стимулир ет образование свободных жирных кислот (СЖК) и ацил-СоА. Обратите внимание на двойную роль ацил-СоА, который не только уси.чивает действие термогенина, но и поставляет восстановительные эквиваленты для дыхательной цепи, (ф) положительные и ( ) отрицательные регуляторные эффекты.

Сорбция — легкообратимый процесс, поэтому она часто ускользает от внимания мембранологов. Неудивительно, что список белков, способных образовывать лабильные связи с мембранами, становится все обширнее по мере увеличения числа исследований на эту тему. Сегодня в этом списке уже можно найти гексокиназу и цитрат-синтазу, т. е. ключевые ферменты гликолиза и цикла Кребса — процессов, происходящих, как было принято считать, в водной фазе клетки. В случае гексокиназы показано, что специфическое связывание этого фермента осуществляется порином, локализованным во внешней митохондриальной мембране. [c.28]

Авторы фракционировали смесь белков митохондриальных мембран таким образом, что водорастворимый сектор Н+-АТФ-синтазы (фактор Т ) и мембранный сектор (/ о) были получены в индивидуальном виде. Затем фактор Ро растворили в детергенте (холате [c.32]

Показано, что изолированные вакуоли способны к электроген-ному поглощению ионов Н+, сопряженному с гидролизом АТФ. Транспорт Н+ и АТФазная активность подавляются уникальным набором ингибиторов, включающим нитрат, К-этилмалеимид, три-алкил-олово и высокие концентрации ДЦКД. Олигомицин и ДЦКД (ингибиторы митохондриальной Н+-АТФ-синтазы) в низких концентрациях не влияют на Н+-АТФазу тонопласта. Она не тормозится диэтилстильбэстролом, блокирующим Н+-АТФ-синтазу митохондрий и Н+-АТФ азу внешней клеточной мембраны растений и грибов не влияет на нее и ванадат. Ферменты митохондрий животных, хлоропластов и плазмалеммы, способные расщеплять АТФ, в отличие от АТФ-азы тонопласта не тормозятся нитратом. В то же время Н+-АТФ-синтаза растительных митохондрий чувствительна к нитрату. Н+-АТФаза тонопластов была выделена и встроена в протеолипосомы. [c.125]

Митохондриальная Н -АТФ-синтаза построена из субкомплекса Fl (пять типов субъединиц), субкомплекса Fq (четыре типа субъединиц) и еще четырех дополнительных субъединиц. При этом, как ку Е. соИ, фактор Fi содержит субъединицы За, 3 , 7, o и е. Крупные субъединицы (а и ) очень напоминают таковые Е. соИ. Так в -субъединицах фактора Fi из митохондрий сердца быка, дрожжей, Е. oli и хлоропластов содержание консервативных последовательностей составляет около 70%. Подобная ситуация наблюдается и в случае а-субъединицы. [c.131]

Фермент (мол. масса 66 000) состоит из двух субъединиц, для которых известны две формы, так что в митохондриях печени крысы были обнаружены три изофермента. В центре связывания NAD+ присутствует сульфгидрильная группа. Этой реакцией цикл полностью завершается, и образующийся оксалоацетат становится доступным для конденсацни со следующей молекулой ацетил-СоА для повторения процесса. Однако в состоянии равновесия направление процесса сдвинуто в сторону обратной реакции — восстановления оксалоацетата под действием NADH. Хотя это обстоятельство позволяет избежать накопления мощного ингибитора сукцинатдегидрогеназы, оно также и лимитирует возможную скорость синтеза цитрата. В самом деле, равновесная концентрация оксалоацетата в этой реакции намного меньше Кт цитрат-синтазн. Поэтому предполагается, что малатдегидрогеназа и цитрат-синтаза могут быть фзтзически очень сближены внутри митохондриального матрикса для того, чтобы в нужном количестве обеспечивалось необходимое для синтеза цитрата поступление субстрата — оксалоацетата. [c.411]

ЛИЗ, скоординированы таким образом, что когда один из этих путей проявляет высокую активность, другой бездействует. Другая пара противоположных последовательностей реакции-синтез и расщепление гликогена - координированно регулируются усиливающим сигнал каскадом, который запускается гормоном и вызывает фосфорилирование гликоген-синтазы и фосфорилазы. Роль компартментации в регуляции можно проиллюстрировать различием в судьбе жирных кислот в цитозоле и в митохондриальном матриксе. [c.296]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология