Транслокация протонов

На рисунке схематично изображены принципы, лежащие в основе хемиосмотической теории окислительного фосфорилирования. Р, и Ро - белковые субъединицы, ответственные за фосфорилирование. Основной поток протонов создается сопряжением окисления с транслокацией протонов, переносимых с внутренней на наружную сторону мембраны эта транслокация осуществляется комплексами дыхательной цепи I, 111 и IV, каждый из которых действует как протонная помпа. Разобщители, например, динитрофенол, вызывают утечку Н через мембрану, сильно снижая электрохимический протонный градиент. Олигомицин специфически блокирует поток протонов через Рц [c.88]

Рис. 13.2. Модель сопряжения окисления, фосфорилирования и транслокации протонов с параллельным сопряжением окисления и фосфорилирования по

Механизмы транслокации протонов и генерации в дыхательной [c.212]

Подобные исследования были успешно проведены и в отношении активного транспорта протонов с применением уравнений неравновесной термодинамики для двух потоков. Во всех случаях варьирование Х+ позволяет оценить феноменологические коэффициенты и сродство А движущей метаболической реакции. В последнее время успешно применяют подобный формализм для описания процессов фосфорилирования в митохондриях и хлоропластах. Считается общепринятым, что в этих объектах имеется тесное сопряжение между тремя главными процессами, лежащими в основе биоэнергетики клеточных мембран электронный транспорт с окислением субстрата (/о, Ао), фосфорилирование АДФ с образованием АТФ (/р. Ар), транслокация протонов через сопрягающую мембрану (/н Ацн). Ключевую роль играет трансмембранная циркуляция протонов, которая индуцируется переносом электронов и в свою очередь запускает синтез АТФ. Феноменологическое описание системы включает соответственно три уравнения [c.80]

Согласно хемиосмотической концепции, движение электронов по дыхательной цепи является источником энергии для транслокации протонов через митохондриальную мембрану. Возникающая при этом разность электрохимических потенциалов (A(iH ) приводит в действие АТФ-синтазу, катализирующую реакцию [c.312]

В митохондриях образование доноров электронов (НАДН, сукцината и др.) дает начало переносу электронов во внутренней мембране от НАДН и сукцината к кислороду, сопряженному с транслокацией протонов. [c.208]

Согласно Митчеллу, первичным событием в окислительном фосфорилировании является транслокация протонов (Н ) на наружную сторону сопрягающей мембраны (внутренней митохондриальной мембраны), осуществляемая за счет процесса окисления в дыхательной цепи. При этом предполагается, что мембрана непроницаема для ионов вообще, особен- [c.132]

Одна из важнейших функций биологических мембран состоит в обеспечении трансформации энергии, сопряженной с преобразованием ее из одного вида в другой. Это, собственно, и составляет основу биоэнергетических процессов в клетке. Как известно, энергия, необходимая для различных видов жизнедеятельности клетки, утилизируется в виде энергии химических связей молекулы АТФ, синтез которой в живой природе осуществляется главным образом в биологических мембранах митохондрий и хлоропластов (хроматофоров). Во всех этих системах движущей силой является электронный поток, который генерируется в митохондриях за счет окисления субстрата и в хлоропластах - за счет энергии света. Здесь перенос электрона сопряжен с транслокацией протонов и синтезом АТФ в АТФ-синтезе. [c.165]

Е. Положительное сопряжение между транслокацией протонов наружу и расщеплением высокоэнергетического интермедиата. [c.314]

Хотя обычно принято противопоставлять две гипотезы о механизме транслокации протонов в дыхательной цепи, различия между ними не следует преувеличивать. Так, гипотеза петель предполагает, что у некоторых редокс-переносчиков меняется значение р/С при восстановлении, что приводит к захвату двух [c.114]

Феномен дыхательного контроля. Разность электрохимических потенциалов по обе стороны мембраны, возникающая вследствие транслокации протонов, ингибирует дальнейший транспорт восстановительных эквивалентов по дыхательной цепи до тех пор, пока не произойдет обратная транслокация протонов через мембранную векторную АТР-синтазу. Этот процесс в свою очередь зависит от наличия ADP и Р . [c.136]

В конформационной помпе должны координированно происходить редокс-изменения, конформационные изменения и изменения степени протонирования групп. Следовательно, даже в простейшей модели имеется 2 = 8 гипотетических состояний, связанных взаимными переходами. Векторная транслокация протонов позволяет ограничить число возможных переходов, как это показано на рис. 5.12. [c.115]

Классическая равновесная термодинамика способна предсказывать условия, в которых данный процесс превращения энергии достигнет равновесия, а также направление, но не скорость протекания процессов, возникающих при отклонении от равновесия. Неравновесная (или необратимая) термодинамика содержит значительно меньше ограничений она позволяет установить связь между потоками энергии и степенью отклонения системы от равновесия. Уравнения неравновесной термодинамики могут быть использованы для описания взаимосвязанных процессов переноса электронов, транслокации протонов и синтеза АТР в терминах потоков и потенциалов. Этот подход поз- [c.64]

ТРАНСЛОКАЦИЯ ПРОТОНОВ В ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ СТРУКТУРНЫЕ ПРЕДСКАЗАНИЯ, ВЫТЕКАЮЩИЕ ИЗ МОДЕЛИ ПЕТЕЛЬ И МОДЕЛИ КОНФОРМАЦИОННЫХ ПОМП [c.113]

Альтернативные гипотезы о механизме транслокации протонов при работе дыхательной цепи были представлены на рис. 4.10 в связи с вопросом о стехиометрии Н+/2е . Прямой механизм петель в дыхательной цепи, предложенный Митчеллом, включает ряд определенных экспериментально проверяемых предсказаний. Согласно модели петель, выброс протонов происходит в результате переноса электронов от переносчика Н-атомов (Н++е ) к чисто электронному переносчику, при котором протоны освобождаются на наружной поверхности мембраны. Далее электроны переносятся от чисто электронного переносчика к следующему переносчику Н-атомов, н это сопровождается захватом протонов из матрикса (рис. 4.10). Отсюда следует, что в цепи должна соблюдаться строгая стехиометрия 2И+/2е на петлю (разд. 4.3), в линейной последовательности переносчиков должны правильно чередоваться переносчики двух типов, а их расположение в мембране должно соответствовать наблюдаемому направлению переноса протонов. Напротив, модель конформационных помп значительно менее определенна и может быть использована для объяснения практически любых экспериментальных данных. [c.113]

Механизмы сопряжения. Асимметрично локализованные комплексы переносчиков функционируют так, что перенос электрона сопровождается транслокацией протона через мембрану. Возможны различные механизмы этого сопряжения (см. 4 гл. XXII). Во-первых, предполагают существование асимметрично расположенных специальных мембранных белков, переносящих протон. Их сродство к протону и протонсвязывающие свойства меняются при переносе электрона, что и приводит к соответствующим изменениям концентрации протонов на обеих сторонах мем- [c.212]

Б. С первого взгляда кажется странным, что нормальные бактериальные клетки могут двигаться при полном отсутствии кислорода. В таких условиях поток электронов в дыхательной цепи отсутствует, и, следовательно, нет связанной с этим потоком транслокации протонов через мембрану. В таком случае, каков источник протонов для приведения в действие жгутикового мотора в анаэробных условиях Анализ мутантного штамма дает возможность ответить на этот вопрос. Лишенные АТР-синтетазы бактерии не могут активно двигаться. Это предполагает, что АТР-синтетаза каким-то образом генерирует протонный градиент. У нормальных бактерий в отсутствие кислорода образующийся анаэробно АТР используется для обращения действия АТР-син-тетазы, т.е. для обеспечения выхода протонов из клетки. Возникающий электрохимический протонный градиент направляет протоны обратно через жгутиковый мотор , обеспечивая дви- [c.346]

Переносчики располагаются в мембране асимметрично, по разные стороны мембраны (рис. 80). При переносе электрона одновременно происходит и транслокация протона, который высвобождается на внешней стороне мембраны. Так как мембрана непроницаема для протонов, во внешней среде их становится больше и наводится трансмембранный потенциал, имеющий электрическую и химическую, составляющие Д л.н+ = А1 / + АрН (может быть АрЫа). В мембране наряду с переносчиками содержится АТФазная система, образующая АТФ за счет закачивания протонов протонная помпа ). Часть трансмембранного потенциала расходуется непосредственно на транспорт веществ в клетку и движение жгутиков. С другой стороны, при необходимости АТФазная система может с затратой энергии наводить трансмембранный потенциал. [c.110]

Схема хемиоосмотического механизма окислительного фосфорилирования F — белки, ответственные за фосфорилирование I, III, IV— комплексы дыхательной цепи, осуществляющие транслокацию протонов (2Н ) с внутренней мембраны на наружную) [c.59]

В обш ем виде систему активного транспорта рассматривают как трансмембранный канал с большим числом участков связывания Н , в котором транслокация протонов происходит за счет последовательных перескоков Н+ между участками связывания. Такой ионный канал может работать как ионный насос, если структура энергетических барьеров претерпевает динамические изменения за счет энергообеспечиваюш ей реакции, например изменяются константа диссоциации про-тон-связываюш их участков канала и высота соседних барьеров. В этом случае протон будет освобождаться преимуш ественно с одной стороны мембраны, а погло-ш аться — с другой. [c.164]

Именно на этом этапе фотоцикла происходит запасание энергии поглощенного кванта, которая потом используется в процессах транслокации протона. [c.400]

Роль белка в фотоцикле Бр. Процесс транслокации протона связан не только с локальными изменениями значений рК компонентов протонных каналов (рис. XXIX.6), но и сопряжен с изменениями конформации белка. [c.403]

На искусственных лецитиновых мембранах, содержащих ориентированные НМ, при возбуждении коротким лазерным импульсом (10 не) зарегистрирован фотопотенциал значением около 100 мВ (В. П. Скулачев). Первая быстрая фаза нарастания потенциала (т < 200 не) отрицательна по знаку и обусловлена изменением дипольного момента возбужденного ретиналя. Остальные стадии с временами от десятков микросекунд и больше положительны по знаку и отражают уже процесс транслокации протона через мембрану. [c.409]

В хлоропластах удалось обнаружить ряд так называемых сопрягающих белков (СРу, Ср2, СРс), без которых синтез АТФ из АДФ и фосфата не возможен. Полагают, что сопрягающие белки участвуют в терминальных стадиях синтеза АТФ и входят в состав мембранных комплексов, ответственных за транслокацию протонов. Так, например, сопрягающий фактор Ср1 представляет собой белок, состоящий из пяти субъединиц а, р, у. б, е. При этом основные функции сопряжения оказались связанными с а- и у-субъединицами, формирующими активный центр Ср1 — место связывания АДФ. Характерно, что конформация сопрягающего белка СР определяется исходным состоянием мембраны хлоропластов. Включение трития в Ср1 у освещенных (энергизированных) хлоропластов идет более эффективно, чем у хлоропластов, находящихся в темноте. [c.107]

Наиболее вероятно, что источником протонов служит вода. Косвенным образом в пользу этого уже свидетельствуют приведенные выше опыты с искусственными фос-фолипидными мембранами. Более конкретные доказательства получены в лаборатории Стокениуса, по данным которого бактериородопсин мембранных фрагментов галофильиых бактерий с большой скоростью обменивает свой водород у Шиффова основания ретиналя на дейтерий тяжелой воды. Это указывает на важную роль Шиффовой связи ретиналя для транслокации протонов. Аргументом для такого заключения являются опыты, выполненные рядом авторов, согласно которым Шиф-фово основание ретиналя, протонированное в темноте, теряет свой протон под действием света. [c.115]

Рассмотрим теперь механизмы темнового усиления фототаксиса у Haloba terium halobium. Как уже упоминалось (см. гл. VI), у этого микроорганизма хромофором является бактериородопсин — хромопротеид, в состав которого входит 13-ч с-ретиналь. Как и в случае зрительной фоторецепции, свет индуцирует реакцию стереоизомеризации 13-чис-ретиналя, приводящей в конечном счете к транслокации протонов через бактериальную мембрану. С работой протонного насоса в мембране сопряжена АТФ-генерирующая система к двигательному ответу микробной клетки приводит, как считают некоторые исследователи, увеличение концентрации АТФ в клетке. [c.160]

Энергия света, поглощенная ретиналем, используется для активного переноса протона через мембрану, создания электрохимического градиента водорода и синтеза АТФ. Начальный этап трансформации энергии света протекает за время < 10 пс. Он включает транс -, цисизо-меризацию ретиналя, сдвиг протона Шиффова основания и структурно -поляризационные изменения ближайшего белкового окружения ретиналя (рис. 17.4). Это дает начало каскаду последовательных конформационных перестроек в макромолекулярном комплексе ретиналь - опсин, приводящих в итоге к транслокации протона через мембрану, возможно, по сетке водородных связей. В случае родопсина хромофором также служит ретиналь, соединенный с опсином Шиффовым основанием. В [c.163]

Представления о механизме сопряжения транслокации протонов с синтезом АТР анизотропной (векторной) АТР-синтазной системой имеют в значительной мере предположителы1ЫЙ характер. Модель, предложенная Митчеллом, показана на рис. 13.13. Пара протонов атакует один из атомов кислорода молекулы Р при этом образуются Н2О и активная форма Р которая сразу же соединяется с ADP, образуя АТР. Согласно данным представлениям, синтез АТР не является главной энергопотребляющей стадией скорее такой стадией является освобождение АТР из активного центра, которое, вероятно, связано с конформационными изменениями субъединицы F,. [c.135]

Как уже отмечалось, роль фактора Р состоит в транслокации протонов между внешней (по отношению к митохондрии или бактерии) водной фазой и областью мембраны, где располагается активный центр фактора Р. Судьба этих протонов может быть двоякой. Если стехиометрия Н+/АТФ равна двум, то они могут поглощаться при АТФ-синтазной реакции [c.139]

Третья концепция исходит из предположения, что роль транслоцируемых в 1-фактор протонов состоит в изменении конформации / 1-фактора. Обладая не менее чем двумя центрами связывания АДФ и неорганического фосфата, Fl-фaктop способен синтезировать АТФ из АДФ и Ри, если связывающий центр находится в закрытом состоянии. При этом АДФ и Рд в нем находятся в окружении аминокислотных радикалов, способствующих отнятию молекулы воды и синтезу АТФ (рис. 133, Б. 3, правая сторона -фактора). При транслокации протонов центр связывания открывается, и АТФ из него поступает в матрикс (левая сторона /"х-фактора на рис. 133, ,5), а ее место занимают АДФ и Р . Новый цикл конформационных перестроек переводит этот центр связывания в закрытое состояние с одновременным высвобождением готовой АТФ из другого связывающего центра, переходящего в открытое состояние. Легко заметить, что в этом объяснении механизма биосинтеза АТФ использованы идеи конформационной гипотезы сопряжения окисления с форфорилиро-ванием. [c.427]

Связь между протонным насосом, создающим трансмембранный градиент концентрации Н+, и образованием АТР (хемиосмотическая гипотеза Митчелла) активно изучается на самых разнообразных объектах — мутантах водорослей, целых и лопнувших хлоропластах, препаратах субхлоропластных мембран. При этом исследуется влияние сопрягающих факторов и АТРаз, антител, ингибиторов и разобщителей, регуляторов электронного транспорта и т. п. Локализация образования АТР точно еще не установлена. Обнаружены два участка, связанных с фотосистемами I и И, в которых синтез АТР сопряжен с транслокацией протонов. До снх пор не установлена точная стехиометрия процесса фотофосфори-лирования, т. е. отношение ЫАОРН/АТР. Иначе говоря, неизвестно, чему равно отношение АТР/2е- (1,0, 1,33 или 2,0 ), а это очень важное значение, поскольку, получив ответ на этот вопрос, можно узнать, сколько квантов необходимо для фиксации одной молекулы СОг. Значительные успехи достигнуты в изучении структуры АТРазы — 5 белковых субъединиц этого фермента показаны на рис. 8.1. Постепенно выявляются и свойства этих субъединиц — способность к связыванию с мембраной, ингибиторная активность, протонный обмен, связывание фосфатов и т. п. [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология