Фактор состав субъединиц

Поскольку ни одну из этих РНК-полимераз до сих пор не удалось реконструировать из субъединиц, остается неясным, все ли белковые субъединицы входят в состав каждого фермента. Не известно также, какие из них отвечают за каталитическую активность и могут ли остальные выполнять регуляторные функции. Возможно, что ферментные препараты представляют собой основные транскрипционные комплексы-в общем сходные для всех клеток, но регулируемые дополнительными белковыми факторами. Или, скажем, эти факторы могут входить в состав ферментного препарата в такой же степени, как и основной каталитический комплекс. Иными словами, остался нерешенным следующий важный вопрос, связанный с устройством транскрипционных аппаратов способны ли компоненты выделяемого транскрипционного комплекса самостоятельно решать, какие гены следует транскрибировать, или же для этого необходимы вспомогательные белковые факторы, которые еще надлежит идентифицировать [c.138]

Каждый оперон кодирует ряд функций. sir-Оперон содержит гены рибосомных белков малой субчастицы, а также факторов EF-Tu и EF-G. В двух оперонах, sp и S10, расположены вперемежку гены белков как малой, так и большой рибосомных субчастиц. В а-опероне находятся гены белков обеих рибосомных субъединиц, а также ген а-субъединицы РНК-полимеразы. В состав rif-one-рона входят гены белков большой субчастицы рибосом, а также - и -субъединиц РНК-полимеразы. [c.202]

Сравнительный компьютерный анализ последовательностей аминокислот субъединиц, составляющий Fo и Fi-комплексы Н+-АТФ-синтетазы, показал, что наиболее консервативны последовательности аминокислот, образующие гидрофобные столбы Fo-фактора и входящие в каталитический центр Fi-комплекса, а субъединицы, выполняющие вспомогательную роль в функционировании комплекса, имеют более вариабельный состав у животных различного эволюционного уровня. [c.129]

Термин четвертичная структура относится к макромолекулам, в состав к-рьк входит неск. полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Такая структура отражает способ объединения и расположения этих субъединиц в пространстве. Между собой отдельные субъединицы соединяются водородными, ионными, гидрофобными и др. связями. Изменение pH н ионной силы р-ра, повышение т-ры или обработка детергентами обычно приводят к диссоциации макромолекулы на субъединицы. Этот процесс обратим при устранении факторов, вызывающих диссоциацию, может происходить самопроизвольная реконструкция исходной четвертичной структуры. Явление носит общий характер по принципу самосборки функционируют многие биол. структуры. Способность к самосборке свойственна и отдельным фрагментам Б.-до-меиам. Более глубокие изменения конформации Б. с нарушением третичной структуры наз. денатурацией. [c.250]

Следует указать, что в молекуле ДПК-зависимой РПК-иолимеразы содержатся, помимо указанных - н -, также а- н а -субъединицы и а-фактор, первичная структура которых иока не расшифрована, хотя известно общее количество аминою слот (-5000), входящих в состав этого гигантского белка. [c.59]

Начальным этапом в цепи процессов активации комплемента является связывание его первого компонента С с комплементфик-сирующими участками антител (IgG и IgM), образовавшими комплексы антнген — антитело на поверхности клетки (рис. 124,а,б). В состав С входят три субъединицы lq. С1г и ls, выполняющие различные функции. Связывание компонента С1 происходит по средством белка lq, который часто называют фактором узнавания. Эта цепь событий характеризует основной, или классический, путь активации комплемента. Далее в превращениях участвуют так называемые ранние компоненты комплемента (С4, С2, СЗ), которые [c.221]

Доступность синтетических полипептидов сыграла большую роль в уточнении условий, определяющих устойчивость вторичной структуры, однако установление третичной структуры значительно сложнее. Это было наглядно показано путем определения конформаций миоглобина [32] и гемоглобина [34] методом рентгеновского кристаллографического анализа. Белок миоглобина состоит из единственной полипептидной цепи с восемью сегментами правой а-спирали. В спираль входит 7—24 аминокислотных остатка, а их общая длина составляет примерно 78% полипептидной цепи. Два остатка образуют острые углы, а другие спиральные сегменты отделяются за счет изменения длины цепи при переходе к нерегулярной конформации. Кендрью [376] обсудил некоторые особенности структуры белков, которая чрезвычайно компактна и имеет внутри не более пяти изолированных молекул воды. За очень редким исключением, все полярные группы располагаются снаружи молекулы, и, следовательно, боковые цени, находящиеся в контакте друг с другом внутри молекулярной структуры, как правило, имеют гидрофобный характер. Таким образом, создается впечатление, что гидрофобное взаимодействие должно быть основным фактором, стабилизующим конформацию. Однако остается спорным вопрос о том, что же определяет точки, в которых происходит нарушение конформации. Известно, что остаток пролина может и не размещаться в а-спирали однако это ограничение не может служить объяснением всех неспиральпых последовательностей в молекуле миоглобина. Состав неспиральных участков не имеет также никакого отношения к классификации синтетических полипептидов в соответствии с их тенденцией к существованию в спиральной форме [377]. Интересно, что конформации миоглобина и четырех субъединиц, составляющих молекулу гемоглобина, несмотря на различную последовательность Б них аминокислот, должны быть весьма сходны между собой [378, 379]. В таком случае третичная структура будет, по-видимому, определяться сложными соотношениями, которые детально не исследованы. [c.135]

В табл. 22.4 приведены комплексы, содержащие белки, синтезированные в митохондриях дрожжей. АТРаза состоит из двух частей мембранного фактора, образуемого двумя или более субъединицами, кодируемых митохондриальным геномом, и растворимой АТРазы F1, состоящей примерно из пяти субъединиц, синтезируемых в цитоплазме. Цитохром-с—оксидаза также состоит из субъединиц, происходящих из обоих источников. В состав комплекса цитохромов Ьс входит один белок митохондриального происхождения, связанный с щестью субъеди- ницами цитоплазматического происхождения. Малая субъединица рибосомы включает в себя один белок (Уаг 1), кодируемый митохондриальными генами. Были получены мутации, позволяющие идентифицировать почти все митохондриальные гены. [c.284]

В гл. 9 шла речь о том. что у бактерий существует еше один тип контроля генной активности на уровне транскриппии. Нри обсуждении строения бактериальной РНК-полимеразы отмечалось, что одна из составляющих ее пяти основных полипептидных цепей-сигма (6) фактор -функционирует как фактор инициации. Этот фактор отделяется от ДНК в гот момент, когда полимераза начинает синтез РНК (см. разд. 9.4.1). У бактерий консенсусная последовательность транскрибируемого промотора узнается основной формой РНК-полимеразы, содержащей субъединицу 670. Однако существуют и минорные формы полимераз, в состав которых входят 6-субъединицы, узнающие другие последовательности промотора. Например, субъединина 654 является продуктом гена п1гА и наряду с белками п1г В и п1г С необходима именно для [c.189]

В хлоропластах удалось обнаружить ряд так называемых сопрягающих белков (СРу, Ср2, СРс), без которых синтез АТФ из АДФ и фосфата не возможен. Полагают, что сопрягающие белки участвуют в терминальных стадиях синтеза АТФ и входят в состав мембранных комплексов, ответственных за транслокацию протонов. Так, например, сопрягающий фактор Ср1 представляет собой белок, состоящий из пяти субъединиц а, р, у. б, е. При этом основные функции сопряжения оказались связанными с а- и у-субъединицами, формирующими активный центр Ср1 — место связывания АДФ. Характерно, что конформация сопрягающего белка СР определяется исходным состоянием мембраны хлоропластов. Включение трития в Ср1 у освещенных (энергизированных) хлоропластов идет более эффективно, чем у хлоропластов, находящихся в темноте. [c.107]

В регуляции процесса споруляции ключевую роль играет РНК-полимераза. Можно получить устойчивые к рифампицину мутанты Вас. subtilis, мутационное повреждение РНК-полимеразы у которых блокирует споруляцию на самых разных стадиях. Обнаружено также, что в процессе споруляции изменяется поли-пептидный состав этого фермента. На определенных стадиях вместо обычного сигма-фактора появляются новые субъединицы, которые, очевидно, являются сигмаподобными факторами, специфичными для споруляции. Они отсутствуют в составе РНК-полимеразы тех мутантов, у которых споруляция блокирована на предыдущих стадиях. Имеются также данные, что у мутантов по РНК-полимеразе, не способных к споруляции, фермент изменен таким образом, что эти сигмаподобные полипептиды не могут с ним связываться. [c.24]

Было обнаружено, что некоторые бактерии имеют множественные формы РНК-полимераз. Полученные на этих объектах результаты также свидетельствуют в пользу того, что. в ходе развития РНК-полимеразы могут участвовать в дифференциальной транскрипции. Например, полимераза Е. oli представляет собой большую молекулу с мол. весом 400 ООО. В состав полимера входят две различные субъединицы, ответственные за активность фермента. Однако, кроме этого основного комплекса, есть дополнительные субъединицы. Одна из них называется сигма-фактором и может быть выделена из нативного фермента. Если сигма-фактор присутствует, фермент быстро синтезирует РНК, используя в качестве матрицы различные Ьиды ДНК — собственную ДНК, ДНК тимуса теленка и ДНК фага Т4. Без сигма-фактора фермент сохраняет способность транскрибировать две первые ДНК, но почти не способен транскрибировать ДНК фага Т4. Опыты показали, что в отсутствие сигма-фактора снижается способность фермента связываться с ДНК фага Т4 и инициировать транскрипцию. [c.289]

Субъединичный состав Н+-АТФ-синтазы хлоропластов, обозначаемой Fq Fi, в основном подобен таковым бактерий и митохондрий. Вновь фактор Fl имеет субъединичный состав За, 3 , у, б, е. При этом е-субъединица гомологична таковой для бактериального типа. Фактор Fo содержит четыре типа субъединиц, обозначаемых /— IV. Субъединицы IV, I и III гомологичны субъединицам а, b и с фактора Fо Е. соИ. Субъединица II не имеет бактериального аналога. [c.132]

Этот фермент, выделенный из многих источников, представляет собой тетрамер с мол. весом 140 000. Он может существо вать в двух формах Н4, преобладающей в сердечной мыщце, и М4, преобладающей в скелетной мыщце [33, 34]. Эти формы называются изоферментами — разными молекулярными формами одного и того же фермента. Аминокислотный состав форм М4 и Н4 существенно различается кинетические свойства изоферментов также неодинаковы. Несмотря на это, свойства центров ассоциации субъединиц весьма близки, поскольку вероятность образования таких гибридных форм, как МзН, М2Н2 и МНз, определяется чисто статистическими факторами [35]. В ходе каталитической реакции субъединицы никак не взаимодействуют между собой, так что кинетические свойства, например, формы НзМ и смеси форм Н4 и М4 в соотнощении 3 1 идентичны. Кристаллическая структура апофермента, выделенного из акулы, была установлена с разрешением 2,0 А, а его комплекса с аддуктом NAD—пируват — с разрешением 2,8 А [36]. Молекула фермента симметрична, а субъединицы структурно эквива лентны. [c.353]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология