Аминокислоты - субъединицы белков

Вирус табачной мозаики (ВТМ). Из всех вирусов наиболее хорошо изучен растительный вирус табачной мозаики. Тем не менее сведения, которыми мы располагаем в настояш,ее время, вероятно, еще далеко не достаточны для полного описания его строения. Физические исследования показали, что ВТМ представляет собой тонкий стержень длиной 3000 А и диаметром 150 А. Вес такой частицы равен 39- 10 . Из этого числа 5% приходится на РНК, константа седиментации которой равна 27S, а молекулярный вес 2,0 10 . Если бы цепь РНК вируса полностью вытянуть, она была бы в 10 раз длиннее вирусной частицы. Остальные 95% вируса приходятся на белок, который состоит из 2130 идентичных субъединиц. В состав каждой субъединицы, имеющей молекулярный вес 17 420, входит 158 аминокислот. Белок вируса табачной мозаики является третьим белком после инсулина и рибонуклеазы, для которого полностью установлена последовательность аминокислот. Каждая белковая субъединица представляет собой единую полипептидную цепь, на N-конце которой находится ацетилированный серии. Это один из редких случаев особой модификации N-конца полипептидной цепи. Различные штаммы этого вируса отличаются по аминокислотному составу белка. У всех исследованных штаммов белковая часть содержит только один остаток цистеина. В некоторых штаммах отсутствуют метионин и гистидин. [c.359]

Белки вирусов имеют обычный набор аминокислот и не отличаются в этом отношении от белков животного, растительного и бактериального происхождения. Характерной особенностью вирусных белков является устойчивость к действию протеолитических ферментов, что, но-видимому, обусловлено спецификой структуры вирусной частицы. Белок вирусных нуклеопротеидов, как правило, состоит из ряда субъединиц. Например, у вируса табачной мозаики (ВТМ) число белковых субъединиц с мол. в. 18 ООО достигает приблизительно 2100, а у Х-вируса картофеля белковая часть построена из 500 субъединиц с мол. в. 74 ООО. [c.467]

Полные аминокислотные последовательности белков Л, С и Т были получены иэ анализа соответствующих генов. Первичная структура четвертого белка реакционного центра, т. е. цитохрома с, пока не установлена. Субъединицы Л, С и Т содержат 273, 323 и 258 аминокислотных остатков соответственно. Важной структурной особенностью является наличие в каждой из легких и средних субъединиц по пяти, а в тяжелой — одного спирализованного участка. Эти участки состоят а основном из 24—30 гидрофобных аминокислот и прерываются короткими гидрофильными фрагментами. Такое построение полипептидных цепей является характерным для мембранных белков. Молекула цитохрома с, входящая а состав реакционного центра, согласно данным аминокислотного анализа содержит 323 аминокислотных остатка и носит ярко выраженный гидрофильный характер. Белок содержит 4 характерных участка связывания гема, последовательность которых аналогична последовательности соответствующих участков других цитохромов с. [c.635]

Гемоглобин красных кровяных телец состоит из четырех гемов, каждый из которых связан с полипептидной цепью (растворимый в воде белок глобин содержит четыре нековалентно связанные субъединицы — две а-цепи из 141 и две /3-цепи из 146 фрагментов аминокислот) [c.910]

Сферические вирусы. Молекулярный вес мелких сферических вирусных частиц равен 5- 10 —10- 10 , а молекулярный вес входящей в их состав РНК — около 2 10 . Следовательно, вирусная частица содержит 6000 нуклеотидов и не менее 25 ООО аминокислотных остатков. Таким образом, отношение числа оснований к числу аминокислот равно приблизительно Д- Предположение об индивидуальном кодировании каждой аминокислоты вируса не совместимо со столь малым значением этой величины. Следовательно, белок должен состоять из идентичных белковых субъединиц. Так же как и вирус табачной мозаики, сферические вирусы устойчивы к действию рибонуклеазы. Следовательно, белковые субъединицы образуют оболочку, защищающую нуклеиновую кислоту вируса. Полагают, что эти субъединицы расположены не хаотически, а в каком-то определенном порядке. [c.365]

Помимо 180 одинаковых белковых субъединиц, каждая частица фага f2 содержит по одной молекуле другого полипептида, состоящего из 320 аминокислот. Этот минорный белок, по-видимому, играет ключевую роль в процессе проникновения фага f2 в клетку-хозяина, так как нормальные во всех остальных отношениях фаговые частицы, не содержащие этого белка, неспособны адсорбироваться на F-пилях. Основной (129 аминокислот) и минорный (320 аминокислот) фаговые белки вместе должны определяться последовательностью длиной примерно в 1400 нуклеотидов, тогда как всего в РНК фага f2 содержится 3300 нуклеотидов. Следовательно, остальной части генетического материала должно хватать не более чем на одну или две дополнительные полипептидные цепи. [c.470]

Молекула фитохрома состоит из двух частей относительно небольшого хромофора, поглощающего свет, и значительно более крупного бесцветного белка. Хромофор, подобно хромофору фикоцианина и других пигментов водорослей, представляет собой тетрапиррол с незамкнутой цепью (рис. 11.12). После поглощения фитохромом света с определенной длиной волны форма хромофора изменяется, и это в свою очередь изменяет форму белкового компонента. Белок, по-видимому, состоит из 4 субъединиц, расположенных в виде двойной гантели, с общей мол. массой около 240 ООО это умеренно крупный белок, состоящий примерно из 2000 аминокислот. [c.343]

Установлено, что рибосомный белок, состоящий из 85 аминокислот, имеет в рибосоме длину 150 А. В растворе он существует в виде изолированной субъединицы. Что можно сказать о возможной вторичной структуре этого белка в растворе и в том случае, когда он находится в контакте с другими белками в рибосоме [c.147]

По имеющимся данным, рибосома состоит из двух неравных субъединиц 605 и 405. Основные химические компоненты рибосом— рибосомальная РНК и белок. По современным представлениям, эти органеллы осуществляют сборку специфических белков из аминокислот. От их количества зависит общая интенсивность биосинтеза белка. Обычно в синтезе белковой молекулы участвуют ассоциации из нескольких рибосом, получившие название полирибосомы. В цитоплазме рибосомы встречаются на мембранах эндоплазматической сети и в свободном состоянии. Сборка рибосом происходит в ядрышке, откуда они мигрируют, по-видимому, через ядерные поры в цитоплазму. [c.123]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Другим важным белковым компонентом миелина является протео-липид, сильно обогащенный остажами гидрофобных аминокислот он содержит жирные кислоты, присоединенные, вероятно, сложноэфирными связями [9]. Подобные протеолипиды встречаются достаточно часто [33а]. Из эндоплазматического ретикулума мышечных клеток был экстрагирован белок с мол. весом 12 ООО, растворимый в смеси хлороформ— метанол (2 1). Субъединицы F-пилей Е. oli (гл. 1, разд. А.6) примерно такого же размера находятся (в растворенном состоянии) в наружной мембране клеточной стенки бактерий [ЗЗЬ]. [c.354]

Другой внутренней монооксигеназой является лизиноксигеназа, тет-рамерный РАО-содержащий белок, состоящий нз субъединиц с мол. весом - 61000 [140]1. Монооксигеназы сходного типа, продуцируемые бактериями, атакуют аргинин и другие основные аминокислоты. Опять-таки, судя по образующимся продуктам [уравнение (10-49)], и здесь за отщеплением водородов следует окислительное декарбоксилирование под действием Н2О2, как и в уравнении (8-67). [c.437]

Другой пример сильного взаимодействия белка с ДНК—регуляция оперона белком-репрессором. Наиболее изученным примером является 1ас-оперон Е. соИ [25]. Ген-регулятор кодирует синтез белка 1ас-репрессора, который затем связывается с соседним оператором. Связывание с белком-репрессором малой молекулы— индуктора, например изопропилтио-р- )-галактопиранозида, вызывает диссоциацию репрессора с операторного участка. Последующая транскрипция трех соседних генов оперона приводит к биосинтезу трех ферментов — Р-галактозидазы, галактозопермеазы и тиогалактозидтрансацетилазы. 1ас-Репрессор представляет собой тетрамерный белок, состоящий из идентичных субъединиц по 347 аминокислот каждая. Сродство репрессора к последовательности ДНК оператора зависит от ионной силы константа диссоциации в клетке, вероятно, менее 10 " моль/л . Структура участка связывания ДНК в 1ас-репрессоре до сих пор не выяснена, однако удаление трипсином 59 остатков с Л -конца и 20 остатков с С-конца предотвращает связывание. Несколько больше известно об участке связывания индуктора. Измерения флуоресценции показывают, что находящийся в участке связывания индуктора остаток триптофана при связывании перемещается в менее полярное окружение. Изучение изменения флуоресценции методом остановленного потока показывает, что процесс связывания проходит в две стадии. Быстрая начальная стадия подчиняется, как и ожидалось, кинетике второго порядка. Более медленная стадия мономолекулярна и, по- [c.569]

NGF — это белок, не содержащий ни углеводной, ни липидной частей. До сих пор структурные исследования проводились в основном на NGF мыши, но он был найден в примерно такой же высокой концентрации в ядах змей семейств roialidae, Viperi-dae и Elapidae. Субъединица NGF мыши, обладающая активностью при концентрации несколько нанограммов на миллилитр, представляет собой полипептид М 13 250), включающий 118 аминокислот. Вторичная структура этого полипептида характеризуется несколькими а-спиральными участками, а третич- [c.325]

Соед., склонные к Л.-л. т., проявляют двойственную реакц. способность, образуя Ы- или О-производные. Р-ЛАКТОГЛОБУЛИН, белок, содержащийся в молоке жвачных животных. Димер, состоящий из идентичных субъединиц мол. м. 18 ООО каждая. Известны генетич. варианты, различающиеся последовательностью аминокислот. ЛАКТОЗА (4-0-Р-0-галактопиранозил-В-глюкоза, молочный сахар), восстанавливающий дисахарид. Для а- и Р-ано- [c.296]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

По-видимому, основная масса синтезированных в ядрышке белков иснользуется для образования рибосом. Наличие в ядрышке рибосом впервые было показано с помощью электронной микроскопии на электронных микрофотографиях в ядрышке обнаруживалось большое количе-ство частиц, по своим размерам сходных с рибосомами цитоплазмы. Было найдено, что[в экстрактах целых клеточных ядер содержатся частицы, состав и коэффициент седиментации которых сходны с соответствующими параметрами рибосом, описанных Тео и Сато [54]. Бёрнстил иего коллеги выделили эти частицы из изолированных ядрышек и показали, что они обладают основными свойствами рибосом, т. е. имеют коэффициент седиментации 80S, распадаются на субъединицы] при удалении ионов магния, а аминокислотный состав их белка сходен с аминокислотным составом белка цитоплазматических рибосом. Факт синтеза рибосомного белка в ядрышке был подтвержден опытами, в которых изолированные ядра инкубировали в течение короткого времени с меченой аминокислотой. Затем из таких ядер выделяли ядрышки, а из них выделяли белок, обладавший самой высокой скоростью включения аминокислот. [c.40]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Гемоглобин и его производные. Гемоглобин — сложный железосодержащий белок с ММ 68 ООО Да. Состоит из белковой части — глобина и простетической группы — гема. Молекулу образуют четыре субъединицы с ММ 17 ООО Да каждая. В составе субъединицы — гем и одна полипептидная цепь. Глобин образует 574 аминокислотных остатка. Различают 2а- и 2р-цепи а-цепь состоит из 141 аминокислоты, Л -концевая - валин, С-концевая - аргинин 3-Цепь включает 146 аминокислот, ЛГ-концевая - валин, С-концевая — гистидин. Четвертичная структура гемоглобина 2а- и 2р-цепи — а2Р2- Это основной гемоглобин взрослого человека — НЬА. Группа гема фиксирована в гидрофобных карманах полипептидных цепей глобина. Глобин соединяется с гемом через имидазольные кольца гистидина по 5-й координационной связи железа. [c.433]

Доступность синтетических полипептидов сыграла большую роль в уточнении условий, определяющих устойчивость вторичной структуры, однако установление третичной структуры значительно сложнее. Это было наглядно показано путем определения конформаций миоглобина [32] и гемоглобина [34] методом рентгеновского кристаллографического анализа. Белок миоглобина состоит из единственной полипептидной цепи с восемью сегментами правой а-спирали. В спираль входит 7—24 аминокислотных остатка, а их общая длина составляет примерно 78% полипептидной цепи. Два остатка образуют острые углы, а другие спиральные сегменты отделяются за счет изменения длины цепи при переходе к нерегулярной конформации. Кендрью [376] обсудил некоторые особенности структуры белков, которая чрезвычайно компактна и имеет внутри не более пяти изолированных молекул воды. За очень редким исключением, все полярные группы располагаются снаружи молекулы, и, следовательно, боковые цени, находящиеся в контакте друг с другом внутри молекулярной структуры, как правило, имеют гидрофобный характер. Таким образом, создается впечатление, что гидрофобное взаимодействие должно быть основным фактором, стабилизующим конформацию. Однако остается спорным вопрос о том, что же определяет точки, в которых происходит нарушение конформации. Известно, что остаток пролина может и не размещаться в а-спирали однако это ограничение не может служить объяснением всех неспиральпых последовательностей в молекуле миоглобина. Состав неспиральных участков не имеет также никакого отношения к классификации синтетических полипептидов в соответствии с их тенденцией к существованию в спиральной форме [377]. Интересно, что конформации миоглобина и четырех субъединиц, составляющих молекулу гемоглобина, несмотря на различную последовательность Б них аминокислот, должны быть весьма сходны между собой [378, 379]. В таком случае третичная структура будет, по-видимому, определяться сложными соотношениями, которые детально не исследованы. [c.135]

Ген oxi3 имеет восемь экзонов, кодирующих субъединицу 1 цитохромоксидазы, состоящую, по-видимому, из 510 аминокислот. Короткий и длинный варианты гена кодируют один и тот же белок-цитохром Ь, состоящий из 385 аминокислот. Кластеры мутаций обозначены как box [c.259]

Рис. 3-43. Структура сферического вируса. Во многих вирусах идентичные белковые субъединицы упаковываются с образованием сферической оболочки, которая заключает вирусный геном, состоящий из РНК или ДНК. Но геометрическим соображениям симметричным образом могут упаковаться не более 60 субъединип. Однако если допустимы небольшие отклонения от регулярности, то можно использовать больше субъединиц для образования более крупного капсида. Например, вирус кустистой карликовости томата (TBSV) имеет форму сферы около 33 нм в диаметре. На электронной микрофотографии и на схеме (Б) можно видеть, что он состоит из более, чем 60 субъединиц. Предполагаемый способ сборки и трехмерная структура по данным рентгеноструктурного анализа этого вируса представлены на В. Вирусная частица состоит из 180 идентичных копий капсидного белка (насчитывающих по 386 аминокислот) и генома РНК, включающего 4500 нуклеотидов. Чтобы сформировать такой крупный капсид, белок должен быть способен упаковываться тремя несколько различными способами (обозначены разным пветом). (Рисунки

На долю белков приходится обычно более половины сухой массы клетки и синтез их играет главную роль в таких процессах, как рост и дифференцировка клеток, поддержание их структуры и функции. Синтез белка зависит от совместного действия нескольких классов молекул РНК и ему предшествует ряд подготовительных этапов. Сначала в результате копирования ДНК, несущей информацию о синтезируемом белке, образуется молекула матричной РНК (мРНЮ. Одновременно в цитоплазме клетки к каждой из 20 аминокислот, из которых строится белок, присоединяется молекула специфической транспортной РНК (мРНК), а к субъединицам рибосомы, на которой происходит синтез, присоединяются некоторые вспомогательные белковые факторы. Началом синтеза белка считается тот момент, когда эти компоненты объединяются [c.253]

Полную последовательность 5-го сегмента РНК получили для двух штаммов — A/PR/8/34 [276, 294 и неопубликованные данные W. Min Jou, 1981] и A/NT/60/68 [107]. Сегмент 5 РНК состоит из 1565 нуклеотидов, включая в случае мРНК некодирующий 5 -участок из 45 нуклеотидов и некодирующий З -участок из 20 нуклеотидов. Кодирующая область из 1494 нуклеотидов кодирует 498 аминокислот, которые дают предсказанную м.м. 56 101 для NP, что очень близко по значению к молекулярной массе, рассчитанной по поведению NP в электрофорезе [58, 150, 204, 257]. Белок богат аргинином и имеет положительный заряд -Ы4 при pH 6,5. У него нет групп основных остатков, наличие которых можно было предположить для взаимодействия кислотных фосфатных остатков РНК с молекулами NP, и, следовательно, РНК ассоциирована со многими з частками молекулы NP, нейтрализуя заряды. На основании общей длины генома вируса гриппа. (13 588 нуклеотидов) и количества молекул NP, ассоциированных с одной вирусной частицей [54], можно рассчитать, что приблизительно 20 нуклеотидов взаимодействуют с одной белковой субъединицей. Можно также предположить, что РНК связана с наружной частью рибонуклеопротеидной структуры, так как она может замещаться поливинилсульфатом (84, 204] и чувствительна к расщеплению рибонуклеазой без разрушения структуры РНП [68.., [c.49]

Два вида гемоглобийа. Гемоглобин — глобулярный белок с молекулярным весом около 68000 дальтон, содержащий около 600 аминокислот. Это — полимер, построенный из 4 отдельных полипептидных цепей, двух а-цепей и двух Р-цепей, удерживаемых электростатическими силами. С каждой полипептидпой цепью соединена железосодержащая небелковая молекула, называемая гемом (Не). Белок принадлежит к классу молекул, называемая глобинами. Отсюда и название гемоглобин . Структура молекулы— (He)402B2. После завершения синтеза субъединицы присоединяют молекулу гема и соединяются друг с другом. [c.198]

Пропердин (Р)—сывороточный белок с молекулярной массой 220 000 и электрофоретической подвижностью, близкой к гамма-глобулину. Нативный пропердин образует высокодиссопшфующие комплексы с СЗЬ. После активацни (см. ниже) сродство пропердина к СЗЬ возрастает. Нативный и активированный пропердин состоят из идентичных субъединиц (четырех) и не отличаются друг от друга по электрофоретической подвижности, К-и С-концевым аминокислотам. Следовательно, активация связана с конформационными превращениями этого белка, не обусловленными отщеплением фрагментов, как это пронсходнт при активации СЗ и ряда других компонентов. Субъединицы пропердина связаны только нековалентно, в силу чего их диссоциация достигается в солянокислом гуанидине. Удаление последнего сопровождает- [c.176]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты - субъединицы белков: [c.246] [c.15] [c.244] [c.53] [c.248] [c.461] [c.467] [c.87] [c.22] [c.65] [c.292] [c.253] [c.482] [c.97] [c.106] [c.108] [c.141] [c.187] [c.115] [c.187] [c.162] [c.262] [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология