Структурные субъединицы, определение

При электрофорезе в полиакриламидном геле заряд белков не играет решающей роли в определении подвижности данной макромолекулы — особенно при электрофоретическом разделении кислых белков, обычно диспергированных в 0,1%-ном растворе додецилсульфата натрия. В этих условиях основные группы белка образуют комплексы с додецилсульфатом натрия и благодаря этому белки, подобно нуклеиновым кислотам, ведут себя главным образом как полианионы. Разделение в этом случае происходит в основном за счет различий в молекулярных весах, причем более мелкие компоненты движутся впереди более крупных. Путем стандартизации таких гелей с помощью белков или нуклеиновых кислот известного молекулярного веса можно с достаточной точностью определить молекулярный вес неизвестных компонентов [435]. Следует особо отметить, что если исследуемый белок состоит из двух или большего числа цепей, связанных друг с другом дисульфидными связями, и если разделение при этом проводят, как обычно, в присутствии сильных денатурирующих и восстанавливающих агентов, то полученные данные относятся к молекулярным весам структурных субъединиц или даже пептидных цепей. [c.62]

Капсиды вирионов состоят из отдельных структурных субъединиц (полипептидные цепи), объединенных в симметричные группы по кубическому или спиральному типу симметрии (рис. 23, а, б). Объединения единиц с кубическим типом симметрии называются морфологическими единицами, или капсомерами, которые могут быть обнаружены при электронной микроскопии. Капсиды построены из определенного числа капсомеров, характерного для каждой группы вирусов с кубическим типом симметрии. Например, у аденовирусов (рис. 24, а, б) капсид построен из 252 капсомеров. У вирионов со спиральным типом симметрии структурные [c.32]

Кроме м-РНК в рибосомах содержится р-РНК, функции которой неизвестны. Возможно, что р-РНК может играть роль матрицы в синтезе структурных белков. Допускают также, что р-РНК является матрицей для синтеза структурных белков рибосом, но определенных доказательств этому пока нет. Рибосома прикрепляется к м-РНК в специальной точке на малой рибосомной субъединице возможно, что одна цепь м-РНК вступает во взаимодействие с несколькими рибосомами (полирибосомы). Механизм работы рибосомы остается и до сих пор во многих отношениях загадочным, но несомненно, что рибосома движется вдоль м-РНК. При этом рост полипептидной белковой цепи происходит так, что [c.392]

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

В процессе сокращения субъединицы чехла перестраиваются, образуя структуру из 12 колец большего размера, каждое из которых состоит из 12 субъединиц . Происходит своеобразное взаимное проникновение субъединиц (интеркаляция). Строго определенная направленность и необратимый характер этой структурной перестройки отличают укорочение отростка фага от процесса сокращения мышцы. Вполне возможно, что в чехле фага белковые субъединицы находятся в нестабильном высокоэнергетическом состоянии и запасенная в процессе сборки энергия используется затем для реализации процесса сокращения. [c.329]

Олигомеры в отличие от мономеров могут диссоциировать. Белки обычно подразделяют на мономеры и олигомеры. Согласно определению Клотца и сотр. [81], белок представляет собой мономер , если он состоит только из одной полипептидной цепи или если он построен из нескольких цепей, связанных ковалентно (например, Дисульфидными мостиками). По этой номенклатуре такие белки, как инсулин, а-химотрипсин и иммуноглобулины, представляющие собой образования из валентно-связанных цепей, должны быть отнесены к мономерам. Отличительная особенность олигомерных белков состоит в том, что они построены из так называемых субъединиц, т. е. из связанных невалентными силами более мелких образований (рис. 4.1 и 5.18). Как указывалось выше, мономеры могут состоять из нескольких функциональных доменов пли из еще большего числа структурных доменов. Это относится и к субъединицам Олигомеров, хотя субъединица часто эквивалентна функциональному домену. [c.61]

Очевидно, для установления зависимости между изменениями длин связей Fe — лиганд и кооперативными структурными событиями в определенной последовательности их протекания необходимо оценить стереохимические изменения координационного центра и его окружения относительно набора фиксированных координатных осей. В настоящее время невозможно точно определить последовательность кооперативных структурных событий, начинающихся с уменьшения радиуса катиона Fe(Il) при связывании кислорода и завершающихся изменением поверхностных контактов боковых цепей аминокислот i —Рз-субъединиц [99, 103], однако можно предположить вероятный механизм, по которому изменение ионного радиуса железа сказывается на структуре более отдаленных областей белка. [c.52]

Во многих случаях конформационные изменения белков связаны с ассоциацией или диссоциацией субъединиц. Маловероятно, что такие процессы могут протекать достаточно быстро, чтобы они были существенны при каждом превращении молекулы субстрата, так что их роль, по-видимому, сводится к контролю ферментативной активности. На вопрос, связаны ли все эти процессы с изменением конформации отдельных субъединиц, до настоящего времени не было найдено определенного ответа, однако весьма вероятно, что в большинстве случаев такие изменения имеют место, и было бы весьма удивительно, если бы столь большие структурные перестройки происходили бы без соответствующего конформационного изменения субъединиц. В случае щелочной фосфатазы из Е. соИ было показано, что зависящее от времени конформационное изменение кислотно диссоциирующих субъединиц должно иметь место до того, как частицы ассоциируются в нативный фермент [57]. [c.243]

В других случаях возможна обратимая диссоциация глобулы до отдельных полипептидных цепей. Для гемоглобина разделение на а-, р-цепи происходит достаточно легко, тогда как воссоединение отдельных а- и (3-цепей — трудно выполнимая задача. Однако понятие четвертичной структуры основано совсем не на возможности реконструкции фермента из отдельных субъединиц. Строгое определение четвертичной структуры означает, что в сложную глобулу фермента объединяются структурно независимые элементы — отдельные субъединицы. Если ассоциация не изменяет строения отдельных частей, то понятие четвертичной структуры приобретает ясный физический смысл. В противном случае речь идет лишь об обратимости построения сложной молекулы белка, не зависящей от иерархии структур — первичной, вторичной, третичной и четвертичной. В действительности отдельные субъединицы ферментов изменяют свои конформации при ассоциации, поэтому понятие четвертичной структуры является еще менее строгим, чем третичной или вторичной. Речь идет просто о том, что пространственное строение белковой глобулы зависит от всех межмолекулярных взаимодействий в системе. Как правило, построение глобулы белка не удается рассматривать в виде последовательности независимых процессов — скручивания цепи в спираль, укладку цепей в отдельные субъединицы и объединение независимых субъединиц. На каждом этапе происходят конформационные изменения, что и делает нестрогим понятие вторичной, третичной и четвертичной структуры. [c.124]

Минимальный эффективный размер оператора, с которым может связаться молекула La -репрессора, составляет 17 пар оснований (выделены жирным шрифтом). В каждый данный момент времени с оператором связаны две субъединицы репрессора. Внутри последовательности в 17 пар оснований по крайней мере одно основание каждой пары принимает участие в узнавании и связывании репрессора. Связывание происходит в основном в большой бороздке ДНК без нарушения нормальной двухспиральной структуры области оператора. Участок молекулы репрессора, включающий первые 52 аминокислотных остатка, связывается с ДНК, не проявляя, судя по всему, специфичности к какой-то определенной последовательности. Другая область репрессора (остатки с 53 по 58) строго специфично связывается с 17-звенным фрагментом операторной области протяженностью 6—7 нм. Аминокислотные остатки в положении 74—75 особенно важны для связывания индуктора с молекулой репрессора. Операторный локус находится между промотором, к которому перед началом транскрипции присоединяется ДНК-зависимая РНК-полимераза, и началом гена Z— структурного гена 3-галактозидазы (рис. 41.3). Присоединившись к оператору, репрессор препятствует транскрипции операторного локуса и дистальных структурных генов Z, Y vi А. Таким образом, репрессор является негативным регулятором в его присутствии подавляется экспрессия Z, У и Л-генов. Обычно на клетку приходится 20—40 тетрамерных молекул репрессора и 1—2 операторных локуса. [c.113]

Можно привести много примеров такого самовосстановления испорченных органических макромолекул — не только структурных белков, но и ферментов, а также небелковых соединений (пигментов). Полный обзор вопроса можно найти в последней книге Кальвина [8]. Но все это относится к трехмерной структуре этих полимеров, точнее, гетерополимеров. А какова их основная, первичная структура Суш ествует ли в последовательности их строительных блоков определенный порядок или полимерная нить представляет собой цепь беспорядочно, случайно соединенных субъединиц В современных органических полимерах, как всем известно, всегда суш ествует строгая упорядоченность. О двойной спирали, о генетическом коде слышали, конечно, все. Так вот, Фокс и сотр. [13—15] показали, что уже в полученных ими искусственных протеиноидах (см. гл. VI, разд. 6) отмечается хорошо выраженная упорядоченность последовательности аминокислот и их амидов. [c.137]

Степенью полимеризации данной полимерной молекулы называется число структурных субъединиц, содержащихся в молекуле. Обозначим эту величину через х. Молекула со степенью полимеризации X называется х-мером. Это определение пригодно как для линейных, так и для разветвленных полимеров. Величина х зависит только от того, как мы определяем субъединицу. Например, неразветвленную углеводородную цепь С оНгог можно рассматривать как полиметилен со степенью полимеризации 100 или как полиэтилен со степенью полимеризации 50 в первом случае за субъединицу принимается СНз-группа, а во втором СНг—СНз-группа. Необходимо отметить, что субъединицы, находящиеся на [c.163]

Белки как структурные субъединицы. Органеллы клеток (мембраны, ядра, хромосомы, митохондрии, хлоропласты, мышечные волокна п т. д.) состоят из субъединиц меньшего размера, упакованных определенным образом, что придает этим оргапеллам свойственную им форму. Сами субъединицы, но крайней мере в большинстве случаев, являются молекулами белка, и способ их упаковки определяется их конфигурацией. (Однако в клетке один и тот же белок может быть одновременно структурной субъединицей, папример в клеточной мембране, ферментом пли транспортным белком.) [c.18]

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладаюгцих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чагце всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входягцих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чагце построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами —от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а- и двух 3-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, [c.68]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Рибосомы испытывают три вида структурных превращений обратимую диссоциацию на две субъединицы, разворачивание субъединиц, разборку субъединиц. Как уже сказано, диссоциация может быть вызвана понижением концентрации ионов Mg Электронная микроскопия показывает, что ассоциирующие субъединицы взаимодействуют определенными участками своих поверхностей. Роль ионов Mgf + (или Са ), вероятно, сводится к экранировке отрицательных зарядов фосфатных и карбоксильных групп. Взаимодействие субъединиц в рибосоме до сих пор детально не изучено. Имеются данные, указывающие на существование в клетке фонда свободных субъединиц, находящихся в равновесии с нефункционирующими рибосомами, в которых связь между субъединицами недостаточно стабильна. Эта связь стабилизуется при взаимодействии с компонентами белок-синтезирующей системы, в частности тРНК [92]. Спирин и Гаврилова подчеркивают значение лабильной ассоциации двух неравных субчастиц в рибосоме [87]. [c.579]

В большом числе случаев для функционирования белков и нуклеиновых кислот необходимо, чтобы несколько полимерных цепей были соединены в единый комплекс. В Случае чисто белковых образований такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Субъединичная структура белков часто фигурирует в научной литературе как четвертичная структура, т.е. как уровень организации, следующий за третичной структурой. Нуклеиновые кислоты с комплементарными последовательностями нуклеотидов образуют двуспиральные структуры. При определенных структурных особенностях могут образовываться и структуры, содержащие три цепи,— тре.хспиральные структуры. Наконец, многие функционально значимые образования содержат как белки, так и нуклеиновые кислоты такие образования называют нуклеопротеидами. В основе образования нуклеопротеидов лежат высокоспецифичные взаимодействия между соответствующими полипептидными и полинуклеотидными цепями, т.е. способность молекул биополимеров к взаимному узнаванию. [c.102]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Отсюда следует, что ретроингибитор имеет прямое отношение к созданию и поддержанию определенной структурной организации или конформации ферментной молекулы и что изменения активности фермента при аллостерических взаимодействиях могут быть связаны с изменением этой конформации. Высокая чувствительность аллостерически регулируемых ферментов ( по сравнению с каталитической активностью) может определяться их структурной организацией высокого порядка (например, четвертичной, составленной из нескольких белковых субъединиц). [c.244]

РНК-полимераза кишечной палочки в настоящее время получена в высокоочищен-ном виде, многие ее структурные и функциональные особенности изучены. Холофер-мент с мол. массой 500 ООО в определенных условиях диссоциирует на несколько субъединиц. Две из них получили название а-цепей, каждая с мол. массой 39 ООО, одна — Р-цепи (мол. масса 155 ООО), одна — Р -цепи (мол. масса 165 ООО) и одна — о -фактора (мол. масса 95 ООО). Холофермент без а-фактора называется кор -ферментом. а-Фактор инициирует синтез РНК- Холофермент без а-фактора может катализировать синтез РНК на матрице ДНК тогда, когда используется гетерологичная ДНК. Добавление же а-фактора в систему с гомологичной ДНК восстанавливает синтез. С началом синтеза РНК а-фактор высвобождается с транскрипционного комплекса и может быть снова использован для активации кор -фермента. а-Фактор узнает гены, с которых должна транскрибироваться РНК. В отсутствие ст-фактора кор -фермент начинает транскрипцию РНК с произвольных генов ДНК, а при наличии его — со специфической стартовой точки. [c.80]

Процесс разборки рибосомных частиц является обратимым, т. е. в определенных условиях можно осуществить in vitro самосборку рибосомных частиц, причем каждый этап этого процесса протекает спонтанно. Так, инкубация 23 S рибосомальной РНК со структурным белком В бо в определенных условиях приводит к РНП-частицам 28 S, которые в свою очередь при взаимодействии с белком А-П и A-I подвергаются сборке в субъединицы 50 S через стадию 36 S—43 S РНП-частиц [c.465]

Поскольку известно, что отросток фаговой частицы устроен довольно сложно, полагали, что его сборка из различных белковых субъединиц — процесс настолько сложный, что его невозможно исследовать детально с помощью имеющихся экспериментальных методов. Однако в 1965 г. Эдгар и Вуд сделали совершенно неожиданное открытие, показавшее, что сборка отростков Т-четных фагов и их присоединение к уже существующей фаговой головке, заполненной ДНК, может происходить спонтанно in vitro. Для таких экспериментов Эдгар и Вуд получали концентрированные лизаты клеток Е. oli, зараженных различными генетически дефектными мутантами Т-четного фага (природу этих мутантов мы рассмотрим позднее). Ни в одном из этих лизатов не содержалось ин--фекционных частиц фага, так как в условиях, в которых осуществляли заражение, каждый из мутантов утрачивал способность к синтезу какого-то определенного компонента фагового отростка. Однако при смешивании некоторых лизатов получали значительный урожай инфекционных, структурно зрелых фаговых частиц это объясняется, по-видимому, тем, что каждый из лизатов обеспечивал фаговую частицу тем структурным компонентом отростка, которого не было в другом лизате. В результате огромной работы по изучению способности лизатов комплементировать друг с другом таким образом Эдгару и Вуду удалось детально показать морфогенетическую последовательность последней стадии процесса созревания фаговых частиц (фиг. 136). [c.269]

То, что определенная мутация по ядерным генам может нарушать синтез определенного белкового компонента, проще всего объяснить тем, что она затронула уникальный структурный ген. Из этого следует, что должны существовать количественные различия в представительстве белковых компонентов, кодируемых генами органелл и ядерными генами, поскольку копий митохондриального генома намного больше (см. табл. 22.2). По-видимому, ядерные гены экспрессируются более эффективно. Наличие таких различий было прямо подтверждено в случае одного из ферментов хлоропластов, рибу-лозобисфосфат-карбоксилазы кукурузы, большая субъединица которой кодируется геном органеллы, присутствующим в клетке в виде большого числа копий, а малая субъединица кодируется ядерным геном, представленным неповторяющейся ДНК. [c.284]

Многие белки представляют собой олигомеры, т. е. состоят из двух или нескольких идентичных полипептидных цепей, взаимодействующих между собой с образованием функционально активной четвертичной белковой структуры. В простейшем случае это-димер (аг), состоящий из двух одинаковых субъединиц (а). Это обстоятельство может осложнять комплементационный анализ мутантных структурных генов, кодирующих такие белки. Ранее при обсуждении опытов по комплементации мы исходили из того, что комплементация невозможна при наличии в диплоиде двух гетероаллельных мутаций, вызывающих различные аминокислотные замены, каждая из которых независимо инактивирует соответствующий полипептид (см. главу 6). Для примера рассмотрим случай, когда оба мутантных аллеля, т и Ш2, в условиях гомозиготно-сти приводят к некоторому мутантному фенотипу (например, к отсутствию определенной ферментативной активности). На основании сформулированных ранее представлений следовало бы полагать, что поскольку обе мутации затрагивают один и тот же ген, то и двойные гетерозиготы типа т +1 + т также будут иметь мутантный фенотип. В большинстве случаев, в том числе и для генов, кодирующих олигомерные белки, это действительно так. В то же время известно и доста- [c.30]

Рис. 15.19. Регуляторные белки, связывающиеся с ДНК, обладают общими структурш.1ми особенностями. А. Вторичная структура белка его и субъединицы репрессора с1 характеризуются наличием пары одинаково расположенных а-спиральных участков (а2 и аЗ). Б. Ориентация пары а-спиралей обеспечивает точное структурное соответствие размерам и форме больщой бороздки двойной спирали ДНК, где происходит специфическое взаимодействие определенных оснований и аминокислотных остатков. Таким образом, достигается специфичность связывания белка с определенной последовательностью ДНК. (По Вашг R. Т. et ai, 1982. Nature 298, 447.)

Актиновые и тубулиновые полимеры обладают структурной полярностью. Это связано с тем, что асимметричные субъединицы расхюлагаются в полимере в определенной ориентации. Структурная полярность полимера как в мышце, так и в ресничке или жгутике необходима для упорядоченного движения. Кроме того, структурное различие между двумя концами полимера имеет важное значение для регуляции его сборки. [c.102]

Смотреть страницы где упоминается термин Структурные субъединицы, определение: [c.235] [c.248] [c.598] [c.152] [c.54] [c.55] [c.461] [c.45] [c.117] [c.33] [c.387] [c.145] [c.175] [c.407] [c.54] [c.55] [c.100] [c.148] [c.175]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология