Углеводы в иммуноглобулинах

Углеводы наряду с белками и липидами являются важнейшими химическими соединениями, входящими в состав живых организмов. У человека и животных углеводы выполняют важные функции энергетическую (главный вид клеточного топлива), структурную (обязательный компонент большинства внутриклеточных структур) и защитную (участие углеводных компонентов иммуноглобулинов в поддержании иммунитета). [c.169]

В группу иммуноглобулинов входят гликопротеины, у которых функция углеводов, входящих в молекулу, в настоящее время неизвестна. Среди всех гликонротеинов сыворотки только группа иммуноглобулинов обладает свойствами антител, однако продукты, полученные после обработки папаином и не содержащие углеводного компонента, сохраняют специфическое сродство к соответствующему антигену, и, следовательно, углеводная часть не принимает участия во взаимодействии антигена с антителом [1, 2]. Следует учитывать, что антитела обладают рядом других биологических свойств, таких, как способность фиксироваться на коже, передаваться от матери к плоду и после реакции с антигеном связывать комплемент. Возможно, что углеводная часть играет важную роль в проявлении одного или нескольких из этих свойств. Возможно также, что углеводный компонент определяет антигенную специфичность иммуноглобулинов. [c.100]

Содержание углеводов в пептидных цепях иммуноглобулинов [c.109]

Различия в размерах Н-цепей, аминокислотной последовательности их константных частей, содержании углеводов, положении и количестве 5 — 5-связей и тенденции к полимеризации позволяют выделить 5 классов иммуноглобулинов человека IgM, 1бА, 1 Е, 1 0. На основании различий в химическом строении Н-цепей в пределах класса можно выделить подклассы иммуноглобулинов 4 для 1 0, 2 для 1 А и 2 для IgM. [c.100]

Определенную роль в функционировании иммуноглобулинов играют углеводы, входящие в их состав в количестве от 2 до 12%. Они присоединяются [c.87]

До недавнего времени углеводному компоненту иммуноглобулинов уделялось меньше внимания, чем белковому. Не исключено, однако, что углеводы играют весьма существенную роль не только в конформации молекул иммуноглобулинов или транспортировке их из клеток, но и в биологической активности этих молекул, поэтому изучение этого вопроса является чрезвычайно важным. [c.93]

Первичная структура мембранных иммуноглобулинов пока не установлена, и механизмы их синтеза не выяснены. С одной стороны, сходство мембранных иммуноглобулинов с секретируемыми позволяет думать, что это одни и те же белки, судьба которых определяется уже после их образования, например в процессе их транспортировки. Так, есть данные о том, что рецепторные иммуноглобулины лишены как галактозы и фукозы, так и терминального остатка сиаловой кислоты. Можно предположить, что выбор между превращением в мембранный, или секретируемый, иммуноглобулин осуществляется на стадии присоединения сахаров, однако данные о секреции L-цепей, не содержащих углеводов и IgG, незавершенных по углеводному компоненту, свидетельствуют против этого предположения. [c.94]

В последнее время большое внимание уделяется специфическим белкам — иммуноглобулинам, которым придается важное практическое значение. Иммуноглобулины также должны быть отнесены к сложным белкам, так как в их состав входят от 2,9 до 12% углеводов. Иммунопротеиды обладают общими характерными сво11ствами так, при электрофорезе они распределяются главным образом в 7-глобулиновой и отчасти — в р-глобулиновой зонах (рис. 88) электрофореграммы белков сыворотки крови (см. стр. 218). Общими для них являются одинаковые принципы строения, ряд антигенных свойств, а также все они обладают активностью антител. [c.206]

Последний из рассматриваемых примеров белок-белковых взаимодействий касается антител или иммуноглобулинов (IgG). Эти белки производятся В-лимфоцитами в тех случаях, когда чужая макромолекула типа белка или углевода попадает в организм. Чужая макромолекула, называемая антигеном, может проникать туда в составе поражающих бактерий или вирусов через кожу (случайно, в результате ранения или намеренно при иммунизации) или через кишечник при пищевой аллергии. Если ковалентно присоединить к белку малую молекулу (гаптен) и затем ввести его в организм, обычно вырабатываются антитела к гаптену. Такое быстрое продуцирование антител подопытными животными является основой различных иммунологических методов, в частности ра-диоиммунодиагностических. [c.564]

Иммуноглобулинами называют группу сывороточных гликопротеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов 1 0, 1 А, 1дМ, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов (в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Обнаружены полипептидные цепи двух типов, так называемые легкие и тяжелые, причем каждый мономер содержит по две цепи каждого типа (рис. 26.3.6). Существуют два типа легких цепей — каппа (и) и лямбда (к), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две х-, либо две > -цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. Каждый класс иммуноглобулинов содержит характерное для него количество углеводов, которое может колебаться от 22 моносаха-Ридных остатков в до 82 остатков в мономерном 1 М. Из полимерных форм иммуноглобулинов описаны димерный 1 А и пентамерный 1 М. Макромолекулярный 1 М, как полагают, со- бржит пять мономерных единиц, соединенных в виде кольца, из которого радиально выступают пять клешней . [c.269]

Иммуноглобулины. Все 5 классов иммуноглобулинов человека содержат углеводы, причем IgG, IgM и IgE несут только М-глико-зидные цепи, а IgA и IgD также и О-гликозидные. N-Гликозид-связанные олигосахариды расположены в F -областн тяжелых цепей (см. с. 215). В таблице 20 приведены некоторые структуры углеводных цепей разных клвссов иммуноглобулинов, определенные для миеломных белков в начале 70-х годов С Корнфельдом с сотрудниками. Как уже упоминалось выше, олигосахаридные цепи IgM и IgG обеспечивают рецепцию комплексов антиген — антитело соответственно макрофагами и клетками печени. [c.503]

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ. VI, ин. Класс гликопротеинов с молекулярной массой 150- ОООкДа, состоящих из пар неравных по массе полипептидов, связанных друг с другом ди-сульфидными связями содержат от 3 до 13% углеводов выполняют главным образом защитную функцию в организме. [c.154]

Основное количество гликопротеинов находится в крови млекопитающих. Среди гликопротеинов сыворотки крови обнаружены альбумины и глобулины, в том числе иммуноглобулины, играющие важную роль в создании иммунитета, фибриноген и протромбин, участвующие в процессе свертывания крови, орозомукоид и другие. Содержание углеводов в них составляет от 1 до 40%. [c.90]

Патологические иммуноглобулины сильно различаются по углеводному составу [53, 54]. Белки Бенс-Джонса и белки мочи, относящиеся к иммуноглобулинам, содержат очень небольшое количество углеводов или вообще их не содержат [55—57]. Однако в одном сообщении приводятся данные о высоком содержании углеводов (2,7—5,4%) [58]. Такое высокое содержание углеводов может быть обусловлено примесью более низкомолекулярного гликопептида, обнаруженного ранее Бейкером и Ханштоком [59] в патологически измененной моче. Этот пептид имеет молекулярный вес 9000—12 ООО и содержит 22% гексоз (см. также [60]). [c.109]

Нолан и Смит [65] выделили гликопептиды из гидролизата денатурированного нагреванием ИгГ кролика. При этом они использовали те же методы, которые применяли при изучении иммуноглобулинов человека и быка. Данные анализа трех основных из полученных ими гликопептидов приведены в табл. 9. Показано, что эти три гликопептида имеют в известной мере совпа-/дающую аминокислотную последовательность и связаны с углеводной частью через остаток аспарагиновой кислоты. Предполагаемая последовательность аминокислот в них такова 01и-01иКН2-01иКН2-РЬе-Азр-углевод. Сравнение углеводного состава этих гликопентидов с составом всей молекулы (табл. 10) показывает, что они содержат вдвое меньше гексоз и гексо- [c.112]

В F -фрагменте IgG Сн2-домены тяжелых цепей ориентированы друг к другу трехцепочечными р-слоями, но непосредственно друг с другом не контактируют из-за ограничений, накладываемых наличием межцепочечных дисульфидных связей в ННг-конце С 2-доменов между ними находятся углеводные фрагменты, ковалентно связанные с остатками Asn-297 каждой Ц-цепи. Они состоят главкым образом из остатков глюкозы, гЛюкозамина, фруктозы и сиаловой кислоты. Содержание углеводов и состав существенно отличаются у разных классов. Их присоединение является постсинтетическим процессом и происходит упорядоченно во время внутриклеточного транспорта молекулы иммуноглобулина. До сих пор биологическая роль углеводного компонента не ясна. [c.27]

Моноклональные антитела класса IgG обычно содержат 10—12% углеводов и могут быть очищены аффинной хроматографией на лектнне из чечевицы, иммобилизованном на сефарозе. Для этого на колонку с сорбентом наносят иммуноглобулины после солевого осаждения, предварительно отднализованиые [c.51]

Все иммуноглобулины - это гликопротемны содержание углеводов в них варьирует от 2-3% у IgG до 12-14% у IgM, IgD и IgE. Физико-химические свойства иммуноглобулинов приведены на рис. 6.4. [c.99]

Матричная РНК для тяжелой цепи секретируемой формы Ig покидает ядро и поступает в цитоплазму, где связывается с рибосомой (1). Транслированная на рибосоме лидерная (сигнальная) последовательность (L) синтезируемого полипептида связывается с частицей, узнающей сигнал (SRP, от англ. signal re ognition parti le), которая блокирует дальнейшую трансляцию (2). Комплекс SRP-рибосома мигрирует к эндоплазматическому ретикулуму (ЭР), на мембране которого SRP взаимодействует с присоединяющим белком (3). Трансляция при этом может продолжаться, и синтезируемая цепь проникает сквозь мембрану внутрь ЭР (4). Лидерная последовательность в просвете ЭР отщепляется, и готовая цепь объединяется с другими Н- и L-цепями в субъединицу молекулы иммуноглобулина (5). Группа ферментов (Е,) присоединяет к иммуноглобулину углеводы (показаны синим) и одновременно от ЭР отделяется транспортный пузырек (6). В комплексе Гольджи другая группа ферментов (Eg) модифицирует углеводные единицы иммуноглобулина, и затем полностью готовая молекула секре-тируется из клетки путем обратного пиноцитоза (7). [c.146]

Следует отметить и структурную роль углеводов. В виде гликозаминогли-канов углеводы входят в состав межклеточного матрикса. Большое число белков (ферменты, белки-транспортеры, белки-рецепторы, гормоны и т.д.) являются гликопротеинами. Углеводы участвуют в построении иммуноглобулинов. Углеводы используются для синтеза нуклеиновых кислот и входят в состав коферментов. Глюкурониды участвуют в процессах детоксикации эндогенных ядов и ксенобиотиков. Таким образом, кроме основной энергетической функции ( клеточные дрова ), углеводы участвуют во многих метаболических процессах. [c.131]

Какова же роль углеводного компонента в молекулах иммуноглобулинов Возможно, что наличие углеводов в молекуле существенно для связи ее с мембранами клеточного ретикулума и секреции из клетки Причина этого пока не выяснена. С другой стороны, считать, что отсутствие секреции иммуноглобулинов из клеток при некоторых патологиях связано с отсутствием в иммуноглобулинах углеводного компонента, по-видимому, неверно. Так, описаны случаи (Sherr, Uhr, 1971а), при кото рых иммуноглобулин содержит и галактозу, и фукозу, но тем не менее [c.92]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология