группа, сывороточные белки

Группы сывороточных белков [c.282]

Правда, в белке имеются различные кислые и основные группы, но формула (V. 5) остается приближенно правильной, если отнести значения Ка Кв наиболее сильным группам. Для полного определения молярного содержания различных ионо генных групп в белке и их констант диссоциации измеряют ход поглощения Н+ - и 0Н - ионов в широком интервале pH (примерно, pH 2—12), прибавляя к белковому раствору различные количества кислоты или щелочи и измеряя равновесное pH водородным или стеклянным электродом. При помощи этих кривых титрования белков определяют также максимальную емкость поглощения кислот и оснований, т. е. максимальное число зарядов на белковой молекуле. Например, для сывороточного альбумина человека при pH = 2 эта величина составляет 7]о = 100 элементарных зарядов на молекулу белка. [c.114]

Углеводные компоненты сывороточных белков можно разделять с помощью электрофоретического метода, применяя в качестве проявителя йодную кислоту (реактив на углеводные группы). [c.478]

Для некоторых белков наблюдаются еще более заметные аномалии формы кривых титрования. На рис. 12 приведена кривая титрования карбоксильных групп сывороточного альбумина. Видно, что АрК (а) оказывается нелинейной функцией от а, линейная зависимость имеет место лишь в области кривой, где [c.38]

Прежде чем вводить химическое соединение в реакцию, необходимо подобрать концентрации, добавление которых не вызывало бы денатурацию сывороточных белков и тем самым не имитировало бы образования специфического преципитата. При подборе таких концентраций используют свежую сыворотку или плазму крови здоровых людей или больных из контрольной группы (с аллергозами другой этиологии), двукратные водные разведения гаптена и те же объемы обоих ингредиентов системы, что и при постановке самой реакции. Однако в отличие от основного опыта при подборе концентраций каждый раствор гаптена добавляют к новой порции сыворотки или плазмы. После установления максимальной концентрации, не вызывающей денатурации белков, готовят из нее восемь двукратных рабочих разведений гаптена, которые проверяют с новой порцией сыворотки или плазмы уже по схеме постановки реакции. Большее число рабочих растворов использовать не рекомендуется, так как конечная концентрация гаптена в системе после всех добавлений его не должна превышать концентрации исходного раствора, т. е. раствора, не вызывающего денатурации белков. В табл. 43 приведены примеры подбора концентраций для ряда химических аллергенов. [c.230]

Иммунологические исследования тоже свидетельствуют о филогенетических связях между организмами. Если белки, содержащиеся в сыворотке крови, ввести в кровь животных, у которых этих глобинов нет, то они действуют как антигены, т. е. побуждают организм вырабатывать соответствующие антитела в результате возникает реакция антиген-антитело. Эта иммунная реакция обусловлена способностью жи-вотного-реципиента распознавать присутствие в сыворотке чужеродных белков. Человеческая сыворотка, введенная кроликам, сенсибилизирует их и вызывает у них образование антител к сывороточным белкам человека. Если спустя некоторое время к пробе сенсибилизированной сыворотки кролика добавить сыворотку человека, то произойдет образование комплексов антиген-антитело, выпадающих в осадок (преципитат), количество которого можно измерить. Если добавлять к пробам кроличьей сыворотки, содержащей антитела против сыворотки человека, сыворотки различных животных, то образуются разные количества преципитата. Предполагая, что количество преципитата находится в прямой зависимости от количеств чужеродного белка , этот метод можно использовать для оценки степени родства между разными группами животных (табл. 26.8). [c.304]

Сывороточный А. составляет 50% от массы всех содержащихся в сыворотке крови белков. Состоит из одной полипептидной цепи (мол м. 66,5 тыс), включающей 585 аминокислотных остатков и образующей 9 петель, фиксированных 17 дисульфидными связями. Предполагается, что цепь уложена в три более или менее независимых кооперативных домена. В молекуле имеется одна своб. меркапто-группа, к-рая может участвовать в образовании дисульфидов, что лежит в основе пускового механизма денатурации этого белка. [c.108]

Этот метод был использован также для исследования нативного и денатурированного додецилсульфатом натрия гемоглобина [117], а также для изучения реакционной способности сульфгидрила в сывороточном альбумине до и после денатурации солянокислым гуанидином [135] и после окисления сульфгидрильных групп ферри-цианидом [134]. Если оказывается, что прямое титрование денатурированных белков дает заниженные результаты, то к альбумину сначала добавляют избыток титрующего вещества. По окончании периода денатурации измеряют ток после добавления ряда последовательных порций реагента. Прямую линию зависимости тока от общего количества добавленного реагента продолжают до линии, соответствующей нулевому току, точку пересечения с которой принимают за конечную точку титрования. [c.393]

Антитела относятся к группе сывороточных белков, относительно медленно мигрирующих при электрофорезе (гамма-глоб>лины, или иммуноглобулины). Не все молекулы иммуноглобулинов обладают выявляемой активностью антитела (неспецифические иммуноглобулины). [c.3]

АЛЬБУМИНЫ — простейшие представители природных белков, присутствующие во всех растит, и животных тканях в отличие от глобулинов, с к-рыми они составляют группу растворимых белков, растворяются в гюлунасыщенном (50% насыщения) р-ре сернокислого аммония и в дистиллированной воде. Изоэлоктрич. точка А. в пределах pH 4,6—4,8 мол. в. не превышает 75 ООО. Вое А. — глобулярные белки. А. способны к образованию хорошо оформленных кристаллов в электрофоретич. поле А., как правило, могут быть ра.зде.лены на 2 и более комнонептов. А. растворимы в к-тах, щелочах, при нагревании свертываются нри гидролизе образуют различные аминокислоты, для состава к-рых характерно отсутствие или относи 1 ельно низкое содержание глицина (не более 2%). А. богаты серусодержащими и дикарбоно-выми аминокис.потами. В живых тканях А. обычно находятся в виде соединений с липидами, углеводами и др. белками содержатся в белке яиц, сыворотке крови, мо,локе, семенах растений. А. получают из плазмы крови фракционир, осаждением при пизких темп-рах этот препарат широко применяют в медицинской практике, особенно для питания, путем введения в кровь. Кроме того. А, получают также из крови животных (сывороточный А.), отделением белка яиц от желтка (яичный А.), а также из молочной сыворотки при нагревании до 75° (молочный А.). А. применяются в фармацевтич., кондитерской, текстильной и др. отраслях промышленности и для осветления вии. [c.68]

Под дополнительными методами имеются в виду методы хроматографии на колонке (гл. 4), электрофореза и гель-проникающей хроматографии (гл. 5). В первом случае разделение исследуемых полимерных образцов происходит на основании зависимости растворимости от молекулярного веса и химического состава. Нетрудно понять механизм разделения по молекулярным весам, поскольку растворимость уменьшается при увеличении молекулярного веса. Но растворимость зависит также от присутствия в полимере полярных групп в связи с этим при наличии химической неоднородности происходит фракционирование и по составу молекул. Если полярность групп в разных звеньях макромолекулы примерно одинакова, то фракционирование определяется главным образом величиной молекулярного веса. При больших различиях в степени полярности разных групп влияние полярности может оказаться более сильным, чем влияние молекулярного веса, и разделение на фракции сможет осуществляться преимущественно по химическому строению. Именно на этом было основано разделение сывороточного альбумина лошади и яичного альбумина в водном фосфатном растворе на фракции с различным содержанием.кислых фосфатных групп [17]. Белки с большим содержанием серы были разделены методами хроматографии на фракции с различным содержанием серы и азота [18]. Влияние на результаты фракционирования сродства между исследуемым соединением и материалом носителя было изучено на примере рацемической смеси поли-4-метилгексена-1 [19]. При фракционировании методом хроматографии [c.299]

Вопрос о том, можно ли нарушить экспериментально созданную иммунологическую толерантность, представляет прежде всего чисто теоретический интерес. Это в самом деле возможно достаточно к толерогену (нанример, к самому обычному сывороточному белку) присоединить новую детерминантную группу. Из 20 аминокислот, входящих в состав белка, наиболее активен в качестве детерминантной группы тирозин. Он может в виде тирозильного остатка связаться своей кислотной группой со свободными амин ными группами толерогена. Такой тирозилирован-ный сывороточный альбумин, называемый также толероген-конъюгатом, не является более толерогеном, а превращается в антиген против него незамедлительно начинают образовываться антитела. Впрочем, именно этого и следовало ожидать исходя из того, что мы знаем о детерминантных группах. Зато оказалось совершенно неожиданным, что при этом антитела образуются не только против толероген-конъюгата, но и против самого толерогена, т. е. сывороточного альбумина. [c.361]

На основании этих данных можно было бы заключить, что обновление молекул сывороточных белков происходит не в результате кратковременного размыкания пептидных цепей и подключения к месту разрыва новых аминокислот, а путем полного распада отдельных белковых молекул с последующим образованием новых белковых частичек. Если, однако, вместо N -глицинa подопытным кроликам вводился С -лейцин, то наблюдалось включение меченой аминокислоты в 51-антитела [60]. Эти последние опыты с а У(инокислотой, меченной изотопным углеродом, представляются более убедительными, чем опыты с аминокислотой, меченной изотопным азотом, так как меченый азот может отщепляться и обмениваться в результате процессов дезаминирования и переаминирования. Тем не менее трудно предположить, что белковые молекулы антител могут подвергаться непрерывному обновлению своего аминокислотного состава и в то же время сохранять в неизменном виде свои свойства антител. Эти свойства, вероятнее всего, обусловлены тем, что форма поверхности молекулы антитела геометрически дополняет форму детерминирующей группы антигена. Трудно себе представить, каким образом может сохраняться эта дополнительная форма, если молекулы антитела непрерывно обменивают входящие в их состав аминокислоты на аминокислоты окружающей среды. [c.391]

Предполагают, что положительно заряженные группы диаминокислот белка реагируют с отрицательно заряженными группами фосфорной кислоты нуклеиновых кислот и что таким образом возникает негативный отпечаток нуклеиновой кислоты, которая выполняет в данном случае функцию шаблона [140, 146]. Однако, по мнению автора, высокая кислотность нуклеиновых кислот вряд ли может служить доказательством того, что именно они играют роль специфического шаблона, так как их кислотность настолько велика, что они неспецифически реагируют со многими белками. Кроме того, необходимо принять во внимание, что нуклеиновые кислоты состоят только из семи или восьми различных составных частей аденина, гуанина, цитозина, урацила, тимина, фосфорной кислоты и рибозы или дезоксирибозы. Трудно поэтому представить себе, что нуклеиновая кислота как шаблон может определить столь небольшие различия между белками, как те, которые наблюдаются, например, между сывороточными альбуминами человека и быка, лишь незначительно отличающимися друг от друга по своему аминокислотному составу [147]. Далее, мы до сих пор не знаем, обладают ли нуклеиновые кислоты видовой специфичностью. Если они не обладают этим свойством, то они вообще не могут образовывать специфических шаблонов. Однако если даже допустить видовую специфичность нуклеиновых кислот, то очень трудно представить себе, каким образом могут они определять специфичное положение различных аминокислот в образующейся пептидной цепи, поскольку фосфорная кислота нуклеиновых кислот должна реагировать главным образом с щелочными аминокислотами белка. [c.405]

Обсуждая вопрос о реакционной способности белков, нельзя не упомянуть о прочности образующихся связей. Известно много случаев медленного спонтанного отщепления заместителей. Хорошо, известно, например, что формальдегид может связываться с белками как прочной связью, так и обратимо [1]. Росс и Стенли [25] описали даже реактивацию обработанного формалином вируса табачной мозаики после длительного его диализа. Несмотря на то, что некоторые исследователи этот факт не подтвердили [44], другие [45] привели в его пользу достаточные основания. Имеются доказательства того, что при длительном стоянии [34] происходит гидролиз ацетилированных фенольных групп вируса табачной мозаики (но не его фенилуреидопроизвод-ного). Подобным же образом в результате спонтанного гидролиза отщепляются малонильные заместители от фенольных ги-дроксильных групп сывороточного альбумина. [46]. В отличие от природных фосфопротеидов фосфорилированный сывороточный альбумин при стоянии легко претерпевает частичное дефосфори-лирование [47]. Такое поведение производных белка следует всегда учитывать при оценке доли участия реакционноспособных групп в исследуемых процессах. [c.277]

В нейтральной или щелочной среде тирозиновые группы ряда белков реагируют с иодом легко и специфично, образуя 3,5-дииодтирозиновые группы. Тот факт, что замещение в этих случаях протекает селективно, был доказан тщательным анализом продуктов реакции сывороточного альбумина [93], зеина [94], пепсина [95], лактогенного гормона [96], инсулина [97] и шерсти [98]. Специфичности не наблюдалось в реакциях с гемоглобином [99] и рядом других белков [100], в которых происходило замещение или окисление имидазольных групп даже в нейтральной и кислой среде. [c.351]

Десять или немногим более лет назад кетен был одним из наиболее широко используемых для модификации белков реагентом. В связи с этим была детально изучена реакционная способность и специфичность его по отношению к разным функциональным группам белков по широте и многообразию применения этот реагент приближался к азотной кислоте и формальдегиду, использовавшимся для модификации сывороточных белков, антигенов и антител. Позднее, однако, применение кетена значительно сократилось, что было связано с его очень высокой реакционной способностью и вытекающей отсюда в ряде случаев неспецифичностью, а также токсичностью и относительным неудобством его использования по сравнению с другими ацетилирующими агентами типа уксусного ангидрида [54]. [c.361]

При сравнении сродства металлов к белкам необходимо учитывать тип белка. Гемопротеины принадлежат к особой категории в них металл связан с простетической группой, которая сама может быть отделена от белка. Кроме гемопротеинов, существует еще ряд белков, располагающих несколькими местами с необычайно высоким сродством к металлу. Сродство металлов к сульфгидральным группам сывороточного альбумина уменьшается в следующем порядке Hg2+>Ag2+>Ph2+> d2+>Zn2+> >Са2+, Mg - -. [c.36]

Считается, что дифференциальный отбор почти или совсем не оказывает влияния на оценки притока генов, основанные на системах групп крови и сывороточных белков (Rh, Duffy, группы Gm). Для различных негритянских субпопуляций эти оценки изменяются от m = 0,04 до m = 0,30. Величины т для населения южных сельских районов, как правило, ниже, чем для крупных городов типа Балтимора или Нью-Йорка, для которых они обычно превышают 0,2. [c.366]

Один из наиболее важных эффекторных механизмов действия IgGI и IgG3 состоит в активации системы комплемента - группы особых сывороточных белков, принимающих участие в воспалительных реакциях (см. гл. 5). Связываясь с [c.106]

Большое число работ посвящено изучению ассоциаций болезней с другими полиморфными системами, например с тем или иным фенотипом сывороточного белка гаптоглобина (Нр 1-1, 2-1 и 2-2). Так, больные как острым, так и хроническим лимфобластным лейкозом по сравнению с группой контрольных здоровых лиц и больных миелоидным лейкозом более часто имеют фенотип Нр 1-1 и редко — фенотип Нр 2-2. Риск заболеть указанной формой лейкоза для обладателей первого фенотипа в 3,5 раза выше, чем второго. [c.215]

Глиадины относятся к белкам с наименьшими зарядами в самом деле, они содержат только от 6 до 11 основных остатков на молекулу (лизин, гистидин, аргинин). С другой стороны, приблизительно от 85 до 95 % остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот находятся в форме амидов (глутамин, аспарагин) (например, [73]). На молекулу приходится только 8—9 свободных карбоксильных групп. Для сравнения, сывороточный бычий альбумин с молекулярной массой, близкой к молекулярной массе ы-глиадинов, содержит 95 основных групп и 92 свободные карбоксильные группы на молекулу [116]. [c.186]

Матерталы и методы. Бычий сывороточный альбумин фирмы СаШшсЬеш метили по свободной сульфгидрильной группе ма-леимидаой спиновой меткой, как описано в работе [12]. После снин-мечения белок переводили диализом в фосфатный буфер (50 мМ, pH 7,5). Измерения проводили при концентрации белка не выше 10" М. [c.243]

Большую группу составляют так называемые транспортные белки, т. е. белки, участвующие в переносе различных вешеств, ионов и т. п. К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови), -липопрокин (транспорт липидов), церулоплаз-мин (транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов,— здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - и К -каналов возбудимых мембран. К транспортным пептидам резонно отнести канал-образующие соединения типа аламетицина и грамицидинов А, В и С, а также пептидные антибиотики — ионофоры ряда валиномицина, энниатина и др. [c.22]

Изучалась растворимость и солюбилизация 15 углеводородов в воде и растворах у-глобулина, сывороточного альбумина человека (ЧСА), лизоцима. В качестве углеводородов использовали гомологи алифатического ряда — гептан, октан, нонан, декан, додекан, тридекан, тетрадекан, пентадекан и ароматического — бензол, толуол, /г-ксилол, этилбензол, изопропилбензол, а также сквалан (С24Н44(СНз)д) и циклогексан. Результаты исследований представлены в табл. 12. Прежде всего необходимо отметить, что для всех изученных белков величина связывания зависит от молекулярного объема углеводорода (в случае лизоцима зависимость выражена нечетко). Увеличение длины цепи нормального парафина или алкильной группы у бензольного ядра приводит к значительному уменьшению солюбилизации, что согласуется с результатами работы [105]. Качественный характер зависимости величины связывания углеводородов от молекулярного объема аналогичен для ароматических и парафиновых углеводородов. Однако, как хорошо видно из табл. 12, связывание углеводородов ароматического ряда существенно меньше связывания парафинов при равных объемах молекул. [c.39]

Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина и казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизи-руюш их глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе раздела фаз указывалось в работах Александера [42, 43, 126], Пче.чипа [151], Деборина [152]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникаюш,ий при агрегации макромолекул тип структуры, образованный множеством межмолекулярных гидрофобных связей, напоминает -структуру параллельного типа. Фришем, Симхой и Эйрихом [153—155] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель структуры адсорбционного слоя, по которой гидрофобные участки макромолекул обращены в газовую фазу, тогда как остальная часть адсорбированной макромолекулы образует как бы свободные петли и складки. Эта модель также не исключает возможности образования межмолекулярных связей, приводящих к возникновению межфазных прочных структур. [c.214]

Внутримолекулярная водородная связь приводит к образованию другой стабильной конформации белка — правой ос-спирали Виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, каждая К-Н связь полипептидной цепи связана водородной связью с С=0 группой четвертой от нее аминокислоты (рис 25 2) а-Спираль встречается очень часто Например, а-кератин шерсти является а-спиралью на 100%, миоглобин и гемоглобин — на 75%, сывороточный альбумин — на 50% Природные белки обычно представляют собой комбинации а-спиральных, /3-складчатых и неспирали-зованных участков в различных соотношениях Теория вторичной структуры белков (Л Полинг, Р Кори, 1951, Нобелевская премия 1954 г) позволила методами рентгенострук-гурного и кристаллографического анализов определить [c.883]

Электрофоретические свойства белка должны изменяться вследствие изменений формы и размеров молекулы, а также вследствие потери заряженных групп при дезаминировании и, возможно, при декарбоксил ировании. Разрыв полипептидной цепи может привести к образованию новых карбоксильных и аминогрупп. Однако природа концевых групп, образующихся при облучении, еще не установлена. Показано, что даже таких малых доз, как 100 р, уже достаточно, чтобы вызвать изменения электрофоретической подвижности [76]. Каррол с сотрудниками [63] не нашли доказательств изменения в отношении заряд — масса в облученном сывороточном альбумине. Гузман [c.228]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология