Функции крови у млекопитающих

С током крови млекопитающих вещества распространяются быстрее, чем по ксилеме и флоэме растений. Основная функция крови — транспорт кислорода, а также эмульгированных жидких жиров. Следовательно, в организмах млекопитающих соединения могут действовать системно, даже если они растворяются в маслах лучше, чем в воде. [c.54]

Функции крови у млекопитающих [c.166]

Гормоны относятся к биологически активным веществам, определяющим в известной степени состояние физиологических функций целостного организма, макро- и микроструктуру органов и тканей и скорость протекания биохимических процессов. Таким образом, гормоны —вещества органической природы, вырабатывающиеся в специализированных клетках желез внутренней секреции, поступающие в кровь и оказывающие регулирующее влияние на обмен веществ и физиологические функции. В это определение необходимо внести соответствующие коррективы в связи с обнаружением типичных гормонов млекопитающих у одноклеточных (например, инсулин у микроорганизмов) или возможностью синтеза гормонов соматическими клетками в культуре ткани (например, лимфоцитами под действием факторов роста). [c.248]

Как уже отмечалось, специализированные клетки образуются из оплодотворенного яйца путем дифференцировки, что означает запрограммированный ряд делений клетки, приводящих к последовательным изменениям клеток после каждого деления. Например, источником эритроцитов в крови являются стволовые клетки, которые находятся в костном мозге. Эти клетки являются предшественниками целого ряда разнообразных клеток. Одним из таких типов являются эритроциты. Развитие стволовых клеток в этом направлении называют эритропоэзом. Превращение одной стволовой клетки в эритроциты требует 11 делений, давая, таким образом, 2 (2000) высокоспециализированных клеток. Так как основная функция эритроцитов заключается в переносе кислорода, то зрелые эритроциты не делятся, а у млекопитающих даже теряют свои ядра. Незрелые эритроциты, известные как ретикулоциты, широко используются в молекулярной биологии в качестве источника эукариотических рибосом и других компонентов, участвующих в трансляции генетической информации. Ретикулоциты могут быть получены в достаточных количествах путем введения в кровь экспериментальных животных (обычно кроликов) фенилгидразина. Это приводит к разрушению эритроцитов, таким образом индуцируя интенсивную выработку ретикулоцитов. [c.28]

Гепарин, открытый в 50-х гг. XX в., занимает среди гетерополисахаридов особое место. Было показано, что он обладает важными биологическими свойствами, в частности является антикоагулянтом. Однако биологические функции этого вещества до конца не изучены. Гепарин встречается главным образом в крови и лимфе млекопитающих, а также в органах, в которых содержатся тучные клетки, являющиеся, по-видимому, местом синтеза и хранения гепарина. Обычно гепарин прочно связан с белком, и для вьщеления его из природных источников приходится применять довольно жесткие методы. [c.237]

Желчные пигменты млекопитающих — это продукты окислительного расщепления гема (красящего вещества крови, см. далее в этом разд.). При этом первичным продуктом гемового катаболизма является тетрапиррол 6.69. Однако его в организме немного, так как он быстро восстанавливается специальным ферментом до билирубина. Ни первый, ни второй в воде нерастворимы. В комплексе с белками крови билирубин попадает в печень, где происходит его конъюгация, т.е. перевод в водорастворимую форму путем реакции с глюкуроновой кислотой. Водорастворимый глюкуронид 6.71 выделяется в желчь и с нею через кишечник выводится из организма. Если этот процесс нарушается на какой-либо стадии, происходит накопление билирубина в крови. От этого кожные покровы у человека окрашиваются в желтый цвет. Развивается заболевание, именуемое желтухой. На самом деле это несколько заболеваний, так как причины накопления билирубина могут быть разными. Чаще всего нарушается функция печени, и этот орган в той или иной степени теряет способность конъюгировать желчный пигмент. [c.444]

Соотношение между кинетическими характеристиками ферментов и их физиологическими функциями. Концентрация глюкозы в клетках млекопитающих невелика по сравнению с ее концентрацией в плазме крови. Объясняется это тем, что поступление глюкозы в клетки регулируется, и глюкоза быстро фосфорилируется в результате реакции с АТР [c.473]

Железосодержащим хромопротеидом, близким к гемоглобину, является миоглобин (стр. 45), содержащийся в мышцах. Миоглобин связывает и отдает кислород. Так как его нет в крови, миоглобин не участвует в доставке кислорода к мышцам, а лишь создает в них запас кислорода. Содержа-1ше миоглобина в мышцах морских млекопитающих (дельфинов, тюленей) составляет 3,5—7,5%, что позволяет им находиться продолжительное время под водой. У животных, часто и продолжительно ныряющих, содержание миоглобина в мышцах выше, чем у животных, ныряющих редко и непродолжительно. Функция миоглобина в мышцах дополняет в отношении доставки кислорода к мышцам функцию гемоглобина. [c.526]

Липоксины и лейкотриены играют очень важную роль в регуляции многих физиологических функций у млекопитающих. Они синтезируются в белых клетках крови, лейкоцитах и, подобно гормонам, воздействуют на другие органы и [c.30]

Физиологическая роль протеолитических систем желудочно-кишечного тракта ясна с помощью этих ферментов принятые с пищей белки подвергаются гидролизу, в основном, вероятно, до составляющих их аминокислот. Протеолитические ферменты некоторых микроорганизмов обеспечивают способность последних к инвазии животной ткани. Такова, например, функция кол-лагеназы у некоторых спороносных анаэробов lostridia). Установлено, что превращение фибриногена в фибрин в крови млекопитающих катализируется протеолитическим ферментом, отщепляющим от фибриногена пептид (стр. 79). Внутриклеточные протеолитические системы, вероятно, катализируют распад белков в клетке. Ряд исследований посвящен вопросу о возможном участии этих ферментов также и в синтезе пептидных связей реакции, представляющие обращение гидролиза таких связей, осуществлены при помощи различных ферментных препаратов. [c.260]

Эволюционно связанные гены, обладающие высокой степенью физической гомологии, образуют семейства. Белки, кодируемые такими генами, действуя одновременно или на разных этапах развития организма, выполняют одинаковые функции. Например, состав белков в а- и р-цепях гемоглобина крови млекопитающих различен у эмбриона, плода и взрослого организма, что вызвано дифференциальной экспрессией генов, входящих в а- и р-семей-ства глобиновых генов. Наряду с функционирующими генами, в семействах обнаружены нефункционирующие. Такие гены получили название псевдогенов. Они не экспрессируются по различным причинам (изменение рамки считывания из-за делеции или вставки, отсутствие интрона и т. п.). [c.28]

Биолог. Для такого выбора есть несколько причин. Прежде всего регулирование содержания сахара в крови является тем процессом, от которого прямо зависит снабжение глюкозой клеток организма. В том числе, что особенно важно, и клеток головного мозга, которые могут получать необходимую для выполнения своих жизненно важных функций энергию только за счет окисления глюкозы [Грин и др., 1993]. Поэтому уровень сахара в крови регулируется организмом очень строго и он сравнительно мало различается у всех млекопитающих [Шмидт-Ниельсен, 1987]. Значительные отклонения содержания сахара от гомеостатического уровня опасны для организма и могут привести к самым тяжелым последствиям. [c.53]

Каковы же функции этих интересных хинонов и хромаяолов По имеющимся на сегодня представлениям, убихиноны являются компонентами цепи переноса электронов, растворимыми в липидах митохондриальных мембран. Подразумевается, что пластохиноны выполняют аналогичную функцию в системах переноса электронов, находящихся в мембранах хлоропластов. С другой стороны, функции витаминов Е и К пока определенно не известны. Имеются данные, что в некоторых микобактериях витамин К входит в цепь переноса электронов и функционирует точно так же, как убихиноны у млекопитающих. Некоторые бактерии содержат как менахиноны, так и убихиноны. Однако у высших организмов единственная известная в настоящее время функции витамина К связана с синтезом белков, необходимых для свертывания крови (дополнение 10-Г). [c.385]

Изредка амин 6.377 находят в растениях и у беспозвоночных. Например, его содержат листья облепихи и жалящие волоски крапивы, чешуйчатые органы (андроконии) ночной бабочки-медведицы Ar tia aja). Но больше серотонин известен как биогенный амин — регулятор физиологических функций у позвоночных животных. У млекопитающих он синтезируется в особых, так называемых энтерохромаффиновых клетках кишечника, откуда поступает в кровь, чтобы регулировать работу желудочно-кишечного тракта (перистальтику, выработку слизи). При повреждении кровеносных сосудов он вызывает их спазм, чем способствует уменьшению кровопотери. Образуется серотонин и в некоторых нейронах головного мозга и играет важную роль в деятельности центральной нервной системы. Здесь он исполняет роль медиатора — передатчика возбуждения от нейрона к нейрону. Совместно с норадреналином (см. разд. 6.2) метаболит 6.377 участвует в регуляции цикла сон — бодрствование. Велико значение серотонина в организации психического состояния человека. Нарушение его обмена в мозгу вносит вклад в этиологию психических расстройств, таких как шизофрения, депрессии и др. Шизофренией поражен 1 % населения Земли, а депрессивные состояния психики случаются у 10—15 % людей. [c.517]

Вещество со структурной формулой 6.381 называется мелатонином. Оно синтезируется в эпифизе млекопитающих и играет роль гормона. Эпифиз — это небольшая по размеру железа, находящаяся в мозгу человека и всех позвоночных. Ее функции во многом не ясны. По крайней мере, установлено, что эпифиз участвует в формировании реакции на освещенность. Информацию об уровне освещенности железа получает по нервным путям и преобразует ее в модуляции синтеза амида 6.381 из серотонина. В темноте образование его усиливается. Мелатонин угнетает деятельность половых желез и продукцию меланина меланопитами (см. разд. 6.10,1), Увеличение долготы светового дня приводит к падению уровня гормона 6.381 в крови и к отмене его ингибирующего действия на половую функцию, В этом состоит биохимическая основа индукции размножения у животных с наступлением осенне-летнего периода. При участии мелатонина происходит также усиление пигментации кожи в ответ на увеличивающееся освещение. Кроме того, вещество 6.381, совместно с серотонином и адреналином, участвует в установлении суточных ритмов физиологических функций. [c.518]

Биологические функции белков исключительно разнооб разны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, ре гулирующих различные процессы обмена веществ (например инсулин поддерживает уровень сахара в крови) другие белкв действуют как катализаторы (ферменты) биологических про цессов, и, наконец, ряд белков является биологическим стро ительным материалом (например, коллаген соединительны тканей и кератин волос). Выше уже были упомянуты свойств гемоглобина млекопитающих как переносчика кислорода Функция некоторых белков крови заключается в обраЕэваниЕ антител, обусловливающих сопротивляемость к заболеваниям а так называемые нуклеопротеиды входят в качестве важной составной части в гены, которые несут наследственную инфор мадию и передают ее в процессе деления клетки. Вирусы, на пример вирус табачной мозаики, состоят из нуклеопротеидов заключенных в белковую оболочку. Структура многих вирусо настолько регулярна, что они могут быть получены в виде хо рошо образованных кристаллов. [c.512]

Обычно процесс воспроизводства у млекопитающих начинается в гипофизе — небольшой железе, расположенной у основания головного мозга. Гипофиз считается очень важной железой, поскольку он выделяет гормоны, регулирующие гормональную секрецию других желез. В начале цикла воспроизводства в женском организме гипофиз выделяет гормон, называемый фолликулостимулирующим гормоном (ФСГ). Этот гормон, имеющий белковую природу, стимулирует развитие яйцевых фолликул в яичниках, причем ткань фолликула выделяет в кровь эстрадиол. Эстрадиол выполняет две важные функции останавливает дальнейшее выделение ФСГ, что необходимо для предотвращения одновременного созревания большого числа яйцеклеток, и стимулирует рост ткани матки, подготавливая ее к имплантации яйцеклетки, после того [c.164]

Ксантиноксидаза — фермент, катализирующий это окисление. Уровень мочевой кислоты в крови имеет тенденцию повышаться, при некоторых нарушениях в клетках и освобождении из них нуклео-протеидов, например, при лейкемии и в ряде случаев при воспалении легких. Ксантиноксидаза катализирует также окисление альдегидов в карбоновые кислоты. Как и при окислении пуринов, этот процесс можно формально представить как гидроксилирование, в котором гидроксил отщепляется от молекулы растворителя. Хотя ксантиноксидаза широко распространена в организме млекопитающих (наилучшими источниками для ее получения служат молоко и печень крупного рогатого скота), биологическое значение этого фермента остается неясным. Поскольку адьдегиды в организме млекопитающих не встречаются в сколько-нибудь заметных количествах и поскольку окисление пурина молекулярным кислородом относится к числу самых быстрых реакций, катализируемых ксантиноксидазой, предполагается, что основная биологическая функция ( )ермента состоит в окислении пуринов и альдегидов. Однако отсутствие ксантиноксидазной активности, по-видимому, не приводит к серьезным патологическим нарушениям, по крайней мере у человека. Описан случай полного отсутствия ксантиноксидазной активности у больного, который страдал только камнями, образованными ксантином, в мочевом пузыре [29]. [c.273]

Для человека и теплокровных животных хлорофос среднетоксичен (СД50 для крыс 630 мг на 1 кг), может оказывать местное раздражающее действие на кожу. При попадании его в организм животного, кроме понижения активности холинэстеразы, отмечаются изменения в составе белковой фракции крови и снижение антитоксической функции печени. Невысокая токсичность препарата для млекопитающих связана с тем, что в их организмах происходит быстрое разрушение хлорофоса по Р—X- и Р—ОА/ -связям с образованием малотоксичных продуктов, которые выделяются с мочой. Эта особенность хлорофоса позволяет применять его в дозах до 30—40 мг на 1 кг живого веса для борьбы с эндопаразитами сельскохозяйственных животных. Но при этом следует строго следить, чтобы в продуктах животноводства не былс остатков препарата. [c.184]

Андрогены вырабатываются и присутствуют в циркулирующей крови не только мужского, но и женского организма. Роль андрогенов в женском Организме рассматривалась только в патологических ситуациях, при которых резко увеличилась их продукция. В последнее время получено ряд данных, свидетельствующих о том, что андрогены — неотъемлемая часть системы гормональной регуляции у женщин и самок животных. По-видимому, одна из важных функций андрогенов — участие в регуляции биосинтеза макромолекул в женских репродуктивных тканях. Андрогены независимо контролируют синтез и последующую биотраисформацию матричных РНК матки крыс. Матка млекопитающих содержит специфические белковые рецепторные молекулы не только для женских половых гормонов, но и для тестостерона. Комплекс тестостерон — рецептор способен накапливаться в ядрах матки, при этом тестостерон не превращается в эстрогены. [c.268]

Функция петли Генле — водосбережение. Чем она длиннее, тем более концентрирована образуемая моча. Это полезная адаптация для наземной жизни. Только у птиц и млекопитающих нефрон включает в себя петлю Генле, и они — единственные позвоночные, способные вьщелять более концентрированную, чем кровь, мочу. У человека концентрации крови и мочи могут различаться в 4—5 раз. Чем суще естественное местообитание животного, тем длиннее у него петля Генле. Например, у полуводного грызуна бобра она короткая, и в его организме образуется много разведенной мочи, тогда как обитатели пустынь — кенгуровая крыса и тущканчики — имеют длинные петли Генле, и моча, образуемая ими в небольших объемах в 6—7 раз более концентрирована, чем у человека эти животные вообще не пьют, а их потребности в жидкости удовлетворяются за счет воды, присутствующей в корме и вьщеляющейся в виде побочного продукта клеточного дыхания. [c.27]

Такого рода определения дают нам всегда сильно заниженные оценки скорости мутирования, так как больщая часть мутаций нарушает функцию данного белка и исчезает из популяции под давлением отбора. Есть, однако, среди изученных белков одно семейство, для которого это возражение почти не имеет силы. Это так называемые фибринопептиды - фрагменты из 20 аминокислотных остатков, отщепляемые от белка фибриногена, когда он при свертывании крови, активируясь, превращается в фибрин. Фибринопептиды не выполняют никакой прямой функции, а потому они толерантны почти ко всем возможным аминокислотным заменам. Анализ фибринопептидов показывает, что белок среднего размера, состоящий из 400 аминокислот, изменяется случайным образом в результате одной аминокислотной замены приблизительно каждые 200000 лет. Позже с разработкой методов определения нуклеотидных последовательностей ДНК (см. разд. 4,6.6), появилась возможность выявить степень сходства нуклеотидных последовательностей ДНК в гомологичных некодирующих участках генома у разных вршов млекопитающих. Полученные таким путем оценки частоты мутаций прекрасно согласуются с теми, какие дает анализ фибронопептидов. [c.277]

Гиперчувствительность к видимому свету, обусловленная повышенным содержанием порфиринов вследствие нарушения их метаболизма, характерна для млекопитающих животных и человека. Она может быть вызвана накоплением в коже и открытых для солнца местах тела животных фотодинамических веществ растительного происхождения, например гиперицина, который содержится в некоторых растениях (зверобой). Питающиеся такой травой овцы на ярком солнечном свету заболевают и даже гибнут. Нарушение функции печени приводит к накоплению в коже фотодинамически активного производного хлорофилла — филлоэритрина. Наконец, гиперчувствительность человека к свету может быть вызвана некоторыми лекарственными препаратами. Заболевания, вызванные фотодинамическим эффектом, обусловлены в основном вторичными явлениями, связанными с токсическим действием диффундирующих в кровь фотохимических продуктов. [c.350]

Знания о структуре и свойствах физиологически важных углеводов необходимы для понимания их фундаментальной роли в материальном и энергетическом обеспечении жизни млекопитающих. Наиболее важным углеводом является шестиуглеродный сахар глюкоза. Именно в форме глюкозы поступает в кровь основная масса углеводов из пищи в глюкозу же превращаются углеводы в печени и из клюкозы могут образовываться все остальные углеводы в организме. Глюкоза используется как основной вид топлива в тканях млекопитающих (исключение составляют жвачные животные) и служит универсальным топливом в период эмбрионального развития. Она превращается в другие углеводы, выполняющие высокоспецифичные функции — в гликоген, являющийся формой хранения энергии, в рибозу, содержащуюся в нуклеиновых кислотах, в галактозу, которая входит в состав лактозы молока. Некоторые углеводы входят в состав сложных липидов и образуют вместе с белками гликопротеины и протеогликаны. С нарушением обмена углеводов тесно связан ряд заболеваний—сахарный диабет, галактоземия, нарушения в системе запасания гликогена, нетолерантность к молоку. [c.140]

Ренин расщепляет в молекуле ангиотензина связь между двумя остатками лейцина, освобождая декапептид ангиотензин-1. Затем ангиотензин-пре-вращаюший фермент (АПФ) отщепляет еще два аминокислотных остатка, превращая его в активный ангиотензин-П. Пептиды группы ангиотензина участвуют в регуляции не только уровня артериального давления и сопряженных процессов почечной фильтрации и водно-солевого обмена, но также и в репродуктивной функции, многих процессах генерализованного характера (стресс, алкогольная мотивация, агрессивное поведение). Ангиотензин участвует в синтезе или выбросе в кровь ряда других физиологически активных соединений - гормонов, низкомолекулярных медиаторов (катехоламины, серотонин), чем в значительной мере объясняется широкий спектр физиологических функций этих субстанций. Исследования последнего времени уделяют внимание молекулярным аспектам рецепторов ангиотензина II. Физиологические эффекты ангиотензина II (АНГ-П) осуществляются при участии рецепторов АТ1 и АТ2. Их тканевая локализация (в регионах мозга и периферических тканях) определяют особенности физиологических реакций А-П и его функциональное взаимодействие с другими пептидами. Распределение АТ1 и АТ2 типов рецепторов АНГ-П в отделах мозга человека оказывается отличным от такового для других млекопитающих. [c.328]

Способность реагировать на изменения парциального давления кислорода в окружающем воздухе свойственна большинству аэробов (начиная с одноклеточных). В процессе эволюции увеличивалась чувствительность организмов к недостатку кислорода и одновременно совершенствовались механизмы, ответственные за поддержание кислородного гомеостаза. В результате этого у млекопитающих уже имеется сложная система компенсаторных реакций, благодаря которым обеспечивается поддержание стационарного уровня кислорода в капиллярах, необходимого для наиболее эффективного снабжения им тканей и клеток. На системном уровне зто условие выполняется за счет трех основных факторов [24] 1) изменение скорости кровотока в капиллярах 2) депонирование кислорода в эритроцитах 3) изменение свойств кривой диссоциации оксигемоглобина, которая отражает способности гемоглобина насыщаться кислородом в легких и отдавать его в тканях. Приведение в действие этих трех факторов, которые реально увеличивают содержание кислорода в капиллярах крови и тем самым ускоряют процесс его диффузии, осуществляется за счет усиления функции органов внешнего дыхания, кровообращения, выброса форменных элементов крови и пр. Все эти компенсаторные реакции являются важнейшими приспособительными механизмами при недостатке кислорода. Таким образом, в ответной per акции целого организма на снижение рОг участвуют наиболее жизненно важные системы, что делает чрезвычай- [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология