Полипептиды, молекулярная масса

В соответствии с числом аминокислотных остатков пептиды делятся на олигопептиды (дипептиды, трипептиды и т. д.) и полипептиды. Полипептидные соединения с относительной молекулярной массой больше 10 000 считаются уже белками. [c.190]

ГПХ часто используют для определения молекулярно-массового распределения полимеров и нахождения радиуса частиц. Для этой цели с помощью стандартов полистирола строят градуировочные графики зависимости логарифма молекулярной массы от объема элюирования. При помощи полученной кривой можно определить концентрации частиц определенного размера в анализируемой смеси. Очень широко ГПХ используют в биологии для выделения и очистки полипептидов, белков и других макромолекул. [c.610]

Связь —СОЫН— между аминокислотами называется пептидной связью. Белки иногда называют полипептидами. Однако обычно термин полипептид относится к полимеру аминокислот с молекулярной массой не менее 10000. Чтобы понять, какую роль играет пептидная связь при образовании полимера, нам следует ознакомиться со структурами аминокислот, из которых состоят белки. [c.444]

А ведь этот расчет относится к сравнительно простому полипептиду с молекулярной массой порядка 3000 [c.342]

Белки или протеины — наиболее важные производные а-аминокислот, а с позиции их биологических свойств и особого положения в живой природе, белки представляют собой отдельный класс природных соединений, причем очень важный класс. Но учитывая их биологическую значимость и высокую молекулярную массу (от Ю до 10 кО), можно считать белковые соединения все-таки прерогативой биохимических и биофизических исследований. Поэтому здесь мы коснемся только их химической части рассмотрим белки как производные а-аминокислот, т.е. как полипептиды высокой степени поликонденсации. [c.94]

Наблюдаемые небольшие различия в pH между этими полипептидами могут обусловливаться дезамидированием остатков аспарагина и глутамина или точковыми мутациями в генной последовательности. Различия в молекулярной массе можно объяснить причинами, рассмотренными выше (делеции, дупликации, инсерции и пр.). [c.58]

У глобулинов бобовых различные мономеры образованьЕ полипептидами с основными свойствами с низкой молекулярной массой и полипептидами с кислотными свойствами с более высокой молекулярной массой, соединение которых обеспечивается посредством ионных связей и дисульфидными мостиками. Действительно, глобулины рапса и подсолнечника имеют соответственно 13 и 12 дисульфидных мостиков, а также 4 и 5 свободных 5Н-групп. [c.161]

Считается, что ДНК пластид может кодировать приблизительно 180 полипептидов со средней молекулярной массой 20 000 Да [111]. Так, двумерным электрофорезом выявляется 150 основ- [c.237]

Ключ к пониманию этой взаимосвязи заключается в структуре мембранных белков. Это одноцепочечные полипептиды, молекулярная масса которых достигает 800 кДа, Весовое соотношение белковых компонентов и липидов в составе большинства плазматических мембран колеблется от I 4 до 4 1 в зависимости от ткани и возраста организма (Като, 1990). При рассмотрении процессов клеточной саморегуляции участки цепей этих белков, находящиеся на внешней стороне мембраны, называют клеточными рецепторами, На фанице раздела мембрана—внешняя среда в сфуктуре белка могут также существовать так называемые шарнирные области с высоким содержанием пролина и лейцина, которые позволяют внешней цепи (рецептору) совершать вращательные движения и подсфаиваться под положение лигандной молекулы (Кульберг, 1987), При изучении процессов клеточного узнавания и формирования иммунного ответа внешние части мембранных белков, чаще всего гликозилированные, называют маркерами клеточной дифференциации (или клеточными детерминантами) и классифицируют по системе D (Ярилин, 1999). [c.118]

Интерлейкин-3 (ИЛ-3) — ростовой и дифференцирующий фактор для наиболее ранних предшественников кроветворных кле-ток.Он представляет собой сильно гликозилированный белок с мол. массой 23-28 кД. Эти колебания в весе молекул ИЛ-3 обусловлены разным количеством углеводов (в основном сиаловых кислот), связанных с полипептидом. Молекулярная масса пептидной части, включающей 133 аминокислотных остатка, составляет 14,6 кД. [c.116]

Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]

Полипептиды составляют основу белков, т. е. алшнокислош являются основными звеньями, кирпичиками, из которых построены белки. Основу белков составляют полипептиды с молекулярной массой не ниже 5000, т.е, составленные из более чем 20 молекул аминокислот, а в целом [c.267]

Именно с помощью полипептидной связи идет дальнейщее образование полимеров белков любой сложности. По мере увеличения числа аминокислотных звеньев в молекулах полипептидов возрастает и количество возможных изомеров. Так, английский биохимик Ричард Синдж подсчитал, что белок с молекулярной массой 3400 (сравнительно короткоцепочечный), в каждой молекуле которого содержится 288 аминокислотных остатков, а в состав входит лищь 12 аминокислот, может иметь соверщенно астрономическое число изомеров—10 . Если бы можно было собрать воедино ли1иь по одной молекуле каждого нз возможных изомеров этого гипотетического белка, то общая масса этих молекул составила бы 10 кг. Поскольку масса Земли исчисляется значительно меныпей цифрой— Ю кг,— совер- [c.337]

Принято условно считать, что пептиды, имеющие относительную молекулярную массу до 10000, следует называть полипептидами, а пептиды с большей относительной молекулярной массой - белками (или протеинами). Название протеин происходит от греч. рго1е10з - первый, самый главный. Такое название оправдано, поскольку белки являются основой всего живого, входя в состав всех клеток и тканей организма. Белки выполняют самые различные функции. [c.360]

На регуляцию морфогенеза существенно влияет качество света. Показано (Л. Коппель, 1992), что морфогенный каллус образуется чаще на синем свету, чем на белом или красном. Изменения на уровне индивидуальных белков во время реализации морфогенетической программы в культуре тканей позволили говоррггь о существовании белков развития. Однако отсутствие специфических тестов на эти белки не позволяет их выяврггь. Вместе с тем при использовании гибридов, продуцирующих моноклональные антитела на мембранные белки соматических зародышей, удалось выявить полипептид с молекулярной массой 45 кДа, который встречается в ядре нескольких видов растений и возможно участвует в регуляции клеточного деления (Г. Смит и др., 1988). В настоящее время большое внимание уделяется генетическому аспекту морфогенеза, изучению соматического эмбриогенеза как генетически наследуемого признака. Роль основного двигателя процесса развития отводится дифференциальной активности генов. Предполагается, что гены, контролирующие соматический эмбриогенез, начинают экспрессироваться в критические периоды развития эмбриоидов (H.A.Моисеева, 1991). [c.176]

Белев и соавторы для определения молекулярных масс денатурированных белков методом гель-фильтрацип использовали сефакрил S-200 Superfine . Колонку размером 1,6 х ЮО см калибровали четырьмя полипептидами с известным числом аминокислотных остатков N) — от 71 (токсин) до 579 (БСА). Элюцию вели 6 М водным раствором гуанидинхлорида (pH 5) со скоростью 3 мл/см -ч. Для точности объем элюента определяли по весу. График селектив- [c.153]

Между полипептидом и белком трудно провести четкую границу. Белками называют полипептиды с молекулярной массой не ниже некоторой минимальной величины, скажем 5000. Более удачным следует считать различие, проводимое на уровне структуры полимера, более сложном, чем его первичная структура — простая аминокислотная последовательность. Полипептиды представляют собой линейные довольно гибкие молекулы, а длинные цепи белков свернуты в клубок или иную структуру, нередко с четко обозначенными углублениями внутри ее или на поверхности. Далее, многие белки-ферменты могут иметь в своем составе так называемые простетические группьт, связанные с полиамидной цепью. [c.401]

Члены этого класса соединений называют также пептидами или полипептидами, причем не существует общепринятого различия между этими терминами и названием протеин (белок). Белками обычно называют природные полипептиды с молекулярной массой порядка тысяч и более. В составе белков иногда находятся и неаминокислотные компоненты. [c.262]

Полипептиды составляют основу белков, т.е. аминокислоты являются основными звеньями, ифпичиками, из которых построены белки. Полипептиды имеют молекулярную массу не ниже 5000, т.е. составлены из более чем 20 молекул аминокислот, а в цепом молекулярная масса [c.269]

По числу аминокислот, содержащихся в пептиде, различают ди-, три-, тетра-, пента-,. .., окта-, нона-, декапептиды и т. д. Чтобы избежать проблемы, связанной с греческой нумерацией длинноцепочечных пептидов, Бо-дански предложил количество аминокислотных остатков пептида обозначать арабской цифрой и помещать перед словом пептид . Например, 7-пептид вместо гептапептид, 10-пептид вместо декапептид. Пептиды, в молекулах которых меньше десяти аминокислотных остатков, формально относятся к олигопептидам, пептиды, построенные из большего числа аминокислотных остатков (до - 100),— к полипептидам. Различие между полипептидами и белками (макропептидами) чрезвычайно проблематично. Исторически сложилось так, что границей между полипептидами и белками считают соединения с молекулярной массой -10 ООО, т. е. состоящие примерно из 100 остатков аминокислот. Такой принцип классификации основан на способности к диализу через природные мембраны. [c.84]

По молекулярной массе (-6000) и числу аминокислотных остатков в цепи инсулин формально можно отнести к полипептидам. Но зависящая от условий агрегация в димеры и гексамеры (с двумя координационно связанными атомами циика), наблюдаемая в кристаллах, оправдывает отнесение инсулина к белкам. Далее следует упомянуть тенденцию к комплексообразованию с никзомолекулярными и высокомолекулярными лигандами. Так, например, терапевтическое значение имеет комплекс инсулина с цинком и протамином. [c.263]

Вицилин состоит из нескольких полипептидов с очень близкими молекулярными массами. В таблице 2.11 приведена генетическая информация об этих группах белков. [c.59]

Недавно были исследованы [35] экстракция запасных белков из пшеницы различными растворителями, а также свойства экстрагируемых белков в зависимости от условий процесса. Сравнивали 70 %-ный этанол, 55 %-ный изопропанол, 50 %-ный н-пропанол в присутствии или в отсутствие уксусной кислоты, а также влияние восстановления дисульфидных связей, температуры (4, 20, 60 °С) и предварительного удаления липидов. Было показано, что экстрагирование оптимально, когда проводится неоднократно при повышенных температурах и в присутствии восстановителей. н-Пропанол представляется наилучшим растворителем, так как экстрагирует все полипептиды в любых условиях. В присутствии восстановителей извлекают большую часть полипептидов, которые, как считается, обычно входят в состав глютенинов. Но, основываясь на их аминокислотном составе и на результатах экспериментов по биосинтезу белков, их рассматривают здесь как проламины с высокой молекулярной массой, образованные из нескольких полипептидных цепей, которые связаны между собой дисульфидными мостиками [136, 137]. [c.180]

Методом гель-фильтрации в 6М гуанидинхлориде после восстановления дисульфидных связей и алкилирования белков [91] для фракции глиадина III (а- и р-глиадины) установлена молекулярная масса 37 000 Да, а для фракции глиадина IV (а-глиа-дин) — молекулярная масса 30 000 Да. В каждой из этих фракций эти же авторы с помощью ДДС-Na-ПААГ выявили по 3 полипептида с молекулярной массой 33 000, 35 000 и 41 000 во фракции глиадина III и 29000, 31 000 и 34 000 во фракции глиадина IV [89]. [c.188]

Эти N-концевые последовательности были определены в смеси почти 20 полипептидов, различимых после электрофореза при кислом pH, до достаточно гомогенных по молекулярной массе. Именно этим объясняется тот факт, что в одном и том же положении N-концевой последовательности иногда обнаруживается до 6 аминокислот. Эта вариабельность значительна для первых 10 кислот далее в каждом положении находят не более одной или двух кислот и обнаруживают почти идентичные последовательности для глиадинов с высокой молекулярной массой и спирторастворимых глютенинов. На основании этих результатов была выведена последовательность общего типа. [c.209]

Глютенины II сформированы из субъединиц с молекулярными массами более 68 ООО Да. Связь между полипептидами ковалентна и содержит, по крайней мере, один межмолекулярный дисульфидный мостик. Глютенины II способны мигрировать при электрофорезе в присутствии ДДС-Ыа только после восстановления дисульфидных мостиков вследствие очень высокой молекулярной массы молекулярных ассоциаций. Эти ассоциации могут, кроме того, формировать агрегаты посредством гидрофобного взаимодействия. Белки типа глютенинов I могут прочно соединяться с глютенинами II или захватываться последними, ибо фракция этого типа высвобождается после восстановления дисульфидных мостиков. [c.217]

Лучшим способом аналитического разделения рибосомных белков является электрофорез в геле. Уже при одномерном гель-электрофорезе в денатурируюших условиях можно получить значительное фракционирование р41босомных белков по заряду и молекулярной массе (размеру). Среди рибосомных белков большинства живых организмов преобладают умеренно основные полипептиды, хотя всегда [c.90]

В рибосоме Е. соИ только в одном экземпляре. Наиболее крупный белок содержится в малой субчастице это S1 (557 аминокислотных остатков, молекулярная масса 61160 дальтон) он довольно лабильно связан с рибосомой и легко теряется при выделении. Остальные белки много меньше по размеру молекулярная масса самых крупных из них (S2, S3) —около 26000 дальтон. Самые маленькие белки — L29, L30, L31, L32, L33 и L34 — представляют собой основные полипептиды с длиной около 50—60 аминокислотных остатков (молекулярная масса около 5000—7000 дальтон), и все сосредоточены в большой рибосомной субчастице. Размеры рибосомных белков Е. oli представлены в табл. 1. [c.92]

Смотреть страницы где упоминается термин Полипептиды, молекулярная масса: [c.283] [c.284] [c.150] [c.425] [c.40] [c.432] [c.341] [c.334] [c.517] [c.75] [c.186] [c.286] [c.94] [c.82] [c.85] [c.267] [c.57] [c.57] [c.164] [c.220] [c.220]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология