Казеин аминокислотный состав

Аминокислотный состав казеина и пептона [c.84]

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Тканевая специфичность. Белковые вещества тканей у одного и того же животного тоже различаются между собой. Например, из табл. 11 видно, что три различных белка лошади — фибриноген, гемоглобин и казеин — имеют различный аминокислотный состав. [c.219]

Как видно из табл. 4, аминокислотный состав различных белков неодинаков в одних белках содержится большее количество глютаминовой кислоты (казеин, инсулин), в других преобладает гликокол (коллаген), иные содержат много цистина (кератин шерсти), а в некоторых почти нет содержащих серу аминокислот (протамин) и т. д. [c.35]

КАЗЕИН — фосфопротеид, главный белковый ком-понент молока. Мол. вес К., по имеющимся данным, колеблется в пределах от 30 ООО до 400 ООО. К. практически нерастворим в воде и органич. растворителях, растворяется в водных р-рах солей и разб. щелочей, из Ж-рых выпадает в осадок при подкислении. Иаоэлек-трическая точка К. при pH 4,6—4,7. Аминокислотный состав К. из коровьего молока (в г на 100 г белка) [c.173]

Проведено исследование и определен аминокислотный состав гидролизатов желатина, казеина и жмыха поджелудочной железы. [c.103]

В состав клеточной массы дрожжей, бактерий, грибов входят углерод (47—51%), кислород (30—40 %), азот (5—14%), водород (6—8%), а также минеральные элементы питания — зольные вещества (5—8 % ), содержащие калий, фосфор, натрий, магний, серу, железо, кальций и др. Высококачественный аминокислотный состав белка, близкий к казеину, наличие в клеточной массе витаминов (рибофлавина, эргостерина, пантотеновой кислоты) характеризуют ценность микробной биомассы как заменителя животного белка и как источника для получения биологически ценных компонентов [2,8]. [c.8]

В табл. 1 приведены основные показатели переработки сыворотки по стадиям, в табл. 2 — аминокислотный состав казеина и пептона. [c.85]

Аминокислотный состав глобулинов нз семян масличных н бобовых и казеина (граммы аминокислоты в 100 г протеина) [c.108]

По своему аминокислотному составу белки могут быть разными. Наиболее близок к потребности человека аминокислотный состав белка женского молока. Мало отличается от него творог (казеин), приготовленный из коровьего молока. [c.513]

В одном из опытов исследовался аминокислотный состав гидролизата казеина. Для опыта был взят нейтральный раствор гидролизата, полученного из расчета 8 мг казеина на 1 мл раствора. Исходный раствор был освобожден от аммиака и ульфат-ионов. [c.119]

Точное изучение конечных аминокислот может явиться методом характеристики химических различий, обусловливающих биологическую специфичность белков. В особенности желательно было бы иметь показатели различий или сходства между белковыми молекулами, которые были бы более точными, чем аминокислотный состав. Имеющиеся в настоящее время аналитические методы не позволяют решить, например, вопрос, отличаются ли между собой молекулы казеина из молока коров различных областей. [c.214]

Аминокислотный состав очищенного а-казеина, его основного компонента — а1-казеина — и двух других очищенных компонентов, аа- и аз-ка-зеинов, приведен в табл. 2 [62]. а -Казеин напоминает а-казеин по содержанию большинства аминокислот, но оба они отличаются от а - и аз-казеинов, аминокислотный состав которых имеет ряд особенностей, ад , 2-1 азеины [47] содержат 14,7% азота, 1,03% фосфора, 2,3 остатка триптофана и 11 остатков тирозина на моль (при расчете молекулярный вес казеина принят равным 27 300). Состав и некоторые свойства р- и у-казеинов (см. табл. 2) приведены в работах Гордона и сотр. [65, 66] и Гровеса и сотр. [35]. [c.43]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

В плазме крови человека содержится до 7% белковых веществ около 50% из них составляет сывороточный альбулин, 15% —а-глобулин, 19% — р-глобулин, 11% —f-глобулин и примерно 5% — фибриноген. Все названные фракции — гетерогенны, в особенности гетерогенен класс соединений, представляющих собой -глобулин, который содержит десятки различных белков. Все белки крови широко изучаются, биологические функции их весьма важны, многие из них очищены и довольно детально охарактеризованы. Среди белков молока следует назвать казеин, лактальбумин и а-лактоглобулин. Казеин может быть разделен на несколько фракций — а-, р- и у-казеин их аминокислотный состав различен. По количеству (комплексу) входящих в его состав незаменимых аминокислот казеин является наиболее полноценным из известных белков. [c.37]

В молоке казеин находится в форме растворимой Са-солн. Казеин можно высадить из молока подкислением раствора или обработкой сычужным ферментом (химозином) телячьего желудка. В результате обработки последним способом а-казеин превращается в параказеин [26], при этом аминокислотный состав не изменяется. Но а-казеин про-теолитически отщепляет сравнительно большие пептиды [27], образующие нерастворимую Са-соль, благодаря чему и выпадает так называемый параказеин. [c.348]

Аминокислотный состав х-казеина, полученного по методу Маккензи и Вэйка [51], определен Жолли и сотр. [63] (см. табл. 2). Он очень близок к аминокислотному составу аз-комнонента Хиппа и сотр. [48]. Совсем недавно Свейсгуд и Бруннер [64] опубликовали данные о составе препарата, полученного по их методу [54]. [c.46]

Углеводный состав [69] приведен в табл. 4, аминокислотный состав [99, 100, 126, 101] — в табл. 5. В казеиногликопептиде обнаружена галактоза, галактозамин и М-ацетилнейраминовая кислота. Очищенный пара-к-ки-зеин содержит только небольшое количество сахаров. Большая часть углеводов, обнаруженных в казеине, находится в казеиногликопептиде, который содержит 75% галактозамина, 68% галактозы и 77% К-ацетилнейрамино-вой кислоты х-казеина (табл. 6). Некоторое количество остатков сиаловой [c.49]

Аминокислотный состав цельного казеина овцы, и-подобного казеина овцы и казеина человека приведен в табл. 2. В работе Хёллера [128] приведены результаты анализов цельного казеина козы. [c.52]

После обработки казеина человека реннином образуется вещество, которое очень похоже на все ранее исследованные казеиногликопентиды его аминокислотный состав приведен в табл. 5. С-Концевой аминокислотой этого вещества, по-видимому, является валин. Содержание сахаров очень велико 8,37% галактозы, 6,36% галактозамина, 1,26% N-aцeтилнeйpaминo вой кислоты [67]. Мальпресс [75] сообщил, что казеин молока человека содержит 2,1% сиаловой кислоты. После обработки реннином и удаления белка 12%-ной трихлоруксусной кислотой около 50% сиаловой кислоты переходит в надосадочную жидкость. [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология