Деградация белков

Условия мацерации. Растворение белковых макромолекул, когда частицы сырья имеют соответствующие размеры, требует относительно мало времени при умеренном перемешивании (в большинстве случаев 15 мин или менее). После этого срока могут происходить растворение других компонентов (например, соединений клеточных стенок) или деградация белков, особенно если реакция среды слишком щелочная, [c.432]

АНАЛИЗ КОНЦЕВЫХ ГРУПП И СТУПЕНЧАТАЯ ДЕГРАДАЦИЯ БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ [c.265]

Ступенчатая деградация белков и пептидов 267 [c.267]

Г. ДЕГРАДАЦИЯ БЕЛКОВ С ПОМОЩЬЮ ФТЦ [c.283]

Деградация белка, а) ЛАП активируют, как описано выше, [c.290]

Общая схема деградации белков пищи протеолитическими ферментами в пищеварительном тракте представлена на рис. 24.2. [c.362]

Эдмана реакция (деградация белков но Эдману) - метод отщепления от белка и идентификации К-концевой аминокислоты. Действующим реагентом в реакции является фенилизотиоцианат. [c.530]

Основным направлением биохимических изменений стационарных клеток является переключение метаболизма на эндотрофный обмен, синтезы резервных веществ, вторичных метаболитов и компонентов, повышающих устойчивость клеток к наступившим неблагоприятным для роста условиям (рис. 4.7). В этих условиях в клетке включается так называемый строгий ответ — сложный комплекс реакций, приводящих к резкому снижению синтезов РНК, нуклеотидов, углеводов, липидов, полиаминов, пептидогликана клеточной стенки, повышению деградации белка, ограничению мембранного транспорта. При этом повышается контроль трансляции белков и включаются синтезы сериновых протеиназ, участвующих в белковом процессинге превращения проферментов в их активные формы в результате отщепления некодирующей аминокислотной последовательности. [c.91]

Олигопептиды, полученные деградацией белков [c.225]

На основании анализа представленных в этой части данных ясно, что прежде чем полностью расшифровать механизмы, лежащие в основе деградации белка до образования активного гормона при физиологических условиях, необходимы дальнейшие исследования биосинтеза тиреоглобулина. [c.230]

Авторы ЭТОЙ работы [5] воздействуют на белки сои, находящиеся в диспергированной форме в концентрации 10%. Под действием тепловой обработки (80°С, 30 мин) эта диспергированная система преобразуется в прогель, характеризуемый повышенной вязкостью. Прогель при охлаждении до 40 °С в течение 1 ч превращается в гель. Превращение прогеля в метазоль происходит под действием чрезмерного нагрева, или перегрева (125°С), вызывающего химическую деградацию белков. В частности, наблюдаются деструкция цистеина, а также дезамидирование аспарагина и глутамина — явления, способные помешать гелеобразованию. [c.518]

Под денатурацией понимают изменение пространственной структуры белков и, как следствие, уменьшение или полное подавление функциональной активности, растворимости и других биологических и физико-химических свойств. Следует различать денатурацию и деградацию белков. При деградации происходит фрагментация первичной структуры и образование фрагментов белковой макромолекулы. Денатурация не сопровождается фрагментацией, однако может происходить разрыв дисульфидных мостиков, а также слабых водородных, гидрофобньгх и электростатических связей. В результате изменениям подвергается четвертичная (при ее наличии), третичная и в меньшей степени вторичная структуры. [c.53]

После того как в мыщцах истощается запас гликогена, основным источником пирувата становятся аминокислоты, образующиеся после деградации белков. При этом более 30% аминокислот, поступающих из крови в печень, приходится на аланин — одну из гликогенных аминокислот, углеродный скелет которой используется в печени как предшественник для синтеза глюкозы. Механизм превращения мышечных аминокислот в аланин, схема его участия в глюконеогенезе представлены в гл. 24. Другим источником пирувата является лактат, который накапливается в интенсивно работающих мышцах в процессе анаэробного гликолиза, когда митохондрии не успевают реокислить накапливающийся НАДН. Лактат транспортируется в печень, где снова превращается в пируват, а затем в глюкозу и гликоген. Этот физиологический цикл (рис. 20.2) называют циклом Кори (по имени его первооткрывателя). У цикла Кори две функции — сберечь лактат для последующего синтеза глюкозы в печени и предотвратить развитие ацидоза. [c.273]

Изменения активности некоторых белков коррелируются, как правило, с изменениями ряда физических свойств. Так, изменение формы белковой молекулы можно установить по изменению некоторых гидродинамических характеристик (например, коэффициента трения, инкремента вязкости), по изменению светорассеяния, поверхностных свойств, диффузии через полупроницаемые мембраны и скорости седиментации [90]. Изменения термодинамических свойств (энтальпии и энтропии), объема, растворимости, оптического вращения, поглощения в инфракрасной области, дифракции электронов, а также некоторые другие характеристики, приведенные Каузманом [90], используются для Оцейки изменений формы белковых молекул. Большинство этих измерений было проведено па макромолекулах неизвестной структуры, для которых не была установлена последовательность аминокислотных остатков. В настоящее время благодаря усовершенствованию методов деградации белков, аналитического определения Концевых групп, методов разделения и идентификации отдельных фрагментов можно успешно изучать белки с молекулярным весом порядка 20 ООО. Хотя эта работа еще не достигла молекулярного уровня, тем не менее она дает возможность лучше использовать значения физических констант белковой молекулы известной структуры для объяснения механизма взаимодействия фермента с субстратом. Структура такого белка, как фиброин (белковое вещество натурального шелка), в настоящее время хорошо изучена благодаря сравнению рентгенограммы и ИК-спектров нативного волокна с рентгенограммами [35, 38, 108, 140] и ИК-спектрами [168] небольших фрагментов белка известной структуры, полученных при деградации, а также синтетитегаихпмшнептидо [c.386]

По методу, предложенному Шмидтом и Таннгаузером [18], полученный после экстрагирования ткани остаток, содержащий кислотонерастворимый нелипидный фосфор, выдерживают в течение ночи в теплом разбавленном растворе щелочи. Под действием щелочи РНК расщепляется с образованием кислоторастворимых нуклеотидов, тогда как ДНК не претерпевает изменений. На этом этапе происходит отщепление неорганического фосфата от части фосфопротеидов. Затем щелочной раствор подкисляют, что приводит к выпадению в осадок ДНК и больших количеств претерпевшего деградацию белка (фракция II на фиг. 43). Содержание ДНК в осадке определяют по количеству фосфора ДНК. Кислоторастворимая надосадочная жидкость (фракция I) содержит нуклеотиды, образовавшиеся в результате распада РНК. Содержание последней определяют по количеству фосфора РНК. Фосфор фосфопротеидов (если таковые имеются) определяют путем осаждения неорганического фосфата из кислой надосадочной жидкости. Разность между содержанием неорганического фосфора и содержанием общего фосфора в этой кислой жидкости соответствует содержанию фосфора ] НК. Однако, ввиду того что содержание фосфора фосфопротеидов почти во всех животных тканях составляет всего 1—3 мг на 100 г сырой ткани, большинство авторов прежних работ им вообще пренебрегало. [c.101]

Основной недостаток метода седимептационного равновесия состоит в в том, что для установления равновесия требуется длительное время (несколько дней и даже недель), на протяжении которого может произойти агрегация и деградация белка. Этот недостаток можно устранить, если пользоваться специальными кюветами с очень малой толщиной слоя не более 0,1 мм. Время установления равновесия при этом резко сокращается. [c.69]

Как явствует из схемы, приведенной на фиг. 24 и 25 (гл. 6), глутамат, аспартат, аланин и глицин, прежде чем подвергнуться окислению в цикле Кребса, должны быть превращены соответственно в а-кетоглутарат, оксалоацетат, пируват и глиоксилат. Это, по-видимому, будет иметь место всякий раз, когда деградация белков будет опережать их ресинтез. Подобным же образом углеродные скелеты некоторых других аминокислот (а также, конечно, жирных кислот) могут окисляться в цикле трикарбоновых кислот после их превращения в ацетат или ацетил-КоА. Углеродные атомы пирувата могут включаться в цикл через стадию ацетил-КоА, а также с помощью реакций (1) — (3) [c.120]

Хольцер [2012] описал несколько протеиназ дрожжей, различающихся по специфичности и механизму действия и, по-видимому, ответственных за внутриклеточную деградацию белков. Были обнаружены пептиды, которые специфически ингибируют эти три фермента [2013]. Указанные протеиназы локализованы в вакуолях и, следовательно, изолированы от своих субстратов. Контроль процессов деградации би,лка может осуществляться в этом случае путем изменения кондентрации ингибиторов протеиназы (через изменение скорости их синтеза или распада) или самих протеиназ. В регуляции времени полуобновления ферментов эти эффекты следует рассматривать как дополнительные к способности субстрата подвергаться превращениям и компартментализации фермента и субстрата. [c.117]

Недавно появились сообщения о возможной функции убиквитина в цитоплазме, где он принимает участие в системе деградации белков. Одна (или более) молекул убиквитина связывается с белком-мишенью в реакции, использующей АТР. Затем белок-мишень деградирует. Следовательно, убиквитин служит маркером, используемым для идентификации субстрата системой деградации. Относится ли это и к событиям в ядре, не известно. [c.386]

Вырастите 2 мл ночной культуры клона, дающего положительною реакцию на наличие гибридного белка, в L-среде, содержащей 100 мкг/мл ампициллина и 500 мкМ ИПТГ. Или, если имеется опасность деградации белка, добавьте ИПТГ, когда культура находится в середине логарифмической фазы роста (ODeoo=0,5), и выращивайте ее в течение 1—2 ч. [c.176]

Изучению распада тканевого белка in vivo препятствует тот факт, что аминокислоты, высвобождающиеся при внутриклеточной деградации белков, могут в значительной степени реутилизирова- [c.341]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология